proteine e acidi nucleici

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acidi nucleici

Le proteine sono dei polimeri di amminoacidi, i quali sono caratterizzati da un carbonio

centrale chiamato carbonio alfa che è legato ad un gruppo carbossilico(gruppo acido), ad

un gruppo amminico,ad un idrogeno e poi un gruppo “R” (che varia da amminoacido ad

amminoacido) che si diversifica nei vari amminoacidi e determina le caratteristiche chimico-

fisiche di quell’amminoacido cioè: il gruppo amminico è un gruppo basico perché in

+ +

soluzione tende a legarsi uno ione H formando quindi un gruppo NH che è un gruppo basico

3

+

perché impoverisce la soluzione di ioni H . Invece il gruppo carbossilico è un gruppo acido

+

perché in soluzione rilascia ioni H e quindi in soluzione il gruppo carbossilico lo ritroviamo

-

in soluzione sottoforma di ione COO .

Quindi i due gruppi, acido e basico, avendo caratteristiche chimico fisiche contrapposte (

uno acido e l’altro basico) si neutralizzano, quindi è il gruppo “R”(la catena laterale) a

determinare quella precisa caratteristica chimico-fisica di quel particolare

amminoacido.

Es. La glicina è l’amminoacido più semplice in cui il carbonio centrale è legato al gruppo

amminico, al gruppo carbossilico e a due idrogeni, quindi questo idrogeno conferisce una

caratteristica di neutralità, quindi è sicuramente un amminoacido elettricamente neutro

perché ha due gruppi legati, un carico positivamente, l’altro carico negativamente e

fondamentalmente questo ci permette di identificare la glicina come un amminoacido

neutro.

L’alalina ha come gruppo laterale un –CH il gruppo metilico che ha caratteristiche apolari

3,

perché il metano è un idrocarburo( infatti una delle caratteristiche degli idrocarburi è la

forte idrofobicità e l’ apolarità), quindi l’alalina sarà un amminoacido idrofobico.

La Serina che ha come gruppo laterale il gruppo –CH OH sarà polare e quindi sarà un

2

amminoacido idrofilico.

La cisteina ha un gruppo –CH SH quindi ha un minimo polarità perché c’è una piccola differenza di

2

elettronegatività. La cisteina, inoltre, è un amminoacido particolare perché nelle proteine i gruppi

–SH tendono a formare i ponti disolfuro (S-S) intramolecolari, quindi con altri

amminoacidi cisteina.

L’aspartato ha come catena laterale –CH COOH, quindi avendo un gruppo –COOH sarà un

2

amminoacido idrofilico, elettricamente carico negativamente perché in soluzione rilascerà ioni

+

H perché è un gruppo acido e quindi avrà un carica netta negativa.

La lisina, invece, con il gruppo –NH finale , che è un gruppo basico sarà elettricamente

2

carico positivamente e tenderà ad alzare il PH della soluzione perché sottrae ioni H+ alla

soluzione e quindi sarà un amminoacido idrofilico e carico positivamente.

Tirosina = benzene+OH, il benzene è idrofobico ma l’OH lo rende polare ma elettricamente

neutro, cioè idrofilico.

Una molecola è polare se presenta una differenza di carica elettrica parziale dovute alle

differenze di elettronegatività(che è la capacità di un atomo ha ad attrarre a se elettroni di

legame).

Es. l’ ossigeno tende a caricarsi negativamente mentre l’ idrogeno in un gruppo –OH

possiederà una parziale carica positiva: questa differenza di carica formerà un dipolo, inoltre

questo squilibrio di cariche rende parti della molecola cariche in modo diverso questo rende

quel gruppo idrofilico. Quindi: ogni gruppo polare è sempre idrofilico.

Gli amminoacidi si legano tra di loro con un legame peptidico che avviene tra il gruppo

carbossilico di uno e il gruppo amminico dell'altro con l’eliminazione di una molecola

d’acqua, quindi eliminando un –H da un lato e un –OH dall’altro, otteniamo un legame

NHCO. Quello che otteniamo è un legame planare, molto rigido e molto forte e ci vuole

una grande energia per spezzare il legame che avviene tra il gruppo carbossilico

dell’amminoacido precedente con il gruppo amminico dell’amminoacido successivo

nell’ambito di quella determinata proteina, in modo tale che in quelle proteina avremo

sempre un’estremità N terminale libera:

es. il primo amminoacido che di solito è la metionina avrà un gruppo amminico libero (a meno

che non venga modificata) mentre l’ultimo amminoacido avrà sempre un gruppo carbossilico

libero, cioè non impegnato con nessuno di questi amminoacidi.

Le proteine sono una successioni di amminoacidi.

La successione degli amminoacidi che costituiscono una proteina prende il nome di

struttura primaria. Ovviamente le proteine sono diverse e avranno tante combinazione

diverse di amminoacidi. Esistono proteine più piccole e proteine più grandi,ad esempio: le

citochine sono delle proteine piccole di poche centinaia di amminoacidi, l’ ubiquitina è

costituita da 70 amminoacidi, così come possiamo avere delle grossissime proteine di

edifici proteici complessi,

4000/5000/6000 amminoacidi oppure possiamo avere gli

come ad esempio l’emoglobina perche è costituita da più subunità, si tratta di un’unica

proteina formata da tante proteine diverse, ad esempio, nell’emoglobina, abbiamo 2 catene

alfa e 2 catene beta che si assemblano tra di loro per formare un unico edificio proteico

complesso più grande, cioè formato da più