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Polimeri
Tavola II schema visualizzazione al ME
Tipo di collagene Altri collageni, come il IV formano strutture a lamine, legandosi prima in forma di tetrameri e successivamente formando reti laminari, in grado di collegarsi con altre molecole. Il collagene IV è il costituente principale dell'lamina basale, dove si collega con laminina, proteoglicani e con altre strutture a lamine superficie cellulare. Il collagene X e l'VIII formano lamine con grani interposti, mentre il tipo VI forma filamenti moniliformi.
Tipo X (?) & VIII strutture a lamine e grani
Tipo VI L'Elastina forma compatta forma distesa
I legami crociati dell'elastina
1 I legami crociati dell'elastina si formano per deaminazione ossidativa di 4 lisine, con la formazione di intermediari aldolici, che dopo una reazione di desmosina condensazione dannoluogo ad un composto ciclico definito desmosina.
2 3 I Proteoglicani PG Le più frequenti unità disaccaridiche dei PG glicosammminoglicani
Condroitin solfato: Ac.glucoronico/N-acetil galattosammina 4 o 6 solfato
Keratan solfato: Galattosio 6 solfato/N-acetil glucosammina 4 o 6 solfato
Ialuronato: Ac. Glucuronico/N-Acetil Glucosammina
Core proteico PG
Acido ialuronico Unità ripetitive: Ac. Glucuronico/N-Acetil Glucosammina Core proteico Link-protein
Ac ialuronicoglucosamminoglicani
Struttura del perlecano
Core proteico di 467-kDa, contiene domini multipli e lega PG, laminina, e altre molecole della LB. È coinvolto nell'adesione cellulare e nella migrazione delle creste neurali.
I piccoli proteoglicani ricchi in leucina
Sono caratterizzati da sequenze ripetute ricche in leucina adiacenti a sequenze ricche in cisteina. Legano glicani, collagene e la superficie cellulare. Svolgono ruoli di regolazione sull'organizzazione della ECM, da una parte, e sulla proliferazione cellulare dall'altra.
Fibrilla collagene ialuronano proteoglicani
Schema di interazioni proposto per le tre componenti principali dell'ECM
dell'umor vitreo: ialuronano, fibrille collagene e proteoglicani (PGs). I PGs legano le fibrille collagene via specifici siti di legame e le strutture collagene/PGs sono mantenute distanti e idratate dalla rete dello ialuronano che a sua volta interagisce con i condroitinsolfati dei ponti di PGs. (Modificato da Scott1992 Ref. 6) Le Metalloproteasi di matrice Modello strutturale di Lamina Basale Possibili interazioni molecolari Collagene IV Laminina Catena A Domini di legame Superficie cellulare È un componente principale della Catena B1 Catena B2 lamina basale ed il primo a comparire Collagene IV nello sviluppo embrionale (due blastomeri). entactina Ha un PM di ~900 kDa. È composta da tre catene polipetidiche legate da ponti disolfuro, definite A, B1 e B2, che si eparina organizzano dando luogo ad una struttura cruciforme. La parte centrale della molecola ha un dominio a superelica, le estremità sono globulari. Per le sue proprietà di legare collagene IV, PG e recettori dellasuperficie cellulare gioca un ruolo centrale nella organizzazione dell'ECM e nel suo ancoraggio alle cellule
eparina o Superficie eparan solfato cellulare
Domini di legame La fibronectina E' un componente principale della ECM pericellulare Compare precocemente nello sviluppo embrionale fibrina dove svolge un ruolo nella migrazione dei territori presuntivi. eparina Ha un PM di ~250 kDa. E' composta da due catene polipetidiche legate da ponti di solfuro, codificate da sequenze un singolo gene. Esiste in forma solubile circolante e RGD come polimeri insolubili nel territorio pericellulare.
superficie Per le sue proprietà di legare collagene, PG e recettori della superficie cellulare gioca un ruolo centrale nell'organizzazione dell'ECM e nel suo ancoraggio alle cellule
fibrina
NH NH2 2 La galectina Omodimero di 14.584 Da. Regola l'apoptosi e il differenziamento cellulare.