Anteprima
Vedrai una selezione di 4 pagine su 11
Appunti lezioni Biochimica - emoglobina/enzimi Pag. 1 Appunti lezioni Biochimica - emoglobina/enzimi Pag. 2
Anteprima di 4 pagg. su 11.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Appunti lezioni Biochimica - emoglobina/enzimi Pag. 6
Anteprima di 4 pagg. su 11.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Appunti lezioni Biochimica - emoglobina/enzimi Pag. 11
1 su 11
D/illustrazione/soddisfatti o rimborsati
Disdici quando
vuoi
Acquista con carta
o PayPal
Scarica i documenti
tutte le volte che vuoi
Estratto del documento
  • Modifiche post-traslazionali
    • Le proteine, una volta sintetizzate, devono essere maturate.
    • Post-traslatoriali: per essere funzionali.
    • Conservazionali: durante la sintesi proteica, anche per essere attivati.
  • Le proteine nella loro forma maturata spesso modificano delle proprie necessità
    • Una degli amminoacidi più importanti: nel citoplasma delle nostre cellule.
    • Esempio: sintesi proteica come l'insulina, ormone anabolico fondamentale per l'autoregolazione del nostro organismo.
  • Maturazione delle proteine: esportate.
  • Glicosilazione a livello dell'apparato del Golgi: aumentano la solubilità.
  • Altre maturazioni sono l'aggiunta di catene laterali di lipidi (es. acetilazione).

Emoglobina e Ossigeno

  • Durante il metabolismo possiamo ossidare il glucosio, ovvero farlo reagire:
    • Il glucosio nel nostro corpo durante il muscolo quale deve produrre una molecola quadratica dell'energia (ATP).
  • Abbiamo bisogno di O2, il quale entra nel nostro corpo attraverso i polmoni.
    • Nel capillare, vicino agli alveoli (negli alveoli) avviene lo scambio tra i polmoni
  • O2 viene inserito nei capillari dove va nel sangue
    • le proteine che aiuteranno a trasportare l'O2 è l'emoglobina.
  • Le cellule consumano O2 continuamente.
  • Le proteine che legano l'O2 sono principalmente 2:
    • 1. L'emoglobina e la mioglobina
      • Globulare specializzata, e presente nei muscoli e permette tra l'emoglobina.

Se non fattiva, l'azione specifica (fissica) nella struttura dell'enzima che intrappola il substrato.

Sostanzialmente un'azione di reagente che si lega ed ingloba dentro dell'enzima (riconoscerlo attraverso la chiave è irreversibile) →

Sul sito attivo avviene interazione agendo sul substrato ed ha trasformazione in prodotto.

  • Il prodotto e gli substrati indicano l'attività per catalizzare le interazioni chimiche modello da operare in modo coordinato.
  • Guarda la prestazione che lega al nido attivo dell'enzima ottenendo un combinamento coinvolto della struttura dell'enzima che contiene l'attività catalitica.
  • Modello chiave struttura in relazione degli riconoscimento tra il substrato e l'enzima.
  • Modello di adattamento induotto dove il substrato offre una parte della catena proteica rendendo l'attività adattata per migliore la funzionalità, anche attraverso agenti atmosferici successivi.

Energia di Attivazione

L'intensità di una reazione è la variazione della concentrazione dei reagenti e dei prodotti nell'unità di tempo.

  • Ogni reazione chimica produce reagenti e prodotti e il loro tempo di vita dipende dall'adattamentitivo, reazione, anche i loro substrati rispettivi possono effetuare capsule complessi in beta tempra risultanti dei prodotti.

È l'energia necessaria per:

  • Allungare positività i reagenti
  • Formare il fascio trattenitore introbili
  • Levighezza di forze per fluido che gestisce lo stadio che dispone verso equilibrio
  • Perforare tutte le trasformazioni necessarie ad elevazione necessaria che cio'culmotivera

È la quantità di energia richiesta affinché una reazione chimica possa iniziare una trasformazione energetica. Essa può attuarsi in numerose capacità e modi nella peculiarità.

  • Minore energia di attivazione e maggiore velocità della reazione possono contribuire moderando degli incrementi degli tappe relativi alle molecole in elaborazione.

Attivando energia moltorare chimicca si necessitano anch'essi substrati non attivati dai giusti orientamenti.

Adempiendo direttamente in funzione della stabilità che non ferma disperso l'attività dell'energia necessaria per muover i loro prodotti, per trasformarle in legami chimici causa invece maggiore compattezza.

Ogni reazione chimica è caratterizzata da un determinato bisogno, l'energia libera (AG).

  • La differenza tra l'energia finalizzata dei reagenti e l'energia dei prodotti ha un argomento di AG.
  • Le reazioni raporte hanno AG negativo che trasforma le tatlogiche dell'energia libra.

Il metodo di innescazione è il momento in cui i complessi attivi possiedono l'energia di acquisizione maggiore per iniziare la forza evolutiva in cui ci sia e possa ottenere possibili aumenti derivanti secondo idee inventate e sviluppate, costruendo possibilità e soluzioni.

  • Subito dopo che chi trasferisce il sufficiente sviluppo specifico, il metodo che agisce con il rilascio degli prodotti da punti di valore differente, che dapprima avevano stata presi al composto solitario con un basso livello energetico mantenendo l'esaurimento compresso.

Anbato basico per l'energia libera è niente di più del nato bondage, sottomessa la rottura del composto AG compresso.

inibitore incompetitivo

inibitore annesso

inibitore non competitivo

Nell’inibitore incompetitivo, l’inibitore Mlega solo il complesso ES e non all’enzima

- Il farmaco non degli inibitori reversibile

quantit avantia IO’ in inibitore

ES: sono anche diversida quelle degli substrato

● È reversibile

Ienzimi regolatori annessoo scindiano 1-Io-Primo reazione

REGOLAZIONE

  • L’attivazione di molte cini poddaatio- catodrollo genetica
  • La catodo cinica viene controllataespressione (quantit) della cemiaa livello di trasice e trascrizionedel gene

REGOLATORI ALLOSTERICHE

  • Controllare le ciniattiv enzimatiche
  • Catodrollo du non terrà: lod devono dritte tras specifici ni una via metabolica
  • Generalmente una as più sub: remormazione glicolo non cimi non: inima
  • Quinta coordinato: ingibile forma attiva Fischer

- Feedback positivo: il prodotto contronuotta rspattownolle ulomicci e cagalle

Gli enzimi allosterici hanno più lubunità checuoscono in minime importanti

- Catodrollo la dumbilitàdel’enzima

- Catodrollo diretto sull’enzima(la effetto allosterico)

MODIFICAZIONI COVALENTI REVERSIBILI

  • Fosforilazione e defosforilazione rinizzo cliliazione di in- legame: fosfo-estere
  • -Modifica vecolare in una cinivo (volo laoR) allo stesso modo
  • Influxu allora enzimi del enzymal intra ulula matil dominio alla in-insilicon dei gruppi P03-

L’assine defosforilazione en apporod - lepistalete multi dei fosfolirizzano dell’enzima

e modiliniativa della;urolare un ilm di cinica

e as erofiendro sobers - Retracin in licoslvenza transfuse ito reven andecidroni (ernicro)

Il-meiola lodalla —- In in modo Npglietto della le ulcicuna

L’enzima ergetitore viene

sublato rin Организация retificadel prodotto là-adtocitico/metabolico

L’attività dell’enzima regolarore

essendo suequilibrium della cinleindifferente del dethal cetrizeegnadell’enzimibut/ente o depdar delleneemininiaucellulari>nene in miblica l’attività

Dettagli
Publisher
A.A. 2022-2023
11 pagine
SSD Scienze biologiche BIO/10 Biochimica

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher maria_b di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Padova o del prof Negro Alessandro.