Tessuto muscolare

TESSUTO MUSCOLARE

IL TESSUTO MUSCOLARE SCHELETRICO: dotato di contrattilità, attività specifica che

prevede il coinvolgimento di proteine specifiche.

Appartiene alla categoria di muscoli striati ed è la sua attività è controllata dal sistema nervoso centrale, quindi è

volontario.

Proprietà: garantisce i movimenti volontari delle diverse parti del nostro scheletro, permette di mantenere la

postura, costituisce uno strato che va a proteggere gli organi interni, controlla gli orifizi di apertura del nostro

corpo che vanno a comunicare con l’ambiente esterno, contribuisce al mantenimento di una temperatura corpo-

rea interna costante.

Organizzazione: organizzato in sub-strutture, che si organizzano in gruppetti, ovvero le cellule muscolari (fi-

bre muscolari); queste cellule hanno una forma cilindrica, sono allungate e

di notevoli dimensioni. Hanno diametri variabili tra 10-100 micron e arri-

vano in lunghezza anche fino a 20 cm, e variabili da muscolo a muscolo;

presentano più nuclei per via delle loro dimensioni e sono tipicamente loca-

lizzati al di sotto della membrana plasmatica, definita sarcolemma nel caso

della fibra muscolare.

È associato al tessuto connettivo che serve a portare vasi sanguigni, nutri-

mento e innervazione al muscolo.

Dentro la cellula la maggior parte del citoplasma è occupata da strutture cilindriche disposte parallelamente al-

l’interno del citoplasma chiamate miofibrille, costituite dalle proteine alla base del processo della contrazione.

Il REL è molto sviluppato, viene chiamato reticolo sarcoplasmatico nel caso della cellula muscolare scheletrica.

L’attività contrattile richiede energia, ATP, e quindi sono presenti molti mitocondri; l’energia si produce a partire

dal glucosio, infatti spesso in queste fibre ci sono riserve energetiche sotto forma di glicogeno.

I mitocondri hanno la necessità di avere ossigeno per produrre energia, motivo per cui spesso nelle fibre musco-

lari si trova una proteina in grado di legare l’ossigeno, la mioglobina (affinità maggiore per l’ossigeno rispetto

all’emoglobina).

Formazione delle fibre muscolari scheletriche: derivano dal mesoderma parassiale. Inizialmente si diffe-

renziano come cellule mononucleate, destinate a diventare fibre muscolari attraverso il processo di differenzia-

mento. Queste cellule sono chiamate mioblasti, e sono caratterizzate dalla proprietà inizialmente di proliferare e

poi di fondersi per originare le fibre muscolari, che risultano polinucleate.

Nei mioblasti non è presente actina, dopo il differenziamento all’interno delle grosse fibre muscolari compare tra

le proteine contrattili. 1

In questo differenziamento avvengono due eventi fondamentali

1. fusione delle cellule uninucleate che sono i mioblasti

2. inizio dell’espressione dei componenti che andranno a costituire l’apparato contrattile.

Questa è una sezione longitudinale di fibre muscolari scheletri-

che. Notiamo la presenza di più nuclei all’interno della cellula

(ci concentriamo su quella centrale).

sezione trasversale

È definito striato in quanto è presente un’alternanza regolare, a

livello delle cellule, di bande un po’ più scure, le bande A, e più

chiare, le bande I. All’interno di ciascuna miofibrilla è presen-

te una zona più scura e un’altra più chiara, ed essendo queste

zone perfettamente allineate, o disposte in registro, la cellula ci

appare striata.

Una miofibrilla ha solitamente un diametro compreso tra 1-3

micron. A metà della banda chiara c’è una linea un po’ più scu-

ra, la linea Z

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Il sarcomero è un tratto di miofibrilla che va da una linea Z ad un’altra linea Z e si ripete in maniera regolare

all’interno della miofibrilla; è importante in quanto è l’unità funzionale e strutturale della cellula muscolare, ov-

vero la più piccola parte della cellula muscolare in grado di contrarsi.

Analizzando un unico sarcomero si nota la banda scura centrale, nella regione centrale di questa banda scura c’è

la banda H, un po’ più chiara della banda A ma un po’ più scura della banda I, all’interno della quale vi è la li-

nea M, leggermente più scura. Queste bande derivano dalla presenza di proteine contrattili a livello delle miofi-

brille e in particolare dalla specifica organizzazione di queste proteine.

Sono presenti due tipi di filamenti proteici, alcuni spessi ed altri più sottili:

1. I filamenti spessi sono quelli centrali che occupano la banda scura, hanno un diametro di circa 15 nm

e sono fatti dalla proteina miosina;

2. I filamenti sottili sono fatti di proteina actina ed hanno uno spessore di circa 5 nm. Dipartono dal

centro del sarcomero al quale però non arrivano, ma si sovrappongono ai filamenti spessi soltanto

per un tratto, questo è il tratto che corrisponde alla banda più scura ovvero la banda A ( dove trovia-

mo quindi contemporaneamente filamenti spessi e filamenti sottili ).

Nella regione centrale , ovvero la banda H, sono presenti solo filamenti spessi, mentre nella regione della banda

I si trovano soltanto filamenti sottili, motivo per cui appare ancora più chiara.

È la disposizione relativa di filamenti spessi di miosina e sottili di actina a definire questa alternanza di bande

chiare e scure a livello del sarcomero; è dunque questa l’origine della striatura trasversale.

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Organizzazione dei miofilamenti

• Organizzazione molecolare filamenti sottili: actina: Nel caso della cellula muscolare scheletrica al filamento

sottile di actina si associano altre proteine: la proteina filamentosa tropomiosina e la proteina globulare tropo-

nina. Per quanto riguarda i rapporti stechiometrici ogni 7 molecole di actina se ne associano una di troponina e

una di tropomiosina, quindi sono perfettamente distanziate in maniera regolare.

• Organizzazione molecolare dei filamenti spessi: La singola molecola di miosina è una proteina allungata, fi-

lamentosa e di elevato peso molecolare. È composta da diverse catene polipeptidiche, alcune più lunghe men-

tre altre più brevi. Le due catene lunghe sono costituite da una porzione globosa, chiamata testa, e da due por-

zioni filamentose che si avvolgono l’una sull’altra nelle due molecole, formando la coda della miosina.

A ciascuna porzione della testa si abbinano due catene più brevi (che costituiscono la testa della miosina) ; la

testa della miosina ha attività ATPasica.

Quindi sono presenti 2 catene polipeptidiche pesanti e 4 leggere, che si abbinano a due a due alla testa della mio-

sina. Queste 6 catene polipeptidiche vanno a costituire la molecola di miosina.

Le code sono orientate verso il centro del sarcomero, verso la linea M, mentre le teste sono orientate verso la

porzione più periferica, verso l’estremità della banda A.

Le teste sporgono dal filamento spesso in punti diversi, e ciò indica che le molecole non sono perfettamente alli-

neate tutte nello stesso punto ma leggermente sfalsate le une rispetto alle altre. La distanza che sfalsa le teste

della miosina è di circa 14 nanometri.

Le teste della miosina sporgono dal filamento spesso e tendono ad agganciarsi al filamento sottile, formando i

ponti alla base della contrazione

Organizzazione dei microfilamenti nel sarcomero:

La contrazione avviene tramite scorrimento del filamento

sottile, che viene agganciato dalle teste della miosina e spo-

stato verso il centro del sarcomero sia da un lato che dall’al-

tro. Al termine della contrazione il sarcomero risulta dunque

accorciato e presenta le linee Z più ravvicinate, si riduce la

banda H centrale. 4

Ai sarcomeri si abbinano altre proteine:

- Nella linea M sono presenti la proteina M e la

miomiesina, che consentono adesione tra i filamen-

ti spessi, in modo che durante la contrazione non si

perda l’allineamento tra i vari filamenti (supporto

all’organizzazione);

- Nella linea Z troviamo la proteina alfa-actimina,

che consente il legame e quindi adesione tra fila-

menti sottili di un sarcomero e quelli sottili del sarcomero adiacente o vicino.

La titina va dal filamento sottile al filamento spesso in direzione della zona centrale, della banda M.

- La nebulina (in rosso) si aggancia in corrispondenza della linea Z e decorre lungo i filamenti sottili,

-

regolandone l’allungamento e l’allineamento.

Il continuo movimento durante la contrazione potrebbe portare a disorganizzare i filamenti sottili rispetto a

quelli spessi, che invece sono mantenuti perfettamente allineati

da questo sistema di controllo delle proteine citate sopra.

Proteine citoscheletriche: hanno la funzione di proteggere

la cellula dallo stress meccanico.

I filamenti gialli e rossi nell’immagine stanno ad indicare altre

componenti del citoscheletro che sono la desmina, un filamen-

to intermedio, e la plectina; queste proteine tendono ad avvol-

gersi ed agganciarsi alle miofibrille, formando un reticolo con-

tinuo che va ad avvolgere progressivamente tutte le miofibril-

le, il reticolato trasversale; questo sistema proteico serve a

mantenere allineate le miofibrille all’interno della cellula.

I filamenti sottili costituiscono il reticolato trasversale, che prende collegamento con l’actina citoscheletrica,

che a sua volt