Biologia e genetica - digestione dei glicidi

La digestione del glicidi

La digestione dei glicidi, in particolare dei polisaccaridi amiloso, amilopectina e glicogeno, inizia nel cavo orale ad opera della endoglicosidasi amilasi salivare o ptialina, prodotta dalle ghiandole salivari sottolinguale e sottomascellare e dalla ghiandola parotide, ed immessa nella saliva sotto stimoli meccanici e chimici.

L'amilasi, strutturalmente, è una proteina presente nella saliva in almeno 5 differenti isoforme raggruppate in due famiglie. Una famiglia contiene le isoforme 1, 3, 5, altamente glicosilate e leganti Ca2+, mentre l'altra famiglia contiene le isoforme 2 e 4 che sono proteidi semplici leganti soltanto il metallo. Il calcio è presente in ragione di uno ione per mole di protide ed è essenziale per l'attività dell'enzima, unitamente al cloro che può legarsi come cloruro ione ad un aminogruppo di un residuo di lisina nelle vicinanze del sito attivo. L'amilasi ha un ambito di azione.

nei riguardi del pH molto ampio esteso fra 3.8-9.4 con un punto massimo intorno a 7. Attacca fra i polisaccaridi introdotti con la dieta esclusivamente amiloso e con maggiori difficoltà amilopectina e più difficilmente ancora glicogeno comportandosi con endoglicosidasi attiva esclusivamente su legami α1-4 glucosidici. Prodotti terminali di un'azione esauriente sono per l'amiloso maltoso 87% e glucosio 13%, per l'amilopectina e glicogeno 72% maltoso, 19.5% glucosio e 9% isomaltoso, misura quest'ultimo del numero di catene laterali del polisaccaride di origine. Inibitore dell'amilasi di tipo competitivo è il maltoso che probabilmente va a legarsi con un residuo di triptofano del sito catalitico. L'amilasi salivare inizia a lavorare soltanto nello stomaco e continua in questa azione fin quando l'acidità del succo gastrico abbassa il pH all'interno del bolo al di sotto di 3.5 e fin quando non viene digerita dalla pepsina del

Succo gastrico. La digestione gastrica dei polisaccaridi comporta l'idrolisi di circa il 10% dei legami 1-4 glucosidici presenti sulla molecola. La digestione dei polisaccaridi continua nell'intestino tenue ad opera della amilasi pancreatica, prodotta già in forma attiva e veicolata dal pancreas esocrino all'intestino tenue a mezzo del succopancreatico. Nell'intestino la amilasi pancreatica continua nella digestione dei polisaccaridi sopraelencati trasformandoli in: maltoso, isomaltoso e glucoso. Anch'essa è un calcio protide inibito da γ-maltoso. Nell'intestino esiste poi una terza amilasi detta esoamilasi intestinale o amilasi altamente glicosilata, prodotta dalle cellule ad orletto a spazzola dell'intestino, distribuita sulla superficie delle stesse ed esposta al lume intestinale. Essa attacca amiloso, amilopectina e glicogeno dagli estremità non riducenti togliendo idroliticamente un residuo di glucoso alla volta ed attaccando sia.

legami 1-4α βsia legami 1-6 glucosidici. Importante i legami glucosidici in polisaccaridi tipo cellulosa non vengono riconosciuti da enzimi come le amilasi e come tali questi polisaccaridi verranno attaccati solo nell'intestino crasso dalla flora batterica e quindi non contribuiranno all'apporto di glucosio. Nell'intestino, i disaccaridi maltoso e isomaltoso saranno substrato per la disaccaridasi di origine intestinale maltasi ed isomaltasi che li trasformeranno in glucosio, provvedendo in questo modo a proteggere l'amilasi pancreatica dall'inibizione da maltoso. Importante è ricordare che l'isomaltasi e la saccarasi sono parte di un'unica proteina polifunzionale prodotta da un solo gene che, una volta posizionata sulla membrana plasmatica, va incontro ad una parziale proteolisi forse ad opera della tripsina, originando così due frammenti che rimangono legati per interazioni elettrostatiche o idrofobiche, l'uno, corrispondente.

All'estremo aminoterminale della proteina originaria, ad attività isomaltasica, e l'altro, corrispondente all'estremo carbossilterminale della proteina originaria, ad attività saccarasica.

La lattasi è soggetta ad alterazioni che ne riguardano l'espressione. Queste alterazioni possono essere dovute a difetto del gene specifico che può essere assente, o bloccato nella sua espressione, o capace di produrre una proteina inattiva (deficit primario). In alternativa il deficit può essere secondario dovuto a resezione intestinale, trattamento prolungato con farmaci (cortisonici) o con antibiotici specialmente quelli con azione elettiva sulla mucosa intestinale, ad eliminazione dalla dieta di latte e latticini e conseguentemente di lattoso. Disponibilità di latte trattato preventivamente.