Proteine, emoglobina, mioglobina, allosterismo, effetto Bohr, enzimi, regolazione, cofattore, coenzima, costante di Michelis-Menten

Biochimica – Lezione 3 – 19-05-2016

Proteine

La traduzione della proteina a livello ribosomiale non è l’ultimo step della sintesi proteica. Le proteine infatti vanno incontro ad un processo di maturazione a livello del RER ed danno luogo ad un processo di traslocazione. Per maturazione si intende delle modificazioni post-traduzionali. La traslocazione è il processo che permette di rendere funzionale la proteina stessa trasferendola nel compartimento in cui la proteina deve svolgere quella funzione.

Oltre alla struttura primaria, le proteine possiedono altri tre livelli strutturali: la struttura secondaria, terziaria e quaternaria.

Struttura secondaria

La struttura secondaria delle proteine può essere di due tipi: α-elica e foglietto β. Entrambe le strutture sono stabilizzate per legami d’idrogeno. L’α-elica prevede una formazione di legami d’idrogeno tra aminoacidi anche molto distanti tra di loro (ma relativamente vicini), inoltre ha una struttura tale da determinare una tensione torsionale nella sequenza primaria perché se si dispone il filamento secondo un’elica, la tensione torsionale deve essere compensata da un numero adeguato di legami d’idrogeno orientati in modo altrettanto adeguato.

Il foglietto β coinvolge aminoacidi molto molto distanti tra di loro. I legami d’idrogeno di questa struttura sono molto più forti rispetto a quelli dell’α-elica a causa dell’assenza della tensione torsionale che destabilizza i legami, l’orientamento delle catene che possono dar luogo a dei legami d’idrogeno è più favorevole. Il foglietto può essere visualizzato come un lungo filo che si avvolge su se stessa creando una sorta di fisarmonica. Il foglietto β è infatti tipico di alcune proteine che si accumulano nell’organismo e che non possono essere degradate.

Struttura terziaria

La struttura terziaria delle proteine può essere considerata come una disposizione simultanea nello spazio di aree della proteina che hanno la struttura α e aree della proteina che hanno la struttura β. La proteina assume questa specifica disposizione per questioni di stabilità. Le interazioni all’interno della molecola sono molteplici:

• Legami d’idrogeno (tra AA polari);
• Forze di dispersione di London (tra AA apolari);
• Legame ionico (tra AA carichi di segni opposti);
• Ponte disolfuro (tra due tioli liberi).

Il ponte disolfuro è il risultato della condensazione di due tioli liberi. I residui di cisteina sono in grado di generare ponti disolfuro. Il ponte disolfuro può essere separato solo da un riducente. La creazione del ponte disolfuro è infatti un processo di ossidazione.

Struttura quaternaria

La struttura quaternaria non è presente in tutte le proteine. Affinché una proteina abbia una struttura quaternaria è necessario che sia costituita da più di un’unità polipeptidica (complesso supramolecolare). Alcune proteine infatti sono funzionali solo se una catena peptidica è associata ad un’altra catena. Per una proteina costituita da due subunità diverse non basterà un unico gene codificante.

La cottura di un alimento ne determina il cambiamento dell’aspetto (uova, bistecca). L’albume che ad esempio passa dal trasparente al bianco è un esempio di denaturazione in seguito all’innalzamento della temperatura. Per denaturazione si intende il processo che determina la perdita della struttura secondaria, terziaria e quaternaria; la struttura primaria resiste: per rompere anche questa ci vorrebbero condizioni chimiche drastiche. In questo modo le proteine vengono definite denaturate e perdono la loro funzione (poiché questa prevede una specifica struttura).

La denaturazione può avvenire grazie ad una variazione della temperatura che incide dunque anche sulla funzione della proteina. Al di là di una certa temperatura si ha la perdita della funzione specifica della proteina. Un altro fattore che determina la denaturazione è la variazione di pH rispetto a quello ottimale (l’acido cloridrico).

Tipologie di proteine

Le proteine fibrose hanno una struttura che prevede un allungamento della proteina lungo una direzione retta. Le proteine globulari hanno invece una struttura che può essere visualizzata come un gomitolo. La differenza nella struttura è correlata alla differente funzione della proteina.

L’emoglobina

L’emoglobina è un esempio di proteina a struttura quaternaria. È definita dunque da più di una catena polipeptidica che interagiscono dando luogo ad un complesso supramolecolare. Nel caso dell’emoglobina abbiamo a che fare con un tetramero, cioè una proteina costituita da 4 differenti sub-unità. Le 4 sub-unità possono essere classificate in catene α e catene β. L’emoglobina è dunque costituita da due catene α e da due catene β. Queste due catene polipeptidiche hanno una sequenza primaria in aminoacidi diversa, quindi devono essere codificate da due geni differenti che vengono espressi per generare queste due tipi di catene. Un qualsiasi processo di denaturazione porterebbe alla disfunzionalità dell’emoglobina.