Proteine, biochimica

l'organizzazione strutturale.

La proteina (x essere definita tale) deve avere almeno un'organizzazione strutturale di 3

livelli, (può arrivare fino a 4 livelli)

Proteina ha: 1 struttura primaria, 1 struttura secondaria, 1 struttura terziaria

Ogni proteina presenta diversi livelli di organizzazione strutturale che si integrano dando

origine ad una conformazione tridimensionale specifica.

- Struttura primaria: sequenza lineare di amminoacidi uniti dal legame peptidico

- Struttura secondaria: Interessa tratti più o meno lunghi della catena polipetidica.

Disposizione regolare e periodica stabilizzata da legami idrogeno tra il gruppo NH di un

legame peptidi e il gruppo CO di un altro legame peptidico. (ovvero: regolare e periodico

ripiegamento della catena polipeptidica). Alfa elica o Foglietto beta. Caratterizzate da

legami idrogeno (deboli). In un unica catena posso avere strutture sia ad alfa-elica k a

foglietto-beta collegate da una struttura primaria.

- Struttura terziaria: è la struttura tridimensionale completa di una catena polipeptidica.

è l’associazione di due o più catene polipeptidiche in un unica unità funzionale. (insieme

→

di strutture 2arie e 1arie riavvolte). PROTEINA.

- Struttura quaternaria: è l'associazione di 2 o + catene polipeptidiche di un unica unità

funzionale (i legami idrogeno uniscono 2 o + catene polipeptidiche in unica unità)

Questa struttura ha compito k la terziaria non ha.

FOALDING DELLE PROTEINE:

foalding = memoria delle proteine.

(vedi quaderno kn disegno) →

in questo processo esistono: proteine chaperonine permettono ad altre proteine di

raggiungere la loro conformità giusta in breve tempo.

Le proteine possono essere classificate in:

→

1.proteine semplici costituite da soli amminoacidi

→

2.proteine coniugate quando alla proteina è legato un gruppo non proteico, definito

gruppo prostetico.

In base alla natura chimica del gruppo prostetico sono distinte in:

→

Glicoproteine Zuccheri (antigeni)

→

Lipoproteine Lipidi (colesterolo - trigliceridi)

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Nucleoproteine acidi nucleici (ISTONI)

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Emoproteine gruppo eme (emoglobina)

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Metalloproteine ioni metallici (enzimi)

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Fosfoproteine acido fosforico

Funzione:

scarsissimo ruolo energetico!

Enzimatica = ATP sintasi

Strutturale = Collagene

Trasporto = Emoglobina

Contrattile = Miosina

Riserva = Ferritina

Ormonale = Insulina

Difesa = Immunoglobuline

Recettoriale = Rodopsina