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Proteine, emoglobina, mioglobina, allosterismo, effetto Bohr, enzimi, regolazione, cofattore, coenzima, costante di Michelis-Menten

Appunti di Biochimica su: proteine, emoglobina, mioglobina, allosterismo, effetto Bohr, enzimi, regolazione, cofattore, coenzima, costante di Michelis-Menten basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del prof. Ciavardelli dell’università degli Studi Kore Enna - Unikore, facoltà di Ingegneria architettura e delle scienze motorie. Scarica il file in formato PDF! Vedi di più

Esame di Biochimica docente Prof. D. Ciavardelli

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BIOCHIMICA – LEZIONE 3 – 19-05-2016

hanno la struttura La proteina assume questa specifica

β.

disposizione per questioni di stabilità. Le interazioni

all’interno della molecola sono molteplici:

- Legami d’idrogeno(tra AA polari);

- Forze di dispersione di London(tra AA apolari);

- Legame ionico(tra AA carichi di segni opposti);

- Ponte disolfuro(tra due tioli liberi).

Il ponte disolfuro è il risultato della condensazione di due

tioli liberi. I residui di cisteina sono in grado di generare

ponti disolfuro. Il ponte disolfuro può essere separato solo

da un riducente. La creazione del ponte disolfuro è infatti un

processo di ossidazione.

La struttura quaternaria non è presente in tutte le

proteine. Affinchè una proteina abbia una struttura

quaternaria è necessario che sia costituita da più di un’unità

polipeptidica (complesso supramolecolare). Alcune proteine

infatti sono funzionali solo se una catena peptidica è

associata ad un’altra catena. Per una proteina costituita da

due subunità diverse non basterà un unico gene

codificante.

La cottura di un alimento ne determina il cambiamento

dell’aspetto(uova,bistecca). L’albume che ad esempio

passa dal trasparente al bianco è un esempio di

denaturazione in seguito all’innalzamento della

temperatura. Per denaturazione si intende il processo che

determina la perdita della struttura secondaria, terziaria e

quaternaria; la struttura primaria resiste: per rompere anche

questa ci vorrebbero condizioni chimiche drastiche. In

questo modo le proteine vengono definite denaturate e

perdono la loro funzione(poiché questa prevede una

specifica struttura).

La denaturazione può avvenire grazie ad una variazione

della temperatura che incide dunque anche sulla funzione

della proteina. Al di là di una certa temperatura si ha la

perdita della funzione specifica della proteina. Un altro

fattore che determina la denaturazione è la variazione di

pH rispetto a quello ottimale(l’acido cloridrico).

BIOCHIMICA – LEZIONE 3 – 19-05-2016

Le proteine fibrose hanno una struttura che prevede un

allungamento della proteina lungo una direzione retta. Le

proteine globulari hanno invece una struttura che può

essere visualizzata come un gomitolo. La differenza nella

struttura è correlata alla differente funzione della proteina.

L’EMOGLOBINA

L’emoglobina è un esempio di proteina a struttura

quaternaria. È definita dunque da più di una catena

polipeptidica che interagiscono dando luogo ad un

complesso supramolecolare. Nel caso dell’emoglobina

abbiamo a che fare con un tetramero, cioè una proteina

costituita da 4 differenti sub-unità. Le 4 sub-unità possono

essere classificate in catene e catene L’emoglobina è

α β.

dunque costituita da due catene α e da due catene β.

Queste due catene polipeptidiche hanno una sequenza

primaria in aminoacidi diversa, quindi devono essere

codificate da due geni differenti che vengono espressi per

generare queste due tipi di catene. Un qualsiasi processo di

denaturazione porterebbe alla disfunzionalità

dell’emoglobina. È importante dunque che l’emoglobina

abbia quella specifica struttura. Ogni sub-unità è

caratterizzata dal cosiddetto gruppo prostetico. Per

gruppo prostetico si intende una porzione non proteica(non

costituita da amminoacidi) necessaria alla funzione della

proteina. Nel caso dell’emoglobina il gruppo prostetico è il

2+

gruppo EME che contiene uno ione ferroso(Fe ). Il ferro

2+ 3+

può oscillare tra Fe e Fe , ione ferrico, risultato

dell’ossidazione dello ione ferroso. Il processo di

ossidazione deve essere quanto più minimizzato e quindi

inibito perché l’emoglobina è capace di legare ossigeno

solo quando il ferro si trovi allo stato di ossidazione 2+. Nel

caso in qui avvenga un processo di ossidazione,

l’emoglobina non sarà più capace di legare a sé ossigeno e

si parlerà poi di meta-emoglobina. La meta-emoglobina

BIOCHIMICA – LEZIONE 3 – 19-05-2016

aumenta in seguito ad un estremo sforzo fisico di tipo

aerobico. Questa reazione non è però irreversibile e quindi

l’organismo ha la capacità di ripristinare i livelli di

emoglobina fisiologici.

L’emoglobina deve essere codificata da due geni

differenti(uno per l’α e uno per il β). Ma l’eritrocita non ha il

nucleo. In che modo allora riesce a fare la sintesi proteica?

Esiste la cosiddetta eritropoiesi, ovvero la produzione di

globuli rossi a partire da antecessori cellulari ancora non

differenziati, ovvero da cellule che hanno la capacità di

produrre l’intero corredo proteico che poi caratterizza

l’eritrocita che perde il proprio nucleo e i vari organelli in

seguito ad una trasformazione vera e propria.

In che modo la proteina inibisce il processo di ossidazione?

La globularità delle proteine è un meccanismo che la

proteina utilizza per inibire l’ossidazione del ferro nel gruppo

eme. Infatti il ferro e il gruppo eme sono disposti all’interno

di zona idrofobiche della proteina che hanno lo scopo di

proteggere il ferro da qualsiasi processo ossidativo.

MIOGLOBINA

La mioglobina è una proteina completamente differente

dall’emoglobina.

- Innanzitutto è caratterizzata da un massimo livello

strutturale terziario.

- Etimologicamente si può evincere che la sua

localizzazione sia a livello muscolare.

- Anche la mioglobina, così come l’emoglobina, contiene

un gruppo prostetico che è sempre l’eme.

- La differenza più importante è che l’emoglobina può

servire da trasportatore di ossigeno, mentre la

mioglobina non può essere considerato un trasportatore

di O perché presenta un’affinità per l’ossigeno

2

maggiore rispetto all’emoglobina.

BIOCHIMICA – LEZIONE 3 – 19-05-2016

Discutiamo la curva di saturazione di emoglobina e

mioglobina.

- In ascissa abbiamo la pressione parziale di ossigeno

(P ). Per pressione parziale di ossigeno si intende la

o2

pressione riconducibile solo all’ossigeno. Un aumento

della pressione parziale dell’ossigeno può essere

associato all’aumento della concentrazione

dell’ossigeno nell’organismo. È dunque un modo per

quantificare l’ossigeno all’interno dell’organismo. PV =

nRT

- In ordinata abbiamo la percentuale di saturazione, cioè il

numero di siti prostetici(EME) occupati dall’ossigeno. Il

suo valore massimo sarà poi 100.

Avendo 8 molecole di mioglobina ci saranno 8 gruppi EME,

dato che ogni molecola ne contiene 1.

Avendo 2 molecole di emoglobina si avranno ancora 8

gruppi EME.

Il 100% corrisponderà al riempimento dei gruppi EME in

entrambe le molecole.

Considerando la mioglobina osserviamo un andamento

iperbolico che arriva al 100%.

La percentuale di saturazione dell’emoglobina invece ha un

andamento sigmoidale che arriva al 100%.

Osserviamo dunque che aumentando la quantità di

ossigeno nel sangue, entrambe le proteine tendono a

legare ossigeno fino ad arrivare ad una completa

saturazione. Notiamo che la mioglobina arriva al 50% di

saturazione per un valore di P minore rispetto a quella

O2

richiesta dall’emoglobina. Questo significa che la

mioglobina è più affine all’ossigeno anche a quantità ridotte

di ossigeno rispetto all’emoglobina. Questo vuol dire anche

che l’emoglobina tenderà a rilasciare ossigeno mentre la

mioglobina no.


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gimmardi

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Appunti di Biochimica su: proteine, emoglobina, mioglobina, allosterismo, effetto Bohr, enzimi, regolazione, cofattore, coenzima, costante di Michelis-Menten basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni del prof. Ciavardelli dell’università degli Studi Kore Enna - Unikore, facoltà di Ingegneria architettura e delle scienze motorie. Scarica il file in formato PDF!


DETTAGLI
Esame: Biochimica
Corso di laurea: Scienze delle attività motorie e sportive
SSD:
A.A.: 2016-2017

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher gimmardi di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Kore Enna - Unikore o del prof Ciavardelli Domenico.

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