Amminoacidi in Biochimica

La catena laterale è ciò che conferisce un'identità unica a ciascun amminoacido

Infatti, ogni amminoacido ha una catena laterale diversa, conferendo loro proprietà uniche. Quando si forma una proteina, gli amminoacidi si legano tra loro tramite legami peptidici, con il gruppo amminico di un amminoacido che si lega al gruppo carbossilico di un altro, formando così una lunga catena nota come polipeptide. La sequenza specifica degli amminoacidi nella catena laterale determina la struttura tridimensionale e la funzione della proteina risultante.

Gli amminoacidi nelle molecole proteiche sono tutti stereoisomeri L (alcuni aminoacidi del plasma appartengono alla serie D).

Gli amminoacidi sono suddivisi in cinque gruppi:

• gruppi R alifatici non polari;
• gruppi R polari non carichi;
• gruppi R carichi negativamente;
• gruppi R carichi positivamente;
• gruppi R aromatici.

Gli amminoacidi polari si dispongono sulla superficie di proteine.

atomididrogeno.• Isoleucina (Ile, I): ha un gruppo R alifatico sec-butilico, una catena laterale ramificata composta daquattro atomi di carbonio e nove atomi di idrogeno.• Metionina (Met, M): ha un gruppo R alifatico metil-tioetere, una catena laterale composta da un atomo di carbonio, tre atomi di idrogeno e un atomo di zolfo.• Prolina (Pro, P): ha un gruppo R alifatico pirrolidinico, una catena laterale ciclica composta da quattro atomi di carbonio e un atomo di azoto.

• Atomi di idrogeno.
• Isoleucina (Ile, I): ha un gruppo R alifatico sec-butile, una catena laterale ramificata con quattro atomi di carbonio e nove atomi di idrogeno.
• Serina (Ser, S): ha una catena laterale che contiene un gruppo idrossile (-OH), rendendola un amminoacido polare. Non è strettamente alifatica, ma può essere considerata parte di questo gruppo in quanto la catena laterale ha anche una parte alifatica.
• Cisteina (Cys, C): ha una catena laterale contenente un gruppo tiolico (-SH). Anche se non è strettamente alifatica, può essere considerata parte di questo gruppo a causa della parte alifatica della sua catena laterale.

Gruppi R polari non carichi

Gli amminoacidi del gruppo R polare non carico sono caratterizzati da catene laterali che contengono gruppi funzionali polari ma non portano carica elettrica.

• Serina (Ser, S): ha un gruppo R che consiste in un atomo di idrogeno, un atomo di carbonio, un atomo di ossigeno e un gruppo

idrossile (-OH). La presenza del gruppo idrossile rende la serina polare.

• Treonina (Thr, T): ha un gruppo R che consiste in un atomo di idrogeno, un atomo di carbonio, un atomo di ossigeno e un gruppo idrossile (-OH). La treonina è simile alla serina, ma il suo gruppo idrossile è leggermente diverso.
• Asparagina (Asn, N): ha un gruppo R che consiste in un atomo di carbonio, un atomo di ossigeno e un gruppo amminico (-NH₂). Questo gruppo rende l'asparagina polare.
• Glutamina (Gln, Q): ha un gruppo R che è simile a quello dell'asparagina, con un atomo di carbonio, un atomo di ossigeno e un gruppo amminico (-NH₂). Anche la glutamina è un amminoacido polare.
• Cisteina (Cys, C): ha un gruppo R che consiste in un atomo di idrogeno e un gruppo tiolico (-SH). Anche se contiene lo zolfo, la cisteina può essere considerata polare non carica a causa della sua catena laterale.

Gruppi R carichi negativamente

Gli amminoacidi del gruppo R

carico negativamente sono caratterizzati da catene laterali che contengono gruppi funzionali carichi negativamente a pH fisiologico.

• Acido Aspartico (Asp, D): ha un gruppo R costituito da un atomo di carbonio, due atomi di ossigeno e un gruppo carbossilico (-COO ). Il gruppo carbossilico conferisce una carica negativa a pH fisiologico, rendendo l'acido aspartico un amminoacido carico negativamente.
• Acido Glutammico (Glu, E): ha un gruppo R simile a quello dell'acido aspartico, costituito da un atomo di carbonio, due atomi di ossigeno e un gruppo carbossilico (-COO ). Anche l'acido glutammico è carico negativamente a pH fisiologico.

Gruppi R carichi positivamente

Gli amminoacidi del gruppo R carichi positivamente sono caratterizzati da catene laterali che contengono gruppi funzionali carichi positivamente a pH fisiologico.

• Lisina (Lys, K): ha un gruppo R costituito da una catena laterale alifatica con un gruppo amminico (-NH ) alla fine.

pH fisiologico, il gruppo amminico è generalmente protonato, portando una carica positiva.

• Arginina (Arg, R): ha un gruppo R che contiene una catena laterale alifatica con un gruppo guanidinico (-NH=C(NH₂)). A pH fisiologico, il gruppo guanidinico può essere protonato, conferendo una carica positiva all'arginina.
• Istidina (His, H): ha un gruppo R che contiene un anello imidazolico. L'atomo di azoto nell'anello può essere protonato a pH fisiologico, portando una carica positiva alla istidina.

Gruppi R aromatici

Gli amminoacidi con gruppi R aromatici hanno catene laterali che includono anelli aromatici.

• Fenilalanina (Phe, F): ha un gruppo R costituito da un anello aromatico di benzene. La presenza di questo anello conferisce alla fenilalanina proprietà aromatiche.
• Tirosina (Tyr, Y): ha un gruppo R che consiste in un anello aromatico di benzene con un gruppo idrossile (-OH) attaccato all'anello. Questo gruppo idrossile

aggiunto rende la tirosina anche un amminoacido polare. Inoltre, la tirosina può essere coinvolta in processi di fosforilazione e altre eventi di regolazione cellulare a causa del suo gruppo idrossile.
• Triptofano (Trp, W): ha un gruppo R che contiene un anello aromatico di benzene unito a un anello indolo. Questo rende il triptofano uno degli amminoacidi più grandi e strutturalmente complessi.
Altri usi degli aminoacidi
Sono utilizzati come fonte di azoto per la sintesi di altri composti:
• Glutammina e Glutamato: sono amminoacidi che possono essere utilizzati come fonte di azoto per la sintesi di altri amminoacidi e per la produzione di nucleotidi. La glutammina è spesso coinvolta nel trasporto di azoto attraverso il corpo e nel mantenimento dell'omeostasi azotata.
• Asparagina e Aspartato: possono essere coinvolti nel trasporto dell'azoto e nella sintesi di altri composti azotati.
• Alanina: può essere convertita in piruvato, un

precursore di molte vie metaboliche, inclusa la gluconeogenesi e la sintesi di nuovi amminoacidi.

• Serina e Glicina: sono coinvolte nella sintesi di altri amminoacidi e possono essere degradate per fornire azoto durante il metabolismo.
• Arginina: può essere coinvolta nella sintesi di ossido nitrico (NO) e può anche essere utilizzata come fonte di azoto attraverso processi di degradazione. Possono essere utilizzati anche come fonte energetica dopo la rimozione dell'azoto.

GLI AMMINOACIDI IN SOLUZIONE POSSONO COMPORTARSI SIA DA ACIDI SIA DA BASI DEBOLI: ANFOLITI

Dissociazione di un acido debole

La dissociazione di un acido debole in soluzione acquosa è un processo in cui l'acido si separa in ioni idrogeno (H+) e l'anione coniugato. Tuttavia, a differenza degli acidi forti che si dissociano completamente in soluzione, gli acidi deboli si dissociano solo parzialmente. Un esempio comune di un acido debole è l'acido acetico (CH3COOH). La

reazione di dissociazione dell'acido acetico può essere rappresentata come segue: ³⁺CH₃COOH ⇌ H⁺ + CH₃COO^- In questa equazione chimica, l'acido acetico (CH₃COOH) è rappresentato come in equilibrio con l'ione idrogeno (H⁺) e l'anione acetato (CH₃COO^-). La freccia doppia (⇌) indica che la reazione può procedere in entrambe le direzioni. Durante la dissociazione dell'acido debole, solo una piccola percentuale delle molecole di acido si dissocia in ioni idrogeno e anioni. Il grado di dissociazione di un acido debole è influenzato da vari fattori, come la concentrazione dell'acido, la temperatura e la presenza di ioni comuni. La costante di dissociazione acida (Ka) è una misura della tendenza di un acido debole a dissociarsi in soluzione. K = [H⁺][CH₃COO^-]/[CH₃COOH] pKa = -log Ka Quanto più è piccolo il pKa tanto più l'acido è forte. La capacità di un acido di dissociare e scambiare il suo ione idrogeno dipende dalla sua forza.

Il protone con la soluzione dipende anche dal pH della soluzione (cioè dalla concentrazione di ioni H presenti in soluzione). Esiste una relazione che lega pH, pKa e le concentrazioni di un acido debole e della sua base coniugata in soluzione.

Equazione di Henderson-Hasselbalch:

L'equazione è particolarmente utile per comprendere e calcolare il pH di una soluzione di un acido debole in presenza del suo acido coniugato.

• pH è il valore del pH della soluzione.
• pKa è il logaritmo negativo della costante di dissociazione acida (K) dell'acido debole.
• [A-] è la concentrazione dell'acido coniugato nell'equazione.
• [HA] è la concentrazione dell'acido debole nell'equazione.

L'equazione di Henderson-Hasselbalch è derivata dall'equilibrio di dissociazione dell'acido debole e tiene conto del fatto che, in soluzione, l'acido debole e il suo acido coniugato coesistono in equilibrio.

Quando il rapporto tra [A-] e [HA] è uguale a 1, il termine logaritmico è zero e il pH sarà uguale a pKa. Quando il rapporto cambia, il termine logaritmico influenza il pH della soluzione. Ionizzazione di un Amminoacido diprotico Gli amminoacidi diprotici sono amminoacidi che contengono due gruppi ionizzabili: il gruppo carbossilico (COOH) e il gruppo amminico (NH2). Quando un amminoacido diprotico si dissocia in soluzione acquosa, può subire due ionizzazioni separate, una per il gruppo carbossilico e una per il gruppo amminico. Prendiamo come esempio l'acido aspartico, un amminoacido diprotico: 1. Prima ionizzazione (gruppo carbossilico): H2N-CH(COOH) - COOH ⇌ H2N-CH(COO-) - COOH + H+ 2. Seconda ionizzazione (gruppo amminico): H2N-CH(COO-) - COOH + H+ ⇌ H2N-CH(COO-) - COO- + H2O La prima ionizzazione coinvolge il gruppo carbossilico, che perde un protone (H+), mentre la seconda ionizzazione coinvolge il gruppo amminico, che anch'esso perde un protone (H+).