Biologia - macromolecole

Le macromolecole

Acqua e vita

L'acqua è il composto più abbondante nelle cellule, infatti, rappresenta dal 60% al 90% della maggior parte degli organismi viventi. Il mantenimento di un ambiente interno acquoso costante è il compito fisiologico più importante di tutti gli organismi, sia acquatici sia a vita aerea.

L'acqua ha diverse proprietà straordinarie che la rendono particolarmente adatta al suo ruolo essenziale nei sistemi viventi. Le notevoli proprietà dell'acqua si possono spiegare, in gran parte, sulla base dei legami idrogeno che si formano tra le sue molecole. Sebbene i legami idrogeno siano molto più deboli dei legami covalenti, in una molecola di acqua, essi richiedono notevole energia per la rottura.

Chimica biologica universale

Tutti gli organismi usano lo stesso insieme di molecole di base per la costruzione ed il corretto funzionamento del loro organismo. Esiste, cioè una sorta di chimica biologica universale, testimonianza della discendenza comune di tutti gli organismi viventi. Tutte le molecole di cui necessitano gli organismi sono state selezionate molto presto nel corso dell'evoluzione sulla base della loro struttura che le rendeva adatte svolgere particolari funzioni. Gli organismi più antichi hanno trasmetto ai loro discendenti (ossia tutte le forme di vita presenti oggi sulla terra) la capacità di fare uso di queste molecole.

I mattoni molecolari dell'edificio della vita sono caratterizzati da molti aspetti comuni. Per prima cosa, la chimica della vita è basata sull'elemento carbonio! Il carbonio ha la capacità di dare legami covalenti con se stesso e permettere la formazione di un imponente numero di strutture C-C lineari, ramificate, cicliche e a gabbia, completate da idrogeno, ossigeno, azoto e altri atomi capaci di formare a loro volta legami covalenti.

Il carbonio

Solo pochi altri elementi, che possiedono anch'essi quattro elettroni nel guscio più esterno, sono in grado di comportarsi analogamente e tra questi il Silicio, che si trova immediatamente dopo il carbonio nel gruppo IVB del sistema periodico degli elementi. I composti Si-Si, però, non sono resistenti in un'atmosfera ricca di ossigeno e in tali condizioni si ossidano formando silice (SiO₂) che è il principale costituente delle sabbie e del quarzo, ma che non è in grado di formare materiali atti a sostenere la vita.

Il carbonio è un atomo leggero in grado di formare 4 legami covalenti con altri atomi. Questa caratteristica permette agli atomi di C di legarsi fra loro per formare delle catene o degli anelli che costituiscono la "ossatura" delle grandi molecole della vita. Quando più atomi di C si legano fra loro, rimangono liberi dei siti di legame che possono essere usati da altri elementi, i più comuni dei quali sono l'H e l'O, ma si possono legare, sebbene con minore frequenza, N, Z e P. Le molecole costituite da uno scheletro carbonioso e contenenti legami covalenti H-C sono dette molecole organiche, in quanto sono i composti più importanti degli organismi viventi.

I soli composti del carbonio considerati inorganici sono molecole molto semplici come l'anidride carbonica (CO₂) e gli ioni carbonato (CO₃^2-). Tutte le sostanze che non contengono atomi di carbonio sono classificate come sostanze inorganiche sebbene molte di esse, come ad esempio l'acqua e molti tipi di ioni, siano componenti di importanza vitale per gli organismi viventi.

Monomeri e polimeri

Gli organismi sono in grado di costruire una grande varietà di molecole organiche di piccole dimensioni. Molte di queste sono monomeri (mono = uno) ossia elementi base che uniti fra loro possono dar luogo a molecole di grandi dimensioni. Alcune di queste molecole sono costituite da pochi monomeri, altre invece, ne contengono un numero elevato e sono dette polimeri (poli = molti). I polimeri di dimensioni più grandi prendono il nome di macromolecole (macro = grande). Un modo arbitrario per definire le macromolecole si basa sulla massa molecolare. Sono considerate macromolecole le molecole la cui massa è superiore a 50.000 dalton.

Le proteine

Le proteine rappresentano più del 50% del peso secco di animali e batteri. La ragione per cui esse sono presenti in così grande quantità è dovuta al fatto che svolgono funzioni molto importanti per l'organismo. Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole:

• La catalisi delle reazioni metaboliche (enzimi);
• Le difese immunitarie (immunoglobuline);
• Il trasporto di ossigeno (emoglobina);
• Il trasporto di nutrienti (albumina);
• Il movimento (actina, miosina).

I monomeri costituenti le proteine sono gli amminoacidi. La struttura generale di un amminoacido (eccetto la prolina) consiste in un atomo di carbonio α il quale forma legami con:

• Un gruppo amminico (NH₂);
• Un gruppo carbossilico (COOH);
• Un gruppo indicato con la lettera R che rappresenta uno dei venti possibili laterali che contraddistinguono un amminoacido dall'altro.

In soluzione acquosa (quindi anche nella cellula e nei liquidi dell'organismo) il gruppo carbossilico libera l'H⁺ mentre il gruppo amminico basico lega l'H⁺ per cui, nel complesso, la molecola presenta due parti con cariche opposte COO^- e NH₃⁺. Alcuni amminoacidi portano anche altre cariche, in quanto possiedono gruppi laterali R ionici.

Le proteine di tutti gli organismi contengono lo stesso insieme di venti amminoacidi formati da atomi di carbonio, ossigeno, idrogeno, azoto, in alcuni casi, zolfo. Dei venti amminoacidi proteici, alcuni sono definiti essenziali. [Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi, soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei mammiferi poiché sono gli unici codificati dal DNA].

Un amminoacido è definito 'essenziale' se all'interno dell'organismo non sono presenti le strutture (enzimi, proteine di sintesi) necessarie a biosintetizzarlo; è perciò necessario che questo amminoacido venga introdotto con la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono:

• La lisina
• La leucina
• L'isoleucina
• La metionina
• La fenilalanina
• La treonina
• Il triptofano
• La valina
• L'istidina

La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di essere dei polimeri lineari di amminoacidi. Ciascuna proteina ha però una propria struttura tridimensionale che la rende capace di svolgere specifiche funzioni biologiche.

Nello schema dei venti amminoacidi, la parte non sottolineata (C, H, COOH, NH₂) rappresenta la parte comune a tutti gli amminoacidi, la struttura generale. La parte rimanente rappresenta il gruppo R che contraddistingue ogni amminoacido, dunque le diverse catene laterali. I gruppi R possono essere:

• Apolari
• Polari
• Ionici (cioè possedere una carica elettrica netta ai valori di pH tipici degli organismi viventi).

Alcuni gruppi contengono zolfo, altri azoto, altri possiedono strutture cicliche. Le cellule sono in grado di sintetizzare migliaia di tipi diversi di proteine usando i venti amminoacidi comuni. Le proprietà di ciascuna proteina sono determinate dagli amminoacidi che la compongono e dalla sequenza con cui questi si succedono. L'unione di due amminoacidi avviene tramite un legame covalente chiamato legame peptidico, che unisce il gruppo carbossilico di un amminoacido con il gruppo amminico dell'altro. Il legame di due amminoacidi dà luogo ad un dipeptide. I polipeptidi sono, invece, lunghe catene lineari formate da 150-750 residui di amminoacidi.

Uno dei due amminoacidi terminali di un peptide ha il gruppo amminico libero, non impegnato cioè in un legame peptidico, per cui questa estremità del peptide prende il nome di un'estremità amminica o N-terminale. Analogamente, l'altra estremità è detta C-terminale.

Una proteina è un'unità funzionale formata da uno o più polipeptidi ripiegati in modo tale da conferire all'insieme una forma caratteristica che permette alla molecola di svolgere una certa funzione. L'insulina ad esempio, che è una proteina formata da due polipeptidi legati fra loro, funziona come ormone ed è responsabile della rimozione del glucosio dal circolo sanguigno.

Struttura delle proteine

Dal punto di vista biochimico le proteine possiedono diversi livelli strutturali:

• Struttura primaria
• Struttura secondaria
• Struttura terziaria
• Struttura quaternaria

Struttura primaria

È determinata dalla sequenza degli amminoacidi lungo la proteina (il polipeptide).

Struttura secondaria

Sulla base della struttura primaria, la catena polipeptidica può assumere determinate conformazioni. In questo livello strutturale sono coinvolti, attraverso legami H, i residui a livello del legame peptidico (C=O e NH). In altre parole, è determinata dalla disposizione nello spazio degli amminoacidi vicini lungo la catena. A causa della rigidità delle giunzioni tra legami peptidici, è possibile soltanto un numero molto limitato di strutture secondarie regolari, di cui le principali sono:

• Configurazione tipo α-elica
• Configurazione tipo foglietto-β

Configurazione tipo α-elica La struttura secondaria più frequentemente assunta dalla catena polipeptidica è rappresentata da un avvolgimento a spirale detto α-elica. Spiralizzazione della catena amminoacidica su se stessa lungo un asse longitudinale.

• È una struttura in cui la catena polipeptidica è avvolta a spirale.
• Le catene laterali degli amminoacidi (R) si protendono verso l'esterno rispetto all'asse della spirale.
• L'α-elica è stabilizzata da legami idrogeno intracatena che si formano tra l'ossigeno carbonilico di un legame peptidico e l'idrogeno ammidico di un legame peptidico situato a 4 residui di distanza sulla catena.
• La prolina interrompe l'α-elica.
• Gli amminoacidi con catene laterali (R) voluminose o cariche possono interferire con la formazione dell'α-elica.

Configurazione β-foglietto La catena peptidica assume un andamento a "zig-zag". Questo livello strutturale si verifica quando più componenti della stessa catena amminoacidica interagiscono tra di loro con ponti H.

• I polipeptidi che formano un foglietto β possono disporsi in modo parallelo o anti-parallelo.
• Un foglietto β può essere formato anche da una singola catena polipeptidica ripiegata su se stessa: in tal caso i legami a H sono legami intracatena.
• La superficie dei foglietti β è "pieghettata".

Struttura terziaria

La struttura terziaria di una proteina è responsabile della forma complessiva della molecola. Essa è determinata dalle interazioni tra i gruppi “R” appartenenti a parti diverse della catena. In altre parole, è la struttura tridimensionale caratteristica delle proteine globulari, originata dal ripiegamento su se stessa della struttura secondaria. Le interazioni possono essere di quattro tipi:

• Legami ionici fra gruppi con carica positiva e gruppi con carica negativa;
• Legami idrogeno fra gruppi polari che portano cariche parziali di segno opposto;
• Interazioni idrofobiche che determinano l'avvicinamento di gruppi R non polari. La forza principale che mantiene uniti i gruppi R non polari è la tensione superficiale esercitata dall'acqua che li circonda. L'acqua comprime i gruppi non polari allo stesso modo con cui essa forza le goccioline d'olio non polari ad occupare il minor spazio possibile;
• Ponti disolfuro che sono dei legami covalenti che uniscono gli atomi di zolfo dei residui di una cisteina.

Struttura terziaria (i domini)

• Le catene polipeptidiche formate da più di 200 amminoacidi in genere comprendono 2 o più domini, piccole unità compatte.
• I domini sono le unità strutturali e funzionali di una proteina.
• I diversi domini di una proteina sono spesso associati a differenti funzioni.