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Gli acidi grassi

GLi acidi grassi sono acidi monocarbossilici con una lunga catena alifatica, che può essere satura (senza doppi legami) o insatura (con doppi legami). Sono abbondanti in natura uniti tramite legami estere o ammidici ad altre molecole. Le proprietà fisiche degli acidi grassi sono determinate prevalentemente dalle caratteristiche (lunghezza, numero e tipo di doppi legami) della catena idrocarburica. Quanto più lunga è la porzione alifatica tanto maggiore è l'insolubilità in acqua. La presenza di una testa polare rende conto della tendenza degli acidi grassi a formare micelle in ambiente acquoso.

I fosfolipidi sono molecole molto importanti perché costituiscono gli elementi strutturali essenziali delle membrane cellulari. Sono divisibili in glicerofosfolipidi e sfingofosfolipidi. I glicerofosfolipidi sono molto simili ai trigliceridi: considerando la molecola capostipite, nell'acido fosfatidico si osserva che le posizioni

1 e 2 del glicerolo sono impegnate in legami estere con acidigrassi, mentre la posizione 3 è esterificata da una molecola di acido ortofosforico.

I Sfingofosfolipidi sono caratterizzati invece da una struttura diversa, in cui funge da gruppocentrale la molecola di sfingosina.

La caratteristica fondamentale dei fosfolipidi è quella di essere molecole anfipatiche, ovvero dotate di una porzione idrofilica ed una idrofoba.

Gli steroidi sono lipidi caratterizzati dall'avere una struttura tetraciclica, con tre anelli esatomici ed uno pentatomico.

GLI AMMINOACIDI

Possono essere utilizzati dalle cellule come fonte di energia e alcuni di essi possiedono, come tali, anche importanti attività fisiologiche. Gli amminoacidi sono composti che contengono sia un gruppo amminico, sia un gruppo carbossilico.

Gli amminoacidi sono molecole di estrema importanza biologica proprio in quanto costituiscono i peptidi e le proteine, macromolecole essenziali per la vita.

I Peptidi sono polimeri

formati da più amminoacidi, coniugati attraverso legami detti ammidici o peptidici. Con il termine di proteina si indicano polipeptidi con più di 50 residui che esercitano una funzione biologica solo se assumono una specifica conformazione tridimensionale. Esistono quindi peptidi proteici e peptidi non proteici ed entrambi svolgono azioni biologiche importanti nel nostro organismo.

Tra le funzioni più importanti esercitate dalle proteine negli organismi ricordiamo:

  • funzione strutturale (collagene)
  • funzione di trasporto (emoglobina, apolipoproteine, albumina)
  • funzione di difesa e protezione (immunoglobuline, fibrinogeno)
  • funzione di controllo e regolazione (ormoni, recettori di diversi ormoni, fattori di trascrizione)
  • funzione catalitica (tutti gli enzimi)
  • funzione di movimento (actina, miosina).

α AMMINOACIDI

Sono i composti di natura amminoacidi più importanti e abbondanti, in quanto contenuti nelle proteine. Sono

caratterizzati dal fatto che entrambi i gruppi funzionali (amminico e carbossilico) sono legati allo stesso carbonio, detto appunto carbonio α. Gli α-amminoacidi possono essere distinti in gruppi diversi in base alle caratteristiche chimico-fisiche delle catene laterali. Individuiamo:

  • amminoacidi idrofobici,
  • amminoacidi neutri o polari ma non carichi,
  • amminoacidi acidi,
  • amminoacidi basici.

Gli AMMINOACIDI ACIDI (acido glutammico ed aspartico) contengono gruppi carbossilici (possibili cariche negative), mentre quelli BASICI (lisina, arginina ed istidina) hanno gruppi con atomi diazoto protonabili (possibili cariche positive).

CREATIN-FOSFATO

La Creatin-fosfato viene prodotta attraverso l'ATP in eccesso creato dalle fibre muscolari scheletriche a riposo. È una molecola ad elevato potenziale energetico, costituita da creatina (simile ad un amminoacido) e da un gruppo fosfato. Al bisogno il fosfato viene trasferito nuovamente all'ADP per

ricostruire il gruppo energetico. Questo meccanismo si innesca in assenza di ossigeno e senza la formazione di acido lattico nei muscoli. La CP, in seguito allo stimolo nervoso, libera una grande quantità di energia scindendosi in cretina e fosforo, quest'ultimo con l'ADP va a riformare l'ATP. Questo processo è molto rapido, poiché la quantità di CP nel muscolo è limitata e si esaurisce in breve tempo (8-10 secondi).

LE PROTEINE

Le proteine sono macro molecole costituite dall'unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi. La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di essere dei polimeri lineari di amminoacidi.

Ciascuna proteina ha però una propria struttura tridimensionale che la rende capace di svolgere specifiche funzioni biologiche.

STRUTTURA DELLE PROTEINE

Per semplificare lo studio della forma delle proteine si distinguono quattro ordini di struttura diversi, identificati con i

proteina. La struttura quaternaria si riferisce all'organizzazione di più catene polipeptidiche all'interno di una proteina complessa. Queste catene possono essere identiche o diverse e si uniscono tra loro attraverso interazioni non covalenti per formare una struttura funzionale. La struttura primaria è indicata dal tag , la struttura secondaria dal tag , la struttura terziaria dal tag e la struttura quaternaria dal tag . Ecco il testo formattato correttamente: La struttura primaria indica la sequenza dei residui amminoacidici che costituiscono la catena. Tale sequenza è determinata dalla sequenza dei nucleotidi presenti nel gene codificante per la specifica proteina. Ogni proteina ha una sequenza specifica che è un determinante importante per la struttura finale. La struttura secondaria: questa catena di amminoacidi non rimane in uno stato completamente esteso, ma tende a ripiegarsi e arrotolarsi. A livello locale, si osserva spesso la tendenza a formare strutture ordinate, che mantengono caratteristiche simili in tutte le proteine e costituiscono appunto la struttura secondaria. La struttura terziaria, include α eliche e foglietti β. L'unione di tutte le porzioni della catena con una precisa struttura secondaria e non in una organizzazione tridimensionale complessiva definisce la struttura terziaria, che corrisponde quindi alla forma definitiva di una proteina. La struttura quaternaria si riferisce all'organizzazione di più catene polipeptidiche all'interno di una proteina complessa. Queste catene possono essere identiche o diverse e si uniscono tra loro attraverso interazioni non covalenti per formare una struttura funzionale.proteina costituita da una singola subunità. La struttura quaternaria: in molti casi, la funzione biologica può essere svolta solo quando più subunità uguali o diverse si assemblano in complessi proteici multimerici; in questo caso la forma e l'organizzazione dell'intero complesso viene definita struttura quaternaria. FUNZIONI DELLE PROTEINE: - Funzione plastica (costruzione e riparazione di cellule, organi e tessuti) - Funzione di regolazione e controllo di attività chimiche (enzimi, ormoni, recettori di membrana) - Funzione di difesa dell'organismo (anticorpi) - Funzione meccanica, cioè di sostegno, di rivestimento e di mobilità (cheratina, collagene, miosina ed actina) - Funzione energetica (gluconeogenesi) DIGESTIONE DEGLI AMMINOACIDI Dal momento che le proteine sono troppo grandi per essere assorbite come tali e trasportate in circolo, alcuni enzimi presenti nel lume del tratto gastrointestinale

intervengono nella loro digestione scomponendole nei singoli amminoacidi. La digestione di queste macromolecole inizia nello stomaco dove l'azione combinata di pepsinogeno ed acido cloridrico porta alla formazione di oligopeptidi. L'acido cloridrico distrugge gran parte della carica batterica, favorisce l'assorbimento del ferro e la sintesi di succo enterico, bile, bicarbonati ed enzimi pancreatici. La secrezione dello stomaco è influenzata da fattori nervosi, chimiche e ormonali. La digestione delle proteine viene completata dalle proteasi intestinali di origine pancreatica e prodotte dalla membrana dello stesso intestino.

LA FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA è il processo centrale del metabolismo energetico di tutti gli organismi aerobi con cui si sintetizza gran parte dell'ATP necessario ai processi vitali.

MITOCONDRIOSono organuli citoplastatici presenti in tutte le cellule eucariote. Costituiscono la maggior fonte di energia intracellulare. Sono organuli dinamici,

dotati di rapidi movimenti e si muovono lungo piste microtubolari. Sono gli organuli responsabili della produzione di energia necessaria alla cellula per crescere e riprodursi. Queste reazioni costituiscono il processo di respirazione cellulare, comprano il consumo di ossigeno e la produzione di anidride carbonica.

LA MORFOLOGIA DEL MITOCONDRIO, la membrana mitocondriale esterna è permeabile agli ioni e a molecole di piccole dimensioni. La membrana interna è permeabile solo ad O2, H2O e CO2. Funziona da separatore tra le attività metaboliche mitocondriali e citosoliche. Presenta molte invaginazioni che ne aumentano la superficie. Tra la membrana interna e la esterna c'è lo spazio intermembranario. Lo spazio racchiuso dalla membrana mitocondriale interna è chiamato matrice mitocondriale.

I CITOCROMII citocromi del mitocondrio sono emoproteine raggruppate in tre famiglie distinte (a, b o c) in base al tipo di eme. Il citocromo c è solubile, libero di

muoversi nella spazio intermembranario. Icitocromi a, a3, b e c1 invece sono legati alla membrana mitocondriale interna. I citocromi sono trasportatori di elettroni, grazie al differente stato di ossidazione del ferro presente nell'eme. L'ATP SINTASI è un enzima complesso, in cui si distinguono due componenti, denominate F1 e Fo. La porzione F1 è costituita da 9 subunità, di cui quella β contiene l'attività catalitica. Si associa alla membrana mitocondriale interna solo grazie ad un'interazione con la componente Fo. La componente Fo è un complesso multimerico, saldamente inserito nel foglietto lipidico della membrana mitocondriale; rappresenta il vero canale attraverso cui fluiscono gli elettroni. Il meccanismo con cui la proteina sfrutta il gradiente elettrochimico quale energia per sintetizzare ATP prevede modifiche conformazionali successive della subunità β di F1, che determinano prima il legame con ADP e fosfato inorganico,

Poi la formazione del legame anidridico ed infine il distacco dell'ATP.

GLI ORMONI

Sostanze chimiche presenti nel sangue che esercitano un EFFETTO REGOLATORE SUL METABOLISMO e sull'ATTIVITÀ di specifici organi, tessuti, cellule. Hanno una struttura chimica eterogenea, ed hanno funzionalità molto diversa tra di loro.

ROS - Radicali Liberi

Specie molecolari con 1 o più elettroni. Questa conformazione le rende altamente instabili e pronte a reagire con atomi o molecole a cui poter sottrarre un elettrone. Hanno vita breve.

FORMAZIONE: I metaboliti ossidanti sono concentrati su pochi elementi: azoto, carbonio, cloro, zolfo, ossigeno. L'ossigeno favorisce i fenomeni ossidativi, non hanno elevato potere ossidante e per questo nell'ossidazione di biomolecole devono intervenire nei transfer di elettroni. Ciascuna cellula produce radicali liberi tramite vari processi, reazioni tematiche, fosforilazione ossidativa, difesa immunitarie.

OSSIGENO

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A.A. 2020-2021
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SSD Scienze biologiche BIO/10 Biochimica

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher vice.infantino di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica della nutrizione e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Roma Tor Vergata o del prof Gavarini Fabio.