Concetti Chiave
- L'emivita degli isotipi proteici, come IgM e IgG, varia, influenzando la risposta immunitaria e preservando l'immunità controllata.
- Il legame anticorpo-antigene coinvolge antigeni di diversa natura e può portare a una risposta immunitaria solo in presenza di antigeni immunogeni.
- L'affinità misura la forza di legame tra un anticorpo e un epitopo, con una bassa costante di dissociazione (Kd) indicativa di legame forte.
- L'avidità valuta la forza complessiva del legame tra anticorpi e antigeni polivalenti, dipendente dal numero di epitopi disponibili.
- Gli immunocomplessi possono variare in dimensioni e struttura, influenzando la risposta infiammatoria e il potenziale danno tissutale.
Indice
Isotipi di proteine e loro funzioni
Esistono diversi tipi di isotipi di proteine secrete. Isotipi diversi fanno cose diverse. La loro azione è molto diversa, ad esempio differenza tra IgM e IgG, M prodotta subito, serve per tamponare l’infezione e successivamente diventa G (21-28 giorni). L’emivita è un meccanismo per salvaguardarci dall’immunità incontrollata.
FcRn= serve per trasportare le IgG dalla madre al feto, può essere utile per preservare le Ig3 e trattenerle in una certa zona.
Antigeni e loro riconoscimento
Antigene: sostanza si lega in modo specifico ad un anticorpo o al TCR
Possono essere di diverso tipo:
* zuccheri,lipidi,ormoni,carboidrati,fosfolipidi, acidi nucleici, proteine (antigeni che possono essere riconosciuti da anticorpi)
* il TCR riconosce solo dei peptidi (frammenti di proteine) presentati dal complesso maggiore di istocompatibilità
Risposta immunitaria e complessi
Il fatto di legare un anticorpo o TCR non implica che si scateni immediatamente una risposta immunitaria.
Antigene immunogeno: in seguito al legame, capace di indurre risposta immunitaria che promuove attivazione del linfocita.
Ci sono alcuni composti molto piccoli che non sono in grado di stimolare una risposta,ma lo fanno attraverso altre molecole, vanno a modificare la struttura delle proteine,creando dei complessi presso cui si crea una risposta anticorpale. Queste Proteine sono chiamate, usando proteine kager innescando una risposta immunitaria.
La porzione di anticorpo che va ad interagire con l’antigene viene chiamata dominio paratopo, che interagisce con l’epitopo.
Se l’antigene troviamo lo stesso epitopo trovato più volte si dice che l’antigene è multivalente o polivalente. Questo favorisce la legazione dei recettori attorno all’antigene e favorisce l’intensità della risposta mediata dagli anticorpi.
Disposizione spaziale degli epitopi: può favorire la creazione di complessi o meno .L’anticorpo occupa un suo spazio e può essere anche che più epitopi vicini non siano legati da epitopi diversi.
Forza di legame (legami non covalenti) tra il sito di legame dell’anticorpo e l’epitopo.
Kd= quantità di dissociazione Quantità di antigene necessaria per occupare in soluzione il 50% delle molecole di anticorpo disponibili. Una Kd bassa equivale ad una maggiore affinità (10-7-10-11 M).
Va a misurare la forza di legame tra anticorpo e antigene. Strettamente legata dai numeri di epitopi disponibili sull’antigene polivalente.
Se abbiamo un eccesso di anticorpi: immunocomplessi piccoli (anche di antigeni).
Per quelli grandi dobbiamo avere grandi quantità di anticorpi e di antigeni.
L'immunocomplesso può determinare delle patologie, per dissociarli si aumenta o la quantità di antigene o quella di anticorpo.
Possono scatenerare reazioni infiammatorie.
Al variare della quantità di antigene e anticorpo possono verificarsi tre situazioni:
1. anticorpo recettore Fc e non causano infiammazione o danno tissutale;
2. anticorpo > antigene: se l’anticorpo è moderatamente in eccesso si formano complesis di dimensioni intermedie, che legano meno efficientemente i globuli rossi e sono più frequentemente causa di infiammazione e danno tissutale;
3. anticorpo>> antigene: se l’anticorpo è in eccesso si formano complessi di grandi dimensioni, che legano più efficacemente i globuli rossi (recettore CR1) quando gli immunocomplessi si rivestono di C3b e vengono in genere eliminati rapidamente dal sistema dei fagociti mononucleati.
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione dell'emivita nel sistema immunitario?
- Come avviene il legame tra anticorpo e antigene?
- Cosa determina l'affinità tra un anticorpo e un antigene?
- In che modo l'avidità differisce dall'affinità?
- Quali sono le conseguenze della formazione di immunocomplessi?
L'emivita serve a salvaguardare l'organismo dall'immunità incontrollata, permettendo una transizione controllata tra diversi isotipi di proteine, come il passaggio da IgM a IgG.
Il legame avviene attraverso il dominio paratopo dell'anticorpo che interagisce con l'epitopo dell'antigene. Questo legame non implica necessariamente una risposta immunitaria immediata.
L'affinità è determinata dalla forza di legame non covalente tra il sito di legame dell'anticorpo e l'epitopo, misurata dalla costante di dissociazione (Kd).
L'avidità misura la forza complessiva del legame tra anticorpo e antigene, influenzata dal numero di epitopi disponibili su un antigene polivalente, mentre l'affinità riguarda la forza di legame di un singolo sito.
Gli immunocomplessi possono causare reazioni infiammatorie e patologie, a seconda delle dimensioni e della quantità relativa di anticorpi e antigeni coinvolti.
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