Concetti Chiave
- Le proteine svolgono funzioni plastiche, regolatrici ed energetiche, ma non hanno un tessuto di riserva specifico.
- Si distinguono in proteine semplici e complesse, come lipoproteine e glicoproteine, in base alla loro struttura.
- Sono presenti centinaia di amminoacidi nell'organismo, ma solo 20 partecipano alla costituzione delle proteine.
- Nove amminoacidi sono essenziali, tra cui lisina, metionina e leucina, e devono essere assunti con la dieta.
- Valina, leucina e isoleucina sono metabolizzate a livello muscolare, mentre il triptofano è un precursore della niacina.
Funzioni delle proteine
Le funzioni delle proteine possono essere riassunte in: plastica (aa che partecipano alla formazione delle proteine), regolatrice (aa precursori di ormoni, ecc) ed energetica (nel caso in cui lo scheletro carbonioso venga ossidato o convertito in glucosio). Un g di proteine sviluppa 4,0 Kcal ma bisogna ricordare che non esiste un tessuto di riserva apposito.
Struttura e classificazione
In base alla struttura vengono distinte in semplici o complesse, es. lipoproteine, glicoproteine, nucleoproteine, metallo proteine, fosfoproteine, flavo proteine.
Gli amminoacidi presenti nell’organismo sono qualche centinaio e appartengono di regola alla configurazione L; di questi solo 20 entrano nella costituzione delle proteine e solo 9 sono considerati essenziali. Questi AA indispensabili sono lisina, metionina, treonina, leucina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptofano e istidina. Si ricorda comunque che tutti gli AA possono essere ottenuti mediante reazioni di transaminazione, avendo a disposizione i corrispettivi chetoacidi, tranne per la lisina e treonina.
Metabolismo degli amminoacidi
Valina, leucina e isoleucina sono metabolizzate solamente a livello muscolare mentre il triptofano rappresenta il precursore della niacina. Con il termine di niacina equivalente si fa riferimento al quantitativo di questa vitamina derivata proprio dal triptofano.
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