BIOLOGIA
ACQUA pag. 2
BIOMOLECOLE
Zuccheri pag. 3
o Lipidi pag. 4-5
o Acidi nucleici pag. 5-6
o Proteine pag. 6-8
o
REAZIONI pag. 8-9
ORIGINE DELLA VITA
Virus pag. 10-11
o Cellula procariotica (+ batteri) pag. 12
o Cellula eucariotica pag. 13
o Cromosomi + replicazione DNA pag. 13-14
TRASCRIZIONE pag. 15-16
TRADUZIONE o SINTESI PROTEICA pag. 16-17
Organelli nella cellula eucariotica pag. 18-19
o
CICLO CELLULARE
Mitosi e meiosi pag. 20-21
o Morte cellulare: necrosi e apoptosi pag. 21
o
I tessuti viventi sono costituiti per circa il 70% da H O; la restante parte è formata da
2
grandi molecole (proteine, acidi nucleici, carboidrati e lipidi) e una piccola parte da
ioni. pag1
Prima di vederli nello specifico, occorre fare delle precisazioni sulla molecola
dell’acqua: legame a idrogeno,
Gli atomi sono legati da un legame debole
Le cariche positive sono sull’H, le cariche positive sull’O perché più
elettronegativo idrofila
È una molecola (o polare, o solubile) cioè capace di formare legami a
idrogeno con un’altra molecola di acqua
È importante per due reazioni:
CONDENSAZIONE: due molecole tendono a perdere 1 molec. di H O e i due
2
monomeri ottenuti si legheranno con legame covalente
IDROLISI si parte dai prodotti della condensazione e si aggiunge una molecola di
:
H O
2 gruppo funzionale
Si definisce quella catena laterale R
che legata a una molecola conferisce
delle particolari caratteristiche; è una catena variabile.
ZUCCHERI pag2
triosi
I sono costituiti da 3 atomi di carbonio, sono importanti perché costituiscono
una fonte di energia e forniscono scheletri per la costruzione di strutture. A
seconda dell’orientamento dell’OH prendono il nome di D- (dx) o L- (sx)
pentosi
I sono a 5 atomi di carbonio. Come per i
triosi, a seconda dell’orientamento dell’OH
prendono D- / L- .
Si richiudono a formare un anello e questo determinerà un’ulteriore classificazione
in base all’orientamento dell’OH sopra o sotto il piano (α se sotto, β se sopra)
esosi
Gli sono a 6 atomi di carbonio. GALATTOSIO LATTOSIO
Questi, in forma monomerica, GLUCOSIO +
possono unirsi a formare i
polisaccaridi: FRUTTOSIO
SACCAROSIO
I LIPIDI pag3
Oltre a fornire energia, sono fondamentali perché sono elementi costitutivi di
strutture cellulari in particolare delle membrane. Sono messaggeri chimici. La
molecola è idrofobica cioè incapace di formare legami a idrogeno con l’acqua.
Possono essere formati da grassi:
SATURI INSATURI
Tutti gli atomi di C Gli atomi di C condividono
sono 2 elettroni
impiegati nel legame con doppio legame
covalente
trigliceridi
I sono costituiti da 1 molec. di glicerolo esterificata (cioè forma dei ponti
tramite l’ossig) + 3 molec. di acidi grassi
fosfolipidi
I costituiti da 1 glicerolo + 2 acidi grassi
La presenza di acido ortofosforico
attribuisce la caratteristica idrofila.
Sono perciò molec anfipatiche, ossia
presentano una porzione idrofila e una
idrofoba.
Questa caratteristica le rende
fondamentali soprattutto nella
composizione delle membrane.
In base alla tipologia di legame gli
atomi potranno disporsi sullo stesso
piano (trans) o su piani differenti (cis).
La presenza dei doppi legami determina
la fluidità (più saturi: meno fluidità).
Il fatto di essere anfipatiche fa si che
quando vengono posti in acqua si
dispongono con teste polari verso
l’esterno e code apolari verso l’interno.
La membrana plasmatica è costituta da doppio strato di fosfolipidi pag4
sfingolipidi
Nella cellula individuiamo altre categorie di lipidi, per esempio gli che
steroidi
hanno come moelcola base la sfingosina, e gli come per esempio il
colesterolo: a temperature basse aumentano la fluidità, a temperature alte
impediscono che diventano troppo fluide.
ACIDI NUCLEICI
DNA e
RNA Fa in modo che le info
Molecola puramente contenute nel DNA
informazionale vengano codificate
nucleotidi
Entrambi formati da
Base azotata
Zucchero pentoso (ribosio per RNA, desossiribosio
per DNA)
Uno o più molec di acido fosforico
pag5
eliche antiparallele
Il DNA è costituito da 2 tenute insieme da legami a idrogeno tra le
complementari.
basi azotate delle due eliche. Per questo motivo si dice che sono La
sequenza degli amminoacidi determina l’informazione genica. Le basi azotate si
legano sempre AT e GC
L’RNA può essere di vario tipo è quindi assume molteplici funzioni:
Ribosomiale rRna costituente dei ribosomi
Messaggero mRNA codifica info genetica
Transfer Trna trasporta fisicamente gli amminoacidi; ha una struttura a
trifoglio con braccio accettore e braccio dell’anticodone
PROTEINE
Da esse dipendono tutte le funzioni degli organismi viventi; sono strutturali, segnali, di
trasporto, regolatrici, altre sono enzimi ossia dei catalizzatori.
l’amminoacido
L’unità monomerica è
Gruppo carbossilico
Gruppo amminico
Catena R variabile
Gli amminoacidi si legano tra loro tramite
legame peptidico, un legame covalente che
deriva dalla condensazione tra due
amminoacidi. pag6
Altro tipo di legame è il ponte di
solfuro ossia legame che coinvolge gli
amminoacidi che hanno il gruppo
tiolico (-SH), perdendo l’idrogeno
Es. cisteina
STRUTTURA DELLE PROTEINE
Primaria: determina la sequenza/successione degli amminoacidi. Nella catena
troviamo un ammino (N) e un carbossi (C) terminale.
In seguito alla formazione del legame peptidico si formerà quella
Secondaria: che può essere
β foglietto
susseguirsi di foglietti antiparalleli
α elica
in seguito a formazione di legami a H si
avrà la formazione di una vera e propria
elica
Terziaria: configurazione della catena polipeptidica nello spazio. Sono numerose
ma quelle effettive sono poche perché dipende dal minor contenuto energetico
ossia dalla maggior stabilità.
Quaternaria: è opzionale, non sempre presente. Alcune per funzionare hanno
bisogno di ripiegarsi ancora generando la 4° struttura, ma diciamo che con la
terza sono complete e possono funzionare
Il ripiegamento di una proteina, finalizzato all’attività biologica, avviene grazie a delle
proteine chiamate Cheperon a forma di gabbia in grado di acquisire all’interno la
struttura primaria, sottoporla a ripiegamenti e fare in modo che venga fuori una
proteina ripiegata e quindi funzionante. pag7
denaturazione di una proteina
Con
s’intende la rottura dei ponti di solfuro
o dei legami a idrogeno; quindi la
proteina perde la sua struttura
terziaria perciò perde la sua attività
bio
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