Paniere di Biochimica

AKBZ04. Come sono nominate le tre forme strutturali del DNA a doppia elica?

A,B,Z

Lezione 014

01. Quale operazione svolge il complesso dello spliceosoma?

Formazione del 5'CAP

Rimozione degli introni dai pre-mRNA

Generazione della coda poli-A

Rimozione degli esoni dai pre-mRNA

02. Con quale delle seguenti basi azotate è sostituita la timina negli acidi nucleici ad RNA?

Uracile

Ornitina

Tiramina

Uridina

03. Quale funzione hanno i tRNA?

Permettono la maturazione degli RNA messaggeri

Trasportano amminoacidi e fungono da adattatori molecolari per la traduzione

Stabilizzano il ribosoma durante la sintesi proteica

Contengono l'informazione genetica per la produzione delle proteine

04. Con quale delle seguenti basi azotate è sostituita la timina negli acidi nucleici ad RNA?

Uridina

Tiramina

Ornitina

Uracile

Lezione 015

01. Quale è la funzione dell'enzima adenilato ciclasi?

Catalizza la rottura del legame fosfato dell'ATP generando AMP + difosfato e liberando

energia.Catalizza la formazione di ATP all'interno di alcuni cicli di produzione energetica.Catalizza la formazione del messaggero cellulare "AMP ciclico" a partire dall'ATP.Catalizza la prima tappa di produzione di nuovi nucleotidi adeninici.Lezione 01601. Individua l'affermazione errata riguardo al legame peptidico:Può essere scisso mediante reazione di idrolisi.È un legame di tipo covalente tra il carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e il carbonio delgruppo amminico di un altro amminoacido.È un legame che si forma per condensazione tra il gruppo OH del gruppo carbossilico ed un idrogeno delgruppo amminico liberando H₂O nel mezzo.È un legame di tipo covalente tra il carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e l'azoto delgruppo amminico di un altro amminoacido.

02. La sintesi delle proteine:Avviene nei lisosomi utilizzando l'RNA messaggero che trasporta l'informazione per la corretta sequenza

idrogeno.Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico acido, un atomo di idrogeno e un gruppo solforico.Un gruppo amminico H₃N⁺, un gruppo carbossilico acido COO⁻ e un gruppo carbonilico.Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico acido, un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definitocatena laterale.

05. Quale delle seguenti affermazioni riguardo alle strutture secondarie delle proteine è VERA?

Nella stessa proteina non possono coesistere strutture secondarie ad α-elica e β-foglietto.

Tutte le precedenti.

Le strutture supersecondarie sono domini funzionali in cui semplici strutture secondarie sono combinatetra loro a formare motivi tridimensionali particolari.

Le strutture secondarie sono stabilizzate da legami covalenti e mai da interazioni e legami non covalenti.

06. Quale gruppo di amminoacidi possiede catene laterali in grado di dissociare e liberare un protone H+in ambiente acquoso?

Amminoacidi ramificati BCAA.

Amminoacidi acidi.

Amminoacidi basici.

Amminoacidi aromatici.

07.

Quale gruppo di amminoacidi possiede residui non idonei ad entrare in contatto con l'ambiente acquoso cellulare?

Amminoacidi acidi.

Amminoacidi neutri con residui polari.

Amminoacidi neutri con residui apolari.

Amminoacidi basici.

08. Quanta energia viene consumata dall'enzima glicogeno fosforilasi per liberare una molecola di glucosio mediante glicogenolisi?

1 molecola di GTP

1 molecola di ATP

Viene solo utilizzato un fosfato inorganico senza consumo di nucleotidi trifosfati

1 molecola di ATP ogni due residui di glucosio liberati

09. Quali fattori sono importanti per la formazione della corretta struttura terziaria di una proteina?

Identifica quello NON pertinente.

Formazione dei corretti ponti ad idrogeno.

Formazione di ponti disolfuro.

Corretta sequenza di amminoacidi della catena polipeptidica.

Fosforilazione dei residui di tirosina.

10. Quali di queste strutture NON è una struttura secondaria delle proteine?

alfa-elica

beta-foglietto antiparallelo

Doppia elica

sinistrorsabeta-foglietto parallelo.

Lezione 017

01. Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?

Forma cationica (carica +)

Forma switterionica

Forma anionica (carica -)

Forma dicationica (carica ++)

02. Ad un valore di pH del mezzo superiore al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?

Forma cationica (carica +)

Sono privi di carica elettrica

Forma switterionica

Forma anionica (carica -)

03. Ad un valore di pH del mezzo inferiore al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?

Forma priva di cariche

Forma anionica (carica -)

Forma switterionica

Forma cationica (carica +)

Lezione 018

01. Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è FALSA:

Sono proteine insolubili e precipitano in acqua.

Possono svolgere attività enzimatica.

Sono proteine solubili.

Possono possedere domini a "tasca" idrofobici in cui si possono collocare molecole apolari.

02. Quale è la funzione delle proteine

"dineine" e "chinesine"? Trasportano vescicole rispettivamente in senso retrogrado o anterogrado, "camminando" lungo i microtubili. Catalizzano la degradazione dei microtubuli. Catalizzano la formazione di nuovi microtubuli. Trasportano entrambe vescicole solo in senso anterogrado, "camminando" lungo i microtubuli. Lezione 01901.

Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine che attraversano la membrana?

Possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari.

Possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari.

Possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide.

Possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche.

02. In che modo le proteine possono associarsi alla membrana?

Possono associarsi solo se attraversano la membrana da lato a lato.

Possono attraversare la membrana da lato a lato, integrarsi in un singolo strato

maturazione. Fornisce indicazioni sulla destinazione finale della proteina che sta per essere prodotta. Indirizza la sintesi delle proteine di membrana al reticolo endoplasmatico rugoso. Tutte le precedenti affermazioni sono vere.

Lezione 02001. Cosa si intende per accoppiamento energetico? Due reazioni chimiche, entrambe esoergoniche, vengono accoppiate per produrre grandi quantità di energia. L'accoppiamento energetico avviene tra due reazioni chimiche, entrambe endoergoniche al fine di coinvolgere un solo enzima che le catalizzi. Due reazioni chimiche che producono energia per la cellula vengono accoppiate per produrre energia più rapidamente. Due reazioni chimiche, una esoergonica ed una endoergonica vengono accoppiate per riutilizzare l'energia liberata da una reazione, rendendo possibile l'altra reazione accoppiata.

Lezione 02101. Gli enzimi permettono di... Tutte le risposte... abbassare la soglia dell'energia di attivazione....rompere più facilmente

vecchi legami chimici permettendo la formazione di nuovi legami chimici....distorcere e destabilizzare legami chimici che devono essere rotti.

02. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?

Gli enzimi non hanno specificità di substrato.

Permettono a reazioni chimiche cellulari che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari.

Abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.

Accoppiare due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata.

03. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?

Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante).

Tutte le risposte sono corrette.

Sono influenzati nella loro

Attività catalitica dal pH del mezzo. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica.

Lezione 02201. Il 2,3-bisfosfoglicerato è una molecola presente negli eritrociti ed ha la funzione di:

1. Aumentare l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, riducendo il rilascio di ossigeno ai tessuti periferici, quando il livello di emoglobina saturata dall'ossigeno è molto basso.
2. Diminuire l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, permettendo un adeguato rilascio di ossigeno ai tessuti periferici, quando il livello di emoglobina saturata dall'ossigeno è alto.