Riassunto esame Biologia Umana, prof. Barbieri, libro consigliato Biologia umana, Grasso, Praglia

BIOLOGIA

4 tipi di molecole:

• Proteine

• Carboidrati

• Lipidi

• Acidi nucleici

Sono polimeri : cioè uniti da legami covalenti di molecole più piccole chiamate monomeri

Le proteine sono formate da 20 amminoacidi con uguali caratteristiche chimiche

Macromolecole: polimeri con peso molecolare superiore a 1000 ad esempio proteine polisaccaridi

e acidi nucleici

GRUPPI FUNZIONALI

Conferiscono specifiche proprietà alle molecole e sono piccoli gruppi atomi, 2 sono i più importanti:

• Gruppo ossidrile: polare, attrae molecole d'acqua, facilmente solubile in acqua

• Gruppo chetonico: ossigeno elettronegativo e può attrarre un atomo di idrogeno, forma un

legame idrogeno

ISOMERI

Sono molecole con stessa formula chimica, stesso numero di atomi e stesso tipo di atomi ma

diversa posizione.

ISOMERI DI STRUTTURA

Diversa disposizione di atomi, ma uguali atomi e proprietà chimiche diverse (butano, isobutano)

ISOMERI OTTICI

C'è un atomo di carbonio legato ad altri quattro atomi o gruppi di atomi come il carbonio

asimmetrico

FUNZIONI DELLE MACROMOLECOLE

• Accumulo di energia

• Sostegno strutturale

• Protezione

• Catalisi

• Trasporto

• Difesa

• Regolazione

• Movimento

• Conservare informazioni

Le funzioni delle macromolecole sono collegate alla forma tridimensionale e alle proprietà dei suoi

monomeri.

FORMAZIONE DELLE MACROMOLECOLE

I polimeri sono formati da monomeri per condensazione che libera una molecola d'acqua per ogni

legame covalente, questo avviene se viene fornita energia dal sistema.

IDROLISI: contrario della condensazione che libera i monomeri dai legami covalenti mettendolo in

acqua

LE PROTEINE

Funzioni:

• Sostegno strutturale

• Protezione

• Trasporto

• Catalisi

• Difesa

• Regolazione

• Movimento

Le proteine sono formate da 20 amminoacidi

Ogni proteina consiste in un polimero non ramificato chiamata catena polipeptidica, alcune sono

formate anche da più catene

Le proteine si possono unire una all'altra per svolgere operazioni più complesse.

La composizione è riferita a quanti amminoacidi contiene

AMMINOACIDI

Hanno sia il gruppo funzionale carbossilico che quello amminico legati allo stesso atomo di

carbonio, questi sono sia acidi che basi. R

H3N-C-COOH

H

Gli amminoacidi hanno due forme isomere D-amminoacidi (destra) L-amminoacidi (sinistra) i più

comuni. Le catene laterali determinano la struttura e la funzione della proteina.

LEGAME PEPTIDICO

Legame dovuto alla condensazione tra gruppo amminico e carbossilico, l'inizio di un polipeptide è

il gruppo amminico del primo amminoacido noto come estremità-N-terminale la fine della catena

estremità-C-terminale.

CARATTERISTICHE

• È un legame rigido, gli atomi vicini a questo legame non sono liberi e limita il ripiegamento

della catena

• L'ossigeno legato al carbonio C=O da una carica negativa e N-H da una carica positiva,

queste situazioni favoriscono la formazione di legami a idrogeno

STRUTTURA PRIMARIA DELLA PROTEINA

4 livelli:

1. Primaria

2. Secondaria

3. Terziaria

4. Quaternaria

1) Primaria: precisa sequenza amminoacida della catena polipeptidica (N-C-C) le proprietà di una

sequenza amminoacida determinano il modo in cui si ripiegano per formare una struttura più

stabile, la struttura primaria è formata da legami covalenti

2) Secondaria: richiede la formazione di legami a idrogeno, ci sono 2 tipi fondamentali determinati

dai legami a idrogeno:

• α-elica: ripiegamento destrorso (come una vite), i gruppi R si estendono verso l'esterno

dell'elica, con il gruppo R molto grande non si formano legami a idrogeno e quindi niente α-

elica. Questo tipo però è presente nelle cheratine (capelli, piume, peli)

• β-foglietto: due o più catene polipeptidiche, si forma tra catene polipeptidiche diverse, è

presente nella seta del ragno

I legami tra i gruppi N-H e C=O determinano la struttura secondaria

3) Terziaria: formata da curvatura e ripiegamenti, produce una molecola con una forma

tridimensionale, ha mole definita, l'esterno della struttura terziaria è formata da gruppi funzionali

che interagiscono chimicamente con altre molecole.

Le interazioni tra i gruppi R determinano la struttura terziaria:

Ponti disolfuro: legami covalenti, si formano tra le catene laterali delle cisteine

 Catene laterali idrofobe: si aggregano dentro le proteine in assenza di acqua

 Forze di Van der Waals: stabilizzano le interazioni tra catene laterali idrofobe vicine

 Legami ionici: si formano tra catene laterali con cariche opposte nascoste dentro le

 proteine lontane dall'acqua, formando un ponte salino

Legami a idrogeno: si formano tra catene laterali e stabilizzano i ripiegamenti proteici



4) Quaternaria: deriva da come sono legate le sub unità (due o più catene polipeptidiche) un

esempio è l'emoglobina

FORMA, CHIMICA DI UNA PROTEINA:La forma e la struttura di una proteina permette di legarsi

non covalentemente a un'altra molecola (ligando):

Forma: quando una piccola molecola collide con una proteina molto più grande e vi si lega

 (baseball guantone + palla)

Chimica: i gruppi funzionali sulla superficie di una proteina promuovono le interazioni

 chimiche con altre sostanze.

CONDIZIONI AMBIENTALI

Una proteina varia le sue funzioni e la sua forma in base alle condizioni ambientali in cui si trova:

Aumento di temperatura: movimenti molecolari più rapidi rottura legami a idrogeno e

o interazioni idrofobiche

Variazione del PH: cambia la ionizzazione dei gruppi carbossilici e amminici presenti nei

o gruppi R degli amminoacidi

Alte concentrazioni di sostanza polari: interferiscono con i legami a idrogeno e distruggono

o la struttura proteica

DENATURAZIONE: la proteina perde la sua struttura tridimensionale e perde la sua funzione

biologica. È irreversibile (uovo sodo)

CHAPERONINA

Due casi per cui la catena polipeptidica interagisce con un ligando sbagliato:

Conseguenze delle denaturazione

 Appena sintetizzata una proteina non ripiegata completamente espone una superficie

 alterata e questa si lega ad altre molecole (Alzheimer)

I sistemi viventi sintetizzano una classe di proteine chiamate chaperonine, alcune chaperonine

agiscono intrappolando le proteine dentro una gabbia (struttura quaternaria) nel quale la proteina

si ripiega nel giusto modo e poi viene rilasciata nel posto giusto.

CARBOIDRATI

Molecole che contengono atomi di carbonio affiancati da atomi di idrogeno e da gruppi ossidrilici

( H-C-OH) formula generale CH2O

Hanno 2 funzioni principali:

• Fonte di energia utilizzabile dai tessuti corporei

• Servono come scheletro carbonioso, riusato per fare nuove molecole

4 categorie:

1. Monosaccaridi: monomeri dai quali si sintetizzano i carboidrati più grandi (glucosio, ribosio)

2. Disaccaridi: 2 monosaccaridi uniti con legami covalenti

3. Oligosaccaridi: formati da 3/20 monosaccaridi

4. Polisaccaridi: formati da centinaia di monomeri (amido, cellulosa)

1) Monosaccaridi: tutte le cellule viventi contengono glucosio usandolo come energia.

Il glucosio esiste in 2 forme:

• Catena lineare

• Struttura ad anello: più stabile in condizioni fisiologiche

α-glucosio Differiscono per l'orientamento dei

gruppi H e OH legati al carbonio

β- glucosio

o

La maggior parte dei monosaccaridi appartiene agli isomeri ottici, alcuni monosaccaridi sono

isomeri di struttura( stesso tipo e numero di atomi ma disposizione diversa) ad esempio gli esosi

(C6H12O6) tipo glucosio, fruttosio. I pentosi sono zuccheri con 5 atomi di carbonio (ribosio,

desossiribosio) non sono isomeri perchè manca un C.

LEGAME GLICOSIDICO

Legame covalente tra monosaccaridi attraverso reazioni di condensazione, questo determina

anche il tipo di zucchero formato in base al numero di legami (il saccarosio è il disaccaride delle

piante)

Un legame α con il carbonio 4 di una seconda molecola forma il maltosio mentre un legame β

forma cellobiosio. Questi sono isomeri di struttura.

Gli oligosaccaridi spesso si legano covalentemente alla superficie cellulare esterna e funzionano

da segnali di riconoscimento (sangue AB0)

POLISACCARIDI

3 importanti:

1. Amido: polisaccaride di molecole di glucosio unite con legami glicosidici

2. Glicogeno: polimero del glucosio ramificato

3. Cellulosa: polimero del glucosio unite da legami β-glicosidici

1) AMIDO

Molecole giganti con struttura simile, i diversi tipi di amido possono essere distinti dalle quantità di

ramificazioni degli atomi di C 1 e 6. L'amido lega l'acqua, quando viene rimossa si formano legami

a idrogeno e quindi si aggregano i polisaccaridi (pane)

2) GLICOGENO

È la forma con cui il glucosio viene immagazzinato nel fegato e nel muscolo degli animali. Servono

come riserva di energia nelle piante e negli animali. Questi sono facilmente assimilabili.

3) CELLULOSA

Componente predominante nella parete vegetale e composto organico più abbondante sulla terra.

Più stabile per i suoi legami β-glicosidici, l'amido è un buon sistema di stoccaggio del glucosio, la

cellulosa è un buon materiale strutturale.

I carboidrati possono essere modificati chimicamente aggiungendo gruppi funzionali ottenendo gli

amminozuccheri e zucchero fosfato. Galattosammina presente nella cartilagine, la chitina sua

derivata è il principale componente dello scheletro degli insetti, crostacei, e funghi.

LIPIDI

Idrocarburi insolubili in acqua grazie ai suoi legami covalenti apolari. Esistono lipidi che svolgono

funzioni importanti:

• Grassi e oli: depositi di energia

• Fosfolipidi: ruolo strutturale nella membrana cellulare

• Carotenoidi: aiutano le piante a catturare l'energia luminosa

• Steroidi e acidi grassi: ruolo di regolazione (ormoni, vitamine)

• Il grasso corporeo degli animali serve da isolante termico

• Un isolamento lipidico intorno ai nervi fornisce un isolamento elettrico

• L'olio o la cera sulle piume rende impermeabili

1) GRASSI E OLI

Sono depositi di energia, sono dei trigliceridi o lipidi semplici (solidi chiamati grassi, liquidi chiamati

oli) sono composti da due unità:

• Acidi grassi: ha una lunga catena idrocarburica apolare e da un gruppo carbossilico polare

• Glicerolo: piccola molecola con tre gruppi ossidrilici (quindi un alcol)

Trigliceride: contiene tre molecole di acido grasso e una molecola di glicerolo

Legame estere: legame tra un gruppo carbossilico di un acido grasso e il gruppo ossidrilico del

glicerolo libera acqua

Acidi grassi divisione:

• Saturi: tutti i legami tra gli atomi di carbonio della catena idrocarburica sono legami singoli

cioè saturati da atomi di idrogeno, rigide e diritte (matite scatola)

• Insaturi: la catena idrocarburica contiene uno o più legami doppi (acido oleico)

Acidi grassi poliinsaturi: hanno più di un doppio legame e numerose pieghe che impediscono alle

molecole di stringersi una accanto all'altra.

Le pieghe presenti nella molecola di un acido grasso sono importanti per determinare la fluidità e il

punto di fusione di un lipide.

FOSFOLIPIDI

Formano le membrane biologiche, quando lipidi e acqua vengono mischiati insieme formano 2 fasi

distinte, molte sostanze solubili in acqua sono insolubili nei lipidi.

Come i trigliceridi i fosfolipidi contengono acidi grassi legati al glicerolo con legami esteri,un acido

grasso è sostituito un composto che contiene fosfato e questo gruppo fosfato rende quella

porzione idrofila attirando acqua ma i due acidi grassi rimasti sono idrofobi e interagiscono lontano

dall'acqua.

In ambiente acquoso i fosfolipidi si dispongono in modo da generare un doppio strato, cosi le teste

e le code si impacchettano tra loro e all'interno non c'è acqua.

NON TUTTI I LIPIDI SONO TRIGLICERDI

Certe classi di lipidi non sono basate sulla struttura glicerolo-acido ma sono sempre classificate

come lipidi

1) Carotenoidi

Pigmenti che assorbono la luce nelle piante e negli animali (carote zucche, pomodoro, tuorlo uovo,

burro)

2) Steroidi

Composti organici il più importante è il colesterolo altri agiscono come ormoni tipo testosterone

3) Vitamine

Piccole molecole che non vengono sintetizzate dall'organismo ma vengono assunte direttamente,

vitamina a,d,e,k

4) Cere

Rende impermeabile all'acqua (uccelli, cera d'api)

ACIDI NUCLEICI

Polimeri specializzati in:

• Conservazione

• Trasmissione

• Uso

Tutte volte alla informazione genetica.

2 importanti:

1. DNA (acido desossiribonucleico) (zucchero pentoso: desossiribosio)

2. RNA (acido ribonucleico) (zucchero pentoso: ribosio)

1) DNA

Macromolecola che codifica le informazioni ereditarie e le trasferisce da una generazione all'altra,

l'informazione durante la riproduzione fluisce da DNA a DNA mentre nelle funzioni non riproduttive

fluisce dal DNA al RNA e alle proteine.

NUCLEOTIDI

Monomeri, costituiti da uno zucchero pentoso, un gruppo fosfato e una base azotata.

Le basi degli acidi nucleici hanno 2 strutture:

• Pirimidina: struttura a singolo anello

• Purina: struttura a due anelli fusi

Nucleosidi: molecole con zucchero pentoso + base azotata senza gruppo fosfato

Sia nel DNA che nel RNA si alternano zuccheri pentosi con gruppi fosfati, i nucleotidi sono uniti da

legami fosfodiestere presenti tra lo zucchero e il fosfato. Il DNA di solito è a doppio filamento le due

catene polinucleotidiche sono unite da legami a idrogeno tra le basi azotate, mentre RNA ha una

sola catena polinucleotidica.

BASI AZOTATE

4 in tutto:

• Adenina (A) (purina)

• Citosina (C) (pirimidina)

• Guanina (G) (purina)

• Timina (T) (pirimidina)

Appaiamento complementare delle basi: A-T , G-C è complementare per 3 fattori:

1. I siti per la formazione dei legami a idrogeno su ogni base

2. La geometria dello scheletro zucchero-fosfato

3. Dimensioni molecolari delle basi appaiate

RNA : anche lui ha 4 diversi monomeri ma i suoi nucleotidi sono diversi da quelli del DNA infatti al

posto della timina nel RNA troviamo l'Uracile (U) mentre le altre basi sono uguali, qui G-C si

accoppiano e A-U si accoppiano, la A di RNA si può accoppiare con U e T.

Attraverso i legami a idrogeno i due filamenti di DNA complementari si accoppiano e formano una

doppia elica

RUOLI DEI NUCLEOTIDI

1. ATP: adenosintrifosfato agisce da trasduttore di energia in molte reazioni biochimiche

2. GTP: guanosintrifosfato è come fonte di energia soprattutto per la sintesi proteica, ha un

ruolo anche nel trasferimento dell'informazione dall'ambiente alle cellule

3. cAMP: adenosinmonofosfato ciclico è un nucleotide speciale con un legame in piu tra

zucchero e gruppo fosfato, essenziale nel meccanismo di azione di ormoni e trasmissione

di segnali da parte del sistema nervoso

CELLULE

Caratteristiche della teoria cellulare:

• le cellule sono le unità fondamentali della vita

• tutti gli organismi sono composti di cellule

• tutte le cellule provengono da cellule preesistenti

le cellula contengono acqua e le piccole e grandi molecole (10000 tipi diversi di molecole), le

usano per trasformare materia in energia e per riprodursi.

L'origine della vita è stata contrassegnata dalla nascita della prima cellula

MEMBRANA CITOPLASMATICA

Ogni cellula è circondata da una membrana che la separa dall'ambiente, crea un compartimento

chiuso ma non isolato, è formata da un doppio strato fosfolipidico, con le teste idrofile dei lipidi

rivolte verso l'interno acquoso della cellula.

Funzioni:

• mantiene un ambiente interno più o meno costante (omeostasi)

• barriera selettivamente permeabile

• comunicazione tra cellule adiacenti e ricezione di segnali dall'ambiente

• contiene proteine che sono responsabili del legame e dell'adesione alle cellule adiacenti

TIPI DI CELLULE

Procariotiche:Archaea e Bacteria, essi non presentano compartimenti interni racchiusi da

membrane

Eucariotiche:Eukarya, tipo piante funghi, il DNA è racchiuso da una membrana in un

compartimento chiamato nucleo

CARATTERISTICHE

Procariotiche:

• membrana citoplasmatica: racchiude la cellula

• nucleoide: contiene il DNA della cellula

• citoplasma: materiale nella membrana citoplasmatica, le sostanze in esso contenuto sono

in continuo movimento

citosol: acqua, proteine, ioni

o ribosomi: RNA e proteine (sintesi proteica)

o

Altre caratteristiche che conferiscono un vantaggio selettivo:

parete cellulare: situata all'esterno della membrana citoplasmatica, sostiene la cellula e ne

 determina la forma, contengono peptidoglicano, non impermeabile (nei batteri uno strato in

piu chiamato capsula, viscido e formata da polisaccaridi)

membrana interna: in alcuni batteri la membrana citoplasmatica si ripiega per formare altre

 membrane interne per contenere composti necessari per la fotosintesi

flagelli e pili: appendici per nuotare (proteina flagellina) senza essi la cellula non si muove, i

 pili sono tipo capelli piu corti del flagelli e servono per aderire gli uni agli altri e scambiarsi

materiale genetico, mentre nelle cellule animali per scambiare cibo e riparo.

Citoscheletro: struttura elicoidale filamentosa interna proprio sotto la membrana

 citoplasmatica, ruolo di mantenere la forma cellulare

Eucariotiche: piu grandi delle procariotiche (fino 10 volte)

• Membrana citoplasmatica

• ribosomi

• Citoplasma

Organelli: compartimenti privi di membrana

o Nucleo: contiene DNA, qui ha luogo la replicazione, decodificazione del DNA

 Mitocondrio: l'energia dei carboidrati e degli acidi grassi viene conv