Reticolo endoplasmatico

Reticolo endoplasmatico

Il reticolo endoplasmatico è organizzato in un labirinto di tubuli ramificati e di sacchi appiattiti che si estende per tutto il citosol. La sua membrana costituisce più della metà delle membrane totali ed è continua con la membrana nucleare esterna. La membrana nucleare esterna e la membrana del RE formano un foglio continuo che racchiude uno spazio denominato lume del RE.

Funzioni

Biosintesi lipidi e proteine

• Accumulo/rilascio Calcio - Il reticolo accumula calcio attraverso una Ca-ATPasi anche chiamata SerCa. Nel reticolo ci sono molte proteine che legano calcio, e il calcio è importante per il ripiegamento delle proteine. Il rilascio stimola risposte specifiche, come la contrazione muscolare oppure esocitosi.
• Formazione vescicole di trasporto - Portano proteine e lipidi di nuova sintesi all' apparato di Golgi.
• Reazioni di detossificazione - Svolte dalla famiglia di enzimi del citocromo P450, che catalizza una serie di reazioni di sostanze insolubili in acqua che si accumulerebbero ad alti livelli nelle membrane. Con queste reazioni sono rese solubili e escreti nell'urina.

I ribosomi attaccati sulla superficie del Reticolo formano un’ area denominata Reticolo Endoplasmatico Ruvido; invece, le regioni di reticolo prive di ribosomi sono chiamate Reticolo Endoplasmatico Liscio. Il RE si può rompere in frammenti e si risalda in vescicole chiamate microsomi, i microsomi rappresentano piccole versioni del reticolo, ancora in grado di svolgere le normali funzioni.

L' importazione delle proteine nel RE inizia prima che la catena polipeptidica sia completamente sintetizzata (processo co-traduzionale). Nel processo co-traduzionale, il ribosoma che sta sintetizzando la proteina è direttamente attaccato alla membrana del reticolo, permettendo ad un’ estremità della proteina di essere traslocata mentre il resto della catena viene assemblata.

Le proteine dirette al reticolo, indipendentemente dal destino successivo, sono dirette adesso da una sequenza segnale del reticolo che dà inizio alla traslocazione mediante un meccanismo comune.

Meccanismo di traslocazione

• Particella riconoscimento segnale (SRP) - Consiste di 6 catene polipeptidiche diverse attaccate a RNA.
• Recettore SRP - Proteina integrale di membrana.

Le sequenze segnale variano molto nella sequenza amminoacidica, ma ciascuna è composta da una decina di amminoacidi non polari posti al centro. La SRP mostra nel sito di legame una tasca idrofobica composta da metionine, che hanno catene laterali flessibili che permettono il legame con sequenze di forma, dimensioni e sequenza diverse. L’ SRP ha quattro domini diversi: riconoscimento sequenza segnale, riconoscimento ribosoma, riconoscimento recettore SRP, dominio legame GTP.

La SRP con un dominio si lega alla sequenza segnale del reticolo non appena il peptide è emerso dal ribosoma, l’ altra estremità blocca il sito di legame del fattore di allungamento provocando un blocco nella sintesi proteica. La pausa della sintesi assicura che non vengano prodotte porzioni di una proteina che potrebbero ripiegarsi in una struttura compatta prima di raggiungere il traslocatore. Non sono necessarie proteine chaperone che mantengono svolta la proteina.

Una sequenza segnale di inizio viene riconosciuta due volte: prima da un SRP nel citosol e poi da un sito di legame nel poro del traslocatore. Il doppio riconoscimento assicura che soltanto le proteine appropriate entrino nel reticolo.