Struttura delle proteine
Struttura primaria
La struttura primaria è la sequenza lineare degli amminoacidi.
Struttura secondaria
La struttura secondaria riguarda come si organizzano le sequenze della struttura primaria.
Struttura terziaria
La struttura terziaria descrive come si organizzano gli estremi di peptidi.
Struttura quaternaria
La struttura quaternaria si riferisce a come si organizzano le entità strutturali identificate nella terziaria.
La struttura tridimensionale di una proteina è determinata dalla sua sequenza amminoacidica. La funzione di una proteina dipende dalla sua struttura e, quindi, dalla sua sequenza amminoacidica.
Le proteine isolate (cioè non interagenti con altre proteine partner) esistono di solito in una o poche conformazioni stabili. Quando le proteine interagiscono hanno delle fluttuazioni nella struttura.
Le forze più importanti che stabilizzano le strutture proteiche sono di origine non covalente (legami deboli sommati che creano una somma di interazione); l' effetto idrofobico assume un ruolo fondamentale.
Tra il numero enorme di strutture proteiche uniche, possiamo riconoscere alcuni modelli strutturali comuni che consentono di classificare le varie strutture proteiche. Esistono famiglie di proteine. Le strutture proteiche sono strutture dinamiche, ovvero la loro struttura varia all'interazione con l'ambiente.
La conformazione è la disposizione degli atomi della proteina, durante il loro funzionamento le conformazioni fluttuano. Spesso le proteine/enzimi oscillano fra configurazione aperta e configurazione chiusa, necessarie per la loro funzionalità.
La conformazione delle proteine è complicata perché hanno velocità di oscillazione molto veloce, occorre quindi utilizzare tecniche che consentono il congelamento della proteina in una posizione (esempio: presenza o assenza di ligando).
Le conformazioni che una proteina assume in natura sono quelle naturali e necessarie al suo funzionamento, e vengono chiamate conformazioni native. In base all'ambiente in cui si trovano, le proteine hanno diverse ripercussioni, per esempio in ambiente ossidante (extracellulare) la formazione di ponti fosfuro è favorita mentre in ambiente riducente (intracellulare) la rottura dei ponti fosfuro è favorita.
Le interazioni deboli (legami H, van der Waals, interazioni ioniche) contribuiscono in modo fondamentale alla stabilità della proteina. Le interazioni deboli permettono nel loro insieme di conferire stabilità e funzione alle proteine.
Le proteine hanno una parte esposta al solvente e una preclusa al solvente; la parte preclusa è costituita da interazioni idrofobiche mentre la parte esposta interagisce con il solvente.
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
