Le proteine: biochimica

12 ottobre sequenza amminoacidica



Struttura delle proteine:

Struttura Primaria sequenza lineare



degli amminoacidi

Struttura Secondaria come si



organizzano le sequenze della struttura

primaria

Struttura Terziare come si organizzano



estremi di peptidi

Struttura Quaternaria come si organizzano le entità strutturali identificate nella



terziaria

La struttura tridimensionale di una proteina è determinata dalla sua sequenza

amminoacidica.

La funzione di una proteina dipende dalla sua struttura. E quindi dalla sua sequenza

amminoacidica

Proteine isolate (cioè non interagenti con altre proteine partner) esistono di solito in

una o poche conformazioni stabili. Quando le proteine interagiscono hanno delle

fluttuazioni nella struttura

Le forze più importanti che stabilizzano le strutture proteiche sono di origine non

covalente (legami deboli sommati che creano una somma di interazione); l’effetto

idrofobico assume un ruolo fondamentale.

Tra il numero enorme di strutture proteiche uniche, possiamo riconoscere alcuni

modelli strutturali comuni che consentono di classificare le varie strutture proteiche.

Esistono famiglie di proteine

Le strutture proteiche sono strutture dinamiche ovvero la loro struttura varia all’

interazione con

l’ambiente.

Conformazione è la



disposizione degli atomi

della proteina, durante il

loro funzionamento le

conformazioni fluttuano

Spesso le proteine/enzimi oscillano fra configurazione aperta e configurazione chiusa

necessarie per la loro funzionalità

La conformazione delle proteine è complicato perché hanno velocità di oscillazione

molto veloce occorre quindi utilizzare tecniche che consentono il congelamento della

proteina in una posizione (esempio: presenza o assenza di licando)

Le conformazioni che una proteina assume in

natura sono quelle naturali e necessarie al suo

funzionamento, e vengono chiamate conformazioni

native.

In base all’ambiente in cui si trovano le proteine

hanno diverse ripercussioni, per empio in ambiente

ossidante (extracellulare) la formazione di ponti

fosfuro è favorito mentre in ambiente riducente

(intracellulare) la rottura dei ponti fosfuro è favorita

Le interazioni deboli (legami H, vanderWaals, interazioni ioniche) contribuiscono in

modo fondamentale alla stabilità della proteina. Le interazioni deboli permettono nel

loro insieme di conferire stabilità e funzione alle proteine.

Le proteine hanno una parte esposta

solvente e una preclusa solvente, la parte

preclusa è costituita da interazioni

idrofobiche mentre la parte esposta al

solvente è costituita da amminoacidi polari

che contribuiscono positivamente alla

solubilità della proteina

Le interazioni ioniche sono fondamentali alla stabilità delle proteine, in quanto devono

complementare le loro cariche con delle cariche opposte di amminoacidi

strutturalmente vicini (ponte salino ). il legame peptidico è



un legame che avviene

tra un gruppo

carbossilico e un gruppo

amminico formando

un’ammide, questa

reazione è una reazione

di condensazione, la particolarità è dovuta alla risonanza che

avviene tra carbonio-ossigeno e carbonio-azoto perché il legame covalente che

avviene tra C-N ha le caratteristiche di un doppio legame. La distanza di legame tra C

e N non era riconducibile a un legame singolo ma nemmeno a un legame doppio, è

una sorta di ibrido.

C’è una sorta di risonanza fra i due tipi di legame, il legame peptidico è planare ovvero

gli atomi giacciono sullo stesso piano

Gli atomi di Cα di amminoacidi adiacenti sono 4 nella sequenza: Cα-C-N-Cα

Una catena polipeptidica con

una serie di piani rigidi capaci

di girare sul carbonio Alpha

Φ angolo: C-N-Cα-C

Ψ angolo: N-Cα-C-N

L’angolo diedro tra i legami N-Cα e Cα-C sono compresi tra 180°e -180°

Non può esistere un angolo di 0° fra due piani a causa dell’ingombro sferico, la

struttura secondaria determina gli angoli permessi l’α elica ha determina valori per gli

angoli e i foglietti β hanno diversi valori per gli angoli