Biologia - macromolecole biologiche

Lezione 2

L'acqua

L’acqua è una molecola polare: ha parziale carica positiva sugli atomi di H e parziale carica negativa sull’atomo di O. In ragione della loro natura polare le molecole di H₂O possono formare legami H fra di esse o con altre molecole polari. Possono inoltre interagire con cationi o anioni (es. NaCl in H₂O → Na⁺ Cl^-).

Ioni e molecole polari sono facilmente solubili in acqua e vengono dette idrofiliche. Molecole non polari sono insolubili e tendono a minimizzare il contatto con l’acqua, sono dette idrofobiche.

Macromolecole biologiche

I lipidi

Sono molecole polari che possono avere funzione:

• Strutturale (fosfolipidi, colesterolo)
• Di carburante cellulare (grassi)
• Di ormone

Possono essere:

• I fosfolipidi (componenti strutturali) hanno una testa polare idrofilica e 2 code idrofobiche. In ambiente acquoso i fosfolipidi si orientano in modo da formare un doppio strato con le teste a contatto con l'ambiente acquoso (intra ed extra cellulare) e le code a contatto.
• Grassi (lipidi di riserva) sono molecole di glicerolo esterificate con tre acidi grassi (che possono essere saturi o insaturi).
• Steroidi hanno come elemento comune uno scheletro carbonioso fatto da quattro anelli fusi a cui si aggiungono diversi gruppi funzionali che li caratterizzano.

I carboidrati

Funzioni:

• Riserve di energia (amido nei vegetali, glicogeno negli animali)
• Ruolo strutturale (cellulosa)

Possono essere:

• Monosaccaridi (glucosio, ribosio, fruttosio)
• Polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa)

Le proteine

Gli amminoacidi

Le proteine sono polimeri formati da una catena di amminoacidi (ne esistono 20), sono quindi molecole complesse costituite da monomeri più semplici. Ogni amminoacido ha un carbonio centrale, carbonio α, che attraverso i 4 legami che può formare è legato a:

• Un gruppo amminico -NH₂
• Un gruppo carbossilico -COOH
• Un atomo di H
• Una catena laterale -R che varia da amminoacido ad amminoacido e la cui natura chimica definisce le proprietà dell’amminoacido relativo. Nell'amminoacido più piccolo, la glicina, R è semplicemente H.

Gli amminoacidi sono divisi, a seconda della natura di R, in amminoacidi:

• Polari
• Carichi positivamente
• Carichi negativamente
• Elettricamente neutri
• Non polari, con gruppi laterali idrofobici

Funzioni delle proteine

• Strutturale (collagene)
• Riserva (ovalbumina)
• Trasporto (emoglobina)
• Difesa (catalitiche)
• Regolazione (ormoni)
• Movimento (miosina)

Classificazione delle proteine

Struttura primaria: È una catena lineare dove gli amminoacidi sono legati con un legame peptidico che occupa il gruppo carbossile che precede con quello amminico che segue. Il primo amminoacido, detto amminoterminale, ha il gruppo amminico libero, l'ultimo, detto C-terminus, ha libero il gruppo carbossilico. Nella sequenza primaria abbiamo sullo stesso piano lo scheletro di ciascun elemento con i gruppi laterali all'esterno.

La struttura primaria è una struttura teorica, in natura infatti le catene peptidiche non stanno distese ma presentano dei ripiegamenti.

Struttura secondaria: Spesso all’interno di una catena di amminoacidi vengono a formarsi dei legami a H (tipo di legame energeticamente debole e transiente, si può formare e rompere, che si stabilisce quando un atomo di H si trova tra, per esempio, l'N di un gruppo amminico e l'O di due atomi elettronegativi, classicamente O e azoto) un gruppo carbossile di un amminoacido anche lontano nella catena.

Ci sono due strutture ricorrenti che si formano a causa di questi legami:

• α elica: cilindrico destrorso
• Foglietto β: struttura piatta, legami a idrogeno tra regioni diverse e parallele

Possiamo trovare entrambi questi legami in una stessa proteina. Ci sono anche sezioni che non seguono queste strutture determinate ma hanno forme varie: sono regioni importanti, danno infatti dinamicità alla proteina.

Struttura terziaria: Dipende dalla struttura primaria, ci permette di vedere come la proteina si configura nello spazio tridimensionale. Poiché i gruppi laterali hanno natura chimica diversa, vengono a contatto tra di loro anche se lontanissimi nella struttura primaria, modificandone spazialmente la forma.

Ci sono contatti di natura diversa:

• Legami a idrogeno (poco forte)
• Legame a ponte disolfuro, legame disolfuro tra due cisteine (molto forte)
• Legame ionico, quando si trovano vicini amminoacidi polari carichi di segno opposto (molto forte)
• Legame idrofobico: due valine con i gruppi laterali vicini si stabiliscono delle interazioni idrofobiche, che allontanano l'acqua, formando tasche idrofobiche.

Struttura quaternaria: Non per tutte le proteine, ma per quelle formate da più catene terziarie (per esempio l'emoglobina, due catene α, due β).

Domini proteici

Se analizziamo strutture diverse possiamo vedere come diverse proteine codificate da geni diversi e che svolgono funzioni diverse contengono moduli, porzioni, del tutto simili. Le proteine più grandi sono organizzate in domini che possiamo trovare in tante proteine differenti. Le proteine sono dunque strutture modulari. È una prova evolutiva che i genomi sono andati incontro a dei riarrangiamenti, spostamenti di DNA da una parte all'altra o duplicazioni di esso. Il risultato è che nei genomi di tutti gli organismi sono presenti dei pacchetti di informazione che codificano per degli stessi domini proteici, che però oggi si trovano assemblati in maniera diversa.

Folding delle proteine

Il raggiungimento della corretta conformazione (struttura terziaria) delle proteine è quasi sempre guidato da proteine accessorie: chaperoni e le chaperonine. Dal momento che a partire da una stessa struttura primaria ci possono essere varie alternative di conformazione terziaria, e che una sola funzioni correttamente, c’è bisogno di agenti che ne controllino il folding. I chaperoni fin dalle prime fasi...