Domande secondo parziale biochimica alimentare

Enzimi

1) Quali enzimi sono contenuti nelle cosiddette "macerasi"? Contengono enzimi specifici per la distruzione di strutture vegetali tipo pectinmetilesterasi, poligalatturonasi, pectinliasi, arabinasi, xilanasi, emicellulasi, cellulari, amilasi. Vengono utilizzate soprattutto nelle filiere di succhi di frutta o per estrazione di aromi.

2) In che modo alcune glucosidasi possono contribuire al rilascio di aromi da vegetali? Molte sostanze aromatiche sono contenute negli alimenti sotto forma di glucosidi (zucchero + alcol). Usando glucosidasi, rompo il legame tra questi due liberando alcoli volatili (percepibili).

3) Perché quasi tutti gli enzimi utilizzati a scopo analitico usano sequenze di reazioni in cui si produce o consuma NADH? Perché NAD e NADH hanno due spettri di assorbimento particolari e facilmente guidabili, contengono anelli aromatici utili! In particolare, il NADH ha dei dieni coniugati e assorbe lunghezze d'onda più elevate (340 nm) ed è...

quindi un utile strumento per le analisi 4) Quali enzimi potreste utilizzare per la determinazione enzimatica di etanolo con metodi spettrofotometrici? Uso acetaldeide deidrogenasi che prende l'acetaldeide prodotta per ossidazione e la trasforma in acido acetico, misuro poi la concentrazione di acido acetico e ottengo la concentrazione iniziale di etanolo 5) Come si può verificare la presenza di beta-galattosidasi in un prodotto delattosato? Esiste dosaggio, uso il galattopiranoside legato a paranitrofenolo, se è presente beta-galattosidasi taglia il legame e si produce paranitrofenolo che in ambiente alcalino (così smette anche di funzionare l'enzima) è giallo, è una misura dead point 6) Quali enzimi possono venir usati per rilasciare micromolecole colorate da matrice vegetali? Proteasi e idrolasi? 7) Citare e commentare un esempio di reazione enzimatica che possa essere eseguita valutando la variazione di pH. La reazione che porta alla formazione diacido gluconico (glucoso ossidasi)misurando il pH posso capire se l'enzima sta funzionando (prende glucosio o2 e produce h2o2 e acido gluconico8) Un trattamento termico porta all'inattivazione del 70% dell'attività di un enzima in 5 min. Stimate il t1/2 della reazione che porta alla sua inattivazione. 9) Quale di questi enzimi è più termostabile, viste le informazioni fornite dai produttori: A, t1/2 2 min; B, k' 4 min-1; C, k' 0.016 h-1? 10) Citate e commentate qualche possibili utilizzo pratico della glucoso ossidasi Usato soprattutto nei glucometri perché contengono strutture che misurano l'ossidazione di determinati composti. Uso la glucoso ossidasi per misurare glucosio, ottengo h2o2 che va ad ossidare questi composti che diventano colorati(?), migliorare tenacità farina + sbiancante, rimuovere o2 da confezioni. MAyo NON SIOSSIDA PEPTIDI BIOATTIVI 1) Quali attività enzimatiche (e di quale origine) sono rilevanti

1) Le proteasi sono enzimi che svolgono attività di proteolisi per la produzione di peptidi bioattivi. Questa attività può avvenire all'interno del tratto digerente, con proteine provenienti dal plasma (plasmina), proteasi presenti naturalmente negli alimenti o aggiunte successivamente come coadiuvanti.

2) Le trasformazioni subite dalla materia prima possono condizionare la formazione di peptidi bioattivi. Ad esempio, il latte trattato ad alte temperature può portare a una modificazione dellaprolina che viene invertita e diventa D prolina. Questa struttura porta alla formazione di peptidi bioattivi che non sono in grado di legare correttamente il calcio ad esso.

3) Le dimensioni minime di un peptide bioattivo possono essere anche molto piccole, comprese tra 3 e 4 amminoacidi.

4) Le caseomorfine sono dei peptidi bioattivi derivati dall'idrolisi del latte a livello gastrico. Sono degli oppioidi agonisti, simili a composti che generano benessere per l'uomo, come le endorfine.

Quali proteine alimentari rappresentano la fonte più rilevante dei fosfopeptidi utilizzati come veicolanti del calcio? Le Caseine nel latte contengono molti gruppi fosfato che riescono a legarsi alle proteine del calcio, in particolare la Beta caseina, che presenta cluster di serine fosforilate, è quella che riesce a trasportare i maggior calcio perché il calcio viene inglobato all'interno di una della struttura quasi quaternaria. 6) Qual è l'ordine di grandezza della concentrazione del calcio in una cellula umana: 10-3 M; 10-6 M; 10-9 M? All'interno della cellula abbiamo una concentrazione di calcio pari a 10 alla meno 9 molare. 7) Presentare e commentare un esempio di "ammina biogenica", discutendo l'origine. L'istamina è un ammina biogenica che deriva dalla decarbossilazione dell'istidina ed è contenuta in tutti gli alimenti. Funge da mediatore della risposta infiammatoria del nostro organismo. Alcuni soggetti sono sensibili all'istamina e possono manifestare reazioni allergiche.molto sensibili all'istamina e quindi devono evitare di mangiare determinati alimenti che ne contengono molta (alimenti invecchiati).

1. Quali sono le principali famiglie di enzimi che utilizzano ossigeno molecolare?

Abbiamo gli ossidati flavinici (come la glucosio ossidasi che utilizza glucosio e ossigeno atmosferico per dare acido gluconico e H2O2) e abbiamo la xantina ossidasi che utilizza l'ossigeno molecolare e trasforma la xantina in ipoxantina. Monoossigenasi che utilizzano un ossigeno solo per fare le azioni e servono per eliminare xenobiotici dall'organismo, poi abbiamo i diossigenasi che invece utilizzano tutti e due gli ossigeni della molecola.

2. Perché l'acido citrico previene l'imbrunimento della frutta, e l'acido acetico no?

Perché l'acido citrico è in grado di complessare i metalli (non eccessivamente come EDTA, alcuni li lascia liberi) che aiutano l'azione degli enzimi destinati all'imbrunimento della frutta.

alla formazione di Chinoni inoltre è più acido rispetto all'acido acetico che quindi contribuisce un abbassamento di ph è una riduzione della reazione di imbrunimento ANTINUTRIZIONALI 1-A cosa serve la nixtamalizzazione? È un processo termico alcalino che porta alla denaturazione delle proteine che sequestrano la niacina, precursore del NAD. 2- Quali sono le principali classi di proteine "antinutrizionali"? Abbiamo le lectine di origine vegetale che si trovano soprattutto nella soia e nei legumi, che facilitano l'insorgere di ulcera perché aumentano la secrezione gastrica e inoltre rendono l'intestino un terreno favorevole per la crescita di microrganismi negativi per l'uomo, come ad esempio l'helicobacter pylori. Abbiamo poi inibitori di enzimi, come ad esempio le proteasi che si trovano soprattutto nell'uovo, mentre le amilasi influenzano il picco glicemico. Il terzo gruppo è quello di strutture che sequestrano principi attivi, come ad esempio l'

avidina chi sequestra la biotina Ovvero la vitaminaH necessarie per tutte le reazioni di decarbossilazione oppure la niacina che viene sequestrata da proteine specifiche impediscono la formazione di NAD3- Qual è la natura chimica di un allergene?

Allergene è una proteina abbastanza grossa da poter essere legata a 2 anticorpi può contenere più di un epitopo costituzionale o strutturale quindi sequenze di petptidiche Non vengono riconosciute e portano ad una reazione immunitaria4- Perché proteine con massa inferiore a 3 kDa non sono considerate un potenziale pericolo per soggetti allergici?

Perché per farti che un allergene scateni una risposta immunitaria è necessario che questo si leghi a 2 anticorpi simultaneamente, quindi, Essendo la proteina più piccola di 30 aminoacidi, gli anticorpi non riescono a individuare la e legarsi insieme5- Cosa distingue un epitopo sequenziale da uno conformazionale?

Epitopo sequenziale è

caratterizzato da una struttura primaria specifica che deve essere più grande di 5 aminoacidi. l'epitopo conformazionale invece è dato dall'posizione (vicina) di due regioni di struttura primaria lontane tra di loro che sono avvicinate grazie alle struture superiori della proteina. 6- Perché è difficile stabilire un limite legale per la presenza di allergeni in alimenti? Diversi studi portano a limiti diversi, dipende da cosa misuriamo (anticorpi, ponfi, starnuti) a causa della elevata variabilità individuale es LTP (allergia pesci) misurando la risposta di pazienti su pezzi diversi della proteina, si osservano risposte diverse da persona a persona, i limiti cambiano anche da paese a paese. 7- Quali sono le principali tipologie di dosaggi ELISA? Esiste un dosaggio ELISA a seconda delle dimensioni dell'allergene con allergeni di grosse dimensioni si utilizza un dosaggio sandwich, sia di piccole dimensioni si utilizza un dosaggio competitivo che può.essere diretto o indiretto

1. Per quale tipo di allergene è preferibile usare un dosaggio ELISA di tipo competitivo?
2. In cosa consiste la procedura di "blotting" utilizzata per verificare la presenza di un allergene?
3. Quali sono le principali difficoltà connesse all'utilizzo di determinazioni immunochimiche su alimenti?

8- Per quale tipo di allergene è preferibile usare un dosaggio ELISA di tipo competitivo? piccolo.

9- In cosa consiste la procedura di "blotting" utilizzata per verificare la presenza di un allergene? Viene utilizzato al posto delle dei pozzetti una membrana idrofobica. Il dott blotting utilizza una membrana idrofobica sulla quale viene posto la proteina da verificare se contiene epitopi allergenici, poi viene utilizzato il plasma come soluzione spalmata sulla superficie idrofobica e se abbiamo la presenza di un allergene Allora avremo un legame tra le immunoglobuline nel sangue e il allergene con la produzione di colore grazie allamodificazione con l'enzima. Il Western blotting invece prevede una separazione delle proteine in base al peso molecolare e viene fatta un processo di dott blotting per ciascuna proteina.

10- Quali sono le principali difficoltà connesse all'utilizzo di determinazioni immunochimiche su alimenti? Che è

difficile fare determinazioni su alimenti che contengono più di un allergene e quindi è difficile, alcuni allergeni possono essere cross reattivi isolare un allergene specifico e studiarlo quindi l'anticorpo può riconoscere epitopi in altre proteine che possono essere più abbondanti di quella che cerchiamo -> risultati falsati.

1. Qual è la principale differenza tra allergie e intolleranze alimentari?

L'allergia attiva il sistema immunitario con la produzione di anticorpi. Mentre consideriamo intolleranze qualsiasi reazione ad un componente senza produzione di anticorpi.

2. A cosa è dovuta l'intolleranza al lattosio, e come viene superata?

Intolleranza al lattosio dovuta alla mancanza o alla poca disponibilità di betagalattosidasi che scinde il lattosio in glucosio e galattosio. Il lattosio passa inalterato nel tratto digerente viene fermentato dalla flora batterica intestinale producendo gas e acidi organici. Per superare l'intolleranza al lattosio si può assumere l'enzima betagalattosidasi in forma di integratore alimentare.