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EMOGLOBINA

– principale proteina di trasporto O2

– nei globuli rossi

– →

proteina tetramerica 4 catene polipeptidiche (globina) e 4 gruppi eme

– eterotetramero ( 2 catene di alfa + 2 catene di beta )

– deve legare efficientemente O2 negli alveoli polmonari, e rilasciarlo con la stessa

efficienza nei tessuti effetto COOPERATIVO – ALLOSTERICO grazie alla

struttura 4aria. + movimento Snip-Snap (rotazione 15° x facilitare entrata e uscita

O2)

Nei polmoni la pressione parziale dell’ossigeno è alta e l’emoglobina si lega bene

all’ossigeno, rilasciandolo sono quando la pressione parziale dell’ossigeno diminuisce.

→ →

Il legame O2 & Fe2+ permette: trazione ferro trazione istidina trazione emoglobina

PROTEINA SAURA 100% tutti i siti di legame sono saturi = max concentrazione O2

PROTEINA SATURA 50% siti di legame a metà

PROTEINA SATURA 0% tutti i siti di legame non hanno O2

(sintetizzando)

Emoglobina trasporto O2 = sintesi ATP = energia

Emoglobina lega O2 negli alveoli polmonari e rilascia O2 nei tessuti grazie a interazioni

cooperative allosteriche (grazi a struttura 4aria)

→ → →

Polmoni arriva desossiemoglobina snip snap (anello tetrapirroro) ossiemoglobina

→ →

arriva nelle arterie arrivo emoglobina nei tessuti cambi conformazionali di

cooperazione: espulsione O2 nei tessuti x produrre ATP = CAMBIAMENTO

ALLOSTERICO (di forma) e di MONOMERI

polmoni emoglobina satura 100%

muscolo a risposo emoglobina cede 21% O2 a sua disposizione

muscolo in esercizio emoglobina cede fino a 66% di O2 a sua disposizione

Emoglobina e Mioglobina si comportano allo stesso modo ad un alta %pO2, ma differenza

quando si ha bassa %pO2 (es nel muscolo in es) xk mioglobina non ha effetto allosterico-

coperativo →

Nel muscolo scheletrico e cardiaco c'è: MIOGLOBINA NO allosterico e cooperativo

→ →

MIOGLOBINA trasportatore di O2 a basse % di pO2 Porta O2 rilasciato (nel

mercurio) dall'emoglobina al mitocondrio della cellula muscolare.

(mioglobina non c'è nel cervello!)

AFFINITA' EMOGLOBINA

Influenzata da:

1. Ph

2. pCO2

3. 2,3 DPG

4. Temperatura

N.B: l'emoglobina nell'uomo NON è temperatura-dipendente! ! !

ANEMIA FALCIFORME:

– → →

globulo rosso a forma di falce (a basse pO2) modifica di 1 aa (aa. Glutammico

in aa. Valina) impedisce alla proteina emoglobina di legare bene O2 a basse % pO2

– malattia rara ereditaria

Dettagli
A.A. 2016-2017
3 pagine
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SSD Scienze biologiche BIO/10 Biochimica

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher micheladelucca di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università Cattolica del "Sacro Cuore" o del prof Mordente Alvaro.