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funzione respiratoria, essendo bivalente. Quando l’emoglobina è sottoposta a ossidazione si forma il

ferro trivalente e, quindi, la ferriemoglobina, pigmento scuro che non è implicato nella respirazione.

Il ferro dell’eme può combinarsi anche col CO e l’acido solfidrico, tossici perchè causano problemi

Le catene della globina più presenti nell’adulto sono

nel meccanismo di ossigenazione del sangue.

quella alfa e quella beta per formare la globina A(96% della globina totale), ma riscontriamo anche

altre catene: delta (che in combinazione con le alfa formano la globina A2, il 3% della globina

totale), alfa2 e gamma2 (queste ultime, in combinazione, formano la globina fetale, 1% della

globina totale). L’emoglobina fetale è maggiormente presente durante la vita prenatale perchè ha

una maggiore affinità per l’ossigeno, riuscendolo quindi a prelevare dal torrente ematico materno,

meno affine per l’ossigeno rispetto a quella fetale.

costituito da globuli rossi con emoglobina

L’emoglobina glicosilata, utilizzata come indice di diabete mellito, non presenta alterazioni

nell’affinità per l’ossigeno ma è caratterizzata da interazioni con il glucosio sulle catene beta.

Esistono anche delle emoglobinopatie, come l’anemia falciforme (condizione genetica, autosomica

Il ferro, presente nell’individuo normale in quantità di 4/5mg, è per il 65%

recessiva).

nell’emoglobina, 30% si lega all’apoferritina (formando la ferritina,

per il riscontrabile nel

citoplasma delle cellule), per il 4% si trova nella mioglobina; lo 0,9% del ferro è riscontrabile negli

enzimi, mentre lo 0,1% si trova nella transferrina del plasma ematico (trasportatore del ferro).

Esistono due pool di ferritine: quello depositato nel citoplasma delle cellule(99%di tutta la ferritina)

e quello che compone il siero(restante 1% della ferritina). Nei soggetti normali, la ferritina nel siero

varia da 20 a 300 nanogrammi/ml. La transferrina è una proteina sierica molto importante ed è

presente nel plasma ematico con una concentrazione variabile tra i 200 e i 300mg/dl. È in grado di

trasportare il ferro, generalmente assunto con gli alimenti, fino al midollo osseo.

__ERITROCATERESI, meccanismo che porta alla distruzione dei globuli rossi ed avviene nel

sistema reticolo/endoteliale in prevalenza, ma gli eritrociti più inefficienti vanno incontro a lisi

anche nel circolo ematico stesso. Il sistema reticolo/endoteliale è riscontrato nel midollo osseo, nel

fegato(vedi cellule di kuppfer), nella milza ed è rappresentato da popolazione cellulare ad attività

fagocitaria (macrofagi e simili). Gli eritrociti inefficienti si riempiono d’acqua, diventando globosi e

perdendo quindi la caratteristica struttura a disco biconcavo deformabile; quando entrano nei

sinusoidi del sistema reticolo/endoteliale, vengono riconosciuti ed attaccati dalle cellule ad attività

fagocitaria che causano quindi la lisi dei globuli rossi. Ogni giorno sono distrutti e rimpiazzati circa

l’eritrocateresi l’emoglobina:

200miliardi di eritrociti; prevede trattamenti particolari per la sua

componente proteica(globina) viene trasformata in amminoacidi; il gruppo eme rilascia il ferro, che

viene prima

viene trasportato e depositato nelle cellule mentre il gruppo prostetico dell’eme

trasformato in biliverdina, poi in bilirubina. La sua degradazione inizia con la rottura del ponte

metilico, che lega i 4pirroli, grazie all’enzima eme-ossigenasi(formazione della biliverdina); poi si

ha l’intervento della biliverdina-reduttasi che porta alla formazione della bilirubina. La

bilirubinemia è un parametro che viene preso in buona considerazione nell’ambito delle analisi del

sangue: l’eccesso di bilirubina provoca ittero (colorito giallo, evidente sin dall’inizio nelle sclere).

L’aumento della bilirubina può essere causato da un’esaltata emolisi, da inefficienze del fegato e

sindromi congenite che lo colpiscono. Nel periodo neonatale si ha una elevata emolisi che porta

all’aumento notevole di bilirubina nell’organismo e a volte risulta essere pericolosa (può causare

ittero centrale); per degradare la bilirubina sono utili i raggi uv (esposizione ai raggi solari). In casi

di esaltata emolisi l’emoglobina non viene tutta degradata bensì si lega all’aptoglobulina: si

formano così complessi multiproteici (emoglobina-aptoglobulina) che, essendo residui ad alto peso

molecolare, non sono espulsi attraverso le vie urinarie (la degradazione avviene nel circolo ematico

grazie all’intervento di cellule ad attività fagocitaria); se l’emoglobina ha una concentrazione tale da

saturare tutta l’aptoglobulina, viene raccolta nelle vie urinarie e viene espulsa all’esterno con la

minzione: la si riscontra quindi nelle urine(vedi emoglobinuria parossistica notturna). La

demolizione dell’emoglobina può avvenire in tutti i tessuti. La policitemia può essere secondaria(se

è preceduta dall’ipossia), può essere dovuta a problemi respiratori(es. pneumopatia cronica

ostruttiva) oppure può essere vera e propria patologia del sangue(policitemia vera).


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kalamaj

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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in medicina e chirurgia (a ciclo unico - 6 anni)
SSD:
Università: Foggia - Unifg
A.A.: 2012-2013

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher kalamaj di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Fisiologia Umana I e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Foggia - Unifg o del prof Cibelli Giuseppe.

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