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Proteine

Le proteine sono polimeri di amminoacidi, molecole costituite da carbonio, idrogeno, ossigeno ed azoto. Ogni amminoacido ha un atomo centrale di carbonio legato ad un gruppo amminico (NH2), ad un gruppo carbossilico (COOH) e a un atomo di idrogeno. Questa è la struttura base, uguale in tutti gli amminoacidi, ma tra loro differiscono per il gruppo chimico R, che occupa il quarto legame, e che possiede una struttura chimica diversa per ogni amminoacido, in questo modo determina le diverse proprietà degli amminoacidi e quindi delle proteine.

La formazione delle proteine a partire dagli amminoacidi è dovuta ad una reazione di condensazione tra l’atomo di azoto di un amminoacido, con quello del carbonio del gruppo carbossilico di un altro amminoacido, il legame che si forma è detto legame peptidico e la molecola è chiamata polipeptide. Dei 20 tipi di amminoacidi ne esistono 8, detti essenziali, che gli animali non riescono a sintetizzare da soli, per questo li assumono tramite alimentazione. Le proteine assemblate lungo catene polipeptidiche in sequenza lineare presentano una struttura primaria. Quando cominciano ad aver luogo interazioni tra i vari amminoacidi la catena lineare si ripiega su se stessa in una struttura secondaria, detta ad elica o a spirale. La forma è mantenuta dai legami a idrogeno, che si spezzano e si ricreano facilmente, determinando le proprietà elastiche di queste proteine, come la cheratina dei capelli. Un’altra struttura secondaria è quella a foglio ripiegato in cui le catene polipeptidiche si allineano in file parallele, sempre unite da legami ad idrogeno. Quando la struttura secondaria si ripiega su se stessa dà origine a quella terziaria, in cui sono numerose le interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi.

Alcune di queste proteine sono dette globulari, come anticorpi ed enzimi, catalizzatori che velocizzano le reazioni chimiche delle cellule. La struttura del collagene invece assomiglia ad un cavo elettrico perché le catene tendono ad arrotolarsi tra loro. Queste proteine con struttura terziaria sono perlopiù fibrose. Le proteine di struttura quaternaria sono invece formate da più di una catena polipeptidica, come l’emoglobina, presente nei globuli rossi per il trasporto dell’ossigeno, è formata da 4 catene polipeptidiche ed è ripiegata intorno ad un gruppo contenente ferro, detto eme.

L’anemia falciforme è una malattia in cui le molecole di emoglobina, quando l’ossigeno si stacca, cambiano forma combinandosi tra loro per formare strutture più rigide e di forma allungata, i globuli rossi che le contengono prendono la forma di falce, si rompono facilmente e possono ostruire i vasi sanguigni, impedendo il rifornimento di ossigeno. L’unica differenza tra emoglobina normale e deformata è che in un punto preciso della sequenza degli amminoacidi, l’acido glutammico è sostituito dalla valina.

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