Che materia stai cercando?

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

Relazioni topologiche tra i compartimenti cellulari.

La membrana nucleare come invaginazione della membrana

citoplasmatica.

Nucleo e citosol topologicamente continui.

Mitocondrio come batterio simbionte.

ER, apparato di Golgi, endosomi, lisosomi e vescicole trasportatrici

formano una famiglia.

Le proteine iniziano ad essere sintetizzate sui ribosomi nel citosol.

Le proteine che hanno segnali di smistamento sono indirizzate:

fuori dal citosol (proteine di secrezione) tramite vescicole di

secrezione

nel nucleo

nell’ER

nei mitocondri o negli altri organelli.

L’orientamento delle proteine e dei lipidi nella membrana dal

compartimento donatore è conservato nella membrana del

compartimento bersaglio, mentre le proteine solubili sono

trasferite da lume a lume.

I segnali di smistamento sono specifici e sono riconosciuti da recettori

proteici sull’organello bersaglio, oppure da traslocatori che aiutano

l’associazione al recettore specifico. I segnali per lo stesso organello

sono intercambiabili.

Tre modalità di trasporto delle proteine.

Trasporto regolato tra citosol e nucleo, dove i pori nucleari fungono da

chiusure selettive per grossi complessi macromolecolari

Trasporto transmembrana, dove proteine traslocatrici dirigono proteine

attraverso una membrana dal citosol ad un compartimento

topologicamente distinto (ER o mitocondrio).

Trasporto vescicolare, dove vescicole di trasporto passano da un

compartimento ad un altro.

Segnali di smistamento: peptidi segnali sulla proteina

Peptide segnale/peptidasi

Zona segnale

ER: segnale di 5-10 aa idrofobici

Se trattenute nell’ER altri 4 aa nella zona carbossiterminale.

Mitocondri: peptidi segnali formati da aa carichi positivamente, che

si alternano ad aa idrofobici.

La costruzione degli organelli è complessa per cui gli organelli si

ingrossano, si scindono in due e poi vengono divisi nelle cellule

figlie.

Traffico delle proteine dentro e fuori il nucleo.

I segnali di localizzazione nucleare sono stati identificati per la

prima volta sulla proteina virale Antigene T del virus SV40, che si

accumula nel nucleo della cellula ospite per la replicazione del DNA

virale.

Le proteine vengono sintetizzate su ribosomi sulla superficie del

nucleo in contatto con l’ER. Le proteine sintetizzate vengono fatte

passare attraverso l’ER e le aperture della membrana nucleare

(pori) nello spazio perinucleare. Le proteine sono importate

attraverso i pori in conformazione ripiegata. I peptidi segnali non

vengono tagliati via (necessità di exporto e reimporto frequente).

Segnale di importo nucleare per grandi proteine, per trasporto attivo

con uso di ATP

Ingresso di istoni (3 milioni mol per min), DNA ed RNA polimerasi,

proteine dei ribosomi, fattori trascrizionali e regolatori .

Uscita di tRNA, mRNA e ribosomi assemblati (6/min)

L’esportazione dell’RNA messaggero viene favorito dal cappuccio al

5’, che permette di distinguerlo dai pre-mRNA non ancori maturi

Gli RNA transfer e ribosomali sono esportati qunado già

complessati con proteine, che contengono i segnali di esporto.

Complesso del poro nucleare: diffusione libera in canali acquosi che

permettono il passaggio di molecole idrosolubili piccole (sino a 50.000

dalton e con diametro massimo di 9 nm).

Trasporto attivo attraverso i complessi del poro richiede fattori citosolici

ed ATP (vale anche per l’RNA)

Chaperonina hsp90 maschera il segnale di trasporto nucleare sul

recettore dell’ormone glucocorticoide.

Le proteine mitocondriali sono importate:

nella matrice

nello spazio intermembrana.

grazie a segnali di indirizzamento, posti nella porzione amino-terminale.

Nella matrice: il peptide segnale si lega ad un recettore sulla membrana

mitocondriale esterna e la proteina viene traslocata grazie alla presenza di

un secondo traslocatore sulla membrana interna: si crea un punto di

contatto tra le due membrane.

Le proteine sono traslocate “non ripiegate”. Intervengono in questo

processo le proteine chaperonine, come hsp70, che mantengono le proteine

srotolate. L’idrolisi dell’ATP viene usata per staccare l’hsp70 e fornire

energia motrice per importare la proteina attraverso il traslocatore.

La traslocazione delle proteine nella membrana mitocondriale interna

e nello spazio intermembrana richiede:

la sequenza segnale

una sequenza di aa idrofobica dopo il peptide segnale, che funziona

da nuovo peptide segnale quando il primo è stato tagliato via dalla

peptidasi (meccanismo simile alla traslocazione nell’ER)

Reticolo endoplasmatico: forma il 50% delle membrane e con il suo “lume” o

“cisterna” il 10% del volume. Sede di biosisintesi di proteine e lipidi.

SRP: regione 1) lega il ribosoma e ferma la sintesi proteica; 2) lega il peptide

segnale; 3) lega il recettore della SRP sulla membrana dell’ER. Contiene

anche un sito che lega GTP.

Traslocazione nell’ER delle proteine di secrezione o di membrana

La particella di riconoscimento del segnale (SRP) fa la spola fra la membrana

dell’ER e il citosol.

L’SRP riconosce il peptide segnale sulla proteina di nuova sintesi appena emerge

dal ribosoma, ci si lega e causa una pausa nella sintesi proteica, che permette al

ribosoma di ancorarsi sulla membrana dell’ER.

Dirige il peptide ad un recettore SRP specifico, che insieme ad un traslocatore

proteico trasferisce la catena in crescita attraverso la membrana

(cotraduzionale).

Occorre idrolisi di ATP per la traslocazione. L’energia della sintesi proteica può

essere usata per forzare la catena nel canale formato dal traslocatore nella

membrana dell’ER.

I traslocatori contengono pori acquosi

Proteina solubile rilasciata nel lume

dal taglio con la peptidasi

Proteine transmembrana monopasso:

peptide che ferma il trasferimento: l’alfa elica idrofobica della proteina.

Proteine transmembrana multipasso:

Un peptide segnale interno serve da segnale d’inizio del trasferimento. Una

combinazione di segnali d’inizio e di fine servono per i vari segmenti

transmembrana.


PAGINE

80

PESO

2.35 MB

AUTORE

flaviael

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in biotecnologie mediche
SSD:
Università: Torino - Unito
A.A.: 2013-2014

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher flaviael di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia cellulare e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Torino - Unito o del prof Tarone Guido.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!