Emoproteine

Emoproteine

Trasporto dell'ossigeno

In tutti gli animali superiori, incluso l'uomo, il metabolismo è aerobico e l'ossigeno è essenziale per produrre ATP. L'ossigeno è poco solubile in acqua e la quantità di O₂ che diffonde liberamente nel sangue non è sufficiente a soddisfare le richieste dei tessuti. La quantità di O₂ nel citoplasma non è sufficiente per la vita della cellula a 37° poiché l'O₂ non si discioglie in H₂O.

Legame dell'ossigeno

Come aumentare la concentrazione di O₂? Legandolo a una proteina, l'emoglobina, che lo trasporterà lungo tutto l'organismo tramite il sangue, nei globuli rossi. La solubilità dell'ossigeno è aumentata notevolmente dal legame a proteine specializzate nel trasporto e nella conservazione dell'O₂. Il 98% dell'O₂ del sangue è legato all'emoglobina, mentre il 2-3% è fisicamente disciolto nel plasma.

Nessuna delle catene laterali degli amminoacidi è in grado di legare reversibilmente l'ossigeno e questo ruolo è svolto da metalli di transizione, in particolare dal ferro, presente nel gruppo prostetico (eme) di proteine specializzate, le emoproteine.

Eme e proteine

Il gruppo eme è il gruppo prostetico presente nella mioglobina, nell'emoglobina e in altre emoproteine. È costituito da Protoporfina IX e ione ferroso (Fe²⁺). Lo ione ferroso dell'eme forma sei legami: uno con O₂, uno con l'istidina (amminoacido della globina) e quattro con l'anello della proteoporfirina IX (anelli tetrapirronici). Il legame dello ione ferroso (Fe) con l'ossigeno è debole e reversibile.

Forme di emoglobina

• O₂ = Ossiemoglobina
• H₂O = Desossiemoglobina
• CO = Carbossiemoglobina

L'ossigeno si lega allo ione ferro esclusivamente nella sua forma ferrosa bivalente (Fe²⁺), non si lega al ferro ferrico trivalente (Fe³⁺); l'ossidazione del Fe²⁺ a Fe³⁺ produce metaemoglobina (o metamioglobina) che non è in grado di legare l'ossigeno. Nei globuli rossi la metaemoglobina è riconvertita ad emoglobina dall'enzima metaemoglobina reduttasi, che traduce il ferro ferrico Fe³⁺ in ferro ferroso Fe²⁺. La globina protegge l'eme dall'ossidazione.

Emoproteine nell'uomo

Nell'uomo le emoproteine dedicate al trasporto dell'ossigeno sono:

• Emoglobina (globuli rossi) con struttura quaternaria
• Mioglobina (muscolo) con struttura terziaria

Mioglobina

La mioglobina è presente nel citoplasma delle cellule muscolari scheletriche e cardiache. È composta da una singola catena polipeptidica di 153 amminoacidi.