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Proteolisi, glicosidazione e fosforilazione



Oltre alle modificazioni post-trascrizionali esistono anche modificazioni post-traduzionali che rendono le catene polipeptidiche proteine funzionali. Tali modificazioni comprendono:
• proteolisi: la rottura del polipeptide permette ai frammenti di ripiegarsi assumendo forme differenti.
In questo modo è possibile eliminare la sequenza segnale;
• glicosidazione: l’aggiunta di zuccheri al polipeptide è importante per l’indirizzamento e il riconoscimento della proteina. Molte delle proteine glicosidate vanno a costituire la membrana plasmatica;
• fosforilazione: l’aggiunta di gruppi fosfato altera la forma della proteina.
N.B.: anche le proteine integrali/transmembrana sono collocate in un verso o nell’altro a seconda di sequenze segnale: la porzione idrofobica della proteina viene inserita in un canale all’interno della membrana che se necessario ruota la proteina di 180° così che sia orientata come opportuno.
Ad aiutare il ripiegamento delle proteine sono invece i chaperoni: le chaperonine si associano a formare una struttura a barile all’interno della quale la proteina si ripiega correttamente. In questo modo le chaperonine accelerano il lento e difficile ripiegamento naturale delle proteine disturbato da interazioni con altre proteine vicine.