Psicobiologia

LE MOLECOLE BIOLOGICHE

Sono carboidrati e lipidi (zuccheri, molecole presenti in ogni cellula), proteine e acidi

nucleici e sono fondamentali per la vita cellulare. Una molecola di carbonio si chiama

monosaccaride, il quale può esistere in diverse forme (triosi, tetrosi, pentosi ed esosi).

2 Molecole = disaccaride, 2-8 = oligosaccaride.

MONOSACCARIDI

Sono alcoli polivalenti con almeno due gruppi -OH (ossidrili) con l’aggiunta di un

gruppo aldeidico o chetonico.

TRIOSI, la forma aldeidica si chiama gliceraldeide, quella chetonica diidrossichetone.

PENTOSI, forma aldeidica = ribosio; forma chetonica = ribulosio.

ESOSI, glucosio (A); fruttosio (CH).

Solo pentosi ed esosi (5/6 atomi di carbonio) possiamo trovarle in forma lineare o

tonda, la forma ciclica dello zucchero (a contatto con soluzioni). Negli aldosi la forma è

un esagono, nei chetoni un pentagono (contengono entrambi 6 atomi di carbonio).

Dopo un po' di tempo tornato alla forma lineare per poi tornare nuovamente a quella

ciclica con forme alpha (ossidrile sotto) e beta (ossidrile sopra).

Tutti gli organismi hanno sviluppato forme di trasporto o accumulo del glucosio (forma

di energia per cellule animali (sangue) o vegetali (fotosintesi)).

DISACCARIDI

Il trasporto avviene con l’unione di più molecole di zuccheri che formano i disaccaridi,

Questo legame avviene con l’unione di due ossidrili alcolici e con l’eliminazione di una

molecola di acqua (legame ETERE). Con gli zuccheri il legame si chiama glicosidico, il

quale può avvenire con qualsiasi legame OH presente nello zucchero. In un legame di

può anche definire se è alpha o beta. Se è alpha il legame è più facile da rompere.

PIU IMPORTANTI DISACCARIDI, Saccarosio, maltosio, lattosio etc.

Per l’accumulo si usano i polisaccaridi, che hanno una catena singola e ramificazioni

laterali. I polisaccaridi sono insolubili in acqua per le grandi dimensioni. I polisaccaridi

di riserva (di energia) sono temporanei usano un legame glicosidico alpha (più facile

da rompere); nei polisaccaridi di struttura, usati per il sostegno dell’organismo, il

legame glicosidico è beta.

I polisaccaridi di riserva sono sintetizzati da piante e sono AMIDI e sono costituiti solo

da molecole di glucosio. Nei mammiferi il più importante di riserva è il glicogeno,

presente in tutte le cellule, e formano la struttura definita a rosetta. Il polisaccaride di

struttura più importante è la cellulosa ed è formata da filamenti.

OLIGOSACCARDI, sono piccole catene di monosaccaridi. Sono legati a proteine nella

membrana plasmatica per formare le glicoproteine.

LIPIDI

Sono molto eterogeni e sono molto diversi fra loro anche per la loro funzione. Una cosa

in comune è l’idrofobia, non si lega dunque all’acqua, ed è presente in carbonio e

idrogeno. L’idrofobia spinge a unirsi tra loro per formare comportamenti idrofobi, utili

per separare due ambienti acquosi; creano infatti membrane impermeabili, una parte

polare e un’altra no. (MEMBRANE ANFIPATICHE)

TRIGLICERDI, sono grassi che accumulano energia chimica; lipidi che formano il grasso

di accumulo. FOSFOGLICERIDI, costituito da una testa polare e due code polari, uno di

acido grasso saturo e un altro insaturo. La testa è a contatto con l’acqua; si

dispongono in forma lineare o a struttura (MICELLE). A seconda della molecola apolare

viene chiamato: FOSFATIDIL+... Sono molto stabili, impermeabili alle molecole polari,

sono fluidi. Un singolo fosfolipide si muove in rotazione, lateralmente, flip flop.

STEROIDI

Sono lipidi complessi formati da 4 anelli policarboniosi, il più comune è il colesterolo

che ha due funzioni: costituente della membrana cellulare e precursore di una serie.

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PROTEINE

Sono macromolecole e costituiscono la maggior parte della struttura cellulare ed

extra. Sono formate dalla polimerizzazione di molecole più semplici e sono strutturate

in modo complesso. Quando cambia la forma cambia anche la sua funzione. Le

proteine sono polimeri lineari di piccole molecole chiamate amminoacidi legati con il

legame chimico peptidico. Gli amminoacidi uniti tra loro formano una catena peptidica,

che diviene proteina quando la sua struttura tridimensionale è stabile e funzionale.

Tutte le proteine sono formate dalla diversa combinazione di soli 20 amminoacidi.

AMMINOACIDI

Sono molecole anfotere, hanno un gruppo basico e uno amminico. Nell’amminoacido

un carbonio alpha al centro si lega a 4 cose: un idrogeno, un gruppo amminico e un

gruppo carbossilico e il residuo R. Negli amminoacidi tutto è uguale tranne per il

gruppo R (gruppo laterale, sono 20) che cambia la funzione e le qualità fisico-

chimiche. Il primo gruppo di amminoacidi funzionali sono non polari, il secondo polari

(a causa di R) e il terzo sono amminoacidi basici e acidi (carichi). Gli amminoacidi

essenziali sono 9 e li assumiamo con la dieta; gli altri sono non essenziali. Alcuni sono

precursori di alcuni importanti neurotrasmettitori o lo sono loro stessi, come la glicina

o il glutammato (eccitatorio). [Serotonina, dopamina, adrenalina.]

LEGAME PEPTIDICO

Legame covalente e si genera con il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo

carbossilico dell’amminoacido che lo precede con l’eliminazione di una molecola

d’acqua. Il legame è robusto e gli concede una caratteristica parziale di doppio

legame, eliminando funzioni rotazionali, perché C-N sono più vicini. Il legame così

stabile può creare problemi per l’assorbimento dei singoli amminoacidi, per questo gli

organismi hanno il proteasi come la pepsina e la tripsina, che tagliano il legame

peptidico alle normali condizioni di temperatura.

CATENA PEPTIDICA

Inizia sempre con il terminale amminico e finisce con uno carbossilico. E’ una lunga

catena flessibile il cui scheletro assile è composto dalla successione di atomi N-C-C-N-

C-C. La sequenza degli amminoacidi che compone una catena polipeptidica è definita

come la struttura primaria della proteina. Lo scheletro assile è coperto da vari gruppi R

di ogni amminoacido che sporge più o meno a seconda della loro lunghezza dando alla

catena le sue proprietà fisico-chimiche. Le strutture sono quattro, primaria (sequenza

di amminoacidi), secondaria (alfa elica e foglietto ripiegato), terziaria (forme globulare,

è ancora polipeptide, diventa proteina con modificazioni) e quaternaria (più di un

polipeptide).

STRUTTURA SECONDARIA

Anche se i legami peptidici sono non rotazionali, tutti gli altri legami presenti nello

scheletro lo sono e ciò consente alla catena di piegarsi sotto la spinta di agitazione

termica. Questo porta alla configurazione di un’elica bloccata da legami a idrogeno

che avvengono tra gli H-N e O-C. Questi legami con regolarità, ogni 4 amminoacidi.

Quando la catena polipeptidica sotto la spinta termica muovendosi assume una forma

tridimensionale si blocca perché i gruppi R si attraggono tra loro con ponti formano la

struttura terziaria (la sua struttura tridimensionale). I legami sono più forti della spinta

e per questo si bloccano.

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E’ stato dimostrato che le strutture secondarie e terziarie dipendono dalla struttura

primaria. L’hanno scoperto denaturizzando una proteina nativa (sciogliendo i legami

secondari e terziari), e naturizzandola nuovamente.

Il dominio di una proteina è la regione tridimensionale di spazio usata per svolgere la

funzione della proteina.

STRUTTURA QUATERNARIA

Non è presente in tutte le proteine ed è tipica delle proteine multimeriche, cioè

costituite da più catene peptidiche o subunità, che possono essere uguali o diverse fra

loro. Un tipico esempio di proteina con struttura quaternaria è l’emoglobina, la quale

si occupa di trasportare l’ossigeno, contenuto nei globuli rossi. E’ costituita da due

diverse catene polipeptidica e al suo interno è presente una molecola non proteica, il

gruppo eme.

MODIFICAZIONI POST TRADUZIONALI

Dopo aver raggiunto la struttura terziaria o quaternaria avvengono queste modifiche,

che possono essere permanenti o necessarie per completare la tridimensionalità della

struttura terziaria. Altre modifiche sono quelle reversibili che svolgono funzioni

importanti nel controllo della proteina stessa.

PERMANENTI

Tagli proteolitici, vengono fatti da enzimi proteasi. Distruggono proteine difettose,

eliminano porzioni della catena polipeptidica che non sono più necessarie (es.

insulina), proteggono se stesse da attività pericolose della proteina matura e tagliano

una sola macro molecola polipeptidica in vari frammenti, ognuno dei quali costituisce

una proteina con una sua propria funzione.

Aggiunta di porzioni non proteiche: -Oligosaccaridi, glicoproteina; -Lipidi, lipoproteine;

-Gruppo proteico, gruppo eme.

REVERSIBILI

Constano nei processi di fosforilazione e de fosforilazione, aggiunta o rimozione fi un

gruppo fosfato al gruppo R di uno o più amminoacidi alcolici (serina). Con un gruppo

fosfato fa una funzione, senza ne fa un altro tipo; vengono aggiunti all’interno di

nucleotidi (ATP o ADP).

I COMPLESSI SOPRAMOLECOLI, unione di più proteine (unione di più catene

polipeptidiche) dette subunità.

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Ogni cellula del nostro corpo c’è un nucleo con all’interno DNA e RNA. Gli acidi nucleici

sono il substrato molecolare dell’informazione genetica e servono per sintetizzare le

proteine necessarie. Sono due macro molecole e sono polimeri lineari di molecole più

semplici detti nucleotidi: acido desossiribonucleico DNA e acido ribonucleico RNA.

NUCLEOTIDI

Sono 4. Gli acidi nucleici legano fra loro i nucleotidi. Legano una base azotata C1, un

gruppo ossidrile -OH nel ribosio/ due H nel desossiribosio C2, lega sempre un OH C3,

lega un atomo di O che rende ciclica la molecola di zucchero C4 e lega il gruppo

fosfato C5, quando non c’è si chiama nucleoside. BASI PURINICHE:

Adenina e guanina. BASI PIRAMIDINICHE: Citosina, timina e uracile (solo nel RNA). Il

primo gruppo fosfato chiamato alpha può legare altri due gruppi fosfato: Fosforilati, di

fosforilati e tri fosforilati.

I nucleotidi con tre gruppi fosfato (GTP) ci danno l’energia; l’energia del legame di due

gruppi fosfato costituisce la maggior sorgente energetica di pronto utilizzo nella

cellula. ATP E GTP in caso di bisogno vengono de fosforilati di una o due unità,

producendo un fosfato inorganico. Questi processi avvengono per la glicolisi e la

respirazione cellulare. I nucleotidi possono essere implicati nei processi di traduzione

del segnale, ossia la risposta intracellulare all’arrivo di messaggeri extracellulari di

ormoni.

I nucleotidi si legano grazie al legame fos