Appunti Chimica/biochimica

ZUCCHERI

1. I CARBOIDRATI

• Idrati del carbonio → molecola di carbonio + molecola di H₂O → C_nH_2nO_n

L'aldoso e il composto che ha un gruppo aldeidico (CHO) nella parte terminale della molecola.

2. I CHETOS

• Indietso è un composto che ha un gruppo chetonico (CO)
• I chetoso sono biologicamente importanti

La parete cellulare dei batteri è composta da peptidoglicani.

• Può essere distrutta dal lisozima, un enzima che abbiamo per esempio nelle lacrime e nella saliva.

• I batteri si dividono in gram-positivi e gram-negativi perché possiedono una parete cellulare colorata in modo diverso.

Glicosidazione delle proteine

• Le proteine sono costituite da amminoacidi e alcuni di essi non in grado di legare formare legami glicosidici: alcuni zuccheri.

• Proteine globulari non glicosilate perché più esposte (es: strutture supericialmente esposte), sono più solubili.

Le glicosilazioni possono alterare le proprietà aumentando le solubilità e aumentando l'affinità con l'acqua.

• Un esempio è l'albumina.

• Proteine strutturali meno glicosilate.

Le glicosilazioni avvengono nel reticolo endoplasmatico (soprattutto in N) e nel Golgi.

• N-acetilgalattosamina, nome degli zuccheri presenti nelle glicoproteine.

I zuccheri sulla superficie della cellula rappresentano anche dei marcatori immunogenici.

• Determina gli antigeni esposti sulla superficie della cellula.

• Le cellule hanno zuccheri diversi sulla loro superficie (per esempio nel corpo umano).

Le glicoproteine sono anche componenti della membrana cellulare.

A = sano & B = sano

AB = sano

A0 = talassemia

B0 = talassemia

AG = eterocromia

00 = nulla

AMMINOACIDI

• Costituiscono le proteine e sono formati da un gruppo amminico e un gruppo acido.
• Il C_α è asimmetrico perché ha 4 gruppi diversi legati ad n².
• I 20 amminoacidi hanno la stereoisomeria.
• Le proteine hanno capacità tampone.
• Gli amminoacidi nel comportano come zuccheri e vitamine proteggendo le variazioni di pH.
• Quelli che si legano insieme per formare le proteine sono detti amminoacidi naturali e sono 20 (cambiando il gruppo R).

I 20 realisti però 21 per tutti. C'è anche la selenometionina.

Amminoacidi Apolari

• Non legano l'acqua.

Alanina, leucina, metionina, triptofano, prolina.

Amminoacidi Polari PrivI di Carica

• Ha due o tre carichi nucleosici.

Glicina, serina, treonina, cisteina, asparagina, tirosina.

Amminoacidi Acidi e Basici (carichi)

• A carico positivo: lisina, arginina.
• A carico negativo: aspartato e glutammato.

Amminoacidi Detti Essenziali:

• Fenilanina, treonina, arginina, istidina

Gruppo amminico (NH₂).

Modifiche Post-Sintetiche

• Post-sintetiche: dopo che sono state fatte le proteine vengono modificati degli amminoacidi.

4-idrossiprolina e 3-idrossiprolina hanno un gruppo OH al posto dell'H. Per definizione impedisce un ciclo.

Fosfoserina, fosfotreonina e fosfotirosina (avrebbero un Ph al posto di gruppo). Esteva il cambio che il trasferimento di un fosforico o un'altra molecola diventa un inizio di un processo di una proteina.

• STRUTTURA QUATERNARIA

Almeno 2 proteine si associano tra loro con legami deboli → possono disgregarsi passando attraverso:

• interazione idrofobica, legami idrogeno e ionici, forze dipolari
• es.: 4 subunità uguali che formano legame tra parte esterna e centro polare di subunità diverse
• Emoglobina: 4 proteine (2 catene alfa e 2 catene beta)
• Immunoglobuline: 2 catene leggere e 2 catene pesanti

Siccome le proteine sono stabilizzate da legami deboli possono essere facilmente aperte aumentando la temperatura:

• se il calore altera legami deboli, fattore denaturante

Le proteine si trovano anche nelle membrane plasmatiche.

Le proteine si piegano spontaneamente nella loro conformazione nativa in condizioni fisiologiche:

• 100 amminoacidi hanno 10^47 conformazioni
• ogni legame ruota in 10^-13 secondi
• la struttura primaria delle proteine determina la struttura tridimensionale

Agenti denaturanti:

• alcalinità estrema (alterazioni della torsione della catena)
• alcoli (rompono legami elettrostatici e idrofobici)
• agenti riducenti (rompono legami disolfuro)
• calore: irreversibile nelle condizioni esterne, rimane se si interviene immediatamente

La denaturazione è un processo reversibile:

• da denaturato a nativo
• le vie di ripiegamento delle proteine sono su box strutturali fondamentali

Può accadere che le proteine si pieghino in modo anomalo → possono creare danni notevoli alle cellule:

• in cellule non può andare al riordino, crea depositi di proteina primaria
• protein folding sbagliato → proteina della infezione primaria
• uccidere : Parkinson, Alzheimer
• enzima studi aggiustamento animato detti proteina β amiloide