Struttura e funzioni delle proteine ossee: collagene, osteopontina e osteonectina

• il collagene di tipo I è la proteina strutturale più abbondante dell’osso (90%) ed è trimerica, presenta infatti 2 catene α1 e una catena α2, le quali creano una tripla elica/delle fibrille dopo che degli enzimi hanno tagliato le loro estremità. La struttura del collagene ogni tre amminoacidi nella struttura primaria presenta una glicina, infatti la sua formula bruta è (GlyXY)n, dove X e Y sono altri amminoacidi. La glicina è fondamentale sia presente perché l’amminoacido con il minor ingombro sterico, occupa sempre infatti la posizione assiale e interna delle fibrille, rendendole elastiche e compatte. In totale vi sono 338 glicine. Su queste fibrille, un po’ sfasate, si depositano i cristalli di idrossiapatite;

• l’osteopontina e la sialoproteina ossea hanno struttura simile ma ruolo antitetico: sono entrambe acidiche, ma la sialoproteina è ricca di acido glutammico, è presente solo in tessuti che vanno incontro a mineralizzazione ed è fondamentale per la costruzione dei sali di idrossiapatite, al contrario l’osteopontina è ricca di acido aspartico, è presente anche in altri tessuti oltre a quello osseo e inibisce la crescita dei cristalli di idrossiapatite (HA);

• l’osteonectina (SPARC) è acidica e ricca di cisteine, lega il calcio e permette l’adesione cellulare.