Mappe Biologia animale

ALCUNI FONDAMENTI UTILI

- La biologia animale studia gli animali seguendo una suddivisione per temi: rapporti forma-funzione, anatomia

comparata (morfologico e funzionale), zoologia sistematica, ecologia (animale e ambientale), zoogeografia.

[1] FONDAMENTI DI BIOLOGIA

- L’uniformità e l’eterogeneità degli organismi viventi risultano evidenti anche a livello cellulare. Gli organismi più

piccoli consistono di una singola cellula e non sono visibili a occhio nudo. Gli organismi più grandi sono costituiti

da più tipi di cellule, diverse per dimensioni, forme e funzioni svolte. Ma tutte le cellule, da quelle degli

organismi più semplici a quelle degli organismi più complessi, hanno in comune alcune proprietà fondamentali,

che possono essere apprezzate soprattutto a livello biochimico.

o Tutte le cellule sono circondate da una membrana plasmatica. Hanno anche un corredo di geni, localizzati

in un nucleoide (batteri e archea) o nel nucleo (eucarioti).

o Tutti gli organismi necessitano di una fonte di energia per poter svolgere il lavoro cellulare.

o Le cellule eucariotiche possiedono un nucleo e molti compartimenti. Alcuni processi avvengono in organelli

specializzati.

o Le proteine del citoscheletro si organizzano in lunghi filamenti che conferiscono alla cellula forma e rigidità,

su cui si muovono gli organelli all’interno della cellula.

o I complessi sopramolecolari sono tenuti insieme da interazioni non covalenti e formano una gerarchia di

strutture

[2] FONDAMENTI DI CHIMICA

- La biochimica si propone di spiegare le forme biologiche e le loro funzioni in termini chimici. L’idea attuale che

tutti gli organismi abbiano un’origine comune è basata in parte sull’universalità delle trasformazioni chimiche e

degli intermedi chimici, che va spesso sotto il nome di “unitarietà biochimica”.

- Meno di 30 dei più di 90 elementi chimici che si trovano in natura sono essenziali per gli organismi viventi. La

maggior parte degli elementi che compongono la materia vivente ha numeri atomici relativamente bassi. Solo

due hanno un numero atomico superiore a quello del selenio (34).

- I quattro elementi più abbondanti negli organismi viventi, espressi come percentuale del numero totale di

atomi, sono l’idrogeno, l’ossigeno, l’azoto e il carbonio, che nell’insieme formano più del 99% della massa della

maggior parte delle cellule. Sono gli elementi più leggeri, in grado di formare rispettivamente 1, 2, 3 e 4 legami.

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- Per la sua versatilità nel formare legami, il carbonio può dare origine a un’ampia gamma di scheletri carboniosi,

con diversi gruppi funzionali; sono questi gruppi funzionali che conferiscono alle biomolecole non solo le

proprietà chimiche, ma anche quelle biologiche.

- Nelle cellule viventi sono presenti circa un migliaio di piccole molecole, pressoché ubiquitarie.

- Le proteine e gli acidi nucleici sono polimeri lineari costituiti da semplici unità monomeriche; le loro sequenze

contengono l’informazione che conferisce a ciascun polimero la sua struttura tridimensionale e la sua funzione

biologica.

- La configurazione molecolare può essere cambiata solo rompendo i legami covalenti. Per ogni atomo di

carbonio i quattro gruppi sostituenti diversi (carbonio chirale) possono essere disposti in due modi diversi,

generando stereoisomeri con proprietà diverse. La conformazione molecolare, invece, è la posizione degli atomi

nello spazio e può essere cambiata semplicemente ruotando i legami intorno ai loro assi.

- Le interazioni tra le molecole di interesse biologico sono quasi sempre stereospecifiche e richiedono un

adattamento preciso tra strutture complementari. - Rappresentazione delle molecole. 3 modi per

rappresentare la struttura dell’amminoacido

alanina (qui nella forma ionica a ph neutro).

a) Formula di struttura in prospettiva. il

simbolo ( ) indica un legame in cui

l’atomo all’estremità più larga del simbolo

si proietta al di fuori del piano del foglio,

verso il lettore; lo stesso simbolo

tratteggiato ( ) rappresenta un legame

che si proietta sotto il piano del foglio.

b) Modello a palle e bastoncini che mostra le lunghezze relative dei legami e gli angoli che essi formano.

c) Modello spaziale, in cui ogni atomo è riportato con un raggio di van der Waals proporzionale alle sue dimensioni

reali.

a) Configurazione degli isomeri geometrici. isomeri come

l’acido maleico e l’acido fumarico (fumarato) non possono

essere convertiti l’uno nell’altro senza rompere i legami

covalenti.

(b) Asimmetria molecolare: molecole chirali e molecole achirali. Quando un atomo di carbonio presenta quattro

gruppi sostituenti diversi (a, b, X, Y), essi possono disporsi intorno al carbonio in due modi diversi, che rappresentano

le immagini speculari non sovrapponibili l’uno dell’altro (enantiomeri). Quando un atomo di carbonio è asimmetrico

viene chiamato anche atomo chirale o centro chirale. 2

[3] FONDAMENTI DI FISICA

- Le cellule e gli organismi viventi devono compiere un lavoro per rimanere vivi e per riprodursi. Le reazioni di

sintesi che si svolgono nelle cellule, come i processi di sintesi in una fabbrica, richiedono un apporto di energia.

- Nel corso dell’evoluzione le cellule hanno sviluppato meccanismi altamente efficienti per accoppiare l’energia

ottenuta dalla luce solare o da combustibili chimici con i molti processi che consumano energia. Uno degli

obiettivi della biochimica è comprendere, in termini quantitativi e chimici, i meccanismi deputati all’estrazione,

all’incanalamento e al consumo di energia nelle cellule viventi.

- Le conversioni energetiche cellulari, come le altre conversioni di energia, possono essere considerate nel

contesto delle leggi della termodinamica.

- Le cellule sono sistemi aperti, che scambiano materia ed energia con l’ambiente circostante, estraendo e

incanalando l’energia per mantenere uno stato stazionario dinamico, lontano dall’equilibrio.

- La tendenza di una reazione chimica a procedere verso l’equilibrio può essere espressa dalla variazione di

energia libera, ΔG.

o Quando il ΔG di una reazione è negativo, la reazione è esoergonica e tende ad andare a compimento;

o Quando il ΔG è positivo, la reazione è endoergonica e tende ad andare nella direzione opposta.

o Quando due reazioni sono accoppiate e generano una terza reazione complessiva, il ΔG della reazione

globale è dato dalla somma dei ΔG delle due reazioni separate.

- La variazione di energia libera standard di una reazione, ΔG°, è una costante fisica correlata alla costante di

equilibrio dall’equazione ΔG° = - RT 1n K .

eq

- La maggior parte delle reazioni cellulari procede a velocità consone alle necessità della cellula, grazie agli enzimi

che le catalizzano. Gli enzimi agiscono riducendo l’energia di attivazione, ΔG ‡ , e aumentando la velocità di

reazione di molti ordini di grandezza.

- Il metabolismo è la somma di molte reazioni tra loro correlate, che interconvertono i metaboliti cellulari.

[4] FONDAMENTI DI GENETICA

- Tra le scoperte fondamentali in campo biologico nel XX secolo vi è sicuramente la definizione della natura

chimica e della struttura tridimensionale del materiale genetico, l’acido deossiribonucleico o DNA.

- La sequenza delle subunità monomeriche, i nucleotidi (più precisamente i deossiribonucleotidi), di questo

polimero lineare contiene le istruzioni per formare tutti gli altri componenti cellulari e fornisce uno stampo per

la produzione di altre molecole di DNA identiche da distribuire alla progenie quando la cellula si divide.

- Per la perpetuazione di una specie biologica è necessario che la sua informazione genetica sia mantenuta in una

forma stabile, sia espressa accuratamente nella forma di prodotti genici e sia riprodotta con il minimo di errori.

L’immagazzinamento, l’espressione e la riproduzione del messaggio genetico sono proprietà caratteristiche

delle singole specie, che le distinguono le une dalle altre e assicurano la loro continuità nelle generazioni.

- L’informazione genetica è codificata nella sequenza lineare di quattro deossiribonucleotidi nel DNA. La doppia

elica del DNA contiene uno stampo interno per la sua replicazione e riparazione.

- Le molecole del DNA sono straordinariamente grandi. Nonostante la dimensione enorme, la sequenza dei

nucleotidi all’interno del DNA è molto precisa e costituisce la base della continuità genetica degli organismi.

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- La sequenza lineare degli amminoacidi di una proteina, codificata nel DNA del gene per quella proteina, produce

un’unica struttura tridimensionale della proteina, secondo un processo che dipende anche dalle condizioni

dell’ambiente Dal DNA all’RNA alla proteina all’enzima (esochinasi). Una

sequenza lineare dei deossiribonucleotidi del dna (il gene)

che codifica la proteina esochinasi viene prima trascritta in

una molecola di acido ribonucleico (Rna) con una sequenza

complementare di ribonucleotidi. La sequenza dell’Rna (Rna

messaggero) viene quindi tradotta nella catena lineare

dell’esochinasi, che si ripiega nella sua forma nativa

tridimensionale, molto probabilmente con l’aiuto di

chaperoni molecolari. Una volta nella sua forma nativa,

l’esochinasi acquista la sua attività catalitica, la

fosforilazione del glucosio, usando l’atP come donatore del

gruppo fosforico.

Complementarità delle due catene del DNA. il dna è un polimero lineare costituito da quattro tipi di

deossiribonucleotidi diversi: deossiadenilato (A); deossiguanilato (G); deossicitidilato (c) e deossitimidilato (t), uniti

tra loro da legami covalenti. ogni nucleotide, con la sua peculiare struttura tridimensionale, può associarsi

specificamente, ma in modo non covalente, con un altro nucleotide della catena complementare: a si associa sempre

con t, e G con c. Quindi, nella molecola a doppia elica del dna, la sequenza dei nucleotidi in una catena è

complementare alla sequenza dell’altra catena.

Le due catene del dna, tenute insieme da un gran numero di legami idrogeno (rappresentati dalle linee verticali blu)

tra le coppie di nucleotidi complementari, si avvolgono l’una sull’altra, formando la doppia elica tipica del dna. nella

replicazione del dna le due catene (in blu) si separano e vengono sintetizzate due nuove catene, ciascuna con una

sequenza complementare a una delle catene del filamento originario. il risultato è la formazione di due molecole a

doppia elica esattamente uguali fra loro e al dna originario.

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AMMINOACIDI PEPTIDI E PROTEINE

[1] INTRODUZIONE

- Le proteine mediano praticamente tutti i processi che hanno luogo nelle cellule e svolgono un numero enorme

di funzioni. Quando studiano i meccanismi molecolari dei processi biologici, i biochimici quasi inevitabilmente si

imbattono in una o più proteine.

- Le proteine sono le macromolecole biologiche più abbondanti, presenti in tutti i tipi di cellule e in tutte le

frazioni subcellulari. La loro varietà è molto grande: in una singola cellula se ne possono trovare migliaia di tipi

diversi. Poiché la funzione molecolare dipende dalle proteine, esse possono essere considerate i più importanti

prodotti finali dei processi di manipolazione dell'informazione. - Le proteine sono gli strumenti molecolari

tramite i quali si esprime l’informazione

genetica. Unità monomeriche

relativamente semplici sono alla base della

struttura delle migliaia di differenti

proteine. Le proteine di qualsiasi

organismo, dai batteri più semplici agli

esseri umani, sono formate sempre dalla

stessa serie di venti amminoacidi

- Poiché ogni amminoacido ha una catena laterale con specifiche proprietà chimiche, questo gruppo di 20

precursori delle proteine può essere considerato come una forma di alfabeto con cui è scritto il linguaggio della

struttura delle proteine.

- Per generare una particolare proteina, gli amminoacidi vengono legati covalentemente in una caratteristica

sequenza lineare. Quello che più meraviglia è che le cellule sono in grado di produrre proteine dotate delle più

disparate proprietà e attività, semplicemente unendo i venti amminoacidi in combinazioni differenti.

[2] GLI AMMINOACIDI

- I 20 amminoacidi che si trovano comunemente nelle proteine contengono un gruppo carbossilico, un gruppo

amminico e un gruppo R caratteristico legati all’atomo di carbonio α che in tutti gli amminoacidi, eccetto la

glicina, è asimmetrico.

- Nelle proteine si trovano solo gli stereoisomeri L, che hanno una configurazione correlata alla configurazione

assoluta della L-gliceraldeide.

- Gli amminoacidi sono classificati in cinque tipi in base alla polarità e alla carica (a pH 7) dei loro gruppi R. Gli

amminoacidi variano nelle loro proprietà acidobase. Amminoacidi e monoamminici e monocarbossilici (con

+

gruppi R non ionizzabili) sono acidi diprotici ( H NCH(R)COOH) a basso pH e si trovano in differenti forme

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ioniche a valori maggiori di Ph 5

[2] I PEPTIDI E LE PROTEINE

- Gli amminoacidi possono essere legati covalentemente mediante legami peptidici, per formare peptidi e

proteine. Questo tipo di legame si genera per eliminazione di una molecola di acqua (deidratazione) dal gruppo

a-carbossilico di un amminoacido e dal gruppo a-amminico dell’altro. Le cellule generalmente contengono

migliaia di proteine diverse, ciascuna delle quali ha una specifica attività biologica.

- I peptidi contengono un solo gruppo α-amminico libero e un solo gruppo α-carbossilico libero, posti alle due

estremità della catena. Questi gruppi ionizzano come quelli degli amminoacidi liberi, anche se le costanti di

ionizzazione sono diverse per l’assenza del gruppo con carica opposta sul carbonio α. I gruppi R di alcuni

amminoacidi possono ionizzarsi e quindi determinare le caratteristiche acido-base del peptide.

6 - Le proteine possono avere catene

polipeptidiche molto lunghe, contenenti da

100 a diverse migliaia di residui

amminoacidici. Alcuni peptidi presenti in

natura contengono solo pochi residui

amminoacidici, mentre alcune proteine sono

composte da catene polipeptidiche associate

in modo non covalente tra loro, dette

subunità.

- Le catene polipeptidiche presenti in una

proteina multisubunità possono essere

identiche o diverse tra loro. Se almeno due

sono identiche, la proteina viene detta

oligomerica e le unità identiche (che possono

essere costituite da una o più catene

polipeptidiche) sono chiamate protomeri.

- Alcune proteine contengono gruppi chimici diversi dagli amminoacidi. Le proteine coniugate contengono anche

altri componenti, come metalli o gruppi prostetici di natura organica.

▪ LAVORARE CON LE PROTEINE

- Le proteine possono essere separate e purificate in base alle loro proprietà. Esse possono essere precipitate per

cambiamenti nel pH, nella temperatura, o con l’aggiunta di sali. Le cromatografie a scambio ionico, per

esclusione molecolare, per affinità e ad alta prestazione, si basano sulle differenze in dimensioni, affinità di

legame, carica ed altre proprietà.

- L’elettroforesi separa le proteine sulla base della loro carica e della loro massa. L’elettroforesi su gel in presenza

di SDS e l’isoelettrofocalizzazione possono essere usate separatamente o in combinazione, per ottenere una

maggiore risoluzione.

- L’isoelettrofocalizzazione è una tecnica usata per determinare il punto isoelettrico (pI) di una proteina.

▪ LA STRUTTURA DELLE PROTEINE

- La struttura di molecole di grandi dimensioni come le proteine può essere descritta a vari livelli di complessità,

in una sorta di gerarchia concettuale. In genere vengono definiti quattro livelli di struttura delle proteine:

o Struttura primaria: costituita da tutti i legami covalenti (principalmente i legami peptidici e disolfuro) che

uniscono tra loro i vari amminoacidi in una catena polipeptidica. L’elemento principale della struttura

primaria di una proteina è la sequenza degli amminoacidi che la compongono.

o Struttura secondaria: si riferisce a particolari organizzazioni stabili di brevi sequenze amminoacidiche, che

danno origine a profili strutturali ricorrenti.

o Struttura terziaria: descrive tutti gli aspetti tridimensionali di un polipeptide.

o Struttura quaternaria: Se una proteina è costituita da due o più subunità polipeptidiche, la sua struttura è

definita quaternaria. 7

- La struttura di una proteina è stabilizzata da interazioni deboli multiple. Le interazioni idrofobiche, derivate

dall’aumento dell’entropia dell’acqua circostante quando le molecole o i gruppi non polari sono raggruppati

insieme, contribuiscono in modo decisivo alla stabilizzazione della forma globulare della maggioranza delle

proteine solubili. Alla stabilizzazione contribuiscono anche le interazioni di van der Waals.

- I legami covalenti di tipo non peptidico, in particolare i ponti disolfuro, hanno un ruolo nella stabilizzazione della

struttura in alcune proteine.

- La natura dei legami covalenti nello scheletro carbonioso della catena polipeptidica impone restrizioni alla

struttura del polipeptide. Il legame peptidico ha un carattere di parziale doppio legame, che mantiene l’intero

gruppo costituito dai sei atomi del legame peptidico in una configurazione planare rigida. I legami N-Ca e Ca-C

possono ruotare, per definire rispettivamente gli angoli diedrici f e Ψ.

- Il grafico di Ramachandran è la rappresentazione visiva delle combinazioni degli angoli diedrici Φ e c che sono

permessi nello scheletro di un peptide o che non sono permessi a causa delle limitazioni steriche.

➢ STRUTTURA PRIMARIA

- Le differenze funzionali delle proteine sono il risultato di differenze nella composizione amminoacidica e nelle

sequenze:

o Le sequenze amminoacidiche possono essere dedotte mediante framm