Catabolismo amminoacidi, biochimica

Catabolismo degli aminoacidi

Le proteine vengono scisse in aminoacidi, e lo scheletro di carbonio degli aminoacidi può essere utilizzato per produrre energia. Il catabolismo degli aminoacidi avviene nel citosol. La digestione di proteine deriva dal turnover proteico, dalla digestione delle proteine derivanti dalla dieta, dal digiuno prolungato o da condizioni particolari, come l’attività muscolare duratura, determinando la produzione di aminoacidi all’interno delle cellule che possono essere utilizzati per produrre energia.

Il fegato, in condizioni di prolungata necessità energetica, può arrivare a perdere il 50% delle proprie proteine, mentre il muscolo scheletrico il 30%, e il cuore solo il 3%. Il fegato e il muscolo scheletrico possono servire come riserva di aminoacidi.

Digestione delle proteine dalla dieta

L’organismo ricava la maggior parte degli aminoacidi di cui ha bisogno dalle proteine alimentari. Per essere utilizzati, questi aminoacidi devono essere “digeriti”, cioè idrolizzati. Meno di 1/10 delle proteine ingerite con una dieta equilibrata viene eliminata senza essere stata idrolizzata.

Le proteine introdotte dalla dieta, sotto forma di bolo alimentare, arrivano all’esofago e poi allo stomaco. Nello stomaco, determinano la secrezione di un ormone, la gastrina, che stimola le ghiandole gastriche a secernere acido cloridrico (HCl) e pepsinogeno (enzima nella sua forma inattiva). L’ambiente acido in cui si trova trasforma il pepsinogeno in pepsina. La pepsina nello stomaco degrada le proteine già denaturate dall’HCl in peptidi (sequenze aminoacidiche più corte).

Successivamente, il bolo alimentare attraversa il piloro e va nel duodeno. Il pH acido stimola il pancreas esocrino a produrre bicarbonato (HCO₃) per neutralizzare l’acidità, riportando il pH neutro. La presenza dei peptidi nel duodeno stimola a secernere 3 proenzimi in forma inattiva (tripsinogeno, chimotripsinogeno, procarbossipeptidasi). Questi proenzimi stimolano le cellule intestinali a produrre l’enteropeptidasi, la quale attiva la tripsina, che poi attiva la chimotripsina e la carbossipeptidasi (i 3 proenzimi diventano attivi).

Questi 3 enzimi scindono ulteriormente le catene peptidiche, rendendole sempre più corte. Infine, all’interno del tratto intestinale, viene prodotta un altro enzima, l’amminopeptidasi, in grado di staccare singoli aminoacidi. Rimangono anche tripeptidi, che sono tutti assorbiti dagli enterociti della mucosa intestinale e poi entrano nel sangue per andare al fegato. Gli aminoacidi sono assorbiti dall’intestino con trasporto attivo (richiede ATP).

Dal lume intestinale, i singoli aminoacidi sono trasportati nell’enterocita grazie a trasportatori attivi (simporto).