Legame peptidico (2)

Il legame peptidico

Il legame peptidico è un legame amidico tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido. Questo legame è facilmente visibile all’interno delle molecole perché caratterizzato da un gruppo C=O e N-H adiacenti. Il legame peptidico è inoltre un legame direzionale, dal terminale amminico al terminale carbossilico. Generalmente le catene laterali sono sfalsate in posizione anti per questioni di ingombro sterico difatti, se fossero in cis, potrebbero causare forti impedimenti sterici. L’unico aminoacido che può essere in cis è la glicina visto la sua piccolissima catena laterale H. Importante porre l’attenzione anche sul fatto che quello tra carbonio e azoto non è un legame singolo, né un legame doppio: l'azoto ha un doppietto elettronico da condividere e il legame è quindi un ibrido di risonanza tra due forme limite, presenta perciò caratteristiche intermedie tra il legame semplice e quello doppio, non è quindi possibile la rotazione per le caratteristiche da legame doppio. Il polipeptide non è però una “corda”, ma una successione di piani determinati dai legami peptidici: se infatti non è possibile una rotazione attorno al legame amidico, questa è permessa attorno al legame Cα e N e Cα e C, essendo questi legami semplici.
È quindi il legame peptidico a determinare i piani; si possono poi definire gli angoli φ (angolo di legame Cα-N) e Ψ (angolo di legame Cα-C). Non sono però permesse tutte le rotazioni, infatti molte sono proibite per questi di ingombro sterico come dimostrato da Ramachandran che ha definito i valori permessi di Ψ rispetto a φ.