Concetti Chiave
- Gli enzimi sono catalizzatori biologici proteici che accelerano le reazioni senza essere consumati, agendo su piccole quantità e mantenendo inalterato l'equilibrio dei prodotti.
- Agiscono abbassando l'energia di attivazione delle reazioni, senza alterare la variazione di energia libera, formando complessi temporanei con i substrati.
- Il legame con il substrato può avvenire attraverso il meccanismo chiave-serratura o l'incastro indotto, determinando un'elevata specificità dell'enzima.
- Gli enzimi sono classificati in diverse categorie funzionali, come ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, isomerasi, ligasi e liasi, basate sul tipo di reazione catalizzata.
- L'attività enzimatica è regolata tramite l'inibizione enzimatica, che può essere irreversibile o reversibile (competitiva o non competitiva), influenzando il metabolismo cellulare.
Indice
Definizione e caratteristiche degli enzimi
Un enzima è un catalizzatore biologico che influenza la velocità di una reazione senza essere consumato nella reazione stessa. Quasi tutti gli enzimi hanno natura proteica.
Caratteristiche essenziali:
- l’enzima non sposta l’equilibrio dalla reazione a favore dei prodotti, ma riduce solo il tempo necessario per giungere all’equlibrio;
- non modifica i prodotti della reazione;
- agisce in piccolissime quantità;
- dopo la reazione resta inalterato;
- è altamente specifico;
- non favorisce in nessun caso reazioni termo dinamicamente sfavorevoli.
Energia di attivazione e complesso enzima-substrato
La caratteristica di qualsiasi reazione è l’esistenza di una barriera energetica, conosciuta col nome di energia di attivazione, ovvero la quantità di energia necessaria per rompere i legami chimici esistenti.
L’enzima agisce sull’energia di attivazione, abbassando notevolmente questa barriera energetica.
Cio nonostante una volta avvenuta la reazione la variazione di energia libera (delta G) resta invariata.
Meccanismi di legame e specificità
Un enzima per funzionare deve formare un complesso temporaneo con la molecola che catalizza, il substrato (complesso enzima-subrato E.S).
Quando il complesso enzima substrato si rompe, il prodotto viene rilasciato, e la molecola enzimatica originaria è libera di formare nuovi complessi. La modalità con cui il substrato si lega all’enzima puo essere di due tipi:
- meccanismo chiave-serratura: necessita di una complementarietà di struttura tra substrato e enzima, ha un altissima specificità;
- incastro indotto (induced fit): il substrato, interangendo con l’enzima, modifica leggermente la sua struttuta, così da rendere possibile la creazione del complesso E.S.
Ogni enzima contiene uno o piu siti attivi, porzioni di molecola che possono creare legami con il substrato, in cui avviene la catalisi. Spesso il sito attivo è una cavità sulla superficie dell’enzima. Proprio per questo motivo la maggior parte degli enzimi è molto specifica, molti di essi sono in grado di catalizzare un solo tipo di reazione o un numero ristretto di reazioni simili tra loro.
Classi di enzimi e loro funzioni
Esistono classi di enzimi:
- ossidoriduttasi: catalizzano reazioni di ossidoriduzione (redox);
- transferasi: catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali da una molecola donatrice ad una accettrice;
- idrolasi: catalizzano reazioni di idrolisi;
- isomerasi: catalizzano reazioni che trasformano molecole organiche nei rispettivi isomeri;
- ligasi: catalizzano reazioni in cui due molecole vengono unite tra loro;
- liasi: catalizzano per reazioni in cui si devono rompere o costruire doppi legami;
Struttura degli enzimi e cofattori
Come detto prima, molti enzimi sono costituiti da una proteina. Altri invece sono costituiti da due parti distinte, una proteina detta apoenzima, e una componente chimica aggiuntiva chiamata cofattore.
Né l’apoenzima, né il cofattore sono capaci di avere attività catalitica, funzionano solo combinati tra loro.
L’unione di apoenzima e cofattore viene denominata semplicemente co-enzima.
Regolazione e inibizione enzimatica
Le cellule tuttavia controllano l’azione degli enzimi.
La regolazione del metabolismo cellulare è chiamata inibizione enzimatica. Uno dei meccanismi è basato soprattutto sulla quantità di enzima prodotto, altrimenti esistono altri fattori che bloccano il funzionamento degli enzimi stessi. In questi casi l’inibizione enzimatica può avvenire mediate in legame di alcune sostanze (chiamati effettori negativi) che bloccano l’enzima.
Ce ne sono di due tipi:
- inibizione irreversibile: l’effettore negativo si lega permanentemente al sito attivo dell’enzima, bloccando il metabolismo. In questo l’effettore è un veleno o una sostanza tossica;
- inibizione reversibile: essa a sua volta puo essere L’inibizione reversibile competitiva permette ad una sostanza di attaccarsi piu o meno debolmente al sito attivo dell’enzima, impedendo fisicamente che il substrato si leghi.
L’inibizione reversibile non competitiva si lega in un altro punto dell’enzima, e modifica la forma dell’enzima, non rendendolo affine con substrato.
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione principale di un enzima in una reazione chimica?
- Come si formano i complessi enzima-substrato?
- Quali sono le classi principali di enzimi e le loro funzioni?
- Che ruolo hanno gli apoenzimi e i cofattori?
- Come avviene l'inibizione enzimatica?
Un enzima agisce come catalizzatore biologico, accelerando la velocità di una reazione senza essere consumato, abbassando l'energia di attivazione necessaria.
I complessi enzima-substrato si formano attraverso due meccanismi: il meccanismo chiave-serratura, che richiede una complementarietà strutturale, e l'incastro indotto, dove il substrato modifica leggermente la struttura dell'enzima.
Le principali classi di enzimi includono ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, isomerasi, ligasi e liasi, ognuna catalizzando specifici tipi di reazioni chimiche.
Gli apoenzimi e i cofattori si combinano per formare co-enzimi, essenziali per l'attività catalitica, poiché né l'apoenzima né il cofattore sono attivi da soli.
L'inibizione enzimatica può essere irreversibile, con effettori negativi che bloccano permanentemente l'enzima, o reversibile, che può essere competitiva o non competitiva, influenzando temporaneamente l'attività enzimatica.
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