Concetti Chiave
- Gli antigeni sono macromolecole complesse che contengono epitopi, e la risposta immunitaria dei linfociti B è diretta verso uno specifico epitopo piuttosto che l'intero antigene.
- Gli epitopi possono essere lineari o conformazionali, mentre i recettori TCR riconoscono solo epitopi in sequenza lineare.
- Gli anticorpi, o immunoglobuline, si trovano nel sangue, in particolare nel plasma e nel siero, e sono costituiti da due catene pesanti e due leggere con una struttura globulare.
- Le immunoglobuline possono essere frammentate in Fab, che lega l'antigene, e Fc, che può cristallizzare dopo il taglio.
- Le regioni ipervariabili CDR delle immunoglobuline sono cruciali per il legame con gli antigeni, grazie alla loro elevata variabilità e specifica struttura.
Antigene
Può essere una proteina, zucchero, macromolecola e contiene tanti epitopi. La risposta del linfocita B non è verso l’intero antigene ma verso uno specifico epitopo. L’antigene può avere diversi epitopi sulla superficie, la valenza ci dice, il numero di epitopi espressi in un antigene, possiamo avere un numero di N di stessi epitopi dell'antigene.Epitopo lineare= sequenza di aminoacidi
Epitopo conformazionale= aminoacidi non in sequenza
TCR riconosce solo epitopi in sequenza lineare.
Dove li troviamo gli anticorpi?
Nel sangue, in una parte del sangue che può essere o il plasma (deriva da prelievo di sangue in cui sono pres sostanze che evitano coagulazione) o il siero (prelievo in cui non sono presenti coagulanti, parte giallastra, colore dato dalla bilirubina, emoglobina libera e ferro).Anticorpi chiamati anche immunoglobuline o gamma immunoglobuline.
Struttura
Parte N terminale , VH e VL regioni variabili dell’anticorpo, ritroviamo la regione che va a legare l’antigene . La parte sottostante è quella costante ed è la regione effettrice.Parte rossa e verde, rossa= catena pesante verde=leggera
VH pesante, L light.
Immunoglobulina= due catene pesanti e due leggere, costituita da globuli, ha struttu globular, contiene circa centinaio di aminoacidi che formano dei meta sheet che si ripiega su se stessa formando una specie di globulo, sono due foglietti parallele di beta shift dai 3 ai 5 nastri a seconda della catena.
Andamento antiparallelo beta sheet, anse della regione variabile sono sito di legame con l’antigene.
I foglietti sono uniti da ponti disolfuro.
Catena pesante, dominio variabile e 3 costanti.
leggere 1 variabile e 1 costante.
sito di legame per l’antigene è det dalle anse ed è compreso tra anse delle regione variabile della catena pesante e di del dominio della regioni variabili di quella leggera.
La parte effettrice è a carico della catena pesante.
Zona importante è regione cerniera, nella zona della regione cerniera le interazioni sono mediate da ponti solfuro e conferisce grado di apertura delle due braccia superiori.
Frammenti
In grado di frammentare immunoglobulina in tre parti. Fab= frammento antigen binding, i due fab contengono la regione che va a legare l’antigene.Fc= definita frammento cristallizzabile perchè dopo il taglio con la papaina si frammentano e separandosi cristallizzano
Recettori per Fc= recettori che riconoscono Fc.
Fare proteolisi con pepsina che taglia sotto la cerniera, abbiamo struttura fab2, contiene i due fab ma insieme e la parte costante viene tagliata in piccoli frammenti peptidici.
MCH 1= troviamo nella catena alfa dominio globulare.
CD28= lega CD80 e CD86 il legame con questi determina se la risposta immunitaria rimane attiva o viene spenta.
Gene ancestrale che entrava a far parte dei geni di tutti questi recettori con l’evoluzione della specie.
Regioni ipervariabili o CDR
Anse che tengono stretto l’antigene (come delle dita) andando a riconoscere gli epitopi di questo antigene. Le anse sono chiamate CDR= complementary determinare region.CDR1 CD2, CD3 ciascuna è costituita da 10 aminoacidi e la cd3 è quella che ha maggior grado di variabilità. In questi domini abbiamo anche i nastri, che servono per ruolo strutturale, alcune di queste regioni sono necessarie per legame con antigene .
Domande da interrogazione
- Che cos'è un antigene e come interagisce con i linfociti B?
- Dove si trovano gli anticorpi nel corpo umano?
- Qual è la struttura di un'immunoglobulina?
- Come si possono frammentare le immunoglobuline e quali sono i frammenti risultanti?
- Cosa sono le regioni ipervariabili o CDR e qual è il loro ruolo?
Un antigene può essere una proteina, zucchero o macromolecola con molti epitopi. I linfociti B rispondono a specifici epitopi, non all'intero antigene. Gli epitopi possono essere lineari o conformazionali.
Gli anticorpi si trovano nel sangue, specificamente nel plasma o nel siero. Sono anche conosciuti come immunoglobuline o gamma immunoglobuline.
Un'immunoglobulina è composta da due catene pesanti e due leggere, con regioni variabili e costanti. Le regioni variabili legano l'antigene, mentre la parte costante è l'effettrice.
Le immunoglobuline possono essere frammentate in tre parti: Fab (frammento antigen binding) e Fc (frammento cristallizzabile). La proteolisi con pepsina produce una struttura Fab2.
Le regioni ipervariabili o CDR sono anse che riconoscono gli epitopi dell'antigene. Sono costituite da 10 aminoacidi ciascuna, con CDR3 che ha la maggiore variabilità, essenziali per il legame con l'antigene.
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