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Struttura e funzione delle proteine G

Appunti di Trasduzione del segnale sulla struttura e funzione delle proteine G basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni della prof. Miele dell’università degli Studi La Sapienza - Uniroma1, facoltà di Scienze matematiche fisiche e naturali. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Trasduzione del segnale docente Prof. R. Miele

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LE PROTEINE INTERRUTTORE

Le proteine interruttore sono tutte quelle che legano il GTP. Le G proteine hanno, per l’appunto un dominio

specializzato per l’idrolisi del nucleotide guanosidico. Questo è un fold comune a molte proteine che debbano svolgere,

però, svariate funzioni: la specificità per il nucleotide sta nell’affinità che il dominio ha per la base azotata.

Nucleotide, N. B.: i gruppi fosfato sono alfa, beta e gamma. Il primo è legato con un legame estere, molto più difficile da scindere rispetto agli altri

due, che sono di tripo anidridico.

Proteine G trimeriche : (Gilman e Rodbell hanno scoperto come avveniva il meccanismo di idrolisi del GTP e il

funzionamento di tutta la proteina) sono formate da tre subunità: alfa ha una data struttura quando è complessata alle

altre due, un’altra quando è in forma monomerica; beta e gamma, invece, formano un dimero stabile. In base al tipo di

subunità alfa si identificano classi diverse di proteine.

Subunità alfa:

Sono presenti ventuno tipi di subunità alfa nell’uomo; si distingueranno quelle che avranno effetto induttivo o effetto

inibitorio per la sintesi di AMPciclico; o ancora, le Gq deputate all’attivazione della fosfolipasi C etc.

La subunità è composta da due diversi domini, detti dominio alfa e dominio GTPasico G(che è quello comune a tutte le

proteine specializzate nel legame al GTP). Il dominio alfa è chiamato in questo modo perché formato completamente da

alfa eliche, un’alfa elica centrale che funge da impalcatura per altre cinque più piccole. Il GTP va a legarsi

nell’interfaccia tra i due domini, nel dominio GTPasico che contiene il sito attivo mentre il dominio alfa funge da

coperchio; il dominio G, però, lavora anche in assenza del dominio alfa; è il caso delle piccole proteine G

monomeriche, che vedremo di seguito (questo proprio perché il sito attivo è al suo interno, indipendentemente dall’altro

dominio).

Modifiche post traduttive della subunità alfa (ricordiamo che una sola modifica non è capace di stabilizzare la proteina,

ne occorrono sempre due):

- Meristilazione all’estremità amino terminale (Gly): determina l’assunzione della struttura alfa anche senza i

dimeri beta-gamma. Essendo la meristilazione un processo non reversibile, la rimozione della meristilazione

deve obbligatoriamente essere fatta mediante un cambiamento conformazionale che comporta

l’internalizzazione della coda della proteina nella proteina stessa (switch);

- Palmitolazione: a livello di una Cys all’estremità amino terminale; si forma un legame tioestere reversibile;

infatti, per rimuovere il palmitolo basta ricorrere all’azione di un enzima.

۰ dominio GTPasico: Dominio a sei filamenti beta paralleli con i loop di connessione che formano alfa eliche disposte

al di sopra e al di sotto del piano. Invece i piccoli segmenti che uniscono i foglietti e le eliche sono 10 loop di

connessione che corrono lateralmente alla molecola, 5 per ogni lato. I loop indicati in rosso nella prima figura(G1, G2,

G3, G4, G5) sono quelli che contengono il sito di legame per il GTP, quindi estremamente importanti per la funzione

della proteina.


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AUTORE

ludide

PUBBLICATO

7 mesi fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in neurobiologia
SSD:
A.A.: 2017-2018

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher ludide di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Trasduzione del segnale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università La Sapienza - Uniroma1 o del prof Miele Rossella.

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