Riassunto esame Biologia umana , Prof. Pacelli Consiglia, libro consigliato Biochimica per le scienze motorie-P. M. Tiidus, A. R. Tupling, M. E. Houston, C.Pacelli- UTET, M. Tiidus, A. R. Tupling, M. E. Houston, C.Pacelli- UTET

REAZIONE DELL'ACETIL-COA CARBOSSILASI:

L'Acetil-CoA Carbossilasi aggiunge alla molecola di Acetil-CoA un atomo dicarbonio che diventa quindi Malonil-CoA. Questo Malonil-CoA entra in un complesso chiamato acido grasso sintasi che poi porterà alla sintesi degli acidi grassi a catena lunga (inverso della beta-ossidazione). Questa è la prima reazione della biosintesi degli acidi grassi.

Ci soffermiamo su questa perché è quella sottoposta a regolazione.

REGOLAZIONE ACETIL-COA-CARBOSSILASI: è una regolazione sia a breve termine che a lungo termine.

A lungo termine: agisce a livello trascrizionale andando a regolare la trascrizione degli enzimi coinvolti nel processo della biosintesi e quindi sulla concentrazione dell'enzima nel citosol. Una dieta ricca di carboidrati che porta ad un aumento di insulina promuove la trascrizione degli enzimi coinvolti nella biosintesi, tra cui la carbossilasi.

In condizione di ipoglicemia invece, quando è presente il glucagone,

una molecola d'acqua per ogni legame formato. Tutti gli amminoacidi hanno un gruppo carbossilico, uno amminico e un atomo di idrogeno attaccati allo stesso carbonio. Il quarto legame del C si lega ad un gruppo variabile mediante legame peptidico.

Gli aminoacidi li possiamo ottenere anche dalla degradazione delle proteine endogene. Questi amminoacidi vengono poi riutilizzati per sintetizzare determinate strutture di cui la cellula potrà avere bisogno.

Quando parliamo di apporto proteico possiamo definire il bilancio azotato (l'azoto è presente negli amminoacidi). Il bilancio azotato può essere positivo se l'azoto nell'organismo è maggiore dell'azoto escreto dall'organismo. Quando si è in intensa sintesi proteica e quindi si aumenta la massa netta delle proteine endogene.

Bilancio azotato negativo quando la concentrazione di azoto nell'organismo è inferiore di quello escreto dall'organismo. Quando si è in

Intensa attività catabolica delle proteine, si ha un apporto insufficiente di proteine e in caso di digiuno prolungato o in caso di patologie come diabete.

PERCHÉ CI SERVONO LE PROTEINE?

Le proteine le troviamo nelle membrane, compongono tutti gli organelli, hanno una funzione regolatoria (ormoni di natura proteica), funzione catalitica e solo una piccola parte viene utilizzata come substrato energetico.

Possiamo distinguerle in diversi gruppi indipendentemente da quanti aminoacidi essenziali sono presenti nella struttura (valore nutrizionale).

Possiamo dividere le proteine nobili, ovvero quelle con un alto valore biologico che contengono un'alta concentrazione di amminoacidi essenziali, e quelle a basso valore biologico che hanno una bassa concentrazione di aminoacidi essenziali.

La prima digestione delle proteine avviene nello stomaco dove, grazie all'acidità e alla presenza di determinati enzimi chiamati proteasi, avviene una prima operazione di degradazione.

Serviranno gli enzimi della glicolisi o della glicogenosintesi così come se ho assunto molte proteine mi serviranno gli enzimi coinvolti nel ciclo dell'urea per eliminare l'azoto di scarto.

DESTINO DEGLI AMMINOACIDI

Circa l'80% degli aminoacidi non viene utilizzato a scopo energetico bensì per sintetizzare tutte le componenti cellulari che servono alla cellula. Solo un 20% viene utilizzato a scopo energetico, in determinate condizioni quali:

• Quando abbiamo un turnover cellulare alto.
• Quando abbiamo un apporto alimentare alto.
• In condizioni di digiuno prolungato.

METABOLISMO DEGLI AMINOACIDI

Quando parliamo del metabolismo dobbiamo fare un distinguo. Per poter utilizzare l'aminoacido come substrato energetico bisogna prima operare una rimozione del gruppo amminico e rimanere solo lo scheletro carbonioso perché dall'azoto non si ottiene energia.

ESEMPIO:

Rimuovendo il gruppo amminico ad un aminoacido semplice come...

L'alanina, quest'ultima diventa piruvato. Togliendo il gruppo amminico dall'aspartato otteniamo l'ossalacetato.

TRANSAMINAZIONE: Le transaminasi sono degli enzimi. Abbiamo un aminoacido generico X e un alfa-chetoacido X. La transaminazione è il trasferimento reversibile di un gruppo amminico da un amminoacido ad un α-chetoacido, catalizzato dalle aminotransferasi.

ESEMPIO: Un aminoacido X (alanina) cede il suo gruppo amminico all'α-chetoglutarato al livello del C. L'α-chetoglutarato che ha preso su di sé il gruppo amminico dell'amminoacido X, diventa glutammato mentre l'aminoacido che ha perso il gruppo amminico diventa α-Chetoacido (piruvato).

DEAMINAZIONE OSSIDATIVA: In questo caso il gruppo amminico viene rimosso e non trasferito. Tra le deaminazioni ossidative dobbiamo considerare 2 enzimi: Glutammato-Deidrogenasi (coenzima NAD o NADP) e Aminoacido-Ossidasi. Con le transaminasi tutti gli amminoacidi trasferivano il

gruppo amminico dell'α-chetoglutarato ottenendo il glutammato, quindi il gruppo amminico non viene rimosso bensì trasferito (transaminazione). Il glutammato poi diventa substrato di un enzima specifico che catalizza una deaminazione ossidativa, che è la glutammato deidrogenasi (NADP → NADPH).

GLUTAMMATO DEIDROGENASI: Al glutammato viene rimosso il gruppo amminico sotto forma di ione ammonio o ammoniaca (che è un prodotto di scarto) e diventa α-chetoglutarato. In questo caso non c'è un α-chetoacido a cui donare il gruppo amminico quindi viene semplicemente rimosso.

L'azione combinata della transaminazione e deaminazione ossidativa è chiamata transdeaminazione. La glutammato deidrogenasi è un enzima che catalizza una reazione reversibile: glutammato → α-chetoglutarato + NAD → NADH (reazione catabolica, usiamo NADH) con rimozione di ione ammonio oppure all'α-chetoglutarato viene

aggiunto uno ione ammonio, e otteniamo glutammatoNADPH → NADP+).(reazione anabolicaInoltre questo enzima ha un’alta Km (bassa affinità verso l’ammoniaca), quindi vuoldire che questo enzima lavora in senso anabolico solo quando la concentrazione diammoniaca è elevata.

REGOLAZIONE ALLOSTERICA:La regolazione dipende dalle concentrazioni di ATP e GTP. α-Se siamo in benessere energetico si attivano i processi anabolici e quindichetoglutarato → glutammato.Se invece siamo in deficit energetico si attivano i processi catabolici e quindiglutammato → α-chetoglutarato.

AMMINOACIDO OSSIDASI:Oltre alla reazione di transdeaminazione appena vista, ci sono altri due enzimi cherimuovono il gruppo amminico: uno fa parte del gruppo delle deaminazioniossidative, gli amminoacidi ossidasi.→ interviene l’amminoacidoAbbiamo un aminoacido X ossidasi specifico perquel dato aminoacido che ha come coenzima il FAD o l’FMN (entrambi

derivanti→ si forma un composto intermedio → viene rimosso dalla riboflavina), l’ammoniaca → abbiamo il corrispettivo α-chetoacido. L’obiettivo, come abbiamo visto, è sempre quello di rimuovere il gruppo amminico che poi andrà nel ciclo dell’urea e ottenere un α-chetoacido. La particolarità di questi amminoacidi ossidasi è che gli elettroni che vengono accettati dal FAD o dall’FMN non andranno alla catena respiratoria bensì direttamente all’ossigeno per formare l’acqua ossigenata (H2O2).

DEAMINAZIONE OSSIDATIVA (cenno): Reazione di idrolisi, quindi interviene l’acqua che rimuove il gruppo amminico e quello che otteniamo sono solo α-chetoacidi.

CICLO DELL’UREA: Sostanzialmente,