Concetti Chiave
- Le proteine sono polimeri di amminoacidi, ognuno con una struttura base comune ma differenziati dal gruppo chimico R, che determina le loro proprietà.
- La formazione delle proteine avviene tramite legami peptidici tra amminoacidi; otto di questi sono essenziali e devono essere assunti tramite la dieta.
- Le strutture proteiche si evolvono da primaria a secondaria e terziaria, con interazioni diverse che determinano proprietà come elasticità e funzione.
- Le proteine globulari, come enzimi e anticorpi, differiscono dalle fibrose come il collagene, che presenta una struttura terziaria.
- L'anemia falciforme è causata da una mutazione nell'emoglobina che altera la forma dei globuli rossi, ostacolando il trasporto di ossigeno.
Indice
Struttura e composizione delle proteine
Le proteine sono polimeri di amminoacidi, molecole costituite da carbonio, idrogeno, ossigeno ed azoto. Ogni amminoacido ha un atomo centrale di carbonio legato ad un gruppo amminico (NH2), ad un gruppo carbossilico (COOH) e a un atomo di idrogeno. Questa è la struttura base, uguale in tutti gli amminoacidi, ma tra loro differiscono per il gruppo chimico R, che occupa il quarto legame, e che possiede una struttura chimica diversa per ogni amminoacido, in questo modo determina le diverse proprietà degli amminoacidi e quindi delle proteine.
Formazione e tipi di amminoacidi
La formazione delle proteine a partire dagli amminoacidi è dovuta ad una reazione di condensazione tra l’atomo di azoto di un amminoacido, con quello del carbonio del gruppo carbossilico di un altro amminoacido, il legame che si forma è detto legame peptidico e la molecola è chiamata polipeptide. Dei 20 tipi di amminoacidi ne esistono 8, detti essenziali, che gli animali non riescono a sintetizzare da soli, per questo li assumono tramite alimentazione.
Strutture secondarie e terziarie
Le proteine assemblate lungo catene polipeptidiche in sequenza lineare presentano una struttura primaria. Quando cominciano ad aver luogo interazioni tra i vari amminoacidi la catena lineare si ripiega su se stessa in una struttura secondaria, detta ad elica o a spirale. La forma è mantenuta dai legami a idrogeno, che si spezzano e si ricreano facilmente, determinando le proprietà elastiche di queste proteine, come la cheratina dei capelli. Un’altra struttura secondaria è quella a foglio ripiegato in cui le catene polipeptidiche si allineano in file parallele, sempre unite da legami ad idrogeno. Quando la struttura secondaria si ripiega su se stessa dà origine a quella terziaria, in cui sono numerose le interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi.
Proteine globulari e fibrose
Alcune di queste proteine sono dette globulari, come anticorpi ed enzimi, catalizzatori che velocizzano le reazioni chimiche delle cellule. La struttura del collagene invece assomiglia ad un cavo elettrico perché le catene tendono ad arrotolarsi tra loro. Queste proteine con struttura terziaria sono perlopiù fibrose. Le proteine di struttura quaternaria sono invece formate da più di una catena polipeptidica, come l’emoglobina, presente nei globuli rossi per il trasporto dell’ossigeno, è formata da 4 catene polipeptidiche ed è ripiegata intorno ad un gruppo contenente ferro, detto eme.
Anemia falciforme e emoglobina
L’anemia falciforme è una malattia in cui le molecole di emoglobina, quando l’ossigeno si stacca, cambiano forma combinandosi tra loro per formare strutture più rigide e di forma allungata, i globuli rossi che le contengono prendono la forma di falce, si rompono facilmente e possono ostruire i vasi sanguigni, impedendo il rifornimento di ossigeno. L’unica differenza tra emoglobina normale e deformata è che in un punto preciso della sequenza degli amminoacidi, l’acido glutammico è sostituito dalla valina.
Domande da interrogazione
- Qual è la struttura base degli amminoacidi e come differiscono tra loro?
- Come si formano le proteine a partire dagli amminoacidi?
- Quali sono le differenze tra le strutture secondarie e terziarie delle proteine?
- Cosa causa l'anemia falciforme a livello molecolare?
La struttura base degli amminoacidi è costituita da un atomo centrale di carbonio legato a un gruppo amminico (NH2), un gruppo carbossilico (COOH) e un atomo di idrogeno. Differiscono tra loro per il gruppo chimico R, che determina le diverse proprietà degli amminoacidi e delle proteine.
Le proteine si formano attraverso una reazione di condensazione tra l'atomo di azoto di un amminoacido e il carbonio del gruppo carbossilico di un altro amminoacido, formando un legame peptidico e creando una molecola chiamata polipeptide.
Le strutture secondarie delle proteine includono l'elica o spirale e il foglio ripiegato, mantenute da legami a idrogeno. La struttura terziaria si forma quando la struttura secondaria si ripiega ulteriormente, con numerose interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi.
L'anemia falciforme è causata dalla sostituzione dell'acido glutammico con la valina in un punto preciso della sequenza degli amminoacidi dell'emoglobina, portando a una forma alterata che rende i globuli rossi rigidi e a forma di falce, causando ostruzioni nei vasi sanguigni.
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
