Biochimica agraria

SINTESI DEGLI AMMINOACIDI

Nel tratto digerente le proteine vengono digerite a peptidi e poi amminoacidi, che sono quelli che assorbiamo a

livello intestinale (per fare sintesi proteica), sennò possono essere catabolizzati per produrre energia, oppure per

diventare acidi grassi e poi trigliceridi.

Lo stomaco ha un ph molto acido mentre l'intestino ha un ph di circa 7/8, per poter digerire le proteine che

ingeriamo con la dieta intervengono diverse proteasi, ovvero enzimi che idrolizzano il legame peptidico delle proteine.

Le proteasi gastriche agiscono nello stomaco, mentre quelle pancreatiche agiscono nell'intestino ma derivano dal

pancreas.

proteasi gastriche hanno un pH ottimale

◦Le

acido, compatibile con quello dello stomaco come

la PEPSINA

le proteasi pancreatiche hanno un pH ottimale

◦ basico, adatto all’ambiente dell’intestino tenue.

Meccanismo d'azione della pepsina:

La pepsina è definita come una endoproteasi (le esoproteasi staccano gli amminoacidi a partire dalle estermità,

invece le endo proteasi idrolizzano uno dei legami peptidici che si trovano all'interno della proteina da digerire), nello

specifico la pepsina idrolizza i legami peptidici che coinvolgono gli amminoacidi idrofobici

Meccanismo d'azione degli enzimi pancreatici:

Nell'intestino troviamo due endoproteasi ovvero la chimotripsina e la tripsina, la tripsina idrolizza il legame peptidico

che coinvolge amminoacidi basici sul gruppo carbossilico, la chimotripsina idrolizza il legame peptidico che coinvolge

amminoacidi idrofobici sul gruppo carbossilico.

La carbossipeptidasi e l'amminopeptidasi sono due esoproteasi, le amminopeptidasi staccano un amminoacido alla

volta partendo dal n-terminale, mentre la carbossipeptidasi stacca un amminoacido per volta a partire dal'estremita

c-terminale

TRANSAMINAZIONI

Le proteine che ingeriamo le digeriamo grazie alle proteasi e assorbiamo possono essere usate

produrre energia

◦ diventare acidi grassi e poi trigliceridi

◦

ma è necessario che subiscano della transaminazioni.

Queste coinvolgono 6 molecole: il piruvato, l'alalina (stesso scheletro carbossilico, gruppo metilico, carbonio

centrale e gruppo carbossilico, l'unica differenza sta nel fatto che uno da un chetone e l'altra da un NH3+), un

ossalacetto, un asportato, un alfa- chetoglutarato e un I-glutammato.

Nella transaminazione il gruppo amminico è trasferito da un amminoacido ad un alfa-chetoacido. (hanno un

gruppo chetonico in posizione alfa rispetto al gruppo carborssilico)

che cede il gruppo amminico diventa il suo a-chetoacido corrispondente (si ossida)

◦L’amminoacido

l’a-chetoacido che prende il gruppo amminico diventa il suo