Gruppi sanguigni
Gli oligosaccaridi presenti sulle membrane plasmatiche di tutte le cellule possono essere legati sia a proteine a formare una glicoproteina, oppure a lipidi sotto forma di ceramide oligosaccaride. Sono di notevole importanza perché sono i migliori marcatori immunologici. Tra questi marcatori di superficie i meglio caratterizzati sono gli oligosaccaridi che concorrono a definire i gruppi sanguigni A, B, 0 (H) presenti non solo sui globuli rossi ma del pari su tutte le cellule ed anche liberi nel plasma, nei secreti cellulari e nelle urine.
Importanza della caratterizzazione dei marcatori
La caratterizzazione di questi marcatori è di estrema importanza per la trasfusione di sangue da individuo ad individuo. Individui con cellule di tipo A espongono sulla membrana plasmatica di queste l’antigene A e producono anticorpi contro l’antigene B che viene considerato non-self; viceversa individui che espongono l’antigene B formano anticorpi contro l’antigene A; individui con cellule di tipo AB non formano anticorpi contro i due antigeni, mentre individui con cellule di tipo 0 formano anticorpi sia contro l’antigene A che contro l’antigene B.
Pertanto i primi, se trasfusi con cellule di tipo B, saranno in grado di agglutinare queste e quindi dare luogo ad una intensa emolisi; lo stesso accadrà per il secondo gruppo se trasfusi con cellule di tipo A, e per l’ultimo gruppo se trasfuso con qualsiasi tipo di cellula eccetto quelle di tipo 0, mentre non ci sarà agglutinazione per il gruppo AB qualunque sia il tipo di cellula che riceve. Questo gruppo sarà quindi l'accettore universale, mentre il gruppo 0 sarà il donatore universale.
Struttura degli oligosaccaridi
L’oligosaccaride comune a tutti i tipi di cellule è costituito dalla sequenza: GalNAc-Gal-GluNAc-Gal, a cui sta legato un residuo di fucoso con legame 1,2-α glucosidico; in questo oligosaccaride, il Gal legato a fucoso è detto Gal centrale, e questo oligosaccaride concorre a formare l’antigene 0 o H e caratterizza il gruppo sanguigno 0 o H.
Negli antigeni di tipo A e di tipo B, in aggiunta al fucoso, il Gal centrale lega rispettivamente nei primi casi GalNAc con legame 1,3 nel secondo caso Gal sempre con legame 1,3 glucosidico.
Meccanismo di inserzione dei glicidi
L’inserzione di questi due glicidi avviene ad opera di una transferasi di circa 305-310 aminoacidi che, a seguito di mutazioni a carico di soli 4 residui nucleotidici sul RNA messaggero, può comportarsi come GalNAc o Gal transferasi; nel tipo 0 la transferasi, per trasposizione di nucleotidi sul RNA messaggero, che comportano l’introduzione di un codone di stop al centro dell’RNA messaggero, viene trascritta come proteina tronca di soli circa 150 residui aminoacidici ed inattiva.