Che materia stai cercando?

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

PH

Ogni enzima ha un valore di pH ottimale in cui riesce ad esplicare al meglio le sue funzioni.

Qualsiasi variazione di pH influenza notevolmente l’attività dell’enzima in quanto provoca una

alterazione della struttura sia dell’enzima che del substrato.

Al suo valore ottimale di pH l’enzima rende la reazione più veloce rispetto a qualsiasi altro livello di ph. Ad

esempio, la pepsina è molto attiva in ambiente acido mentre la tripsina è più attiva in ambiente basico. Un

significativo aumento o una diminuzione di pH, induce un’alterazione della struttura dell’enzima e a volte

anche del substrato a causa della formazione o della rottura di nuovi legami, con conseguente perdita

dell’attività enzimatica.

CONCENTRAZIONE DI SUBSTRATO

La velocità di una reazione catalizzata è influenzata dalla concentrazione del substrato: la velocità massima

si raggiunge nel momento in cui l’enzima è saturato dal substrato, ovvero il numero delle molecole di

enzima risulta uguale al numero delle molecole del complesso ES.

INIBITORI

L’inibitore è una molecola che impedisce all’enzima di funzionare correttamente.

Tipi di inibizione:

- IRREVERSIBILE= l’enzima perde la sua attività biologica. La molecola di inibitore si lega al sito

attivo, modificando in modo irreversibile la forma e la conformazione della molecola enzimatica

- REVERSIBILE= l’enzima può recuperare la sua attività biologica, in questo caso il tipo di inibitore

può essere:

o INIBITORE COMPETITIVO Inibitore che compete con il substrato per il legame al sito

attivo dell’enzima.

Quando l’inibitore “vince” e si lega all’enzima

impedisce il legame del substrato

o INIBITORE NON COMPETITIVO L’inibitore e il

substrato si legano a siti diversi dell’enzima.

Il legame di un inibitore distorce l’enzima e

diminuisce (o cancella) la probabilità di

legame del substrato

REGOLAZIONE DELL’ATTIVITA’ ENZIMATICA

REGOLAZIONE ALLOSTERICA

È la regolazione di un enzima mediata da una molecola detta effettore allosterico, che svolge tale funzione

legandosi presso il sito allosterico.

ENZIMA ALLOSTERICO

È un enzima dotato di 2 siti:

- Sito attivo dove il substrato si lega all’enzima e avviene

l’evento catalitico

- Sito allosterico dove l’effettore allosterico si lega

all’enzima. Tale legame è reversibile, non covalente: esso

consente all'enzima di passare dalla forma inattiva a quella

attiva.

EFFETTORE ALLOSTERICO

È una piccola molecola organica che regola l’attività di un enzima, di cui

non è né il substrato e né il prodotto immediato.

Un effettore può essere: 

- Inibitore allosterico se diminuisce l’attivazione

dell’enzima (tramite l’impedimento enzima-substrato)

- Attivatore allosterico se intensifica l’attivazione

dell’enzima (tramite interazione enzima-substrato) INIBIZIONE A FEEDBACK NEGATIVO

A volte la regolazione allosterica può fungere da

controllo retroattivo quando l'effettore

allosterico inibitore è rappresentato dal prodotto

della reazione enzimatica

CASCATA ENZIMATICA

Regolazione enzimatica basata su modificazione covalente, che prevede l’aggiunta o la rimozione di

specifici gruppi chimici, tramite legame covalente, causando l’amento o la diminuzione dell’attività

enzimatica.

FOSFORILAZIONE = aggiunta di un gruppo fosfato (presi da ATP) a una proteina tramite l’azione dell’enzima

protein chinasi

DEFOSFORILAZIONE = rimozione di un gruppo fosfato da una proteina fosforilata tramite l’azione

dell’enzima protein fosfatasi

ESEMPIO DI FOSFORILAZIONE/DEFOSFORILAZIONE

AIUTANTI DEGLI ENZIMI

GRUPPI PROSTETICI = piccole molecole legate a proteine che aiutano gli enzimi. Sono unite saldamente ad

essi e costituite da ioni metallici (es. gruppo EME nella mioglobina)

COENZIMI = molecole organiche che aiutano gli enzimi contribuendo ad abbassare l’energia di attivazione,

si trasformano durante le reazioni enzimatiche ma vengono poi rigenerati

Esempi di coenzimi, che hanno il compito di trasportare elettroni durante le ossidoriduzioni

➢ NAD (forma ossidata) accetta elettroni trasformandosi in NADH (forma ridotta), e viceversa

➢ FAD (forma ossidata) accetta elettroni trasformandosi in FADH (forma ridotta), e viceversa

VIE METABOLICHE = sequenze di reazioni chimiche, catalizzate da specifici enzimi, che avvengono

all’interno di una cellula (reazione a catena)

Tipologie: 

- CONVERGENTI (vie cataboliche) partono da substrati diversi e producono limitate molecole

semplici 

- CICLICHE (metabolismo terminale) formazione di un catabolita, acetil Co-A, che alimenta la

via metabolica terminale del ciclo di Krebs, con liberazione di CO2

- DIVERGENTI (vie anaboliche) partono da pochi precursori e producono diverse molecole

complesse MICROSCOPIA

MICROSCOPI 

MICROSCOPIO OTTICO è un tipo di microscopio che sfrutta la luce con lunghezza d'onda dall’ infrarosso

all'ultravioletto, compreso tutto lo spettro visibile. I microscopi ottici sono quelli più vecchi e anche tra i più

semplici.

MICROSCOPIO INVERTITO/ROVESCIATO è utilizzato per osservare cellule viventi o organismi al fondo di

un contenitore. Questo microscopio è equipaggiato di un dispositivo per il contrasto di fase per andare ad

osservare le cellule mantenute in vita nelle colture in vitro; infatti tramite la microscopia a contrasto di fase

si evita l'utilizzo di coloranti e fissativi non utilizzabili nelle tecniche di coltura cellulare e tissutale.

MICROSCOPIO ELETTRONICO utilizza un fascio di elettroni e non di fotoni, come un microscopio ottico,

in quanto i fotoni che compongono un raggio di luce possiedono una lunghezza d'onda maggiore rispetto a

quella degli elettroni. Dato che il potere di risoluzione di un microscopio è inversamente proporzionale alla

lunghezza d'onda della radiazione che esso utilizza, usando un fascio di elettroni è possibile raggiungere

una risoluzione superiore.

TECNICHE

• MICROSCOPIA OTTICA A CAMPO CHIARO il campione è visualizzato grazie alla luce che passa

direttamente dal condensatore al vetrino. Si può optare per diversi ingrandimenti: 10x 40x 100x. Il

potere di risoluzione della microscopia a campo chiaro (determinato dalla lunghezza d'onda della

luce usata per illuminare il campione e dal suo angolo di entrata negli obiettivi) è il fattore limitante

di questa tecnica: può arrivare al massimo a discriminare dettagli nell'ordine del decimo di micron,

usando lenti a immersione in olio. Spesso sono usate delle colorazioni, dato che gli indici di

rifrazione degli organismi e dello sfondo spesso sono simili e risulta difficile distinguere il campione.

• 

MICROSCOPIA A CAMPO SCURO viene usato un condensatore che impedisce alla luce trasmessa

di illuminare direttamente il campione. Questo campione è raggiunto dalla luce diffusa solo se

obliqua, e solo se esso risulta stagliato su uno sfondo nero. Il potere di risoluzione è 10 volte

maggiore di quello della microscopia a campo chiaro (arriva distinguere grandezze di 0,02 micron) e

consente di identificare i batteri più sottili. L'inconveniente è che la luce non attraversa i campioni:

è possibile quindi studiarne i contorni ma non la loro struttura interna.

• 

MICROSCOPIA A CONTRASTO DI FASE consente di esaminare i dettagli interni del campione in

esame. Il meccanismo è basato sulle differenze di fase di fasci paralleli di luce che attraversano

oggetti di densità diversa: la luce in fase risulta più chiara di quella fuori fase. In questo modo si

creano immagini tridimensionali del campione, permettendo analisi dettagliate delle sue strutture

interne.

• 

MICROSCOPIA A FLUORESCENZA i campioni vengono marcati con dei fluorocromi, ovvero

composti che assorbono lunghezze d'onda nel campo dell'ultravioletto ed emettono energia con

lunghezze d'onda nello spettro del visibile. Il microscopio usa speciali lampade che generano una

lunghezza d'onda inferiore rispetto alla luce emessa dai microscopi ottici tradizionali (il potere di

risoluzione è quindi maggiore).

• 

MICROSCOPIA ELETTRONICA si usa un fascio di elettroni attraverso il campione; gli elettroni

hanno lunghezza d'onda minore rispetto a quella della luce e perciò l'ingrandimento e la risoluzione

miglioreranno.

Esistono due tipi di microscopia elettronica: la microscopia elettronica a scansione (SEM), nella

quale le particelle producono un'immagine tridimensionale "rimbalzando" sulla superficie del

campione con un certo angolo di incidenza, e la microscopia ottica a trasmissione (TEM) in cui le

particelle passano attraverso il campione.

MIGRAZIONE E ADESIONE CELLULARE

MOTILITA’ E CITOSCHELETRO

MOVIMENTI CELLULARI: indispensabili per la sopravvivenza di molti organismi (Spermatozoo, globuli

bianchi, neuroni)

CITOSCHELETRO:

- Impalcatura interna delle cellule

- Supporto alle proteine motrici

- Assemblaggio e disassemblaggio delle proteine del Citoscheletro producono movimento

_______________________________________________________________________________________

ADESIONE E MATRICE EXTRACELLULARE

MOLECOLE DI ADESIONE:

- Cellula-cellula

- Cellula-strutture circostanti

- Integrità e comunicazione tissutale

MATRICE EXTRACELLULARE (MEC): Supporto, protezione, riserve energetiche, ancoraggio per cellule e

tessuti

_______________________________________________________________________________________

CITOSCHELETRO

Il citoscheletro si trova nel citoplasma, è una grande rete di filamenti e tubuli connessi fra loro.

Funzioni:

- supporto dinamico e strutturale alla cellula

- determinazione della posizione degli organelli citoplasmatici

- determinazione della forma della cellula

- presidio del movimento cellulare

- formazione del fuso mitotico, necessario per la divisione cellulare

- smistamento di vescicole, organelli e molecole lungo specifiche piste

Struttura:

Il citoscheletro è costituito da tre tipi di filamenti proteici che si distinguono per funzione e composizione:

• microfilamenti

• filamenti intermedi

• microtubuli

PROTEINE MOTRICI DEI MICROTUBULI

CHINESINA

Struttura: 

- Testa formata da coppia di domini globulari

- Coda formata da due catene proteiche con conformazione

ad elica avvolte insieme

Funzioni:

La testa si lega ai microtubuli e possiede attività ATPasica (cioè è in grado di idrolizzare il ATP);

La coda lega il “carico” da trasportare (possono essere vescicole intracellulari o anche organelli) lungo il

microtubulo

Meccanismo:

Il movimento è unidirezionale e avviene verso l'estremità (+) del microtubulo. È un trasporto di tipo

anterogrado (=dal centro della cellula verso la periferia) ed è quello che si realizza nel caso delle vescicole di

secrezione. L’idrolisi del ATP, che avviene a livello della testa della molecola, è accoppiata a cambiamenti

conformazionali che permettono alla chinesina di scorrere lungo il microtubulo

DINEINA

Struttura e Funzioni:

La struttura e le funzioni della dineina sono similari a quelle della chinesina,

ciò che le differenzia è il solo meccanismo di azione

Meccanismo:

Il movimento è sempre unidirezionale ma in questo caso verso l’estremità (-) del microtubulo. È un

trasporto di tipo retrogrado (=dalla periferia al centro della cellula). Come nelle chinesine l’idrolisi dell’ATP

avviene a livello della testa e ciò permette il movimento lungo il microtubulo

CIGLIA E FLAGELLI

Speciali proteine possono stabilizzare in maniera permanente i microtubuli che vanno così a

formare lo scheletro di ciglia e flagelli.

CIGLIA

Si trovano sia negli eucarioti unicellulari (dove permettono movimento e raccolgono particelle di cibo) sia

negli eucarioti pluricellulari (dove muovono l’ambiente attorno alla cellula anziché la cellula stessa)

Battito a remo colpo di potenza perpendicolare al ciglio genera una forza parallela alla superficie della

cellula. Movimento coordinato permette ai liquidi di scorrere stabilmente sulla superficie della cellula

FLAGELLI

Muovono le cellule all’interno di un ambiente fluido

Battito ondulatorio battito che genera una forza parallela al flagello e che permette il movimento della

cellula nella stessa direzione dell’asse del flagello

Struttura comune ciglia e flagelli:

- Assonema 9 doppiette di microtubuli e una coppia centrale (9+2).

9

- Corpo basale triplette di microtubuli. Origina da un centriolo che prende contatto con la

membrana plasmatica

MOTILITA’

FIBRE DA STRESS

Sono fasci di actina, che si estendono per tutta la lunghezza della cellula, e che permettono il

movimento di cellule che aderiscono strettamente al substrato sottostante e che non si muovono

bene

FASI DEL MOVIMENTO CELLULARE

1. PROTRUSIONE formazione di struttura sporgenti (lamellopoidi, filopodi) tramite

polimerizzazione dell’actina (per nucleazione o depolimerizzazione)

2. ATTACCO formazione di siti attivi a livello del bordo avanzante che permettono l’ancoraggio e il

trascinamento del corpo cellulare

3. TRAZIONE determinata da proteine motrici tipo la Miosina I-II, concentrata sulla porzione

posteriore della cellula

________________________________________________________________________________

LA MATRICE EXTRACELLULARE (MEC)

La matrice extracellulare costituisce il materiale che non sia un componente della cellula; essa assume varie

forme in tessuti differenti e contribuisce a determinare la forma e le proprietà meccaniche di tessuti e

organi

Struttura: 

- PROTEINE STRUTTURALI conferiscono resistenza e flessibilità (es. collagene, elastina)

- PROTEOGLICANI costituiscono la matrice in cui sono immerse le proteine strutturali

- GLICOPROTEINE sono proteine adesive che permettono l’adesione della cellula alla matrice

(fibronectine)

COLLAGENE

Proteina componente più abbondante della mec, formata da fibre con elevata resistenza meccanica

ELASTINA

Proteine legate tra loro da legami crociati che permettono alle molecole di alternare momenti di

stiramento e di rilassamento, donando al tessuto elevata elasticità e flessibilità

FIBRONECTINE

Glicoproteine adesive che legano recettori presenti nelle cellule e nella mec

fungendo così da molecola ponte che àncora le cellule alla mec. È formata da due

catene polipeptidiche legate da due legami disolfuro all’estremità terminale, e

costituite da una serie di domini globulari che contengono i siti di legame

LAMININE

Glicoproteine molto grandi, costituite da tre catene polipetidiche che formano una

struttura a croce con ponti disolfuro e che contengono siti di legame

INTEGRINE

Sono proteine recettori tramite i quali le proteine della mec (come quelle

sopra elencate) possono legarsi alle cellule. Sono costituite da due grosse

catene polipeptidiche con due subunità alfa e beta che interagiscono per

formare il sito di legame per una determinata proteina della mec

ADESIONE

GIUNZIONI CELLULA-CELLULA

Sono punti nella membrana cellulare in cui due cellule vengono in

contatto

➢ 

GIUNZIONI ADERENTI uniscono una cellula all’altra nei

tessuti, rendendole un’unità funzionale unica. Di questa

categoria fanno parte i Desmosomi: sono aree simili a

bottoni di forte tensione tra le cellule adiacenti in un

tessuto. Essi forniscono integrità e resistenza strutturale al

tessuto.

➢ 

GIUNZIONI OCCLUDENTI sono presenti negli epiteli di

rivestimento degli organi e hanno la funzione di sigillare gli spazi

fra le cellule adiacenti, impedendo il passaggio di materiale.

Sono costituite da proteine di membrana che permettono

l’adesione delle due cellule adiacenti formando una sorta di

cintura.

➢ 

GIUNZIONI COMUNICANTI regione dove le membrane

delle due cellule sono allineate e portate a contatto

attraverso sottili canali molecolari. Quindi questo tipo di

giunzione mette in contatto il citoplasma delle due

cellule permettendo lo scambio diretto di ioni e piccole

molecole. RECETTORI

RECETTORI DI MEMBRANA

I recettori di membrana (o di superficie) coinvolti nella segnalazione tra le cellule eucariotiche sono

glicoproteine di membrana progettate in modo da riconoscere e interagire con molecole-segnale circolanti

nel mezzo extracellulare.

Le molecole-segnale (o ligandi) (che comprendono ormoni, fattori di crescita e neurotrasmettitori) vengono

rilasciate da un gruppo di cellule e legate dai recettori di un altro gruppo di cellule. Il ligando può essere

anche rappresentato da un farmaco. In ogni caso, il legame da parte del recettore innesca una serie di

complesse risposte interne nella cellula che riceve il segnale (come l’incremento o la diminuzione delle

attività cellulari di trasporto, secrezione, metabolismo, inizio della divisione cellulare, movimento cellulare).

I recettori di superficie sono glicoproteine che attraversano completamente la membrana e che possiedono

regioni che si estendono da entrambi i lati della membrana plasmatica. Come i fosfolipidi, anche questo

tipo di recettori è anfipatico, ossia possiede regioni polari idrofile esposte sia sul versante extracellulare del

plasmalemma sia su quello citoplasmatico, separate da segmenti idrofobici apolari che si inseriscono nel

doppio strato fosfolipidico. Generalmente, le zone transmembrana sono formate da α-eliche di 19-24

aminoacidi con gruppi laterali apolari. Le regioni che sporgono verso l’esterno della membrana contengono

il sito in grado di interagire e di legarsi con la molecola-segnale che agisce come segnale extracellulare.

In seguito all’interazione, il recettore va incontro ad una transizione conformazionale che determina

l’attivazione di un dominio catalitico situato nella regione della proteina rivolta verso il citoplasma. Questo

sito catalitico di solito catalizza o inizia una reazione che rappresenta il primo passo di una serie di reazioni

che portano alla risposta cellulare.

La superficie della cellula può contenere migliaia di singole molecole di recettore. I diversi tipi di cellule

contengono combinazioni differenti di recettori. Ciò permette alle cellule di reagire individualmente solo ad

alcune molecole presenti nel sangue o nei liquidi extracellulari.

Tre elementi caratterizzano i recettori superficiali:

1. La molecola-segnale, agendo come segnale extracellulare, non ha bisogno di entrare nella cellula

per indurre una risposta; è sufficiente il legame al recettore situato sulla superficie della cellula.

2. Non si ha alcuna risposta cellulare se il ligando viene iniettato direttamente nel citoplasma della

cellula.

3. Il recettore rimane in posizione nella membrana plasmatica durante l’induzione della risposta; per

indurre la risposta, quindi, non occorre che il recettore venga internalizzato dalla cellula insieme al

ligando.

Queste proprietà indicano che il ligando non ha altra funzione che quella di interagire con il recettore

situato alla superficie della cellula.

Quando i meccanismi recettore-risposta si innescano, i recettori e le molecole-segnale sono rimossi per

endocitosi dalla superficie cellulare. Sia il recettore che il ligando possono essere degradati nei lisosomi. Il

recettore può anche essere separato dalle molecole-segnale e riciclato sulla superficie cellulare per essere

riutilizzato.

Benché le cellule possono avere svariati tipi di recettore, stimolati da una varietà di molecole-segnale, i

meccanismi di risposta interna seguono un numero relativamente piccolo di percorsi, che mostrano diverse

caratteristiche in comune.

RECETTORI NUCLEARI

Si definisce recettore nucleare una classe di proteine che si trovano all'interno delle cellule e che, fungendo

da recettore, mediano, dopo il legame con il ligando, specifiche risposte all'interno della cellula. I recettori

nucleari mediano la loro risposta dopo il legame con il ligando, costituito da molecole a struttura steroide,

ormoni tiroidei e poche altri tipi di ligandi. Per poter mediare la risposta, il recettore lavora in concerto con

altre molecole di natura proteica. La risposta che si ottiene è di solito la regolazione (inibizione o

attivazione) nell'espressione di specifici geni che controllano lo sviluppo, l'omeostasi e il metabolismo

dell'organismo.

I recettori nucleari hanno la capacità di legarsi direttamente al DNA e di regolare l'espressione di specifici

geni (tali recettori prendono il nome di Fattore di trascrizione).

La regolazione dell'espressione genica, avviene solo in presenza dello specifico ligando che causa una

variazione nella struttura del recettore, che media l'espressione genica.

La caratteristica tipica dei recettori nucleari, non riscontrabile in alte strutture recettoriali, è quella di

interagire direttamente con specifiche sequenze di DNA in modo da modularne l'espressione genica.

Struttura:

I recettori nucleari presentano strutture fra loro simili, in particolare i domini sono elementi modulari che si

ripetono in maniera similare:

• Dominio A/B. È il dominio regolatorio N-terminale

• Dominio C: è il dominio che lega il DNA. È una sequenza altamente conservativa, è cioè quasi

identica in tutti i recettori e contiene il motivo strutturale Dito di zinco e lega l'hormone response

elements

• Dominio D: è la regione centrale che sembra essere una struttura particolarmente flessibile.

• Dominio E: è il Ligand binding domain, o dominio che lega il ligando

• Dominio F: è il Dominio C-terminale.

STRUTTURA

Il DNA è un acido nucleico, formato quindi da più nucleotidi contenenti 4 basi azotate: due puriniche

(Adenina, Guanina) e due pirimidiniche (Citosina, Timina)

Nei primi anni 50, Watson e Crick individuarono la struttura tridimensionale del DNA con un modello noto

come “doppia elica”:

- Molecola composta da due catene di nucleotidi

- Catene si avvolgono a spirale intorno ad un asse centrale formando una doppia elica destrorsa

(senso orario discendente), che compie un giro completo ogni 10 basi

- Le due catene sono antiparallele (=scorrono in senso opposto) e complementari

- Scheletro Zucchero-fosfato-zucchero è situato all’esterno della molecola con le basi rivolte verso

l’interno

- Legame fosfodiesterico tra molecole (si legano i gruppi ossidrili del C5 sottostante e del C3

sovrastante)

- Legame a idrogeno tra basi azotate

- Pirimidina accoppiata con purina (C=G ; A=T)

- L’avvolgimento del DNA genera 2 solchi di grandezza differente (solco maggiore e solco minore).

IMPORTANZA DI TALE MODELLO

- DNA come deposito di informazione genetica = stabilità

- Autoreplicazione ed ereditarietà = capacità della catena

di fare da stampo per nuovo dna

- Espressione del messaggio genetico = dna è organizzato

in geni

REPLICAZIONE DNA

La replicazione (o duplicazione) è il meccanismo attraverso cui viene prodotta una copia del DNA cellulare.

Ogni volta che una cellula si divide, l'intero genoma deve essere duplicato per poter essere trasmesso alla

progenie (tramite mitosi o meiosi). Il meccanismo della replicazione richiede l'intervento di numerosi

enzimi e di proteine iniziatrici.

Il processo di replicazione del DNA si definisce semiconservativo: il doppio filamento di DNA parentale

funge da stampo per la sintesi di due filamenti figli complementari.

NEI PROCARIOTI

1. Proteina iniziatrice (DnaA) si lega alla doppia elica nel

punto di origine della replicazione (Ori) e, utilizzando

l’energia ricavata dall’ATP, inizia a svolgere il dna

2. La dna elicasi continua a svolgere il dna, nel frattempo la

dna girasi (topoisomerasi) facilita la separazione dei

filamenti grazie a superavvolgimenti negativi a monte

dell’elicasi. Filamenti slegati vengono mantenuti separati da

proteine che si legano a filamenti singoli (ssbp)

permettendogli di fare da stampo formazione di una

forcella di replicazione

3. Una primasi (proteina DnaG) si lega al filamento e sintetizza

un corto innesco di RNA complementare al DNA stampo

4. La dna polimerasi III usa questo innesto per sintetizzare il

dna e aggiunge nuovi nucleotidi alla sua estremità 3’. La

sintesi procede poi in direzione 5’-3’

5. Viene sintetizzato un altro innesco di RNA per il secondo

filamento, successivamente la dna polimerasi III inizia la

sintesi dalla sua estremità 3’.

6. Sul secondo filamento però la sintesi del DNA è discontinua

e richiede più inneschi di RNA. La sintesi di DNA procede

dalle estremità 3’ di ogni innesco, formando frammento di

Okazaki. Una volta raggiunto l’altro frammento la dna

polimerasi I rimuove l’innesco di RNA e lo sostituisce con

DNA procedendo la sintesi in direzione 5’-3’.

7. Infine la dna ligasi unisce i frammenti di Okazaki adiacenti

con legami fosfodiesterici.

Perciò lavorano contemporaneamente tali enzimi:

- Elicasi = catalizzano lo svolgimento del DNA

- Girasi (topoisomerasi) = catalizzano la rottura e la riunione

reversibile dei filamenti di DNA

- Primasi = catalizza la sintesi di RNA innesco

- Dna polimerasi = catalizza la sintesi di DNA a partire da un

innesco di RNA

- Ligasi = catalizza l’unione di frammenti di Okazaki tramite

legami fosfodiesterici

DNA POLIMERASI

Funzioni:

- Polimerasica = aggiunge nuovi nucleotidi al filamento

- Anti-errore = individua eventuale aggiunta di un nucleotide sbagliato al filamento

- Esonucleasica = in caso di errore la dna polimerasi inverte la sua direzione di marcia rimuovendo i

nucleotidi uno a uno fino ad arrivare al nucleotide sbagliato, che viene sostituito con quello

corretto

Aggiunte:

La dna polimerasi è agganciata a specifiche proteine chiamate DNA CLUMP. Esse si legano formando una

specie pinza scorrevole fra il DNA e la polimerasi, impedendo alla polimerasi di staccarsi dal filamento di

DNA stampo. Le interazioni proteina-proteina (pinza scorrevole-polimerasi) sono più forti rispetto alle

interazioni dirette tra la polimerasi e il filamento di DNA stampo; la presenza della pinza scorrevole

aumenta il numero di nucleotidi che la polimerasi può aggiungere e quindi la velocità di replicazione del

filamento di DNA.

DIFFERENZE PROCARIOTI-EUCARIOTI

Procarioti unico punto di origine replicazione, avviene nel citoplasma

Eucarioti più punti di origine replicazione, avviene nel nucleo

SCHEMA COMPLETO DELLA DUPLICAZIONE

STRUTTURA

L’RNA è un acido nucleico costituito da:

- Zucchero pentoso: ribosio

- Un singolo filamento

- Quattro basi azotate (adenina, citosina, guanina e uracile)

- Negli eucarioti è sintetizzato nel nucleo ma svolge i suoi

compiti nel citoplasma

3 TIPI DI RNA

- RNAm (messaggero) = trasporta l’informazione genetica dal

DNA al citoplasma, dove vengono sintetizzate le proteine.

Determina la sequenza degli amminoacidi in una proteina.

- RNAt (transfert) = traduce la sequenza di basi dell’RNAm in

una sequenza di amminoacidi e trasporta l’appropriato

amminoacido al ribosoma

- RNAr (ribosomiale) = elemento costitutivo dei ribosomi serve

come sito della sintesi proteica CODICE GENETICO

Sistema di corrispondenze che permette la traduzione del messaggio contenuto nell’RNAm (nucleotidi) in

una proteina (amminoacidi)

Questo codice è basato su triplette di nucleotidi, dette CODONI, che rendono possibili 64 (4^3)

combinazioni, sufficienti per codificare 20 amminoacidi

Caratteristiche: 

- Segnale d’inizio codone AUG

- Segnale di fine codoni di STOP

- Non è ambiguo un codone specifica sempre un

unico amminoacido

- È ridondante amminoacidi sono codificati da

più di un codone 

- È (quasi) universale valido per (quasi) tutti gli

organismi TRASCRIZIONE DNA

La trascrizione è il processo mediante il quale l’informazione contenuta in un gene (dna) viene copiata

(trascritta) in una molecola di RNAm.

“TRASCRIZIONE” perché vi è un trasferimento di informazione da un acido nucleico a un altro, utilizzando

quindi lo stesso linguaggio base

NEI PROCARIOTI (avviene nel citoplasma)

1. Il processo inizia con il legame della Rna polimerasi a un

promotore (sequenza di dna) che induce un locale

srotolamento della doppia elica del DNA

2. Utilizzando uno dei due filamenti di dna come stampo la Rna

polimerasi inizia la sintesi di una catena di RNA

3. Rna polimerasi si muove quindi lungo il DNA stampo

srotolando la doppia elica ed allungando la catena di RNA

aggiungendo via via nuovi ribonucleotidi all’estremità 3’ del

filamento nascente

4. Infine l’enzima trascrive una particolare sequenza (segnale di

terminazione) che termina la sintesi dell’RNA e porta alla

dissociazione della Rna polimerasi dallo stampo di DNA seguito

dal rilascio della molecola di RNA neosintetizzata

RNA POLIMERASI PROCARIOTICA

Struttura:

- 2 subunità uguali α e α

- 2 subunità diverse (legano il dna aspecificatamente) β e β’

- 1 subunità ω

Aggiunte: 

- FATTORE Γ (proteina accessoria) aiuta l’rna polimerasi a riconoscere sequenze specifiche di DNA

a livello del promotore 

- OLOENZIMA (fattore Γ + rna polimerasi) separa la struttura a doppia elica del DNA e comincia a

formare RNA, dopo l’inizio della trascrizione il fattore Γ si stacca

NEGLI EUCARIOTI (avviene nel nucleo)

Quasi tutti i geni degli eucarioti pluricellulari sono discontinui, cioè formati da un’alternanza di:

- Sequenze codificanti ESONI

- Sequenze non codificanti INTRONI

Le fasi di trascrizione sono le stesse dei procarioti ma con qualche eccezione:

1. DNA di un gene discontinuo viene trascritto completamente (introni e esoni inclusi)

2. Si forma un RNAm immaturo caratterizzato da:

- All’estremità 5’ viene aggiunto un CAP (cappuccio, nucleotide) che protegge l’RNAm dalla

degradazione 

- All’estremità 3’ viene aggiunta una coda di nucleotidi di adenina (poli A) processo di

poliadenilazione

- Parte centrale di RNAm è detta OPEN READING FRAME e contiene le informazioni per

assemblare amminoacidi 

3. Gli introni vengono eliminati e gli esoni vengono saldati in sequenza per formare RNAm maturo

processo di splicing

RNA POLIMERASI EUCARIOTICA

Un’altra differenza della trascrizione negli eucarioti è la presenza di tre tipi di RNA polimerasi che operano

nel nucleo

• 

RNApol I nel nucleolo, sintetizza precursori per RNA ribosomiale

• 

RNApol II nel nucleoplasma, sintetizza i precursori degli RNAm e micro RNA

• 

RNApol III nel nucleoplasma, sintetizza i precursori RNA transfert, RNA ribosomiali e piccoli RNA

citoplasmatici TRADUZIONE

La sintesi proteica (traduzione) è l’ultima tappa del processo di espressione di un gene.

“TRADUZIONE” perché avviene un cambiamento di linguaggio, dai nucleotidi di un RNAm agli amminoacidi

di una catena polipeptidica

Avviene nel citoplasma e ha sede sui Ribosomi. Al processo partecipano tre tipi di RNA

- RNAm trasporta il messaggio

- RNAr costituisce il ribosoma

- RNAt traduce linguaggio da acido nucleico a proteina

RNA transfert

Molecola in grado di legare gli

amminoacidi e riconoscere al

contempo codoni di RNAm grazie a

una tripletta di nucleotidi

(ANTICODONE)

Ribosomi

Formati da due subunità

Possiedono 3 siti di legame: 1 per

RNAm (subunità minore), 2 per RNAt

(sito P e sito A)

FASI TRADUZIONE

1. INIZIO estremità 5’ RNAm si lega a subunità minore ribosoma. Si associa poi la sub maggiore e il

primo RNAt legato al suo specifico amminoacido. Questo appaia il suo anticodone al codone di

inizio e occupa così il sito P.

2. ALLUNGAMENTO viene inserito nel sito A un amminoacido con anticodone complementare a

quello del secondo codone dell’RNAm. Si forma il legame peptidico tra i primi due amminoacidi e

contemporaneamente l’ RNAt che occupava un posto esce dal ribosoma. Il ribosoma dunque si

sposta di un codone lungo RNAm lasciando libero il sito A al quale si attaccherà un nuovo RNAt. Il

processo si ripete più volte.

3. Quando il ribosoma arriva a uno dei codoni stop la traduzione termina, la proteina si stacca dal

RNAt che abbandona il ribosoma e le

due subunità si dissociano

Il processo avviene grazie all’energia ricavata dall’idrolisi dell’ATP

REGOLAZIONE DELL’ESPRESSIONE GENICA

Tutte le cellule traducono in proteine solo i geni necessari a seconda delle circostanze

MODELLO ADOTTATO: 

Batterio Escherichia coli utilizza il glucosio (o in sua assenza il lattosio)

NEI PROCARIOTI

La regolazione dell’espressione genica avviene a livello della trascrizione = vengono trascritti in RNAm solo i

tratti di DNA corrispondenti ai geni da tradurre in proteine

Trascrizione controllata da proteine di regolazione che agiscono come:

• Repressore = si lega al DNA bloccando trascrizione

• Attivatore = facilità attacco RNAm al promotore

Nei procarioti manca il nucleo trascrizione correlata a traduzione (RNAm inizia a essere tradotto prima

ancora che la sintesi sia terminata) regolazione molto efficiente

OPERONE

È un tratto del cromosoma batterico costituito da:

• 

Promotore sito di attacco dell’RNApol

• 

Operatore breve sequenza di basi a cui si lega la proteina repressore

• 

Geni strutturali geni che codificano per specifiche proteine

• 

Gene regolatore codifica la proteina repressore

OPERONI INDUCIBILI (normalmente non espressi)

Meccanismo: 

1. Presenza di un repressore attivo legato a operatore impedisce a RNApol di legarsi al promotore

e iniziare la trascrizione

2. Arrivo di un induttore inattiva il repressore

3. 

4. Formazione del complesso repressore-induttore si stacca dall’operatore permettendo a RNApol

di legarsi al promotore e iniziare trascrizione

OPERONI REPRIMIBILI (normalmente espressi)

Meccanismo 

1. Presenza di un repressore inattivo non legato a operone trascrizione avviene regolarmente

2. Arrivo di un corepressore attiva il repressore 

3. Formazione del complesso repressore-corepressore si lega all’operatore impedendo a RNApol di

trascrivere geni

Esempio di corepressore

Operone-trp codifica enzimi per sintesi di triptofano in Escherichia coli.

- Assenza di triptofano operone attivo e trascrizione di geni di enzimi che producono triptofano

- Presenza di triptofano enzimi che lo sintetizzano non sono più necessari e la loro produzione

cessa. Il triptofano agisce come corepressore, legandosi al repressore e attivandolo, per bloccare la

trascizione

NEGLI EUCARIOTI

La regolazione dell’espressione genica non si esaurisce con la trascrizione (come nei procarioti) bensì

riguarda diverse fasi della sintesi delle proteine.

Il controllo dell’espressione genica negli eucarioti pluricellulari serve per permettere il differenziamento

N.B: Tutte le cellule di un organismo contengono l’intero programma genetico (perché tutte derivanti da

zigote comune, il differenziamento negli eucarioti dipende dal fatto che ogni cellula esprime solo i geni che

codificano per le sue proteine caratteristiche

L’espressione genica negli eucarioti è regolata da 5 livelli

1. GENOMA cromatina si presenta in due forme, solo la eucromatina viene trascritta perché poco

condensata e quindi più accessibile come stampo

Gene disponibile per l’espressione

2. TRASCRIZIONE dipende dalla presenza di intensificatori (enhancer) che aumentano la velocità di

sintesi di RNA. Elementi analoghi sono i silenziatori (silencer) che inibiscono la trascrizione. La

regolazione della trascrizione dipende da proteine regolatrici (fattori di trascrizione) che si legano al

DNA e fungono da attivatori o inibitori

Trascritto di RNAm primario 

3. MATURAZIONE DI RNA E ESPORTAZIONE DA NUCLEO A CITOPLASMA splicing dell’RNA e altri

eventi di maturazione. I trascritti primari di RNA modificati migrano nel citoplasma, quelli non

maturi invece restano nel nucleo e sono degradati

RNAm nel citosol

4. TRADUZIONE alcune proteine inibitrici del citoplasma si legano all’estremità 5’ dell’RNAm

maturo, impedendo il legame con il ribosoma

Prodotto polipeptidico nel citosol

5. POST-TRADUZIONE a questo punto l’attivazione della proteina dipende dalle modificazioni che

le catene polipeptidiche subiscono (possibile taglio o modificazione o importazione organelli o

ripiegamento…) 

Proteina funzionale degradazione della proteina

EPIGENETICA = meccanismi di controllo dell’attività genica che non alterano la sequenza dei nucleotidi e

che si verificano durante la vita dell’organismo

Esempio: condensazione della cromatina coinvolge alcune modifiche come la metilazione del DNA

ASPETTI PARTICOLARI DEL GENOMA DEGLI EUCARIOTI

• 

Trasposoni tratti di DNA in grado di spostarsi nel cromosoma modificando le sequenze

originarie. Questo avviene grazie alla presenza dell’enzima trasposasi, responsabile del movimento.

L’inserimento di un trasposone in una sequenza di DNA codificante può provocare mutazioni e

distruggere la capacità di un gene di codificare una proteina funzionale

• 

Telomeri sequenze di nucleotidi ripetute poste all’estremità dei cromosomi. Esse hanno un

ruolo protettivo, a ogni replicazione il telomero si accorcia a causa della perdita di tratti di DNA

posti alle estremità del filamento. Se è presente l’enzima telomerasi questo ripristina la lunghezza

originale, altrimenti la cellula andrà incontro a morte quando il telomero si accorcerà troppo

MUTAZIONI

Le mutazioni sono cambiamenti improvvisi del patrimonio ereditario

MUTAZIONI GENICHE

Le mutazioni geniche interessano un singolo gene e sono dovute a errori durante la replicazione che

determinano un’alterazione della sequenza dei nucleotidi nel DNA

Le mutazioni più semplici interessano un singolo nucleotide e sono dette mutazioni puntiformi, esse

comportano: 

- Perdita o aggiunta del nucleotide mutazione frame-shift, spostano la griglia di lettura e alterano

il filamento polipeptidico a valle della mutazione, creando una proteina priva di attività biologica

- Sostituzione del nucleotide

o mutazione silente = produzione di un codone sinonimo

o mutazione missenso = produzione di un codone che codifica un

amminoacido diverso da quello originario

o mutazione non senso = produzione di tre codoni stop che arrestano la

sintesi della proteina

MUTAZIONI CROMOSOMICHE

Le mutazioni cromosomiche sono causate da errori nella meiosi, ovvero dalla rottura di un cromosoma. Il

frammento può:

- andare perduto (delezione)

- attaccarsi al cromosoma omologo (duplicazione)

- attaccarsi a un cromosoma non omologo (traslocazione)

- riattaccarsi al cromosoma originale in modo inverso (inversione)

MUTAZIONI GENOMICHE

Le mutazioni genomiche comportano la variazione dell’intero corredo cromosomico, per cui ciascun

cromosoma risulta rappresentato da due omologhi (poliploidia)

In generale …

In base all’effetto una mutazione può essere:

- Vantaggiosa aumenta la probabilità di sopravvivenza dell’individuo che la possiede

- Svantaggiosa diminuisce la probabilità di sopravvivenza dell’individuo che la possiede

- Neutra non modifica la probabilità di sopravvivenza dell’individuo

Agenti mutogeni = fattori chimici o fisici che aumentano la frequenza di mutazioni

Organello presente in tutte le cellule eucariotiche, sede della respirazione aerobica, esso è definito infatti la

“centrale energetica” della cellula.

Si pensa abbiano avuto origine quando cellule batteriche furono inglobate da cellule più grandi,

sopravvivendo e stabilendosi permanentemente nel citoplasma della cellula ospite (teoria

endosimbiontica). I mitocondri nelle cellule umane sono solo di origine materna.

Struttura:

- Membrana esterna permeabile perché contiene delle proteine canale transmembrana (porine) che

permettono l’accesso di piccole molecole e ioni attraverso la membrana

- Spazio intermembrana spazio tra le due membrane in cui vengono confinati alcuni enzimi e proteine

solubili secreti in questo spazio ma troppo grandi per passare attraverso le porine

- Membrana interna impermeabile ad alcuni soluti, separa lo spazio intermembrana con l’interno del

mitocondrio (la matrice mitocondriale). La membrana interna presenta invaginazioni (creste) che

aumentano la superficie, grazie a questo essa può ospitare molte proteine necessarie per il trasporto degli

elettroni e la sintesi dell’ATP

- Matrice semifluida interno del mitocondrio, contiene molti enzimi, molecole di DNA circolare e

ribosomi per la sintesi proteica

Replicazione:

I mitocondri si replicano autonomamente all’interno della cellula, replicando anche il proprio dna.

1. Il mitocondrio si prepara alla divisione aumentando la sua massa e replicando il suo dna

2. Depressione della membrana interna con conseguente fusione

3. Invaginazione della membrana esterna con conseguente divisione del mitocondrio in due metà

Traslocazione di proteine all’interno del mitocondrio:

La maggior parte dei componenti proteici del mitocondrio vengono viene sintetizzata sui ribosomi liberi,

utilizzando RNAm originatosi nel nucleo della cellula. Queste proteine entrano nel mitocondrio grazie a

sequenza di localizzazione mitocondriale (segnale di indirizzamento) , ricca di amminoacidi carichi

positivamente e rimossa una volta entrata nel mitocondrio.

1. La proteina viene riconosciuta e legata da proteine chaperone, che la mantengono in stato non

ripiegato, permettendole di legarsi alla membrana esterna

2. Complesso TOM (traslocasi della membrana esterna) trasporta la sequenza segnale della proteina

nello spazio intermembrana attraverso proteine

transmembrana presenti nella membrana esterna

3. Complesso TIM (traslocasi della membrana interna) trasferisce

la proteina attraverso la membrana interna

4. La proteina viene trascritta grazie all'intervento di un chaparone

che sfrutta l'energia dell'ATP e la differenza di potenziale tra i

due lati della membrana mitocondriale (cariche positive degli

amminoacidi e le cariche negative nella matrice mitocondriale)

METABOLISMO DEI CARBOIDRATI = insieme delle vie metaboliche in cui è coinvolto il

glucosio

PROCESSI CATABOLICI PROCESSI ANABOLICI

= degradazione =sintesi e condensazione

GLICOLISI (glucosio piruvato) GLICOGENESI (precursori semplici glucosio)

-FERMENTAZIONE (anaerobi) GLUCOGENOSINTESI (glucosio glicogeno)

-METABOLISMO TERMINALE (aerobi)

GLICOLISI = via metaboliche che demolisce il glucosio per trarne energia (avviene nel citoplasma delle

cellule) C H O +2ADP+2Pi+2NAD+ --> 2piruvato+2NADH+2ATP

6 12 6 Enzima favorisce

legame del fosfato al

gruppo carbonilico

(c=o) e la riduzione di

NAD+ in NADH

Aggiunta di un gruppo

fosfato Enzima favorisce il

trasferimento di un

fosfato all’ADP ATP

L’enzima converte

l’aldeoso nel Enzima sposta fosfato

corrispettivo chetoso dal terzo al secondo

atomo di carbonio

Perdita di una

Aggiunta di un altro molecola d’acqua e

gruppo fosfato sul formazione di doppio

carbonio libero legame tra carbonio 2

e 3

L’enzima agisce su Enzima trasferisce

questa molecola 

fosfato all’ADP ATP

instabile favorendo la e si forma un gruppo

scissione in due carbonilico sul

composti più stabili secondo carbonio

2 PIRUVATO destino del piruvato:

ASSENZA OSSIGENO (anaerobi)= Fermentazione (lattica e alcolica)

FERMENTAZIONE ALCOLICA

FERMENTAZIONE LATTICA

PRESENZA OSSIGENO (aerobi)= Metabolismo terminale (nei mitocondri)

1. Decarbossilazione ossidativa (produzione Acetil-CoA)

2. Ciclo di Krebs (ossidazione Acetil-CoA)

3. Trasferimento di elettroni + Fosforilazione ossidativa

DECARBOSSILAZIONE OSSIDATIVA

1. Molecole di nutrienti sono ossidate e trasformate in molecole di 1 atomo di C che andranno a costituire

il gruppo acetilico dell’Acetil-CoA

CICLO DI KREBS (ciclo dell’acido citrico)

2. Gruppi acetilici

(quindi l’Acetil-CoA)

entrano nel ciclo di

Krebs dove vengono

ossidati a Co2.

L’energia prodotta

viene immagazzinata

nei trasportatoti di

elettroni NADH E

FADH2 (specie ridotte,

provenienti dalla

riduzione di NAD+ e

FAD+ specie ossidate)

LOCALIZZAZIONE:

eucarioti (mitocondri),

procarioti (citoplasma)

FUNZIONE: via

metabolica anfibolica,

poiché partecipa sia a

processi catabolici che

anabolici

TRASPORTO DI ELETTRONI + FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA

3. I trasportatori di elettroni vengono nuovamente ossidati (da NADH a NAD+, da FADH2 a FAD+) liberando

ioni H+ ed elettroni, i quali verranno trasferiti all’Ossigeno (attraverso la catena respiratoria) che

riducendosi si trasforma in H2O.

Durante questo trasferimento di elettroni si produce molta energia che viene immagazzinata sotto forma di

ATP in un processo di fosforilazione ossidativa.

FUNZIONAMENTO DELLA CATENA RESPIRATORIA

Siamo nella membrana mitocondriale interna, dove ci sono 4 complessi transmembrana + 2 trasportatori

(ubichinone e citocromo c)

o NADH e FADH2 si avvicinano al complesso 1, rompono il legame con idrogeno (si ossidano) e

cedono gli elettroni del loro legame al complesso 1, diventando così NAD+ e FAD+

o Il ruolo di questi elettroni è molto importante perché nella matrice del mitocondrio sono presenti

molti ioni H+ e, in seguito all’attacco degli elettroni al complesso 1, una parte di ioni per attrazione

elettrostatica può passare dalla matrice allo spazio inter membrana

o Gli elettroni si spostano nel complesso 2 e con gli ioni avviene la stessa cosa

o A questo punto gli elettroni non possono passare dal complesso 2 al 3 autonomamente, perciò

hanno bisogno di un trasportatore che è l’ubichinone

o Arrivati al complesso 3 gli elettroni avranno lo stesso effetto e faranno passare gli ioni H+

o Il citocromo c trasporta poi gli elettroni dal complesso 3 al 4, dove svolgono la stessa funzione di

prima

o Elettroni vengono eliminati infine attaccandosi a un atomo di ossigeno, che attrae a sé 2 atomi di

idrogeno formando acqua (che diventa prodotto di scarto come la CO2)

o Alla fine del percorso una grande parte di ioni H+ è passata dalla matrice allo spazio inter

membrana, causando una differenza di carica (sbilanciamento). Ma non essendoci più gli elettroni

che permettono il passaggio degli ioni c’è un problema

o Interviene a questo punto l’ATP SINTASI (una sorta di pompa) che permette il passaggio degli ioni e

il conseguente riequilibrio di carica

o Quindi ione H+ passa attraverso ATP sintasi, e si ha la liberazione di una certa quantità di energia

o ATP sintasi usa questa energia per unire un fosfato a un ADP (nella matrice) formando una

molecola di ATP (energetica)

CATENA RESPIRATORIA

ATP SINTASI (complesso V)

- F0 intramembrana = transito di H+

utilizza 

- F1 l’energia degli H+ per sintetizzare ADP + Pi ATP

L’ENERGIA POTENZIALE (associata al gradiente elettrochimico tra le due

membrane, dovuto al gradiente protonico degli ioni h+) viene trasformata in

ENERGIA CINETICA, tramite flusso di protoni verso la matrice attraverso F0

BILANCIO ENERGETICO COMPLESSIVO DEL METABOLISMO TERMINALE

Da 1 glucosio

RESPIRAZIONE ANAEROBIA

GLICOLISI FERMENTAZIONE TOT

2NADH 2NADH 4NADH

2ATP 2ATP 4ATP

RESPIRAZIONE AEROBIA

GLICOLISI OSSIDAZIONE PIRUVATO CICLO DI KREBS FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA

2ATP NO 2ATP 24-26 ATP

RIPRODUZIONE DI ORGANISMI E CELLULE

LA RIPRODUZIONE

La riproduzione di tutti gli organismi si basa sulla divisione cellulare, uno dei processi che costituiscono il

ciclo cellulare (=vita intera di una cellula) e che prevede l’autoriproduzione di una cellula.

➢ Negli organismi unicellulari procariotici ed eucariotici, la divisione cellulare coincide con la

riproduzione dell’intero organismo

➢ Negli organismi pluricellulari, la divisione cellulare interviene in processi diversi: serve per la

crescita e per il rinnovamento dei tessuti e inoltre è indispensabile per la riproduzione

dell’organismo

La riproduzione è dunque una delle caratteristiche fondamentali che definiscono gli organismi viventi, e

prevede la trasmissione delle informazioni genetiche da una generazione a quella successiva

Esistono due tipi di riproduzione:

➢ 

RIPRODUZIONE SESSUATA processo riproduttivo che prevede l’unione di due gameti (che negli

animali sono lo spermatozoo e la cellula uovo), che portano con sé una serie completa di

informazioni genetiche, cioè una copia del genoma dell’organismo; pertanto i discendenti

ereditano le caratteristiche da entrambi i genitori, ma non sono identici né all’uno né all’altro

➢ 

RIPRODUZIONE ASESSUATA la riproduzione avviene a partire da un solo genitore, senza

intervento dei gameti; In questo caso quindi il genitore genera figli geneticamente identici a sé

stesso

La riproduzione dei procarioti è asessuata (la cellula si divide per scissione binaria); negli eucarioti la

riproduzione è sessuata (la cellula si divide per mitosi o meiosi)

IMPORTANZA EVOLUTIVA

La riproduzione sessuata ha avuto un ruolo di grande importanza nel processo evolutivo in quanto, grazie

alla divisione meiotica, ha permesso una continua ricombinazione genetica, aumentando quindi la

variabilità degli organismi e favorendo l’adattamento all’ambiente nel corso delle sue modificazioni nel

tempo

La riproduzione asessuata invece, consistendo in una propagazione di copie geneticamente identiche di un

organismo, è utile nel caso in cui una specie debba colonizzare in fretta un ambiente uniforme. Ha però lo

svantaggio di non essere in grado di "seguire" le pressioni selettive dell’ambiente

CELLULE SOMATICHE/GERMINALI

Quasi tutti gli eucarioti possiedono due tipi di cellule:

➢ CELLULE GERMINALI (GAMETI) sono cellule riproduttive che negli eucarioti possono essere

maschile (spermatozoo) o femminile (ovocita o cellula uovo); possiedono un corredo cromosomico

dimezzato e sono fondamentali per il processo meiotico

➢ 

CELLULE SOMATICHE sono le cellule che costituiscono il corpo di un organismo. Un insieme di

cellule somatiche forma i vari tessuti che vanno a costituire organi e a loro volta apparati (insieme

di organi). Le cellule somatiche posseggono il doppio dei cromosomi delle cellule germinali.

Nelle cellule somatiche infatti sono presenti 46 cromosomi, mentre nelle cellule germinali vi sono la

metà dei cromosomi, ovvero 23. Questo perché le prime subiscono sempre una mitosi (dove il DNA si

duplica prima della divisione permettendo la formazione di due cellule con lo stesso corredo

cromosomico) mentre le germinali oltre alla mitosi subiscono anche la meiosi (dove il DNA non si

duplica prima della divisione provocando quindi la formazione di cellule con la metà del corredo

cromosomico).

APPARATO RIPRODUTTIVO MASCHILE

APPARATO RIPRODUTTIVO FEMMINILE

CICLO MESTRUALE

Il ciclo ovarico descritto sopra si verifica sotto controllo ormonale, in sincronia col ciclo mestruale, che

riguarda invece una serie di eventi a livello dell’utero. Il ciclo mestruale dura circa 28 giorni e si può

suddividere in tre fasi:

1. La mestruazione dura i primi 3-5 giorni del ciclo e comporta l’espulsione dell’endometrio sfaldato,

sotto forma di sangue e muco

2. Nella fase proliferativa, l’endometrio si rigenera mentre nelle ovaie matura un nuovo follicolo, che

secerne ormoni estrogeni in quantità crescente; nei giorni immediatamente precedenti

all’ovulazione si osserva un picco nella concentrazione degli estrogeni nel sangue che induce

l’ipofisi a produrre una notevole quantità di ormone follicolostimolante (FSH) e di ormone

luteinizzante (LH). Questi ormoni raggiungono la massima concentrazione subito dopo il picco degli

estrogeni, intorno al 14esimo giorno dall’inizio del ciclo, e inducono l’ovulazione

3. Nella fase di secrezione, a seguito dell’ovulazione, l’endometrio continua a crescere e raggiunge,

tra il 20esimo e il 25esimo giorno, il massimo spessore.

Se è avvenuta la fecondazione il corpo luteo produce estrogeni e soprattutto progesterone,

riportando la loro concentrazione nel sangue a livelli piuttosto elevati; questi ormoni inibiscono la

produzione di FSH e di LH e impediscono così la maturazione di un nuovo follicolo.

Nel caso in cui la fecondazione non avvenga il corpo luteo regredisce, smette di produrre estrogeni

e progesterone inducendo la distruzione dell’endometrio e dando inizio a un nuovo ciclo.

FECONDAZIONE E SVILUPPO EMBRIONALE

La fecondazione è il processo in cui il patrimonio genetico del padre, contenuto nel nucleo dello

spermatozoo, si fonde con il patrimonio genetico della madre, portato dal nucleo dell’oocita. Questo

momento coincide con la formazione di una cellula diploide (2n), lo zigote, derivante dall’unione di due

cellule aploidi (n), i gameti.

Meccanismo:

- Quando uno spermatozoo giunge a contatto con l’oocita, gli enzimi contenuti nell’acrosoma

vengono liberati, demolendo lo strato gelatinoso che circonda la cellula uovo e portando lo

spermatozoo a contatto con la membrana dell’oocita: a questo punto le proteine di membrana

presenti sulla testa dello spermatozoo si legano con i recettori dell’oocita

- Dopo la formazione di questo legame, lo spermatozoo fonde la propria membrana con quella della

cellula uovo liberando il suo nucleo all’interno.

La fusione delle membrane dei gameti comporta due cambiamenti fondamentali:

1. Formazione della membrana di fecondazione che, essendo impermeabile, impedisce l’ingresso di

altri spermatozoi

2. L’oocita secondario va incontro alla seconda divisione meiotica, fonde il proprio nucleo con quello

dello spermatozoo e origina il nucleo diploide dello zigote

Nel suo percorso dall’ovidotto verso l’utero, lo zigote va incontro a una serie di divisioni mitotiche:

- FASE DI SEGMENTAZIONE Porta alla formazione di una piccola massa sferica di cellule, detta

morula, stadio in cui tutte le cellule sono ancora indifferenziate. Esse sono chiamate cellule

staminali embrionali perché sono in grado di originare un individuo. Durante i processi di

segmentazione, si crea una cavità circondata da un ammasso di alcune decine di cellule. Questa

struttura viene chiamata blastula.

- FASE DI GASTRULAZIONE Processo durante il quale si verifica una trasformazione della blastula.

Le sue cellule si organizzano disponendosi in tre strati, che vengono chiamati foglietti embrionali.

Al termine della gastrulazione, la blastula raggiunge lo stadio di gastrula ed è possibile riconoscere

tre foglietti (ECTODERMA, MESODERMA, ENDODERMA)

DIFFERENZIAMENTO CELLULARE

Processo che prevede la maturazione di una cellula o di un tessuto da una forma primitiva o

indifferenziata a una forma matura o differenziata, con funzioni specializzate.

Vi sono quattro tipi principali di tessuti in cui le cellule animali si differenziano: tessuto epiteliale, tessuto

connettivo, tessuto muscolare e tessuto nervoso.

Il differenziamento cellulare prevede la trascrizione da parte della cellula di determinati mRNA necessari

per la sintesi proteica di proteine strutturali, che definiranno il tipo di tessuto che le cellule andranno a

formare.

Il differenziamento è anche proporzionale alla perdita di capacità proliferativa da parte di una cellula: la

cellula indifferenziata (staminale) può potenzialmente proliferare all'infinito generando altre cellule

indifferenziate. Nel momento in cui la cellula inizia invece il differenziamento, cioè nel momento in cui la

rientra nel ciclo cellulare, passando da una fase G0 a una fase G1, inizia un processo irreversibile che

porterà inevitabilmente la cellula alla morte dopo un certo numero di divisioni tramite il processo della

mitosi

CELLULE STAMINALI

Le cellule staminali sono cellule primitive, non specializzate, dotate della capacità di trasformarsi in diversi

altri tipi di cellule del corpo attraverso il differenziamento cellulare. Sono oggetto di studio da parte dei

ricercatori per curare determinate malattie, sfruttando la loro duttilità.

Caratteristiche:

➢ cellule indifferenziate

➢ capaci di auto rinnovarsi

➢ capaci di differenziarsi in diversi tipi cellulari

➢ in grado di sostituire cellule danneggiate in seguito a lesioni

➢ sono numerosissime nei tessuti embrionali

➢ presenti in alcuni tessuti adulti

Classificazione in base alla loro potenza differenziativa

➢ TOTIPOTENZA = capacità di una singola cellula di dividersi e produrre tutte le cellule differenziate

in un organismo.

Nei mammiferi l’unica cellula totipotente è lo zigote, prima che si trasformi in morula

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

➢ PLURIPOTENZA = capacità di una singola cellula di dividersi e di differenziarsi in uno qualsiasi dei

tre strati germinali: endoderma, mesoderma, ectoderma.

Tali cellule non possono per tanto dare origine ad un organismo adulto, perché non hanno il

potenziale per contribuire ai tessuti extraembrionali, per esempio nel caso dei mammiferi non

possono dare origine alla placenta (tessuto extraembrionale)

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

➢ MULTIPOTENZA = potenziale di generare cellule derivate da uno dei tre foglietti germinativi

dando origine a classi predefinite di cellule presenti in determinati tessuti.; sono anche dette

«cellule progenitrici».

Un esempio di una cellula staminale multipotente è una cellula ematopoietica (una cellula

staminale del sangue) la quale può svilupparsi in diversi tipi di cellule del sangue, ma non può

svilupparsi in cellule cerebrali o altri tipi di cellule al di fuori dei tipi di cellule

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

➢ UNIPOTENZA = la capacità di una cellula di differenziarsi in un singolo tipo di cellula; sono anche

dette «cellule precursori» (es. spermatogonispermatozoi)

Classificazione in base alla loro origine

➢ CELLULE STAMINALI EMBRIONALI (ES) = sono cellule pluripotenti ricavate dalla massa cellulare

interna della blastocisti.

Queste cellule, una volta estratte, possono essere messe in coltura e fatte proliferare quali linee

indifferenziate oppure si può procedere facendole differenziare nella linea cellulare voluta; questo

processo è permesso dal fattore di trascrizione Oct-4, la quale attivazione o inibizione induce le ES a

proliferare o a differenziare.

INDUZIONE DEL DIFFERENZIAMENTO:

▪ Indotto dal contatto cellula-cellula

▪ Indotto dalla composizione chimica del terreno di coltura

▪ Introducendo geni esogeni

Limitazione! Durante i numerosi differenziamenti le cellule staminali embrionali

accumulano mutazioni e hanno un’elevata attività telomerica

-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

➢ CELLULE STAMINALI EMBRIONALI GERMINALI (EG) = sono cellule isolate da tessuto fetale di una

gravidanza portata ad aborto, ottenute dalla regione destinata a sviluppare testicoli/ovaie. Hanno

caratteristiche simili alle ES con la differenza che possono differenziarsi un minor numero di volte

ALTERNATIVA AD ES E EG somatic cell nuclear transfer (scnt) =trasferimento del nucleo di una cellula

somatica in una cellula uovo a cui è stato rimosso il nucleo, può quindi generare una blastocisti e essere

impiantata (caso della pecora Dolly), vengono quindi originate cellule totipotenti uguali a quelle del

donatore del nucleo cellulare.

-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

➢ CELLULE STAMINALI ADULTE (AS) = è una cellula presente in molti tipi di tessuti, capace di produrre

delle cellule di ricambio per mantenere in condizioni ottimali e fisiologiche il sistema.

POTENZIALITA’ DELLE CELLULE STAMINALI ADULTE:

▪ 

Differenziamento maturazione di una cellula da una forma indifferenziata a una

differenziata

▪ 

De-differenziamento processo mediante il quale una cellula differenziata viene

riportata allo stato di cellula staminale indifferenziata

▪ 

Trans-differenziamento trasformazione di cellule appartenenti ad uno dei tre

foglietti embrionali in cellule di un altro foglietto embrionale

-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

➢ CELLULE STAMINALI EMATOPOIETICHE= il sangue residuo della placenta e del cordone ombelicale

costituisce una fonte di cellule staminali emopoietiche adulte (sono cellule staminali che danno

origine a tutte le cellule del sangue). Queste cellule staminali da cordone ombelicale sono

impiegate per curare molte patologie legate al sangue. Questo è raccolto dal cordone ombelicale

tramite un prelievo dalla vena ombelicale

SISTEMI DEGRADATIVI INTRACELLULARI

DEGRADAZIONE PROTEICA processo ciclico di distruzione di proteine

Tutte le proteine intracellulari sono sottoposte a continua sintesi e degradazione; questo ciclo aiuta a

ridurre al minimo il tempo in cui le proteine vengono esposte all’ambiente cellulare (rischio di

danneggiamento o alterazione).

I sistemi proteolitici hanno la funzione d i “quality control”, e sono aiutati dalle chaperones che

determinano il destino delle proteine danneggiate o unfolded.

STRESS PROTEOTOSSICO condizione causata da un eccesso di proteine che non hanno assunto la loro

conformazione corretta (tendono quindi ad esporre delle zone idrofobiche all’esterno)

FOLDING PROTEICO processo attraverso cui una proteina assume la sua conformazione funzionale (stato

nativo). Nelle proteine è la struttura terziaria a definire l’attività di una proteina.

STATO UNFOLED stato intermedio di alcune proteine che non hanno ancora assunto la propria

conformazione, quindi maggiormente in grado di formare aggregati intracellulari che possono condurre a

una perdita delle funzioni cellulari o alla morte.

HEAT SHOCK PROTEINS (HSP) proteine che hanno un ruolo primario nella protezione contro lo stress

proteotossico, legando i substrati a rischio e mantenendoli in uno stato in grado di fare refolding, o in caso

non sia possibile, inviandoli alla degradazione. 

Le HSPs appartengono al gruppo delle CHAPERONE MOLECOLARI qualsiasi proteina che interagisce,

stabilizza e aiuta una proteina non-nativa ad acquisire la sua conformazione nativa.

Queste proteine furono indentificate come geni/proteine la cui espressione aumenta in seguito a shock

termico. Esse sono regolate da Heat Shock Transcription Factor-1 (HSF1). Diversi tipi di stress cellulare e

diverse condizioni possono attivare le HSP.

PROTEOLISI

La proteolisi è il processo di degradazione delle proteine da parte dell'organismo. Avviene in genere tramite

idrolisi del legame peptidico ad opera di enzimi detti proteasi. Le proteine, come tutti i componenti

cellulari, presentano un determinato turnover (ripiegamento della struttura). Spesso i processi di proteolisi

intervengono quando il ripiegamento della proteina non avviene in modo corretto o quando la proteina

non serve più (degradazione fisiologica).

CHAPERONINE

Le chaperonine sono proteine fondamentali per l'ottenimento del prodotto genico.

Le chaperonine sono chaperones molecolari di II classe, implicate nel corretto folding (ripiegamento) delle

proteine. Funzionalmente svolgono un ruolo simile ai chaperones di I classe, le proteine Hsp, anche se

sequenza genica, struttura proteica e meccanismi d'azione sono differenti.

Le Hsp (Heat Shock Proteins) sono chiamate così poiché rilevate durante studi di denaturazione delle

proteine mediante calore. Sono chiamate quindi "HSP", seguite da un numero che identifica il peso

molecolare espresso in kDa: HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40, sHSP (small, perché di peso inferiore ai

40 kDa) e ubiquitina.

Sia le proteine Hsp sia le chaperonine sono normalmente presenti all'interno delle cellule in qualità di

chaperones molecolari, ma vengono prodotte in maggior quantità in seguito a shock termico, contrastando

così l'effetto denaturante del calore (sono tuttavia anche implicate nel corretto folding di proteine che

necessitano di "aiuto" per assumere una conformazione cosiddetta "nativa", ovvero quella funzionale).

Le proteine chaperon sono presenti in tutti gli organismi viventi, sia procarioti che eucarioti.

La chaperonina procariotica è formata da 14 subunità identiche e prende il nome di GroEL, mentre le

chaperonine eucariotiche sono grossi complessi multimerici a forma di barile, costituiti da otto unità di

Hsp60 e prendono il nome di TCiP.

Il modello Gro-EL può essere assunto come modello generico di comportamento delle chaperonine: la

proteina non correttamente ripiegata viene inserita nella tasca della proteina GroEL, che ha ampia

superficie scarsamente polarizzata e aderisce alla parete fino al corretto ripiegamento. Sarà compito di una

co-chaperonina favorire il processo di rilascio della proteina ora correttamente ripiegata. Un particolare

controllo è richiesto nella produzione di alcune proteine come actina e tubulina del citoscheletro.

Fisiologia

Dai geni viene tradotta una molecola di natura proteica. Le proteine, per essere attive, hanno quattro

dimensioni:

- sequenza polipeptidica definita dal codice genico

- ripiegamento a foglietto β o α-elica

- conformazione tridimensionale

- costituzione polimerica (=l'unione di più copie della stessa molecola)

I chaperones sono coinvolti nella terza fase, aiutando infatti la proteina nascente nel formare e mantenere

la struttura tridimensionale che le è propria.

Le chaperonine di gruppo 1 necessitano della presenza di una co-chaperonina per il loro funzionamento,

mentre le chaperonine di gruppo 2 presentano una protrusione elicoidale che svolge la funzione delle co-

chaperonine.

Le chaperonine sequestrano le catene non ripiegate all'interno di un ambiente protetto e, solo una volta

raggiunta la giusta conformazione, le catene ripiegate verranno rilasciate.

• Più subunità di Hsp60 sono organizzate a formare due anelli delimitanti una cavità centrale.

Facilitano il ripiegamento di proteine nascenti e si legano ai substrati che non hanno una

conformazione corretta evitandone l'aggregazione e la precipitazione.

• HSP100, 90, 70 e 40 legano le catene polipeptidiche nascenti ed impediscono l'interazione tra i

residui idrofobici.

• Le sHSP, ATP-indipendente, in condizioni di stress, si legano alle porzioni idrofobiche dei polipeptidi

alterati, impedendone l'aggregazione, fino a quando non si ripristinano le condizioni favorevoli al

ripiegamento.

• L'ubiquitina, infine, si associa alle proteine alterate in maniera irreversibile favorendone il

riconoscimento, e la degradazione, da parte del proteosoma.

Le HSP possono essere costitutive oppure venire sintetizzate all'occorrenza: in caso di stress si determina la

fosforilazione di specifici fattori di crescita, HSF, che polimerizzano formando trimeri. Questi sono capaci di

penetrare nel nucleo (grazie ad esempio a legami con le importine) e interagire con specifiche sequenze di

DNA (HSE – elements) inducendo la sintesi di HSP.

L'eccessiva sintesi di HSP viene evitata attraverso un feedback negativo che le Hsp stesse svolgono sulla

fosforilazione dei HSF.

Le HSP proteggono altre proteine dalla denaturazione circondandole (per esempio in caso di shock termici).

Patologia

Alterazioni genetiche delle chaperonine possono portare a patologie umane che in genere colpiscono molti

organi ed apparati contemporaneamente.

L'errato ripiegamento delle proteine è alla base di molte patologie umane, definite malattie da misfolding,

che possiamo dividere in due gruppi:

- malattia causata dalla perdita o degradazione della proteina, o dall'errato trasporto intracellulare.

- malattie causate dall'accumulo, intra- od extra-cellulare, di proteine aggregate.

SISTEMA UBIQUITINA-PROTEASOMA

Proteasoma

Il proteasoma è un complesso multiproteico presente in tutte le cellule appartenenti ai domini eukarya e

archaea (e in alcune del regno bacteria), che ha il compito di degradare polipeptidi all'interno della cellula.

Sebbene la sua funzione sia simile a quella del lisosoma, differisce da esso per alcuni motivi, tra cui la

natura citologica e il tipo di composti che produce. Nel particolare, il proteasoma è un complesso proteico

atto a degradare i peptidi, il lisosoma è un compartimento cellulare dotato di membrana cellulare deputato

alla degradazione di svariate sostanze tramite l'azione di acidità ed enzimi proteolitici

Struttura

Ogni proteasoma è costituito da una subunità centrale chiamata 20S[1] che svolge l'attività proteolitica

formata da 4 anelli costituiti da 7 subunità ciascuno. I due anelli centrali catalitici sono chiamati β, mentre i

due laterali α.

Ogni subunità 20S, poi, può legare ad entrambe le estremità un'ulteriore subunità detta 19S andando a

formare il proteasoma 26S, oppure PA28 (formato da PA28α e PA28β) che, sostituendo 19S aumenta

l'attività del complesso. Sia PA28 che 19S sono subunità regolatorie che mirano a controllare l'attività del

proteasoma. La loro localizzazione è importante per degradare le proteine in modo corretto.

Ubiquitina

L'ubiquitina è un peptide di 76 amminoacidi (3 ripetuti), altamente conservato tanto nei procarioti quanto

negli eucarioti. Nelle cellule funge da marcatore di proteine da degradare nella via proteasomiale, secondo i

meccanismi descritti più avanti. La sua attivazione avviene grazie al suo legame con l'enzima E1 (enzima

attivatore dell'ubiquitina). Successivamente viene trasferita all'enzima E2 (enzima coniugatore

dell'ubiquitina), dal quale può passare alla proteina bersaglio o, nella maggior parte dei casi, ad un ulteriore

enzima, detto E3 (ubiquitina ligasi), che catalizza l'attacco al polipeptide da degradare: è quindi una

proteina regolatoria.

Proteolisi sistema ubiquitina-proteasoma

La via proteolitica proteasomiale inizia nel citosol, dove le proteine da degradare vengono riconosciute

dall'enzima ubiquitinante. L'attacco del peptide avviene a livello del gruppo amminico di un residuo laterale

di lisina. A questo ne seguono molti altri, in modo da avere una proteina bersaglio che presenti

numerosissime ramificazioni, rappresentate da residui di ubiquitina.

Il polipeptide viene così riconosciuto dalle subunità α del proteasoma, che tramite l'idrolisi di ATP permette

l'ingresso della proteina ed un suo corretto dispiegamento all'interno della struttura.

Contemporaneamente le molecole di ubiquitina vengono rimosse e liberate nel citosol, per essere

riutilizzate.

Il prodotto finale della degradazione è una serie di peptidi di 6-10 amminoacidi di lunghezza, corrispondenti

alla distanza dei siti proteolitici all'interno del proteasoma. Questa dunque è la seconda differenza

fondamentale rispetto al lisosoma, che lide i polipeptidi in amminoacidi singoli.

AUTOFAGIA

È la via di degradazione mediata dai lisosomi.

Sistema proteolitico deputato alla degradazione delle proteine con emivita lunga. Avviene solo ne l

CITOPLASMA. Responsabile del turnover dei componenti intracellulari (dalle singole macromolecole agli

organelli interi).

Funzioni principali:

- “pulizia intracellulare”

- risposta adattativa per fornire nutrienti ed energia quando le cellule sono esposte a diversi stress.

Tipi di autofagia:

• 

Macroautofagia è il meccanismo principale, finalizzato allo smaltimento di organuli danneggiati

o proteine inutilizzate. Questi vengono inglobati da un autofagosoma e, dopo che esso si fonde con

un lisosoma, vengono degradati dagli enzimi lisosomiali.

• con

Microautofagia essa, il materiale citoplasmatico da degradare è direttamente inglobato dal

lisosoma attraverso delle invaginazioni ed evaginazioni tubuliformi della membrana lisosomiale.

• 

Autofagia chaperone-mediata abbreviata in CMA, dall'inglese Chaperone-mediated autophagy,

è un processo complesso in cui le proteine da degradare si legano ad un chaperone molecolare che

le marca e fa sì che esse vengano riconosciute e smaltite dal lisosoma.

STORIA DELLA VITA SULLA TERRA

EVOLUZIONE

TEORIA EVOLUTIVA DI LAMARCK

L’evoluzione è il processo di cambiamento e adattamento che porta a un aumento della diversità genetica e

allo sviluppo di nuove forme di vita.

Prima teoria dell’evoluzione, fondata su due principi:

➢ Legge dell’uso e del non uso = gli organi che sono intensamente usati si sviluppano, mentre quelli

non utilizzati si atrofizzano; tali modificazioni sono dette caratteri acquisiti.

➢ Legge dell’ereditarieta’ dei caratteri acquisiti = i caratteri acquisiti durante la vita dell’individuo

possono esse trasmessi alla progenie.

Questa teoria venne smentita in seguito, conserva perciò solo un’importanza storica in quanto primo

tentativo di spiegare scientificamente il processo evolutivo.

TEORIA EVOLUTIVA DI DARWIN

“L’origine delle specie” opera che presenta la teoria dell’evoluzione. I quattro punti chiave sono:

➢ Gli esseri viventi si riproducono generando organismi simili ma con una variabilità tra i singoli, con

differenze ereditabili

➢ Lotta per l’esistenza, in quanto vengono prodotti più individui rispetto a risorse disponibili

➢ Selezione naturale, cioè quelli che mostrano le caratteristiche più favorevoli sopravvivono e si

riproducono permettendo la trasmissione delle loro caratteristiche vantaggiose

➢ Comparsa di nuove specie, grazie alla selezione naturale di generazioni successive

DIFFERENZE TRA LE DUE TEORIE

Ruolo dell’ambiente

L) Ruolo diretto determina lo sviluppo dei caratteri acquisiti

D) Ruolo indiretto non provoca la comparsa di nuovi caratteri, ma permette la sopravvivenza agli

individui che presentano caratteri favorevoli

Natura delle variazioni

L) Variazioni verso adattamenti favorevoli

D) Variazioni sono casuali ed esistono di natura, è poi l’ambiente a selezionare e permettere sopravvivenza

TEORIA SINTETICA DELL’EVOLUZIONE (NEO-DARWINISMO)

La moderna teoria dell’evoluzione reinterpreta la teoria di Darwin sulla base delle conoscenze genetiche. La

genetica ha individuato la fonte della variabilità ereditabile nella mutazione, e nella ricombinazione

genetica che si verifica con la riproduzione sessuata.

POPOLAZIONE = è un gruppo di individui della stessa specie che possono incrociarsi liberamente

MUTAZIONI = sono eventi casuali che provocano una variazione ereditaria del genotipo. Esse

rappresentano la materia prima dell’evoluzione in quanto sono responsabili della variabilità genetica dei

caratteri

SELEZIONE NATURALE = fattore principale nella modificazione del fenotipo di una popolazione.

Tipi di selezione naturale:

▪ 

Selezione stabilizzatrice produce una popolazione più uniforme eliminando le forme estreme e

riducendo quindi la variabilità

▪ 

Selezione direzionale aumenta nel tempo la proporzione di individui con una caratteristica

estrema, per fronteggiare cambiamenti ambientali

▪ 

Selezione divergente fa prevalere le caratteristiche estreme, eliminando le forme intermedie;

questa selezione porta al polimorfismo, cioè alla coesistenza di più forme fenotipicamente distinte

in una popolazione

MODELLI DI EVOLUZIONE =l’evoluzione consiste nella comparsa e affermazione di organismi dotati di

caratteristiche nuove.

▪ 

Microevoluzione insieme di cambiamenti genetici che interessano una popolazione e che

portano all’origine di una nuova specie

▪ 

Macroevoluzione insieme di cambiamenti che insorgono all’interno di gruppi superiori alle

specie, portando alla comparsa di nuove linee evolutive o estinzioni di massa

Tipi di evoluzione:

▪ 

Evoluzione convergente organismi che vivono in condizioni ambientali simili sviluppano

adattamenti simili, pur non avendo alcun legame evolutivo. Strutture analoghe (=stessa funzione,

diversa origine)

▪ 

Evoluzione parallela specie imparentate evolvono in modo simile perché sottoposte a stessa

selezione

▪ 

Evoluzione divergente sviluppo di varietà diverse di organismi della stessa specie. Strutture

omologhe (=diversa funzione, stessa origine)

SPECIE = gruppo di individui che possono incrociarsi tra loro, dando origine a prole fertile.

SPECIAZIONE = insieme di fenomeni che portano alla nascita di una nuova specie. Tali fenomeni sono

dovuti all’isolamento genetico, diretta conseguenza dell’isolamento riproduttivo (cioè l’impossibilità di

accoppiarsi tra due popolazioni distinte)

ISOLAMENTO RIPRODUTTIVO = due specie molto simili possono restare riproduttivamente isolate pur

convivendo nello stesso ambiente, grazie ai meccanismi di isolamento riproduttivo che sono:

▪ 

Meccanismi di isolamento prezigotici impediscono la fecondazione fra organismi di due diverse

specie

▪ 

Meccanismi di isolamento postzigotici gli eventuali ibridi fra due specie non sopravvivono o se

ce la fanno non si riproducono

ISOLAMENTO TEMPORALE = specie simili si riproducono in momenti diversi

ISOLAMENTO COMPORTAMENTALE = specie simili hanno comportamenti di corteggiamento diversi

ISOLAMENTO MECCANICO = specie simili hanno differenze strutturali nei loro organi riproduttivi

ISOLAMENTO GAMETICO = i gameti di specie simili sono chimicamente incompatibili

ESTINZIONE = fine di una linea evolutiva; si verifica quando scompare l’ultimo rappresentante di una

specie. La perdita è permanente e una volta estinta la specie non ricompare.

BIODIVERSITA’ = l’insieme delle varietà di organismi viventi presenti nell'ambiente. Tale varietà di

organismi viventi è frutto dei processi evolutivi che hanno interessato tutte le specie nel corso dei millenni.

LA VITA

ORIGINE DELLA VITA

La Terra ha avuto origine circa 4,7 miliardi di anni fa

La vita ha avuto origine intorno a 4 miliardi di anni da

SINTESI ABIOTICA DELLE MOLECOLE ORGANICHE

La comparsa della vita ha richiesto la sintesi abiotica (=sintesi dei composti organici per via chimica, in

assenza di cellule viventi), delle sostanze biochimicamente importanti.

Carbonio, Idrogeno, Azoto e Ossigeno, presenti nei composti che formavano l’atmosfera primordiale,

avrebbero reagito tra loro formando diversi composti.

L’energia per la formazione di questi legami sarebbe stata fornita da diverse fonti (radiazione UV, fulmini,

decadimento radioattivo, attività vulcanica).

Le prime molecole complesse una volta formate si sarebbero concentrate negli oceani attraverso le piogge,

formando un brodo primordiale contenente i precursori delle macromolecole biologiche.

EVOLUZIONE CHIMICA

Le quattro macromolecole biologiche sarebbero andate incontro a un’evoluzione chimica, reagendo tra

loro per formare polimeri. Questi a loro volta si sarebbero uniti per formare goccioline dotate di membrana

lipidica che le separava dall’ambiente esterno e capaci di compiere reazioni enzimatiche al proprio interno.

Quando questi acquisirono la capacità di riprodursi diedero origine ai primitivi antenati delle cellule viventi.

Acidi nucleici (materiale genetico) dirige la sintesi delle proteine, ma la replicazione degli acidi nucleici

richiede enzimi, che sono proteine.

 Sono comparse prima le proteine o gli acidi nucleici? Una possibile soluzione viene dalla scoperta che

RNA in alcune condizioni è in grado di catalizzare la sintesi di molecole di RNA. Si immagina quindi che il

primo passo verso la vita sia stata la replicazione dell’RNA senza l’intervento di proteine enzimatiche.

LE PRIME FORME VIVENTI

Ipotesi che i primi organismi viventi fossero simili agli archebatteri.

FOTOSINTESI

Con la comparsa della fotosintesi l’atmosfera arrivò a contenere il 21% di ossigeno, trasformandosi da

riducente a ossidante.

Ciò ebbe tre conseguenze:

▪ Formazione strato di ozono (O3) che scherma raggi UV e consente colonizzazione terre emerse

▪ Comparsa metabolismo aerobico, basato sulla respirazione cellulare, più efficiente e vantaggioso

dal punto di vista energetico

▪ Modificazione ambiente per impedire il riformarsi della vita (generazione spontanea); l’ossigeno è

infatti meno reattivo e tende a demolire composti organici per evitarne l’accumulo

PRIMI EUCARIOTI 

Teoria dell’endosimbiosi un procariote di dimensioni maggiori avrebbe inglobato procarioti in grado di

compiere respirazione, che avrebbero originato mitocondri, e altri fotosintetici avrebbero originato i

cloroplasti.

PLURICELLULARITA’

Primi organismi pluricellulari hanno avuto origine a partire da un organismo unicellulare che si è divido,

formando due cellule figlie che non si sono separate. Questo continuo processo avrebbe dato origine a una

colonia di cellule indifferenziate che sono successivamente si sarebbero differenziate e specializzate.

La pluricellularità richiede infatti un differenziamento cellulare; questo ha consentito all’organismo una vita

più lunga, dimensioni maggiori e capacità di adattamento.

Grande accelerazione evolutiva! flora e fauna si diffondono prima in ambiente acquatico e poi terra

CAMBIAMENTI TERRESTRI

La Terra ha un’età di circa 4,5 miliardi di anni

Assenza di forme di vita per circa 800 milioni di anni

(Homo Sapiens, comparso 160 mila anni fa)

PERIODO PRECAMBRIANO (molto lungo, da 4,5 miliardi di anni fa a 600 milioni di anni fa) comparsa dei

primi organismi procarioti ed eucarioti

Flora e fauna completamente acquatiche

“Esplosione del cambriano” si parla di esplosione in quanto in questo periodo vi fu una veloce comparsa

di numerose specie animali grazie all’aumento dell’ossigeno atmosferico 2,5 miliardi di anni fa

PERIODO CARBONIFERO presenza di Crinoidi (specie di animali) e grandi foreste paludose (che ancora

oggi sono rimaste dei depositi di carbone, da qui il nome “carbonifero”). Prevalenza di animali acquatici

EVENTI GEOLOGICI (cambiamenti a livello della crosta terrestre)

Nell’era mesozoica (periodo triassico + giurassico + cretaceo)

ALFRED WEGENER Teoria della deriva dei continenti

diviene

Supportata poi da numerose prove scientifiche quindi la “Teoria della tettonica a placche”

Il calore del nucleo terrestre genera correnti convettive nel materiale astenosferico. Queste correnti

spingono le placche continentali.

- Periodo triassico Pangea

- Perioco cretaceo Pangea si divide in Laurasia e Gondwana

- 60 milioni di anni fa divisione in più continenti


ACQUISTATO

2 volte

PAGINE

114

PESO

17.05 MB

PUBBLICATO

9 mesi fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in biotecnologie farmaceutiche
SSD:
Università: Milano - Unimi
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher sofiafabbri di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia generale e cellulare e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Milano - Unimi o del prof Poletti Angelo.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!

Altri appunti di Biologia generale e cellulare

Schemi di biologia generale e cellulare per l'esame della prof. Patrizia Limonta sulla chimica della cellula
Appunto
Schemi di biologia generale e cellulare per l'esame della prof. Patrizia Limonta sulle cellule tumorali
Appunto
Schemi di biologia generale e cellulare per l'esame della prof. Patrizia Limonta sul ciclo cellulare e la sua regolazione
Appunto
Schemi di biologia generale e cellulare per l'esame della prof. Patrizia Limonta sugli enzimi
Appunto