Concetti Chiave
- Le proteine svolgono funzioni essenziali come enzimi, strutturali, di riserva, trasporto, regolazione, movimento e difesa.
- Sono polimeri formati da aminoacidi, che si dividono in polari, elettricamente carichi (acidi o basici) e apolari.
- Gli aminoacidi si legano tramite legami peptidici formando dipeptidi e liberando acqua, in un processo di condensazione.
- La struttura proteica può essere primaria, secondaria (alfa elica o beta foglietto), terziaria o quaternaria, ognuna con specifiche funzionalità.
- Le proteine di membrana e l'emoglobina sono esempi di strutture quaternarie, formate da complessi di più proteine.
Le proteine
Sono una classe di composti con moltissime funzioni, di seguito vengono elencate le più importanti:
Enzimi, specifici per determinate reazioni chimiche;
Strutturali, che rafforzano e proteggono le cellule e i tessuti (es. collagene nelle cellule animali);
Di riserva, che accumulate in polimeri possono poi essere idrolizzate in monomeri per fare altro. Il seme quando deve idrolizzare l’amido non possiede enzimi per farlo, tuttavia contiene dei polimeri di proteine che vengono scissi in monomeri e attivati in amilasi;
Di trasporto, per sostanze specifiche tra le cellule oppure per altre sostanze attraverso la membrana cellulare;
Di regolazione, costituite da ormoni e recettori che percepiscono l’ormone e trasferiscono lo stimolo alla cellula.
Di movimento, fondamentali per muovere parti riproduttive di piante inferiori con flagelli e ciglia;
Di difesa, che idrolizzano le sostanze tossiche (es, anticorpi) oppure riconoscono delle sostanze tossiche e attivano i processi di detossificazione.
Le proteine sono dei polimeri il cui monomero è l’aminoacido, cioè un carbonio a cui sono legati un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, una catena di C e un idrogeno. Gli aminoacidi (AA) in natura sono 20, e possono essere di tre tipologie:
Polari;
Elettricamente carichi, che a loro volta si dividono in:
Acidi;
Basici;
Apolari.
Gli AA si legano tra loro attraverso il legame peptidico, con formazione di una molecola di acqua e del dipeptide. Il legame si forma tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico dell’altro aminoacido (reazione di condensazione).
Una volta formata la catena non rimane tale quale, ma può assumere 4 diverse strutture:
Primaria, lineare, cioè una catena tale quale, solamente con il legame peptidico;
Secondaria, data da interazioni tra gli AA preseti nella catena, e può essere ad alfa elica oppure a beta foglietto. Queste strutture presentano diversa reattività in relazione al substrato. Ci sono ancora dei gruppi funzionali liberi;
Terziaria, data dal filamento della proteina che si riavvolge su se stesso, co formazione di punti in cui può avvenire il riconoscimento con altre sostanze;
Quaternaria, data da più proteine che si legano formando un complesso proteico. Alcune proteine di membrana hanno struttura quaternaria, altro
esempio è dato dall’emoglobina.
Domande da interrogazione
- Quali sono le principali funzioni delle proteine?
- Come si formano i legami tra gli aminoacidi nelle proteine?
- Quali sono le diverse strutture che una catena proteica può assumere?
Le proteine svolgono molte funzioni importanti, tra cui: enzimi per reazioni chimiche, strutturali per rafforzare cellule e tessuti, di riserva per idrolizzare polimeri in monomeri, di trasporto per sostanze tra cellule, di regolazione tramite ormoni e recettori, di movimento per parti riproduttive di piante, e di difesa contro sostanze tossiche.
Gli aminoacidi si legano tra loro attraverso il legame peptidico, che si forma tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico di un altro, rilasciando una molecola d'acqua in una reazione di condensazione.
Una catena proteica può assumere quattro strutture: primaria (lineare), secondaria (alfa elica o beta foglietto), terziaria (riavvolgimento su se stessa), e quaternaria (complesso di più proteine).
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