Tessuto muscolare

Tessuto muscolare

I tessuti muscolari sono responsabili del movimento volontario e involontario degli organi e apparati. Nei vertebrati vi sono tre categorie di muscoli: scheletrico, cardiaco e liscio. I primi due tipi sono detti striati perché presentano un bandeggio trasversale, assente nel muscolo liscio.

Tessuto muscolare scheletrico

Organizzazione strutturale del tessuto

È costituito da fibre muscolari, che si originano nel corso dello sviluppo embrionale e fetale da un processo di fusione tra loro di cellule mononucleate, i mioblasti, i quali in conseguenza di questo processo vengono a costituire una massa citoplasmatica unica e polinucleata, denominata sincizio. Nella maggior parte dei muscoli scheletrici dei mammiferi i nuclei sono localizzati alla periferia della fibra, subito al di sotto della membrana plasmatica.

I vari muscoli sono costituiti da un insieme di fascetti di fibre muscolari (forma di un lungo cilindro) associati per mezzo di tessuto connettivo:

• Ciascun muscolo del corpo è avvolto da una lamina connettivale densa, denominata epimisio, che si continua col tendine, tramite il quale si inserisce sull’osso di cui causa il movimento.
• Dall’epimisio si dipartono setti di connettivo interstiziale che avvolgono i fascetti di fibre muscolari formando il perimisio.
• Da questo si distaccano delicati setti di connettivo reticolare che inguainano ciascuna fibra muscolare costituendo l’endomisio.

Il carattere distintivo più manifesto della fibra muscolare è la presenza di una netta striatura trasversale, dovuta all’alternanza regolare di bande rifrangenti molto colorabili, e di bande meno rifrangenti e meno colorabili. In più è evidente anche una delicata striatura longitudinale: dovuta alla presenza di un grande numero di sottili fibrille, fra loro parallele chiamate miofibrille (anche queste presentano striatura trasversale).

Ciascuna fibra muscolare possiede una membrana plasmatica o sarcolemma che la avvolge. Essa è rivestita da una distinta membrana basale (spessore 100 nm, che come quella degli epiteli può essere vista con la reazione PAS).

Gli interstizi tra le miofibrille sono occupati dal citoplasma che è denominato sarcoplasma: esso contiene numerosi apparati di Golgi, gocce lipidiche, particelle di glicogeno, molti mitocondri, il reticolo sarcoplasmatico e la mioglobina (responsabile del colore rosso del muscolo e ha probabilmente funzione di immagazzinare l’ossigeno e di cederlo durante la contrazione muscolare).

La riparazione e il rinnovamento del tessuto avvengono grazie alla capacità proliferativa e differenziativa presentata da alcune cellule di tipo staminale, dette cellule satelliti: Esse sono cellule normalmente quiescenti, situate tra la membrana plasmatica e la membrana basale e non esprimono in questa sede nessuna delle caratteristiche differenziative proprie della fibra muscolare. In seguito ad una lesione, le cellule satelliti diventano replicanti; la cellula satellite proliferante attiva l’espressione di fattori trascrizionali miogenici, dando origine a cellule figlie destinate a fondersi con le fibre preesistenti. Per questo motivo sono considerate le cellule staminali di questo tessuto.

Organizzazione strutturale delle miofibrille

Esaminata a fresco, abbiamo detto che ciascuna miofibrilla presenta un’evidente striatura trasversale:

• Le bande scure sono dette bande A; le bande chiare sono dette bande I.
• Ciascuna banda A presenta una zona centrale più chiara, denominata banda H, che appare attraversata nel mezzo da una sottile linea M più scura (dovuta alla presenza di ponti trasversali che connettono i miofilamenti spessi: sono parte integrante della molecola di miosina e svolgono un ruolo decisivo nell’interazione tra actina e miosina durante la contrazione).
• Ciascuna banda I presenta nel mezzo una linea scura detta linea Z.
• L’unità strutturale della miofibrilla, che è anche l’unità contrattile della fibra muscolare è il sarcomero: parte di miofibrilla compresa tra due linee Z (lungo, a riposo, dai 2 ai 3 micrometri).

Il sarcomero è formato da un insieme ordinato di due tipi di miofilamenti:

1. Miofilamenti spessi, composti dalla proteina miosina: occupano l’intera banda A.
2. Miofilamenti sottili, costituiti principalmente dalla proteina actina: si estendono da ciascuna linea Z del sarcomero lungo la semibanda I e penetrano per un certo tratto nell’adiacente banda A. l’aspetto chiaro della banda I è dovuto al fatto che questo segmento del sarcomero è omogeneo dal punto di vista ottico perché contiene soltanto miofilamenti sottili.

Nelle zone periferiche della banda A, dove i due filamenti si interdigitano, ciascun filamento spesso è circondato da sei filamenti sottili disposti agli angoli di un esagono.

Organizzazione molecolare delle miofibrille

a) La miosina è una proteina filamentosa lunga 140/150 nm; è formata da una porzione allungata o coda e da due estremità globose o teste. La molecola completa è un esamero costituito da due identiche catene pesanti e da 4 leggere. La testa conserva tutta l’attività ATPasica della miosina e la capacità di combinarsi con l’actina per formare l’actomiosina. La giunzione tra testa e coda rappresenta una regione flessibile che si flette nel corso della contrazione. Nel miofilamento le molecole di miosina sono disposte parallelamente tra loro e orientate longitudinalmente rispetto all’asse del miofilamento. Le singole molecole di miosina sono fra loro sfasate di 14 nm e sono orientate con la coda verso il centro del filamento e le teste globose verso l’una o l’altra estremità del miofilamento stesso.

Le teste delle molecole di miosina costituiscono i già descritti ponti trasversali; la regione H, priva di ponti trasversali, è perciò costituita dalle sole code delle molecole di miosina, che si associano al centro del filamento. Un particolare strutturale di grande importanza fisiologica di questo modello è che le due metà del filamento spesso hanno polarità opposta, cioè hanno simmetria centrale. I miofilamenti spessi sono associati a proteine non contrattili: La regione centrale più densa della banda H, o linea M, contiene strie trasversali di connessione tra i miofilamenti spessi. Il significato funzionale della banda M sembra essere quello di fornire un punto di ancoraggio per i miofilamenti spessi, preservandone l’allineamento e l’orientamento. Le proteine della banda M sinora identificate sono:

• La proteina M – la miomesina – isoforma muscolare (MM) dell’enzima creatinofosfochinasi (CPK).

Nella banda A è stato identificato un altro costituente proteico, la proteina C o MyBP-C (myosin binding protein C): questa proteina si lega ad un’altra proteina sarcomerica, la titina, e probabilmente interviene nel mantenimento dei rapporti strutturali tra i filamenti spessi. Vi è poi, con funzione simile alla proteina C, la proteina H.

b) L’actina costituisce il miofilamento sottile insieme a due proteine regolative, tropomiosina e troponina. Ci sono actine non muscolari che hanno funzioni citoplasmatiche partecipando alla costituzione del citoscheletro, e ad una serie di attività diverse come la motilità cellulare, la divisione cellulare, ...

Il filamento sottile di actina (F-actina) è a sua volta formato da una singola catena di monomeri di actina globulare (G-actina). Una caratteristica importante delle molecole di G-actina è che non sono simmetriche: poiché queste molecole sono orientate in senso "fronte-retro", l’intero filamento di actina acquista una distinta polarità. Questa polarità si inverte a livello della linea Z.

La tropomiosina è composta da due subunità α e β, presenti in rapporti diversi: la prima è in maggiore concentrazione nei muscoli ricchi di fibre di tipo veloce, mentre le forme β predominano nelle fibre di tipo lento. La troponina (TN) è una proteina globulare composta di tre subunità:

• La subunità TNC che ha alta affinità per il calcio e svolge un ruolo molto importante nell’innesco della contrazione;
• La subunità TNI che si lega all’actina e svolge un ruolo inibitorio sull’ATPasi actomiosinica;
• La subunità TNT che si lega alla tropomiosina.

A livello della linea Z ogni filamento sottile di un sarcomero si collega alle estremità di quattro filamenti sottili appartenenti al sarcomero adiacente, delimitando uno spazio quadrangolare tenuto insieme mediante i filamenti Z, costituiti da molecole di α-actinina. Questa proteina forma ponti trasversali tra i filamenti sottili ed è quindi responsabile della coesione tra i filamenti sottili dei sarcomeri contigui a livello della linea Z. I filamenti Z connettono obliquamente le terminazioni dei filamenti sottili di sarcomeri contigui creando una linea a zig-zag. Un’altra proteina nella linea Z e che si lega all’α-actinina è la titina: una fosforoteina filamentosa di dimensioni "titaniche" (2800 KDa), da cui il nome, tesa tra la linea Z e il centro del sarcomero (banda M). Le molecole di titina, legandosi tra loro, vengono dunque a formare una struttura filamentosa continua, tesa da una stria Z all’altra del sarcomero e che passa da un sarcomero a quello successivo, per tutta la lunghezza della miofibrilla, probabilmente al fine di preservare l’allineamento dei miofilamenti nel corso della contrazione del sarcomero. La titina si lega anche ad una piccola proteina denominata T-cap (titin cap) o telethonina, la cui funzione non è nota, ma che appare necessaria per l’integrità strutturale della linea Z e del sarcomero.