Appunti Biochimica

Legame peptidico: si forma grazie ad una tridimensionalità tra un gruppo acido carbossilico COO- da una

parte e uno amminico NH3+ dall’ altra e vanno a perdere una molecola d’ acqua. Ha diverse caratteristiche:

planare cioè gli amminoacidi si possono andare a posizionare in una maniera specifica inoltre il legame è

rigido ed è semidoppio ovvero gli elettroni girano tra ossigeno e azoto “ibrido di risonanza” la loro distanza

tra carbonio e ossigeno non sarà quella tipica del doppio legame ed essendo in movimento è più stabile.

- Descrizione di Struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria di una proteina.

Primaria: sequenza degli amminoacidi, fondamentale specifica per ogni proteina

Secondaria: disposizione nello spazio in maniera ripetitiva perché sono segmenti di strutture ripetitive che si

alternano all’ interno della catena ovvero alpha elica e beta foglietta. Le secondarie sono stabili in quanto

minimizzano le repulsioni steriche e allo stesso tempo rendono massima la potenzialita di formazione dei

legami ad idrogeno Se abbiamo la prolina che ha struttura diversa non si riesce a fa la secondaria. la hanno

tutte

Terziaria: la struttura terziaria e la conformazione tre d a volta di una proteina la struttura primaria

determina la terziaria la quale è stabilizzata da legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni

idrofobiche ovvero quando i gruppi idrofobici si dispongono all'interno della molecola e avvengono tra

aminoacidi non polari e legami ionici, Inoltre legami covalenti danno stabilità alla struttura so sotto forma di

punti di solfuro fra due cisteina. Come dicevo prima se io ho aminoacidi idrofobi tenderanno a mettersi dalla

stessa parte quindi se butto una proteina in acqua si dispone avendo i gruppi idrofilici fuori e idrofobici

dentro, questa cosa succede anche con ph variato. Con la proinsulina si ha un altro errore determinante

diabete, può essere che il peptide c che separa catena a e b se c non viene tagliato via allora l’individuo ha il

diabete, la pre insulina si ferma alla terziaria la insulina invece ha struttura quaternaria con le due catene.

Quaternaria: alcune proteine sono composte da due o più catene polipeptidiche strutturalmente identiche

o diverse, l'associazione di queste determina la struttura quaternaria e sono tenuti insieme da legami non

covalenti, se è fatta da strutture identiche allora è detta omotipica se invece da diverse è detta eterotipica

tipica l’emoglobina composta da 4 catena ognuna trasporta un ossigeno vedi slide su o2 e mioglobina

- Cos’è un’alfa elica (esempio)?

Nella struttura ad alpha elica NH e CO di un segmento polipeptidico formano legami H originando un giro

destrorso di circa quattro aminoacidi

- Cos’è un beta-foglietto (esempio)?

Nel beta foglietto diversi segmenti della catena polipeptidica che hanno una disposizione distesa sono

paralleli fra loro. la struttura è stabilizzata da legami idrogeno tra i gruppi NH e CO di segmenti adiacenti, l’

affiancamenti di questi diversi segmenti da origine al beta foglietto ondulato a causa degli angoli di legame

Cos’è il collagene?

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Il collagene è la proteina più abbondante dell’organismo, dove si concentra in particolare a livello di ossa,

tendini, cartilagini, pelle,membrane e vasi sanguigni.

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- Fare un esempio di proteina con struttura terziaria ed un esempio di proteina con

struttura quaternaria.

pre insulina ed insulina: il diabete può essere causato da un ormone chiamato insulina per cui l’ ormone

non si lega al recettore insulinico infatti da come segnale l’ insulina alla cellula dello stomaco di mettere in

membrana il glut 4 per farlo assorbire il glucosio, se l’ insulina non c’e o è difettosa o è difettoso il recettore

o è poco prodotta il meccanismo non funziona il glut 4 non si aprono, in terapia si da in sulina sperando che

uno non abbia problemi al recettore.

Struttura terziaria: pro-insulina è il precursore biosintetico dell’insulina. La pro-insulina è stabilizzata dalla

α β

presenza di tre ponti disolfuro (S-S) che si instaurano tra le cisteine 7 e 20 della catena e le cisteine 7 e

19 della catena. l’insulina viene prodotta a partire dalla proinsulina tramite taglio di un peptide di

congiunzione di 33 aa (questo peptide è chiamato peptide C); l’insulina è pertanto formata da due catene

polipeptidiche A e B (presenta struttura quaternaria).

Diabete e insulina: uno dei segni tipici di tale patologia è la presenza di zucchero nelle urine, che vi giunge

attraverso il rene quando la sua concentrazione nel sangue supera un certo valore. Il diabete è una malattia

metabolica conseguente a un calo di attività dell’insulina, un ormone prodotto dal pancreas. È una

patologica cronica, caratterizzata da iperglicemia, cioè da un aumento di zuccheri nel sangue. In condizioni

normali infatti, l’insulina, rilasciata dal pancreas, entra nel circolo sanguigno dove funziona come una

“chiave” necessaria a far entrare glucosio all’interno delle cellule, che, a seconda delle richieste

metaboliche, lo utilizzeranno o lo depositeranno come riserva. Ciò spiega come mai una carenza o

un’alterata azione insulinica si accompagni ad un aumento di zuccheri presenti in circolo.

- Cosa significano denaturazione e rinaturazione di una proteina?

La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che consiste nel cambiamento della struttura

proteica con conseguente perdita della funzione originaria della molecola, si modifica la struttura

secondaria terziaria o quaternaria senza modificarne la composizione aminoacidica. Può avvenire a causa

chimica come variazione di ph oppure termica come calore e la struttura 3D viene persa e quindi di

conseguenza essendo persa la conformazione nativa viene persa anche la funzione biologica. La

denaturazione se blanda può essere reversibile rinaturazione ovvero le proteine possono tornare ad

assumere la conformazione nativa e quindi la loro attività biologica una volta allontanato l’ agente

denaturante. processo che distrugge le proteine come la febbre a 43 perché denatura la proteina, lei

normalmente se ne sta avvolta nella sua forma 3D quando io do calore scompiglio gli atomi all’ interno degli

aminoacidi e fa si che si rompono legami deboli e cosi perdo la struttura e anche la fun zione della mia

proteina, se io prendo l’ albume e lo cujocio l’ albumina si denatura . Se salta il PH si denaturano le proteine

tipo se io metto dell’ acido nell’ albume comunque lo cuocio, come quando mangio il carpaccio denaturo le

fibre della carne con il limone. ci sono denaturazioni reversibili tipo la cheratina che mi liscia i capelli ricci.

- Struttura, funzione e curva di legame con l’ossigeno della Mioglobina.

La mioglobina è una proteina Intracellulare presente nei muscoli dei vertebrati. è in grado di legare

l'ossigeno rilasciato dall' emoglobina ai tessuti e trasportarlo ai vari organelli cellulari che lo utilizzano come

mitocondri. la mioglobina funziona da deposito di ossigeno a livello muscolare Infatti quando il muscolo è

riposo La mioglobina rimane legata all'ossigeno quando invece è in attività viene consumato l'ossigeno da

lei rilasciato essendo che diminuisce la pressione a livello dei tessuti. La sua struttura è costituita da 8

segmenti di Alfa elica Uniti da ripiegamenti. Siccome nessuna catena laterale degli amminoacidi è idonea

alle gare reversibilmente l'ossigeno Allora per quanto riguarda il legame con esso viene svolto da alcuni

metalli di transizione tra cui il ferro Che è inglobato in un gruppo prostetico Legato alla proteina di

trasporto detto Eme che caratterizza sia la mioglobina che l'emoglobina punto il Fe2- È legato ad una Proto

porfirina mediante 4 legami di coordinazione, l'ossigeno è legato perpendicolarmente al piano della

protoporfirina insieme a una istidina a sua volta legata alla proteina di trasporto punto il legame

dell'ossigeno alle me dipende dalla respirazione della proteina che ne rende possibile l'ingresso e l'uscita

dalla tasca delle me che è immersa in profondità nella struttura della proteina. Principalmente però

Ricordiamoci che la mioglobina agisce da riserva di ossigeno in quanto saturando sia basse pressioni Ah

capacità scarza di rilascio dei tessuti. La curva di legame della mioglobina è iperbolica cioè la mioglobina si

lega reversibilmente ha una sola molecola di ossigeno

- Struttura, funzione e curva di legame con l’ossigeno dell’ Emoglobina.

L'emoglobina è una proteina intracellulare presente negli eritrociti ovvero globuli rossi cellule del sangue

punto trasporto ossigeno dai polmoni ai tessuti, è costituita da quattro subunità ha quindi una struttura

quaternaria ognuna delle quali possiede un gruppo prostetico, due catene sono Alfa e due catene sono beta

Esse differiscono per il numero di residui. le catene alfa e beta sono molto simili tra loro ma non identiche è

presente una struttura simile alla catena polipeptidica della mioglobina. La struttura dell'emoglobina è

costituita da una coppia di catene Alfa che hanno la stessa sequenza aminoacidica è una coppia di catene

Beta la cui sequenza amminoacidica è diversa da quelle della Catena Alfa punto ciascuna subunità

comprende una serie di Alfa eliche disposte in modo simile a quelle della mioglobina, la struttura ricorrente

è quella di ripiegamento globinico. Le caratteristiche di legame dell'ossigeno vengono descritte dalla curva

di legame dell'ossigeno un grafico in cui la percentuale di saturazione viene riportata in funzione della

concentrazione dell'ossigeno, la concentrazione dell'ossigeno viene riportata sotto forma di pressione

parziale po2. La curva di legame dell'ossigeno all'emoglobina dipende da Fattori che ne riducono Le affinità

per l'ossigeno e sono la temperatura Infatti l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce con

l'aumento della temperatura banalmente quando è più freddo si respira meglio., La diminuzione del pH Fa

avvenire un maggior rilascio di ossigeno, l'aumento di Pp CO2 Diminuisce l'affinità Per l'ossigeno, e aumento

di 2,3-DPG È un intermedio della glicolisi, se le sue concentrazioni all'interno del globulo rosso aumentano

l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce facilitando quindi rilascio di ossigeno ai tessuti.

L'emoglobina è rappresentata da una curva sigmoide in quanto è maggiore efficienza del trasporto

dell'ossigeno grazie al legame Cooperativo positivo che sarebbe il legame di una molecola di ligando

ossigeno che aumenta la probabilità di legare altre