Concetti Chiave
- Gli enzimi sono proteine globulari che agiscono come catalizzatori biologici, consentendo reazioni vitali a temperatura corporea e pH neutro.
- Esistono sei classi di enzimi, ognuna con funzioni specifiche, tra cui ossido reduttasi, trasferasi e ligasi, che catalizzano diverse reazioni chimiche.
- Il sito attivo è la zona dell'enzima dove si lega il substrato, essenziale per la formazione del complesso enzima-substrato e per la catalizzazione della reazione.
- Le reazioni enzimatiche possono essere passive o attive; gli inibitori possono influenzare queste reazioni legandosi al sito attivo o ad altre parti dell'enzima.
- Gli inibitori competitivi e non competitivi agiscono in modi diversi, influenzando l'attività enzimatica e la formazione dei prodotti.
Gli enzimi sono una particolare classe di proteine, il più delle volte sono proteine globulari. La loro importanza è data dal fatto che essi siano dei veri e propri catalizzatori biologici, infatti permettono ad alcune reazioni che avvengono all’interno dell’organismo di avvenire a temperatura corporea (36.5°C e pH neutro) a dispetto delle condizioni che richiedono normalmente. Gli enzimi sono dunque proteine che svolgono una ben precisa funzione e proprio per questo ogni enzima agisce con determinate molecole che generalmente sono dette substrati e che si depositano in una concavità presente nell’enzima, pertanto un enzima prenderà il suo nome dal substrato che gli caratteristico e si aggiunge il suffisso –asi; inoltre, poiché gli enzimi esistenti sono moltissimi, si specifica nel chiamarli anche la reazione che catalizzano.
Qual è la classificazione degli enzimi?
Esistono sei classi di enzimi a seconda del ruolo che svolgono: 1) ossido reduttasi, catalizzano le reazioni di ossido riduzione; 2) trasferasi, catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali; 3) idrolasi, catalizzano la rottura di legami con l’aggiunta di acqua; 4) liasi, catalizzano l’addizione di gruppi a doppi legami o l’inverso; 5) isomerasi, catalizzano le reazioni di isomerizzazione; 6) ligasi, catalizzano la formazione di legami accoppiati all’idrolisi di ATP.
Funzionamento del sito attivo
Un enzima, come detto in precedenza, è una molecola sulla quale si deposita un’altra molecola, più piccola, detta substrato: il substrato si andrà a depositare nella zona direttamente interessata alla catalizzazione ed è detta sito attivo. I siti attivi ,oltre a riconoscere il substrato che si deve depositare, sono dunque le regioni dell’enzima coinvolte nella funzione catalica e sono costituiti da una ripiegatura sull’enzima nella quale sono presenti residui di amminoacidi di catene peptidiche.
Il primo momento di azione dell’enzima consiste nel legare il substrato formando un complesso enzima-substrato E-S, in seguito il substrato si trasforma in un prodotto P e si allontana dal sito attivo.
Reazioni enzimatiche e inibitori
Le reazioni enzimatiche possono essere passive o attive: quelle passive sono influenzate da differenze di concentrazioni tra enzima e substrato; la regolazione sarà invece attiva quando agiscono degli inibitori che lo inibiscono temporaneamente. Gli inibitori sono competitivi quando simulano strutturalmente il substrato collocandosi nel sito attivo; sono invece non competitivi quando si legano ad altre parti dell’enzima che comunque non permettono al sito attivo di compiere il suo ruolo.
Domande da interrogazione
- Qual è il ruolo fondamentale degli enzimi nell'organismo?
- Come si classificano gli enzimi e quali sono le loro principali funzioni?
- Qual è la differenza tra inibitori competitivi e non competitivi nelle reazioni enzimatiche?
Gli enzimi sono catalizzatori biologici che permettono a reazioni vitali di avvenire a temperatura corporea e pH neutro, facilitando processi che altrimenti richiederebbero condizioni diverse (come indicato nel testo).
Gli enzimi si classificano in sei classi in base al loro ruolo: ossido reduttasi, trasferasi, idrolasi, liasi, isomerasi e ligasi, ognuna delle quali catalizza reazioni specifiche (come descritto nel testo).
Gli inibitori competitivi si legano al sito attivo dell'enzima simulando il substrato, mentre gli inibitori non competitivi si legano a parti diverse dell'enzima, impedendo comunque la funzione del sito attivo (come spiegato nel testo).
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