Concetti Chiave
- Le proteine sono polimeri di amminoacidi formati da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto, con una struttura comune che varia a causa del gruppo chimico R.
- La formazione delle proteine avviene tramite legami peptidici, che si formano tra amminoacidi attraverso reazioni di condensazione.
- Le strutture delle proteine includono la primaria, secondaria (elica e foglio ripiegato) e terziaria, con legami a idrogeno che stabilizzano le forme.
- Le proteine possono essere globulari, come anticorpi ed enzimi, o fibrose, come il collagene, a seconda della loro struttura e funzione.
- L’anemia falciforme deriva dalla sostituzione di un amminoacido nell'emoglobina, causando la deformazione dei globuli rossi e problemi di circolazione.
Struttura e composizione delle proteine
Le proteine sono polimeri di amminoacidi, molecole costituite da carbonio, idrogeno, ossigeno ed azoto. Ogni amminoacido ha un atomo centrale di carbonio legato ad un gruppo amminico (NH2), ad un gruppo carbossilico (COOH) e a un atomo di idrogeno. Questa è la struttura base, uguale in tutti gli amminoacidi, ma tra loro differiscono per il gruppo chimico R, che occupa il quarto legame, e che possiede una struttura chimica diversa per ogni amminoacido, in questo modo determina le diverse proprietà degli amminoacidi e quindi delle proteine.
Formazione e tipi di amminoacidi
La formazione delle proteine a partire dagli amminoacidi è dovuta ad una reazione di condensazione tra l’atomo di azoto di un amminoacido, con quello del carbonio del gruppo carbossilico di un altro amminoacido, il legame che si forma è detto legame peptidico e la molecola è chiamata polipeptide. Dei 20 tipi di amminoacidi ne esistono 8, detti essenziali, che gli animali non riescono a sintetizzare da soli, per questo li assumono tramite alimentazione.
Strutture secondarie e terziarie
Le proteine assemblate lungo catene polipeptidiche in sequenza lineare presentano una struttura primaria. Quando cominciano ad aver luogo interazioni tra i vari amminoacidi la catena lineare si ripiega su se stessa in una struttura secondaria, detta ad elica o a spirale. La forma è mantenuta dai legami a idrogeno, che si spezzano e si ricreano facilmente, determinando le proprietà elastiche di queste proteine, come la cheratina dei capelli. Un’altra struttura secondaria è quella a foglio ripiegato in cui le catene polipeptidiche si allineano in file parallele, sempre unite da legami ad idrogeno. Quando la struttura secondaria si ripiega su se stessa dà origine a quella terziaria, in cui sono numerose le interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi.
Proteine globulari e fibrose
Alcune di queste proteine sono dette globulari, come anticorpi ed enzimi, catalizzatori che velocizzano le reazioni chimiche delle cellule. La struttura del collagene invece assomiglia ad un cavo elettrico perché le catene tendono ad arrotolarsi tra loro. Queste proteine con struttura terziaria sono perlopiù fibrose. Le proteine di struttura quaternaria sono invece formate da più di una catena polipeptidica, come l’emoglobina, presente nei globuli rossi per il trasporto dell’ossigeno, è formata da 4 catene polipeptidiche ed è ripiegata intorno ad un gruppo contenente ferro, detto eme.
Anemia falciforme e emoglobina
L’anemia falciforme è una malattia in cui le molecole di emoglobina, quando l’ossigeno si stacca, cambiano forma combinandosi tra loro per formare strutture più rigide e di forma allungata, i globuli rossi che le contengono prendono la forma di falce, si rompono facilmente e possono ostruire i vasi sanguigni, impedendo il rifornimento di ossigeno. L’unica differenza tra emoglobina normale e deformata è che in un punto preciso della sequenza degli amminoacidi, l’acido glutammico è sostituito dalla valina.
Domande da interrogazione
- Qual è la struttura di base degli amminoacidi?
- Come si formano le proteine a partire dagli amminoacidi?
- Quali sono le differenze tra le strutture secondarie e terziarie delle proteine?
- Cosa causa l'anemia falciforme e qual è la differenza con l'emoglobina normale?
Gli amminoacidi hanno un atomo centrale di carbonio legato a un gruppo amminico (NH2), un gruppo carbossilico (COOH) e un atomo di idrogeno, con un gruppo chimico R che varia tra i diversi amminoacidi, determinando le loro proprietà (testo).
Le proteine si formano tramite una reazione di condensazione tra l'atomo di azoto di un amminoacido e il carbonio del gruppo carbossilico di un altro, creando un legame peptidico e formando un polipeptide (testo).
La struttura secondaria delle proteine include forme come l'elica e il foglio ripiegato, mantenute da legami a idrogeno, mentre la struttura terziaria si forma quando la catena polipeptidica si ripiega ulteriormente, coinvolgendo interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi (testo).
L'anemia falciforme è causata da una mutazione nell'emoglobina che porta a una forma rigida e allungata dei globuli rossi, che si rompono e ostruiscono i vasi sanguigni; la differenza con l'emoglobina normale è la sostituzione dell'acido glutammico con la valina in un punto specifico della sequenza (testo).
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