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Recettori tirosin chinasici

Appunti di Trasduzione del segnale sui Recettori tirosin chinasici basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni della prof. Miele dell’università degli Studi La Sapienza - Uniroma1, facoltà di Scienze matematiche fisiche e naturali. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Trasduzione del segnale docente Prof. R. Miele

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RECETTORI TIROSINCHINASICI.

Il dominio transmembrana è un’alfa elica e quello intracellulare contiene il sito catalitico; sono gli

unici recettori che, infatti, hanno un’attività enzimatica quale quella chinasica. Entrambi sono

estremamente conservati, tant’è che tutte le chinasi ne condividono i fold. L’unica porzione che le

differenzi è il dominio extracellulare; la classificazione delle chinasi, infatti, dipende dal suo fold,

che può essere:

1. dominio simile all’immoglubina (e in questo caso sono più domini immunoglobulina simili

che si assemblano);

2. dominio ricco in cisteina;

3. dominio simile alla fibronectina.

Questi sono i più comuni; bisogna considerare anche delle eccezioni, domini extracellulari che non

hanno fold corrispondenti a quelli menzionati.

1. dominio immunoglobulina simile: sandwich beta formato da residui strutturali estremamente

conservati che permettono l’interazione tra i due foglietti. I residui presenti nei loop,

contrariamente a quelli strutturali che garantiscono il fold, sono caratterizzati da una

notevole diversità per permettere la variabilità dei recettori (esattamente come funzionano le

immunoglobuline, che riescono a discriminare singolarmente fra diversi tipi di antigeni);

Dominio extracellulare del recettore dell’insulina: è formato da 3 subdomini; L1 e L2 sono

costituiti ciascuno da una beta elica fiancheggiata da due alfa eliche, una al C e l’altra al N-

terminale. Centralmente si trova un terzo subdominio di connessione ricco in cisteine.

-Dominio chinasico (immunoglobulina simile): Comune a tutte le chinasi, il dominio catalitico.

Una chinasi è un enzima che catalizza la reazione di trasferimento del fosfato in gamma dell’ATP

ad un gruppo funzionale, l’OH.

E’ un dominio conservatissimo e molto piccolo ( 270aa ), composto da due sub domini, i lobi,

chiamati così perché racchiudono il sito attivo. 1. Lobo piccolo o N terminale: è formato da

un foglietto beta antiparallelo a 5 filamenti e da

un’unica alfa elica, l’alfa elica C. E’ chiaro che

in un dominio catalitico vi debbano essere

residui che gli permettano di riconoscere

specificamente la tirosina su cui agire in base

all’intorno in cui essa si trova; altri, strutturali,

garantiscono, invece, il corretto fold; ma i

residui catalitici veri e propri sono nel loop P,

una struttura presente in tutte le proteine che

legano i nucleotidi (come la GTPasi) e nell’alfa

elica C.

Il loop P connette i filamenti beta1 e beta2 e ha

una sequenza conservata GXGXGX, ricca

dunque in Gly che gli permette una notevole

flessibilità in assenza dell’ATP; in sua presenza

cooordina il legame con i fosfati in alfa e in

beta e resta in una posizione rigida.

L’ Alfa elica C è, ovviamente, rivolta dallo

stesso lato del loop (poichè è necessaria nella

catalisi); ha un residuo di glutammato (-) che interagisce con la lisina 72 (+) del filamento beta3

mediante la formazione di un ponte salino, quindi tramite l’attrazione elettrostatica che intercorre

tipicamente in un legame ionico; questo legame fa sì che la lisina assuma una posizione atta a

poterle permettere di interagire con i fosfati in alfa e beta.


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6

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3.32 MB

AUTORE

ludide

PUBBLICATO

5 mesi fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in neurobiologia
SSD:
A.A.: 2018-2019

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher ludide di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Trasduzione del segnale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università La Sapienza - Uniroma1 o del prof Miele Rossella.

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