Esplorazione delle funzioni e classificazioni degli enzimi e isoenzimi

Gli enzimi sono generalmente proteine globulari, solubili in acqua. A differenza dei catalizzatori chimici, sono caratterizzati da un’elevata specificità: ciascuno di essi catalizza una sola reazione o un solo tipo di reazioni. Il nome inizialmente assegnato agli enzimi teneva conto della loro funzione o della sostanza coinvolta; così, per esempio, l’enzima maltasi l’enzima che catalizza l’idrolisi del disaccaride maltosio. In seguito, a causa del numero considerevole di enzimi scoperti e della complessità della loro struttura, la classificazione degli enzimi è stata basata sul tipo di reazione catalizzata. La International Union of Biochemistry and Molecular Biology classifica gli enzimi in sei classi diverse, ciascuna delle quali è ulteriormente suddivisa in una serie di sottoclassi, che indicano in modo più dettagliato la natura delle specie chimiche, dei gruppi chimici e dei legami coinvolti nelle reazioni.

Classificazione e nomenclatura

Sulla base di questa classificazione, la nomenclatura ufficiale attribuisce a ogni enzima un codice numerico preceduto dalla sigla EC (Enzyme Commission). Tuttavia, è tuttora utilizzata la nomenclatura basata sul nome tradizionale, il quale è generalmente costituito dal nome della sostanza su cui agisce l’enzima seguito da un termine riferito al tipo di reazione catalizza. Per esempio, l’enzima lattato deidrogenasi catalizza, in presenza di un cofattore, la riduzione del piruvato n lattato.

Questa reazione avviene in alcuni microrganismi e ielle cellule muscolari degli organismi superiori, in seguito a una scarsa ossigenazione. La lattato deidrogenasi è indicata anche con la sigla LDH.

Isoenzimi e loro caratteristiche

Gli isoenzimi sono forme diverse dello stesso enzima, che hanno la stessa attività catalitica, ma differiscono per la sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica.

Gli isoenzimi agiscono sullo stesso substrato, ma in genere differiscono per la velocità di reazione e i meccanismi di regolazione. Negli isoenzimi costituiti da più subunità vi possono essere differenze nel modo in cui esse sono organizzate. Gli isoenzimi possono trovarsi collocati in organi o tessuti diversi e in alcuni casi possono essere espressione di un danno subito dall’organismo. Per esempio, la lattato deidrogenasi che, come abbiamo visto, catalizza la riduzione del piruvato in lattato, esiste nel corpo umano in due isoforme, dette H e M, che differiscono per la sequenza amminoacidica e per la localizzazione nei tessuti: l’isoenzima h è la forma prevalente nel cuore, mentre l’isoenzima M prevale nel muscolo scheletrico. Inoltre l’enzima è costituito da 4 subunità che si combinano in modo diverso dando origine a ben cinque diversi isoenzimi.