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attraverso il canale è infatti legato alla dimensione ed alla carica dello ione, perdendo parte della

specificità. Inoltre tutte le cellule hanno un potenziale di membrana cioè una differenza di potenziale con

l'interno della membrana negativo e l'esterno positivo. Questo potenziale di membrana nelle cellule

definite eccitabili(neuroni, cell.muscolari scheletriche e cell. muscolari cardiache), è chiamato potenziale di

riposo perchè si contrappone al potenziale d'azione il quale consiste in una brusca variazione del

potenziale. In pratica l'interno della cellula diventa più positivo. Il potenziale di riposo (o cmq di membrana)

viene mantenuto dai flussi di sodio e potassio, in particolare a riposo le correnti portate dai 2 flussi si

eguagliano.

L'involucro nucleare è composto da due doppie membrane fosfolipoproteiche concentriche, ciascuna di

spessore di 8 nm circa, che delimitano il lume della cisterna perinucleare di 15-40 nm. Tale cisterna è in

continuità con il RER. La cisterna è interrotta a livello dei pori dove le due membrane si fondono.La

membrana esterna e quella interna, sebbene non contravvengano al principio di membrana unitaria hanno

composizione differente sia in fosfolipidi che in proteine. Alla membrana interna è legata una fitta maglia

incrociata chiamata làmina nucleare, composta da quattro tipi di lamìna nucleare o fiobrosa che identifica

il filamento intermedio specifico per il nucleoscheletro, il cui scopo è di fornire un sostegno per il nucleo e

un ancoraggio per la cromatina. La lamìna viene trasportata qui grazie alla sequenza di indirizzamento

nucleare ed, all'inizio della mitosi, viene scomposta ad opera dell'enzima protein chinasi Cdc2, come anche

alla morte cellulare (apoptosi). La lamina nucleare separa la cromatina (DNA non spiralizzato) dalla

membrana nucleare interna, ed ha un spessore che varia dai 10 ai 20 nm. La struttura a maglia, con cui è

disposta, si interrompe in corrispondenza dei pori nucleari ed ha una forma simile in cellule dello stesso

tessuto.La membrana esterna nucleare può invece presentare ribosomi (come facilmente immaginabile, a

causa della continuità con il reticolo rugoso).La membrana nucleare non è continua, ma presenta dei fori,

detti pori nucleari, il cui scopo è quello di permettere il passaggio delle molecole dal citosol al

nucleoplasma.I pori nucleari sono composti da 8 proteine canale disposte ad ottametro e da centinaia di

altre proteine che formano le diverse subunità, per un totale di 120 MDa di massa. Abbiamo le subunità ad

anello, subunità a colonna, subunità laminare, subunità anulare, fibrille e canestro nucleare.Le molecole più

piccole (fino a 5.000 Da) passano per diffusione, molecole più grandi prive di segnali di localizzazione

nucleare (NLS, vedi sezione Trasporti nucleo-citoplasma) fino a 60.000 Da passano con velocità

inversamente proporzionale alla loro massa.

Il poro è formato, a grandi linee, da un anello citoplasmatico (a cui sono legati filamenti citoplasmatici),

sulla membrana esterna, composto da 8 subunità che si connettono con le subunità colonnari (da cui

dipartono i "raggi" o subunità del trasportatore) che a loro volta si connettono alle 8 subunità dell'anello

nucleare, sulla membrana nucleare interna, ad esse sono fissate le proteine del canestro che protrude nel

lume nucleare.

Alcune proteine come i recettori di importazione e di esportazione nucleare viaggiano fra il citosol e il

nucleo, la GTPasi Ran fornisce direzionalità al trasporto nucleare, il trasporto di proteine nucleari e di RNA

attraverso i complessi dei pori può essere regolato rifiutando a queste l’accesso al macchinario di trasporto,

ma poiché i segnali di localizzazione nucleare non vengono rimossi le proteine nucleari possono essere

importate ripetutamente. Sebbene i mitocondri e i cloroplasti abbiano i loro sistemi genetici producono

solo una piccola parte delle loro proteine. I due organelli importano invece la maggior parte delle loro

proteine dal citosol, in entrambi i casi le proteine sono importante in uno stato non ripiegato, esse sono

traslocate nello spazio della matrice mitocondriale passando attraverso i complessi TIM e TOM a livello di

siti di adesione fra membrana esterna e quella interna detti anche siti di contatto. Questa traslocazione nei

mitocondri è spinta dall’idrolisi di ATP ed anche da un gradiente elettrochimico H+ mentre nei cloroplasti e

spinta solo dall’idrolisi di ATP e GTP.

Il reticolo endoplasmatico è un organulo costituito da cavità anastomizzate circondate da membrana. La

forma delle cavità del reticolo può essere varia: abbiamo piccole (al di sotto del potere di risoluzione del

microscopio ottico: 200 nm) formazioni sferiche (50 nm circa) dette vescicole; formazioni cilindriche ad

estremità arrotondate (diametro trasversale: 50 nm circa) dette tubuli; formazioni appiattite (molto estese

in due direzioni e molto sottili nella terza) dette cisterne.

Il reticolo endoplasmatico può essere ruvido o liscio a seconda che vi siano adesi o meno dei ribosomi o dei

poliribosomi.

Il reticolo endoplasmatico ruvido è per lo più sottoforma di cisterne mentre quello liscio è per lo più

sottoforma di tubuli e vescicole. Le cisterne presentano delle chiusure, delle strozzature, dei punti cioè in

cui le due membrane opposte della cisterna si uniscono formando delle fenestrature. Esiste anche la

possibilità di comunicazione tra cisterne vicine tramite piccoli canali.I ribosomi sospesi nello ialoplasma

sintetizzano proteine strutturali, destinate a rimanere nello ialoplasma stesso o ad essere trasportate verso

altre formazioni cellulari . I ribosomi adesi al reticolo endoplasmatico ruvido sintetizzano invece proteine

destinate o ad essere emesse dalla cellula o a rimanere in essa ma in formazioni delimitate da membrana

(vescicole o granuli) separate dallo ialoplasma (enzimi lisosomiali, proteine strutturali della membrana

plasmatica e del glicocalice, ecc). Le proteine sintetizzate dai ribosomi del reticolo ruvido vengono prodotte

nello ialoplasma perché tali ribosomi si trovano sul versante citoplasmatico del reticolo; vengono tuttavia

fatte passare al di là della membrana, inserite nella cavità del reticolo e da qui avviate verso percorsi che

non la riportano più nello ialoplasma. L’immissione nel reticolo del filamento polipeptidico neosintetizzato

avviene cotraduzionalmente.Le proteine destinate ad essere espulse dalla cellula o ad essere racchiuse in

vescicole separate dallo ialoplasma possiedono in qualche punto, in genere all’inizio, una serie di

amminoacidi (da 7 a 10 aa.) idrofobi che funziona da sequenza segnale per indicare che quella proteina

deve essere inserita nel reticolo. C’è poi una proteina, detta proteina d’attracco, che si attacca alla

sequenza segnale e la blocca determinando l’arresto della sintesi della proteina. La proteina d’attracco è

costituta da due subunità ed ha quindi una struttura quaternaria: un protomero rimane rivolto verso lo

ialoplasma, un altro è invece intrinseco alla membrana stessa del reticolo. Questa proteina d’attracco

interagisce con un complesso di proteine della membrana del reticolo per cui si crea nella membrana stessa

un piccolo canale che consente il passaggio della proteina. A questo punto la particella di riconoscimento

del segnale si stacca e viene ripresa la sintesi della proteina che cotraduzionalmente viene immessa nel

reticolo. Esiste poi una particolare proteina, detta signalpeptidase (SPase) che fa parte del complesso di

trasferimento e che, quando è finita di prodursi la proteina, taglia vi la sequenza segnale.Non è detto che la

proteina si liberi all’interno della cavità del reticolo: ci sono delle proteine che possono rimanere incastrate

nella membrana del reticolo endoplasmatico perché destinate a divenire, per esempio, proteine intrinseche

di membrana. Queste proteine vengono “iniettate” nel reticolo finchè non compare una sequenza di

aminoacidi idrofobici che non possono rimanere, per ragioni termodinamiche, a livello del canale aperto

nella membrana del RER che è idrofilo. Questa sequenza, quindi, trasla nella circostante membrana che,

essendo fosfolipidica , costituisce un ambiente affine a questi aminoacidi. In questo modo vengono quindi

sintetizzate ed immesse nella cavità del reticolo endoplasmatico proteina destinate alla “esportazione”

fuori dalla cellula, ma anche proteine di membrana: sia intrinseche che estrinseche del foglietto

extracellulare (foglietto E). Nei ribosomi sospesi nello ialoplasma vengono invece sintetizzate le proteine

estrinseche del foglietto plasmatico (foglietto P).Una volta sintetizzata la proteina va incontro ad una serie

di trasformazioni post-traduzionali che gli conferiranno la sua forma definitiva. Nel reticolo può avvenire

anche l’associazione di più protomeri a formare una struttura quaternaria: protomeri sintetizzati da

ribosomi diversi, a partire da filamenti di mRNA diversi, che però entrano nel reticolo endoplasmatico

ruvido per poi unirsi. Nel reticolo endoplasmatico ruvido esiste anche una categoria di proteine che, in

qualche modo, aiutano la sequenza amminoacidica neosintetizzata ad assumere la propria struttura

secondaria: queste proteine vengono complessivamente chiamate chaperonine. Se, dopo un certo tempo,

le proteine non riescono ad assumere la struttura secondaria le chaperonine provvedono anche a spostarle

in zone dove ci sono enzimi idrolitici che le demoliscono. Invece il reticolo endoplasmatico liscio si presenta

sottoforma di un sistema di cavità delimitate da membrana rappresentate prevalentemente da tubuli e

vescicole comunicanti, anastomizzate le une con le altre. Origina per allungamento e gemmazione del

reticolo ruvido: la sua membrana ha uno spessore di circa 6,5 nm ed una componente proteica prodotta,

almeno per quel che riguarda le proteine intrinseche del foglietto E le proteine transmembrana, dai

poliribosomi del reticolo ruvido. Il tasso di fosfolipidi e di colesterolo è più abbondante rispetto al RER.Il

reticolo liscio può avere composizione chimica e funzioni diverse non solo da cellula a cellula ma anche

nella stessa cellula da momento a momento della sua attività.

La maggior parte, se non la totalità, delle vescicole che trasportano materiale attraverso il sistema delle

endomembrana, è circondata da un rivestimento proteico, sono state identificate diversi tipi distinti di

vescicole rivestite:

- vescicole rivestite da COP II (cop è una sigla che indica le proteine del rivestimento dall’inglese coat

proteins). Mediano la prima tappa del percorso biosintetico, spostando i materiali in avanti dal reticolo

endoplasmatico al complesso di Golgi. Il rivestimento da COPII contiene 5 subunità proteiche che

selezionano e concentrano determinati componenti che trasportano.

N.B. = le proteine che vengono racchiuse nelle vescicole ma che non sono specificamente selezionate per

l’inclusione, di dicono che si muovono per il flusso di massa.

N.B. = fra le proteine del rivestimento di COPII c’è una piccola proteina che si lega al GTP chiamata SAR che

come altre proteine che si legano al GTP, regola l’assemplaggio e il disassemblaggio del rivestimento della

vescicola

- vescicole rivestite da COP I: spostano il materiale in un senso retrogrado, all’indietro, dal Golgi al reticolo

endoplasmatico. Questo processo, riporta indietro al reticolo, le proteine che erroneamente sono state

incluse nel trasporto. Ogni compartimento, infatti, cerca di mantenere la propria composizione grazie a due

meccanismi:

- ritenzione delle molecole residenti che sono escluse dal trasporto e il recupero delle molecole “sfuggite“

per sbaglio che vengono rispedite indietro nel complesso di appartenenza.

Le proteine che normalmente risiedono nel reticolo endoplasmatico, ad esempio contengono alle loro

estremità “C“ corte sequenze d’aminoacidi che servono da segnali di recupero che per le proteine solubili

del R.E. è il KDL, assicurando il loro ritorno al reticolo in caso di sbaglio. Le vescicole di COPI appunto

funzionano in tal senso perché il loro recettore specifico riesce a riconoscere tali sequenze .

- vescicole rivestite da clatrina: smistano il materiale (enzimi idrolitici e proteine di membrana) che si

accumula nel TGN (la rete trans del Golgi) da questa regione agli endosomi, ai lisosomi e ai vacuoli delle

piante. Esse spostano anche i materiali della membrana plasmatica ai compartimenti citoplasmatici lungo la

via endocitotica e sono anche coinvolte nel traffico degli endosomi e dai lisosomi. Tale tipo di rivestimento

è organizzato da complessi proteici detti adattatori che della parte citosolica si legano alle molecole di

latrina (che forma così un’impalcatura a nido d’ape) e dalla parte interna, (quella dove si lega la proteina

alla vescicola) si legano a segnali di smistamento nelle code citosoliche delle proteine integrali di

membrana, le cui alcune fungono da reattori che legano molecole specifiche del carico all’interno del lume

della vescicola. La latrina serve a guidare la gemmazione della vescicola della membrana. Una volta che la

vescicola è gemmata dal TGN il rivestimento di clatrina, si perde e le vescicole senza rivestimento

procedono verso la loro destinazione.

Il primo passo, infatti, nella formazione della vescicola è il reclutamento degli adattatori alla superficie

citosolica del T.

Una volta entrata nelle cisterne cis del golgi, le proteine solubili lisosomali sono riconosciute da un enzima

che trasferisce una N-acetilglucosamina ad uno o più residui di mannosio d’oligosaccaridi legati al N. La

componente di glucosamina è poi rimossa, in una seconda fase, i residui di mannosio sono fosforilato

(viene aggiunto un gruppo fosfato). Così questi residui di mannosio fosforilato funzionano come segnali di

riconoscimento, infatti, sono riconosciuti e catturati dai recettori per il mannosio 6 fosfato (MPR) che sono

all’interno delle fossette ricoperte da latrina all’interno del TGN. Le vescicole che in tal modo si

staccheranno dal TGN e saranno indirizzate al lisosoma.

Indirizzamento delle vescicole verso un particolare compartimento

Si pensa che tali movimenti di vescicole sono diretti dai microtubuli del citoscheletro, che si comportano

come dei binari seguendo un processo definito.

Le vescicole si ormeggiano spesso ad un presunto bersaglio per mezzo di proteine fibrose allungate e si

suppone sia la fase preliminare al processo di fusione che richiede specificità fra la vescicola e il

compartimento bersaglio, e parte di questa specificità può essere data da una grande famiglia di piccole

proteine che si legano al GTP denominate Rab.

L’apparato reticolare del Golgi è costituito da una pila cisterne (una ventina) appiattite, leggermente

concave verso la superficie cellulare e lisce, prive cioè di ribosomi. La loro struttura nello spazio è

comunque da intendersi come nastriforme. Dai margini delle cisterne si dipartono delle propaggini fatte da

tubuli che possono poi trasformarsi in vescicole. Generalmente si localizza al centro della cellula, in

prossimità del reticolo endoplasmatico, ma, in certi tipi cellulari polarizzati, assume una caratteristica

posizione fra il nucleo e la superficie cellulare. Quest’organulo fu descritto per la prima volta da Camillo

Golgi nel 1898 nel corso di studi sulle cellule nervose mediante l’utilizzo di acido osmico. Dato il suo elevato

contenuto di lipidi, inoltre, quest’organulo è ben visibile anche con l’impregnazione argentica, una

metodica messa a punto dallo stesso Golgi che mette in evidenza le membrane biologiche in generale.

Infine, la posizione dell’apparato del Golgi nelle cellule secernenti colorate con ematossilina, è data da

un’area chiara, non colorata. Ciascuna cisterna di tale apparato delimita uno spazio che è di circa 10 nm

nella parte centrale e di circa 40-50 nm nella porzione periferica dove i margini della cisterna si fanno

arrotondati. Ciascuna cisterna è separata da quella vicina da uno spazio di 10 nm dove non sono presenti né

ribosomi né inclusi. Le cisterne, così come tutto l’apparato, sono polarizzate perché le caratteristiche delle

varie cisterne cambiano progressivamente spostandosi dalla prima all’ultima: la membrana delle cisterne

più prossime al nucleo, presenta caratteristiche simili a quelle della membrana del reticolo endoplasmatico,

cioè poco spessore (6,5 nm) e mancanza di un vero e proprio glicocalice (ci sono sicuramente delle

glicoproteine ma sono poco glicosilate), e man mano che ci allontaniamo dal nucleo, la membrana delle

cisterne diviene sempre più simile alla membrana plasmatica: spessore di 7,5 nm e proteine di membrana

glicosilate. Nell’apparato del Golgi si possono descrivere pertanto due facce: una cis o prossimale o faccia

formazione, rivolta verso il nucleo, e una trans o distale o faccia matura, rivolta verso la membrana. La

faccia cis può essere considerata una porta d’ingresso all’organulo per materiale proveniente da regioni di

sintesi incluso in microvescicole, dette anche vescicole transfer del diametro di 80-100 nm. La faccia trans,

al contrario, rappresenta la sede da cui il materiale elaborato dal Golgi si allontana dall’organulo contenuto

in macrovescicole. Anche nel passaggio tra le varie cisterne il materiale viene trasportato all’interno di

vescicole. Lungo il tragitto che va dal reticolo endoplasmatico ruvido alla membrana plasmatica passando

per l’apparato del Golgi non si veicolano soltanto molecole ma anche membrana e molecole di membrana

che si ridistribuiscono continuamente grazie alla caratteristica del mosaico fluido. Fra il reticolo

endoplasmatico ruvido e l’apparato del Golgi e fra questo e la superficie della cellula c’è un continuo

scambio di materiali che si possono spostare nel citoplasma racchiuse in vescicole. Dalla faccia trans del

Golgi, così come dalle membrane del reticolo endoplasmatico ruvido si staccano delle formazioni talvolta

grosse talvolta piccole in cui viene racchiuso del materiale: la membrana di questi organuli forma infatti

delle estroflessioni che si poi distaccano in un processo di gemmazione: questo è un fenomeno comune a

tutte le membrane da cui debbano fuoriuscire delle sostanze così come il processo opposto, quello cioè

attraverso cui piccole formazioni delimitate da membrana si fondono con un’altra membrana fino a

diventare un tutt’uno con essa, processo che viene detto di fusione. Come abbiamo già detto, si ritiene che

anche il passaggio di materiale da una cisterna all’altra dell’apparato del Golgi avvenga con un continuo

succedersi di questi due processi.

L'endosoma è un corpicciolo vescicolare, presente nella cellula, il cui compito deputato è quello di

partecipare all'endocitosi, ovvero al meccanismo cellulare che permette il transito attraverso la membrana

di macromolecole e corpuscoli, le cui dimensioni non consentono l'ingresso attraverso i meccanismi del

trasporto di membrana. L'interno del comparto endosomico si mantiene acido (pH 5-6) grazie alla pompa H

alimentata da ATP,presente nella membrana endosomica la quale transoloca protoni dal citosol al lume.

Questo compartimento funge da centrale di smistamento della via endocitica diretta verso l'interno,proprio

come il Reticolo di Golgi trans per la via secretoria diretta verso l'esterno. L'ambiente acido ha un ruolo

chiave nello smistamento,inducendo molti recettori a svincolarsi dal loro bagaglio molecolare. Alcuni di

questi usciranno per Gemmazione come ne caso dei recettori delle LDL (low density lipoprotein);altri

finiranno nei lisosomi per essere degradati; altri ancora subiranno un prcesso di Transcitosi. Le Proteine

seguiranno il destino dei recettori rimandoci legate,le altre finiranno degradate nei lisosomi,che poi è il

destino della maggior parte del contenuto Endosmatico. Resta ancora da capire come le proteine dagli

endosomi passino ai lisosomi. Si ipotizza che il passaggio avvenga grazie a vescicole di trasporto o forse che

gli endosomi stessi si trasformino gradualmente in lisosomi.

Il lisosoma è una vescicola presente in numerose copie in cellule eucariotiche e rappresenta il sistema

digerente della cellula in quanto è responsabile della degradazione e della digestione(distruzione) di

molecole estranee e macromolecole ingerite dalla cellula via endocitosi così come di macromolecole

endogene. I lisosomi si occupano del turnover degli altri organelli della cellula stessa.

L’ endocitosi è la manifestazione di un processo che porta a catturare nel citoplasma materiale che si

trova all’esterno della cellula. Le cellule ricorrono all’endocitosi quando devono trasportare al loro interno

grandi quantità di materiale o delle sostanze particolarmente grandi. Questo processo si può però dividere

in varie manifestazioni: a volte sembra che la cellula tiri dentro materiale più grossolano, cioè visibile al

microscopio ottico e parliamo in questo caso di fagocitosi; altre volte si forma un vacuolo senza materiale

particolato ma con piccole gocce di liquido e parliamo di pinocitosi. Soltanto poche o pochissime cellule del

nostro organismo manifestano fagocitosi o pinocitosi ma tutte le cellule mostrano processi di continua

cattura di piccole vescicole: dal momento che queste piccole vescicole appaiono, di regola, trasparenti al

microscopio elettronico, come se contenessero liquidi, si parla di micropinocitosi; in realtà queste vescicole

contengono agglomerati di molecole molto piccoli, talvolta delle singole molecole che, magari in maniera

selettiva, vengono introdotte nella cellula ma mai niente di visibile al microscopio ottico. Il termine di

endocitosi, è bene ricordarlo, comprende tutte queste manifestazioni particolari ma poiché la

micropinocitosi è il processo più frequente ed è comune a tutte le cellule spesso si tende a sovrapporre i

due termini.

Nel caso della fagocitosi la prima tappa consiste nel contatto e nell’adesione della cellula con l’oggetto da

introdurre: si stabilisce un vero e proprio legame che vede coinvolto il glicocalice. Questa adesione può

essere talvolta mediata da recettori ed è un momento imprescindibile per innescare i successivi processi

che portano all’inglobamento dell’oggetto. Avvenuta l’adesione non si forma un’introflessione della

membrana la quale invece si estroflette. In questo processo sono coinvolti dei filamenti citoplasmatici che

sono in grado di promuovere fenomeni di movimento e, in questo caso particolare, di guidare il

sollevamento della membrana attorno all’oggetto. Le ultime fasi di questo processo non sono diverse da

quelle viste finora per la formazione di vescicole: la membrana si chiude attorno all’oggetto finché le sue

estremità non sono tanto vicine da fondersi. Si delimita alla fine una formazione con un diametro superiore

ai duecento nanometri e che per questo potrebbe essere definito vacuolo; il termine non è però preciso

perché queste formazioni contengono materiale chiaramente visibile, non sono affatto vuote.

Ciononostante si parla di vacuoli fagici o fagosomi. In questo caso, inoltre, dovremo parlare di

eterofagosoma in quanto il processo ha coinvolto materiale proveniente dall’esterno. Ma la cellula può

fagocitare anche materiale interno, come porzioni di organuli usurati delimitandolo con formazioni

membranose definite autofagosomi. Quando le cellule devono invece portare all’esterno grandi quantità

di materiale o sostanze particolarmente ingombranti, ricorrono all’esocitosi. Questa consiste nella fusione

di una vescicola proveniente dall’interno della cellula con la membrana plasmatica della stessa. In questo

modo il contenuto della vescicola viene riversato all’esterno. Esiste la possibilità che del prodotto venga

accumulato nel citoplasma e che poi dalla superficie citoplasmatica gemmi una vescicola che contiene al

suo interno una piccola porzione di citoplasma in cui viene a trovarsi l’oggetto da secernere; in questo

modo possono essere espulsi dalla cellula anche materiali di natura lipidica. Quando l’utilizzo dell’esocitosi

per trasportare materiale all’esterno della cellula è massivo, parliamo di secrezione merocrina.

L’esocitosi può essere di due tipi:

Esocitosi costitutiva. È tipica di tutte le cellule. Fornisce strutture lipidiche e proteiche per il rinnovo del

plasmalemma e glicoproteine e proteoglicani per la formazione del glicocalice. Non è stimolata da segnali e

non è calcio dipendente.

Esocitosi regolata. Avviene solamente in cellule specializzate (come ghiandole o neuroni) dove coesiste con

la costitutiva. Le proteine secretorie possono essere accumulate per giorni o ore nei cosiddetti granuli

secretori che possono avere varia dimensione e densità elettronica. I granuli secretori derivano dai vacuoli

condensanti una volta che sia terminato il processo di eliminazione del volume escluso, cioè dell’acqua in

eccesso. I vacuoli condensanti, a loro volta, derivano dalla fusione di più vescicole di secrezione di origine

golgiana.

Una semplice via di trasduzione del segnale attivata da un segnale extracellulare. La molecola segnale lega

una proteina recettore (che normalmente si trova inserita nella membrana plasmatica), attivando una via di

trasduzione del segnale intracellulare che e’ mediata da una serie di proteine segnale. Infine, una o piu’ di

queste proteine segnale interagisce con una proteina bersaglio (o proteina target), alterando la proteina

bersaglio e promuovendo il cambiamento del comportamento della cellula.

La trasduzione del segnale permette alla proteina di membrana di trasportare un messaggio extracellulare

in un messaggio intracellulare e lo amplifica attraverso una reazione a cascata Questo compito può essere

svolto principalmente attraverso 2 vie:

>VIA AMP c (ciclico)

Il- ligando(la molecola segnale o ormone) si lega al recettore di membrana

-Il complesso ormone-recettore a sua volta si lega alla prot G, attivandola, ovvero permettendogli di legarsi

al GTP e non più al GDP (che ne determina invece l'inattivazione)

Per GTP si intende guanosinatrifostato(al posto dell'adenina c'è la guanosina)

-La proteina G attiva l'enzima adenilatociclasi, che trasforma l'ATP in AMPc, che è il secondo messaggero

L'AMP c attiva le proteine chinasi che vanno a loro volta a fosforilare (aggiungere un gruppo fosfato) altre

proteine e a determinare cambiamenti metabolici e strutturali

>VIA del CALCIO

-La molecola segnale si lega sempre al recettore di membrana, formando un complesso ormone-recettore

-questo complesso attiva la proteina G ( da GDP a GTP)

-la proteina G attiva l'enzima fosfolipasi C

-questo enzima scinde la proteina PIP 2 (fosfatidil inositolo 4,5 bifosfato) in 2 secondi messaggeri

uno è IP3 (inositolo trifosfato) che permette il rilascio di ioni calcio dal reticolo endoplasmatico (il calcio è il

terzo messaggero)

l'altro è DAG (diacilglicerolo), che attiva la proteina chinasi C, che andrà a fosforilare altre proteine con

conseguenti effetti cellulari.

Una giunzione è una specializzazione del lembo di membrana che rende possibile e controlla i processi di

adesione tra cellule. Tali processi sono anche resi possibili dalla struttura di rivestimento esterno adesa al

versante extracellulare del plasmalemma detta glicocalice.Esse possono essere occludenti comunicanti e

aderenti .Quelle di cui ci occuperemo sono le giunzioni comunicanti e aderenti.

Le GIUNZIONI COMUNICANTI ( gap junctions) sono siti specializzate per la comunicazione intercellulare

presenti fra cellule animali. Sono punti in cui le membrane plasmatiche di cellule adiacenti si avvicinano

strettamente fra loro, ma non prendono diretto contatto. Infatti, lo spazio fra le cellule è riempito da

filamenti molto sottili che sono in realtà delle “ conduttore “ molecolari che attraversano le membrane

plasmatiche adiacenti e si aprono nel citoplasma , delle 2 cellule vicine . Rispetto alle altre giunzioni

intercellulari, le giunzioni “ gap “ hanno una composizione molecolare più semplice: sono composte

interamente da una proteina integrale di membrana chiamata connessina ( proteine coinvolte nella

formazione delle giunzioni serrate, strutture di adesione intercellulare e coinvolte nella comunicazione fra

cellule adiacenti e con l’ambiente extracellulare. Le molecole di connessina possiedono quattro porzioni

transmembrana e due anse extracellulari, più una singola ansa e le code carbossi e amminoterminali nel

lato citoplasmatico)sono raggruppate nella membrana plasmatica a formare un complesso detto

connessono, che attraverso completamente la membrana. È un composto da 6 subunità di connessine

organizzate intorno ad una apertura centrale . Durante la formazione delle giunzioni, GAP, i connessoni

delle membrane plasmatiche di cellule adiacenti si legano fra loro mediante interazioni fra domini

extracellulari delle subunità di connessine. Una volta allineati , i connessoni di cellule adiacenti formano dei

canali completi che collegano il citoplasma di una cellula con il citoplasma della cellula vicina . I connessoni

sono raggruppati in corrispondenza di regioni specifiche, formando delle placche di giunzioni GAP.

L’ esistenza di comunicazioni intercellulari con giunzioni GAP può essere rivelata mediante il passaggio di

correnti ioniche e di coloranti a basso peso molecolare come la fluoresceina. Al contrario dei canali ionici

altamente selettivi che collegano la cellula al mezzo esterno, i canali delle giunzioni GAP sono relativamente

non selettivi . Come i canali ionici passano essere chiusi o aperti, la chiusura di questi canali si può

sperimentalmente mediante diversi trattamenti, ad esempio, aumentando la concentrazione del calcio

intracellulare. Tuttavia, in condizioni normali la chiusura di questi canali è innescata dalla fosforilazione

delle subunità di connessina. Quindi le giunzioni GAP sono in grado di integrare le attività della singole

cellule di un tessuto in un unità funzionale.

Le quali permettono anche che le cellule cooperino metabolicamente condividendo metaboliti, quali ATP,

zuccheri fosfati, aminoacidi e molti coenzimi che sono sufficientemente piccoli da passare attraverso questi

canali intercellulari.

Le connessine, le proteine di cui sono formate le giunzioni GAP, sono membri di una famiglia multigenica . I

connessoni composti di connessine diverse presentano differenze nella conduttanza , permeabilità e

regolazione.

Le GIUNZIONI ADERENTI (o ancoranti) forniscono un supporto strutturale ai tessuti, come ad esempio i

muscoli e le cellule dell’epidermide. Esse sono rese possibili grazie a proteine intrinseche di adesione( le

CAM o le calcio-dipendendti caderine) che con la loro porzione extracellulare si legano alle loro omologhe

nella cellula adiacente e con la loro porzione citoplasmatica si legano indirettamente ai microfilamenti

actinici (che decorrono parallelamente e al di sotto della membrana plasmatica) mediante una specie di

proteina ponte come la vincolina. Nelle giunzioni aderenti i due lembi di membrana che si affrontano

corrono parallelamente tra loro.

I desmosomi sono punti di contatto intercelulare a forma di bottone che legano insieme le cellule.

Immediatamente sotto la membrana plasmatica appare una zona marcatamente elettrondensa: essa è

costituita da un addensamento di materiale proteico citoplasmatico che viene definito placca di adesione

(formata dalle desmoplachine) cui convergono i filamenti intermedi del citoscheletro (principalmente

filamenti di vimentina o cheratina negli epiteli, questi ultimi detti anche tonofilamenti), che si legano

lateralmente alla placca di adesione per poi ricurvare con un andamento che può essere paragonato a

quello di un arco a tutto sesto. Nello spazio interstiziale dello spessore di 20 nm compare una linea

mediana elettrondensa determinata da proteine calcio-dipendenti quali desmocolline e desmogleine che si

legano alla placca di adesione e alle loro omologhe in modo analogo rispetto a quanto descritto sopra. Per

la loro ultrastruttura, i desmosomi assolvono prevalentmente a funzioni meccaniche: grazie al decorso dei

filamenti intermedi, le forze conseguenti a insulti meccanici vengono ben scaricate.

Gli emidesmosomi sono particolari punti di adesione, appartenenti al gruppo delle giunzioni di

ancoraggio,si occupano della giunzione tra la cellula e la matrice extracellulare e all'interno della cellula

sono collegati a filamenti intermedi, ma a differenza dei desmosomi,le proteine di membrana coinvolte

non sono caderine, bensì integrine che, mediante altre molecole-adattatore, si legano con le fibre della

lamina basale.

Negli organismi pluricellulari lo scambio di informazioni tra cellule è di fondamentale importanza per il

normale funzionamento degli apparati. I numerosi segnali vengono identificati da appositi recettori situati

sulla membrana cellulare il quale converte il segnale in una risposta (trasduzione).I segnali a cui devono

rispondere le "cellule bersaglio", sono moltissimi e tutti estremamente importanti sia per la difesa che per

regolare i normali processi fisiologici. Ad esempio le cellule devono riconoscere e rispondere agli antigeni,

ai segnali di sviluppo, ai fattori di crescita, agli ormoni, alla luce, alle stimolazioni meccaniche, ai

neurotrasmettitori, agli odori, ai sapori ecc. Nonostante l'elevata e differenziata varietà di segnali, le

risposte che l'evoluzione ha conservato, sono realizzate mediante meccanismi relativamente poco

numerosi.

I recettori sono proteine di membrana altamente specifici che legano selettivamente, in un sito esterno, le

molecole del segnale mediante interazioni chimici deboli. La capacità dei recettori di identificare e di legarsi

alle molecole del segnale è talmente elevata che queste interazioni possono avvenire anche quando la

concentrazione del ligando [segnale] è molto piccola. Una volta legati, il complesso recettore-molecola del

segnale innesca un meccanismo di amplificazione dovuta all'azione di un enzima legato al recettore che

provoca una cascata enzimatica, attivando molte molecole di un secondo enzima e poi di un terzo e così

via.

I sistemi di trasduzione possono essere integrati tra loro potendo ricevere segnali multipli e produrre

un'unica risposta. Inoltre il prolungamento oltre le normali necessità della trasmissione del segnale si può

interrompere perchè il recettore, dopo un po' di tempo si desensibilizza per un meccanismo a feedback in

cui un enzima della cascata della risposta può produrre una inibizione retroattiva.

Le vie di trasduzione del segnale hanno caratteristiche comuni che possono essere così riassunte:

1)un segnale interagisce con il suo recettore specifico

2)Il recettore attivato interagisce con un sistema molecolare interno che produce un nuovo segnale oppure

la modificazione dell'attività di una proteina cellulare.

3)Si ha una modificazione dell'attività metabolica della cellula.

4)La trasduzione termina e la cellula ritorna nelle condizioni in cui era prima dell'arrivo del segnale.

Il citoscheletro non è da considerarsi un organulo cellulare in quanto non è racchiuso da una

membrana,esso costituisce la struttura muscolare ed ossea della cellula. Le sue funzioni sono di tipo

strutturale (ed è indispensabile quindi nelle cellule eucariotiche prive di parete), di protezione e di

movimento sia intercellulare che intracellulare. Il citoscheletro è costituito da tre tipi di filamenti proteici

che si distinguono per funzione e composizione proteica:

filamenti actinici o microfilamenti

filamenti intermedi

microtubuli

FILAMENTI ACTINICI

La componente proteica di questo tipo di filamenti è l'actina. L'actina è una proteina globulare che lega

ATP, sono i filamenti citoscheletrici più sottili. Hanno una polarità strutturale, ovvero hanno un'estremità +,

dove l'aggiunta di g-actina avviene velocemente e contribuisce quindi all'allungamento del filamento, ed

una parte - che influisce poco sull'accrescimento. La polimerizzazione inizia lentamente con 3 molecole di

actina che si legano tra loro. Nella cellula la concentrazione di actina libera è molto alta, quindi altre

molecole di actina si legano a questo polimero neoformato ed il processo diventa man mano più veloce fino

a che non si giunge ad un punto di equilibrio con l'actina libera nella cellula. Le proteine associate ai

filamenti actinici sono numerose: ci sono proteine che inibiscono la polimerizzazione dei filamenti, altre che

tagliano i filamenti e altre ancora che li incappucciano per evitare che si accrescano; ci sono anche proteine

che collegano i microfilamenti per formare un fascio, come avviene nei microvilli, ed altre proteine che

conferiscono la contrattilità ai filamenti actinici rendendoli così capaci di far cambiare forma alla cellula e di

dirigere i traffici interni ad essa.

LA MIOSINA è una proteina presente in tutte le cellule eucariotiche. È dotata di attività ATPasica, cioè è

in grado di idrolizzare l'ATP (adenosintrifosfato). Esistono diverse isoforme di miosina all'interno delle

cellule. Nel complesso le varie isoforme funzionano da "motori proteici" per l'actina; in pratica

accoppiano l'idrolisi della molecola di ATP con cambiamenti conformazionali che contribuiscono a

generare la forza meccanica per i vari tipi di motilità cellulare e sub-cellulare (contrazione cellulare,

citocinesi, traffico di vescicole).La struttura della miosina consiste in due parti principali: la testa

globulare, che lega la molecola di actina ed è dotata di attività ATPasica (cioè in grado di idrolizzare

l'ATP) e da una coda, unita alla testa, che consiste in due catene proteiche con conformazione ad elica

avvolte insieme.Il complesso actina-miosina, nelle cellule muscolari scheletriche dei Vertebrati, forma

una struttura caratteristica detta sarcomero, da cui dipende la contrazione delle fibre muscolari. La

contrazione muscolare è influenzata essenzialmente dalla concentrazione intracellulare dello ione

calcio, ma anche da altre proteine, come la tropomiosina, la troponina e la nebulina.

Filamenti intermedi sono chiamati così per il loro spessore intermedio tra quello dei microtubuli e

quello dei filamenti actinici. Le molecole che li costituiscono sono filamentose e variano a seconda del

tipo di cellula. possiedono una grande resistenza alla trazione e consentono alla cellula di sopportare

stress meccanici. A differenza degli altri filamenti citoscheoletrici, i filamenti intermedi non sono

polarizzati e sono più stabili.La polimerizzazione dei filamenti intermedi avviene nel seguente modo: 2

molecole di gas si aggregano formando un dimero, che va ad unirsi ad un altro dimero formando un

tetramero; infine i tetrameri si aggregano a loro volta fino a che non arrivano a formare un filamento di

32 molecole base molto simile ad una corda.Una categoria di filamenti intermedi presenti in tutte le

cellule è quella delle lamìne, ovvero quel particolare tipo di filamenti che va a costituire la lamina

nucleare. Nel processo di divisione cellulare la lamina nucleare deve scomparire, altrimenti il materiale

genetico della cellula non potrebbe ripartirsi tra le due cellule figlie. È necessario quindi che le proteine

che costituiscono i filamenti intermedi della lamina nucleare vengano fosforilate, in modo da renderle

instabili e portarle alla polimerizzazione. I filamenti intermedi della lamina nucleare sono controllati nei

loro processi di polimerizzazione e depolimerizzazione dalla proteina chinasi.

I Microtubuli sono tubi proteici cavi del diametro di 25nm capaci di autodemolirsi rapidamente in una

sede e ricostituirsi altrettanto velocemente in un'altra. le loro pareti sono formate da 13

protofilamenti. Anche i microtubuli sono polari. Sono composti da eterodimeri formati da una molecola

di tubulina-α e una di tubulina-β. la tubulina è una proteina capace di legarsi a GTP, ma solo la tubulina-

β può idrolizzare GTP a GDP.Il processo di polimerizzazione dei microtubuli inizia molto lentamente: più

eterodimeri di tubulina-αβ, tramite un processo detto di nucleazione, vanno a formare un piccolo

microtubulo. una volta che si è formato, il piccolo microtubulo si accresce da entrambe le parti (ma la

velocità di accrescimento è maggiore all'estremità +) e il completamento è rapido.In vitro si osserva

che, a bassissime concentrazioni di tubulina libera, sia l'estremità + che quella - si accorciano. Man

mano che la concentrazione di tubulina libera aumenta, la depolimerizzazione rallenta fino a che non si

raggiunge un punto di equilibrio, detto punto critico. l'equilibrio che si raggiunge è di tipo dinamico. In

vitro si può osservare il cosiddetto fenomeno a mulinello. Se le concentrazioni di tubulina libera sono

abbastanza elevate, i microtubuli si formano spontaneamente.Nella cellula la concentrazione di

tubulina libera non è sufficiente da poter permettere la formazione spontanea dei microtubuli, i quali

per formarsi hanno quindi bisogno di un punto di innesco che, nelle cellule animali è dato dalla

tubulina-γ, una molecola a forma di anello presente sul centrosoma. Mantenendo bassa la

concentrazione di tubulina libera, la cellula può controllare la formazione dei microtubuli, i quali

presenteranno quindi un'instabilità dinamica, ovvero si depolimerizzerano e ripolimerizzerano di

continuo a partire dal centrosoma. I microtubuli possono stabilizzarsi se alla loro estremità + si forma

un cappuccio a GTP, che si forma se prima che la tubulina-β idrolizzi il GTP si attacca al microtubulo un

altro eterodimero. Un microtubulo che nasce dal centrosoma può non depolimerizzarsi se alla sua

estremità + (quella più lontana da centrosoma) si va ad attaccare una molecola o una struttura

cellulare. Si potrebbe paragonare il centrosoma ad un pescatore che lancia le sue lenze e, se non

abbocca niente, le ritira indietro per poter effettuare un nuovo lancio.Due microtubuli possono

scorrere l'uno sull'altro grazie a speciali proteine presenti sui microtubuli che trasformano l'energia

derivante dall'idrolisi di ATP in energia motrice. al microtubulo possono attaccarsi anche organuli e

vescicole, che possono quindi scorrere per mezzo delle proteine motrici verso l'estremità + (le proteine

motrici saranno chinesine) o verso l'estremità - (le proteine motrici saranno dineine) del microtubulo.

Ciglia e flagelli sono speciali proteine dette MAPs che possono stabilizzare in maniera permanente i

microtubuli che vanno così a formare ciglia e flagelli. Le ciglia servono per il movimento della cellula.

Generalmente sono numerose sulla superficie cellulare. possono creare correnti nel liquido intorno alla

cellula in modo da indirizzare il cibo verso il luogo in cui verrà digerito, come succede per esempio nelle

spugne. La parte interna di un ciglio è detta assonema ed è costituito da una membrana che racchiude

9 coppie di microtubuli alla periferia più due microtubuli non accoppiati al centro. Questa struttura è

detta 9+2 e si ritrova in quasi tutte le forme di ciglia e flagelli eucariotici, dai protozoi all'uomo.

l'assonema si attacca al corpuscolo basale, anch'esso formato da microtubuli, con una struttura

leggermente diversa da quella dell'assonema: ci sono 9 triplette ai lati e 2 microtubuli singoli al centro.

Nelle ciglia si trovano solo le dineine come proteine motrici.

Un’altra classe di proteine accessorie assembla i filamenti in strutture ordinate più grandi formando

così legami crociati fra di essi in modi definiti geometricamente, altre proteine invece determina la

forma e le proprietà adesive elle cellule attaccando i filamenti alla membrana plasmatica.

la matrice extracellulare (abbreviata con MEC) costituisce ciascuna parte di un tessuto che non sia il

componente di una cellula. La matrice extracellulare è, in particolare, l'elemento distintivo del tessuto

connettivo. A seconda della sua composizione la MEC può svolgere differenti funzioni come ad esempio

quello di supporto delle cellule e del loro ancoraggio e di divisione tra i diversi tessuti. L'ancoraggio

delle cellule avviene attraverso interazioni tra la MEC e proteine di membrana, dette glicorecettori,

appartenenti alla famiglia delle integrine. Attraverso questi 'ponti' molecolari le variazioni della MEC

possono trasmettere stimolazioni meccaniche ed influire sull'organizzazione del citoscheletro; allo

stesso modo il citoscheletro può indurre modificazioni nella MEC.Spesso la MEC ha un ruolo nel

processo di regolazione riconoscimento intercellulare, permettendo il corretto funzionamento di

recettori cellulari come le caderine e le molecole adesive dei neuroni (N-CAM).

I glicosaminoglicani, o glicosamminglicani, (noti anche come GAGs o mucopolisaccaridi), sono lunghe

catene non ramificate formate da unità disaccaridiche che continuano a ripetersi in ordine determinato

alternando un amminosaccaride (contenente un gruppo amminico al posto di un semplice gruppo -OH)

ad un monosaccaride in genere acido (contenente cioè uno o più gruppi carbossilici e/o solfati e quindi

cariche negative).

Essendo idrofili, i GAG possono legarsi molto facilmente con molecole d'acqua, creando molecole

idratate. L'idratazione porta a una sorta di "rigonfiamento" della molecola GAG.

I GAG che spesso sono legati a proteine formando proteoglicani sono sintetizzati nell'apparto del Golgi

dove in seguito a modifiche post-trascrizionali le unità disaccariche vengono aggiunte ai core proteici.

Fa eccezione però l'acido ialuronico, che non essendo parte di proteoglicani ma trovandosi libero, vine

prodotto da enzimi presenti sulla superficie esterna della membrana plasmatica direttamente in sede

extracellulare. I GAG svolgono prevalentemente funzioni di sostegno e protezione della maggior parte

dei tessuti.Creano e mantengono costante la pressione di turgore extracellularee contengono una

grande quantità di acqua di riserva. Conferiscono alle cartilagini proprietà ammortizzanti potento i GAG

cambiare rapidamente il loro volume in seguito a forze di compressione perdendo le molecole di acqua

di idratazione. Svolgono funzioni lubrificanti all'interno della membrana sinoviale.

Hanno funzione di trasporto di molecole idrosolubili che possono diffondersi rapidamente all'interno

della struttura porosa del GAG.

Sono donatori di unità glicosidiche durante la sintesi della componente glucidica di glicoproteine(Le

glicoproteine sono macromolecole in cui una o più catene saccaridiche e acido sialico sono legate

covalentemente ad un polipeptide. I proteogligani sono considerati da alcuni come glicoproteine

strutturali costituite per più del 95% da carboidrati.E’ un disaccaride fondamentale=N acetil- amino

monosaccaride+ acido ialuronico.Il collagene è una proteina strutturale.)

L'acido ialuronico è uno dei componenti fondamentali dei tessuti connettivi dell'uomo e degli altri

mammiferi, conferendo alla pelle quelle sue particolari proprietà di resistenza e mantenimento della

forma. Chimicamente è definibile come un glicosaminoglicano dalla catena polisaccaridica non

ramificata prodotta dall'aggregazione di migliaia di unità disaccaridiche formate a loro volta da residui

di acido glucuronico (un derivato del glucosio) e N-acetilglucosamina. In vivo tutti i gruppi carbossilici

dell'acido glucuronico e della N-acetilglucosamina sono completamente ionizzati conferendo alla

molecola di acido ialuronico elevata polarità, e di conseguenza una elevata solubilità in acqua. Grazie a

questa sua proprietà l'acido ialuronico è in grado di complessarsi con moltissime molecole di acqua

raggiungendo un elevato grado di idratazione. Nella matrice amorfa di un tessuto connettivo l'acido

ialuronico (unico glicosaminoglicano ad essere presente nella matrice come tale, ovvero non legato ad

un core proteico per formare necessariamente un proteoglicano) si occupa quindi di mantenerne il

grado di idratazione, turgidità, plasticità e viscosità, poiché si dispone nello spazio in una

conformazione aggregata incamerando così un notevole numero di molecole d'acqua. È anche in grado

di agire come sostanza cementante e come molecola anti-urto nonché come efficiente lubrificante (es.

nel liquido sinoviale) prevenendo il danneggiamento delle cellule del tessuto da stress fisici.

Il collagene è la più abbondante proteina strutturale del corpo. Contribuisce a conferire resistenza alla

trazione, poiché il collagene di per sé è capace di un’elevata resistenza alla trazione, resiste cioè allo

stiramento. Le fibre collagene sono costituite da fasci di fibrille microscopiche, che a loro volta, al

microscopio elettronico, risultano costituite da fibrille submicroscopiche o microfibrille.Le microfibrille

al microscopio presentano un’alternanza di bande scure e chiare. Una banda scura e una chiara

formano un periodo ripetuto lungo l’intera estensione della fibrilla elementare. Tale periodicità risulta

dalla precisa disposizione in registro delle unità monometriche che polimerizzano a formare il

collagene.La molecola di tropocollagene è perciò composta di tre catene polipeptidiche. Le catene

tropocollagene posseggono una tipica struttura secondaria. Ciascuna è un’elica levogira in cui sono

presenti tre residui aminoacidi per giro. La presenza di glicina ad ogni terza posizione facilita lo stretto

avvolgimento del polipeptide. Tre catene

elica.Esistono vari tipi di collagene, i tipi I, II e III sono collageni di tipo interstiziale, mentre il tipo IV e V

costituiscono i collageni della membrana basale.Le cellule che producono collagene sono in grado di

produrre e secernere più di un tipo di collagene e quindi, di variare il tipo di collagene prodotto, grazie

alla sintesi di diverse proteine.La produzione di diversi tipi di collagene dipende dalla capacità di

sintetizzare catene polipeptidiche differenti (catene

pre-procollagene. Alla catena di pre-protocollagene sono uniti “peptici segnale” che dirigono il

trasferimento di questa molecola dai poliribosomi, attraverso la membrana, alle cisterne del reticolo

endoplasmatico rugoso (RER). Enzimi legati alla membrana rimuovono i peptici segnale dal lato

luminale delle membrane del RER. Le catene così accorciate sono denominate catene di

protocollagene.La prima modificazione delle catene pro-

attraverso la membrana del reticolo endoplasmatico granulare. Prolina e lisina sono incorporati nella

catena durante la sintesi. L’idrossilazione è essenziale per il passaggio del collagene al di fuori della

cellula. Inoltre la formazione della triplice elica dipende dall’idrossilazione. Il meccanismo procede

normalmente a mano a mano che le catene pro- el

RER. L’aggregazione di catene pro- terno delle cisterne del RER conduce alla formazione di


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Moses

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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze biologiche
SSD:
A.A.: 2008-2009

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Moses di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia Molecolare e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università La Sapienza - Uniroma1 o del prof Biologia Prof.

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