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Appunti di scienze biologiche sulla parte di biochimica basati su appunti personali del publisher presi alle lezioni dell’università degli Studi Piemonte Orientale Amedeo Avogadro - Unipmn, Facoltà di medicina e chirurgia. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Scienze biologiche docente Prof. P. Biologia

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Page1 IL TRASPORTO DELL’OSSIGENO

Organismo per funzionare ossigeno.

Tutte le cellule dell'organismo devono

ricevere un'adeguata quantità di

ossigeno.

Sia in Hb che in Mb l’O si lega tramite

2

una struttura di nome eme a porzione

più importante di questa struttura è uno

ione di tipo Ferro 2+

Com'è fatto questo piccolo

gruppo che serve a legare

l'ossigeno?

La struttura eme senza Fe 2+ =

PROTOPORFIRINA IX.

 Questa struttura è legata

all'interno delle varie subunità e grazie Fe 2+ può legare O .

2

 Ogni subunità di Hb contiene 1 eme, quindi, ogni molecola di Hb può legare fino a 40 .

2

 La Mb ha 1 sola catena e un solo gruppo eme e potrà legare una sola molecola di O .

2 2+

Per poter avere questo legame con l'ossigeno, è necessario che l'atomo di ferro sia un Fe Il ferro può

.

esistere in due stati di ossidazione: 2+ e 3+. Il 3+ non può legare l'ossigeno. Quando Hb si ossida perde la

capacità di legare I’ O 2

Come funziona l’emoglobina?

L'emoglobina si carica di ossigeno dove è presente in maggiore quantità = polmoni. Lo trasporta fino ai tessuti

periferici e qui lo rilascia, per dare un’adeguata ossigenazione.

L'emoglobina che si trova nel torrente arterioso si chiama Ossi-emoglobina [perché ha legato l'ossigeno].

Dopo aver rilasciato l'ossigeno, che serve alle cellule per la respirazione cellulare, l'emoglobina torna, tramite

il torrente venoso, ai polmoni, dove può ricominciare il ciclo di trasporto.

CO Prodotti di scarto del metabolismo cellulare che deve essere eliminato. Ci sono diversi modi per

2

eliminarla:

 Uno è tramite la respirazione polmonare. l’Hb lega la CO2 tramite la parte proteica cioè con le

estremità N terminali delle proteine. La C02 reagisce con le estremità N terminali e forma un

composto che si chiama RESIDUO CARBAMMINO TERMINALE.

 Si possono legare 2 molecole di C0 per molecola di emoglobina. Cosi la C0 , tramite il torrente

2 2

venoso, torna ai polmoni e la reazione si Inverte: l'emoglobina rilascia la C0 , che viene eliminata

2

tramite la respirazione

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Hb ha quindi due funzioni diverse: 2+

1. Trasporto di O dai polmoni ai tessuti periferici, grazie al Fe e al gruppo EME

2

2. Trasporto di C0 ai polmoni. Il sito è diverso non avviene attraverso il legame con l’EME ma con la

2

parte proteica del Hb.

SATURAZIONE DI OSSIGENO la quantità di ossigeno legato all'emoglobina rispetto alla quantità di ossigeno

presente nell'ambiente circostante.

PRESSIONE PARZIALE DI OSSIGENO la quantità di O nel organismo. Concentrazione di O presente in un

2 2

particolare distretto cellulare del organismo PO 2

Mano a mano che Hb percorre il nostro organismo e passa dai polmoni ai tessuti periferici, la quantità di

ossigeno che troviamo nell'ambiente diminuisce, di diminuisce anche la quantità di ossigeno legata

all'emoglobina. Questa diminuzione segue un andamento sigmoide Significa che non c'è proporzionalità

(altrimenti vedremmo una retta).

Anche quando ci troviamo nei tessuti periferici, l'emoglobina non è mai

completamente scarica, com’è possibile?

LEGAME COOPERATIVO: significa che l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è regolata dalla quantità di

ossigeno che l'emoglobina porta legato. Una emoglobina Senza ossigeno ha bassa affinità per l'ossigeno, fa

più fatica a legarlo. Più invece lega ossigeno, più aumenta l'affinità, cioè più facilmente lo legherà e lo terrà

legato, perché se l'Hb, quando si trova nei polmoni, legasse l'ossigeno e lo rilasciasse subito, l'ossigeno

continuerebbe a rimanere nei polmoni, Invece succede che nei polmoni c'è tanto ossigeno e le molecole si

legano all'hb, che si carica e continua a tenere legato l'ossigeno.

Man mano che si sposta, passa da una situazione dove abbiamo tanto ossigeno a situazioni in cui l'ossigeno è

sempre di meno; quindi l'ossigeno comincia ad essere rilasciato, se fosse rilasciato a mezza via, l'Hb

arriverebbe ai tessuti periferici avendolo già perso tutto. Al contrario, quando arriva ai tessuti periferici, dove

già di per sé l'ossigeno è scarso, allora l'emoglobina rilascia tutto l'ossigeno. È importante che, una volta

scaricato l'ossigeno, Hb diminuisca la sua affinità per l'ossigeno, perché altrimenti lo lascerebbe, ma lo

rilegherebbe, riportandoselo via.

L'affinità dell'Hb per l'ossigeno è regolata direttamente dalla quantità di ossigeno presente

nell'ambiente, per cui la cooperatività di legame consiste proprio nel fatto che meno ossigeno c'è,

meno facilmente l'Hb lega l'ossigeno.

Ma cosa vuol dire alta o bassa affinità? Cos'è che aiuta l'emoglobina a rilasciare

o a tenere l'ossigeno?

 Fondamentale è la conformazione della nostra molecola: le proteine hanno una struttura primaria (la

loro sequenza di amminoacidi); una struttura secondaria (es: alfa-elica); questa si ripiega a

formare dei gomitoli (la struttura terziaria) e, in molecole complesse come l'Hb che hanno più di una

parte, l'assemblaggio delle parti porta a una struttura tridimensionale: la struttura quaternaria.

Hb è costituita da 4 parti diverse che possono disporsi nello spazio in modo diverso una rispetto all'altra

conformazioni: T, che sta per tesa; e R, che sta per rilassata. Per legare o rilasciare l'ossigeno,

l'emoglobina deve formare o rompere dei legami (legame ferro- ossigeno). La capacità di legare in maniera

più forte o meno forte l'ossigeno è determinata dalla conformazione.

Semplificando: abbiamo che Hb è costituita da 2 e 2β.

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Come sono organizzate queste quattro subunità nella molecola di Hb? Abbiamo

prima la formazione di dimeri per associazione di 2 subunità, cioè sI formano i dimeri e i legami che

β1 β2,

tengono insieme i dimeri sono interazioni forti di natura idrofobica e i due dimeri si associano I 'uno all'altro

tramite legami ionici e legami idrogeno.

CONFORMAZIONE T: assume Hb senza ossigeno e, siccome è priva di ossigeno, si chiama

deossiemoglobina.

CONFORMAZIONE R: quando l'O si lega al ferro legato al gruppo eme, che è legato alla proteica

2

dell'emoglobina, provoca una sorta di stiramento di ogni subunltà che cambia forma. Quando tutti gli ossigeni

sono legati, i due dimeri cambiano disposizione l'uno rispetto all'altro e ruotano, parte dei legami idrogeno e

ionici si rompe e la struttura risulta più rilassata e più larga, perché ci sono meno legami che tengono uniti i

due dimeri.

Perché il primo ossigeno fa fatica a legarsi, poi il secondo ne fa meno e cosi

via?

Le 4 subunità dell Hb Sono tutte collegate tra loro, quando si lega il primo ossigeno, la prima subunità tende a

cambiare forma, ma fa fatica. Poi si lega il secondo ossigeno e anche la seconda subunità comincia a

cambiare. Quindi adesso ci sono due punti di tiraggio e la proteina comincia a cambiare forma. Ma più tira e

più cambiano forma le due subunità che hanno legato l'ossigeno. Questi legami si tirano dietro anche le altre

subunità legate (che non hanno ancora O ). Mano a mano che cambiano forma, l'ossigeno fa meno fatica a

2

entrare e si lega più facilmente. Dopo che abbiamo legato tre ossigeni, la quarta subunità si trova già nella

forma aperta e quindi l'ossigeno entra. Quindi l'ossigeno è il primo sensore, la prima molecola che

aiutal'Hb a legarne tanto e a rilascialo dove deve, attraverso una complessa serie di fenomeni

molecolari.

Quando l'ossigeno viene perduto cosa succede?

L'Hb torna in forma tesa, che lega molto meno ossigeno, arriva livello dei polmoni dove c’è tanto ossigeno e si

lega. L'Hb si apre, diventa una conformazione R, lega tutto l'ossigeno che può. Quindi si allontana dai polmoni

con l'ossigeno legato. Mentre percorre il nostro organismo, l'ossigeno comincia a diminuire e l'Hb comincia a

rilasciarlo, ma è ancora in forma R, finché non arriva nei tessuti periferici, dove l'ossigeno è meno e allora ne

viene rilasciato tanto e l'Hb diviene in forma T, cosicché l'ossigeno rilasciato può restare nei tessuti, LHb

ritornerà in forma R soltanto una volta arrivata nei polmoni.

Quali fattori modificano l'affinità dell’emoglobina per l'ossigeno?

LA QUANTITÀ STESSA DI OSSIGENO

1. che, regolando la forma dell'emoglobina, regola I 'affinità

di Hb per l'ossigeno.

L'EFFETTO BOHR

2. che diminuisce l'affinità dell'Hb per l'ossigeno, favorendone cosi il rilascio.

I nostri tessuti periferici producono C02, un prodotto di scarto che dev'essere eliminato. In parte si lega

all'Hb e viene eliminata con la respirazione. In parte la C02 prodotta, una volta all'interno del nostro

globulo rosso (in inglese RBC: red blood cell), reagisce con l'acqua del citoplasma del globulo rosso,

grazie a un enzima chiamato Anidrasi carbonica che sintetizza H CO (acido carbonico), un acido che

2 3

in acqua (e noi siamo in acqua, perché siamo nel citoplasma di una cellula) perde un protone e si

-

+ +

dissocia in protone H e ione HCO (bicarbonato), che torna nel plasma. Il protone H va invece a legarsi

3

alla parte proteica dell'emoglobina, cioè la protona.

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Ma quale forma di Hb protona?

L’ Hb in conformazione T, nella forma "deossi", senza l'ossigeno. Se noi abbiamo Hb in forma R, che sta

rilasciando l'ossigeno, la protonazione aumenta la facilità della conversione da R a T, cosicché viene

rilasciato ancora più ossigeno. Non è una sostituzione a livella dell'eme: l'ossigeno legato all'eme e

viene rilasciato; i protoni si legano invece alla parte proteica. Questo facilita il cambio di forma della

proteina, che passa alla forma T (bassissima affinità per l'ossigeno). Questo ha la funzione di

massimizzare la quantità di ossigeno rilasciata al livello dei tessuti.

L'emoglobina protonata rilascia l'ossigeno e si trova in forma deossi, rimane senza ossigeno legato, torna

ai polmoni e qui si deprotona, perché avviene l'effetto opposto a quello appena visto: nei polmoni la CO 2

viene eliminata attraverso la respirazione, e quindi, senza protone e in presenza di tanto ossigeno l'Hb si

ritrasforma in R carica l'ossigeno e ricomincia il giro.

LA TEMPERATURA

3. : se diminuisco la temperatura Hb aumenta la sua affinità per 0 , se aumento la

2

temperatura l’Hb diminuisce la sua affinità per O 2

2 3 BIFOSFOGLICERATO (2,3 BPG) [diminuisce l’affinità per O ]

4. . 2

 Formata da 3 atomi di carbonio.

 Viene sintetizzato nei RBC attraverso una ramificazione della GLICOLISI.

 Il 2,3 BPG si può legare all'emoglobina in rapporto 1:1 nel mezzo del foro della sola forma T. (Quindi

quando l'ossigeno non presente), quando è presente il passaggio alla forma R è più difficile perché

Hb deve rompere i legami con il 2,3 BPG ed espellerlo. Solo a quel punto l’ emoglobina può passare

in forma R.

 Ci sono delle situazioni in cui la quantità di ossigeno che l'individuo riesce a respirare è minore (per

esempio ad alta quota, o in presenza di certe patologie come asma o enfisema). Quando l'ossigeno

respirato meno della norma, è fondamentale il ruolo di questa piccola molecola, perché l'organismo

risponde a una diminuita quantità di ossigeno sintetizzando più 2,3 BPG (ad esempio nel caso di

adattamento ad alta quota). Immettendo meno ossigeno, ai tessuti ne dovrebbe arrivare di meno, ma,

producendo più 2,3 BPG, la nostra Hb, pur recuperando meno ossigeno, ne rilascia la stessa quantità

a livello dei tessuti (esempio: in condizioni normali ne lega 4 e ne rilascia 3; in altura ne lega solo 3,

ma le rilascia tutte).

MONOSSIDO CARBONIO (CO) 2+

5. Si lega al Fe del EME sostituendo con una forza 20.000 volte

O2

superiore a quella dell’O Anche se c’è meno CO rispetto a O , Co tende a legarsi di più di O . Il legame

.

2 2 2

di CO con Hb è irreversibile: l’unico modo di staccare CO è un trattamento in camera iperbarica. Se in Hb

anche solo un sito è legato con CO la molecola rimane in forma R e non rilascia più ossigeno

Diversi tipi di emoglobine

Esistono diversi tipi di Emoglobina. Alcune sono presenti nell'adulto, altre nel feto e nell'embrione.

β

HbA è la forma più comune: è il 90% del emoglobina totale dell’ individuo adulto costituita da 2

2

Le β possono essere vere e proprie, poi ci sono le catene δ (delta) che hanno sequenza amminoacidica

diversa. δ

Si possono avere anche delle HbA in percentuale 2-5% 2

2

2

 HbA che è diversa perché legata al glucosio chiamata Hb glicosilata e normalmente è presente tra il 3-9

1c

%. La quantità di HbA dipende dal glucosio presente nel nostro sangue e quindi, in individui diabetici, la

1c

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presenza di questa emoglobina è più elevata.

 HbF ("F" Sta per "fetale”) presente anche nel adulto 2%, costituita sempre da catene e da catene β, ma

quelle di tipo β sono di tipo γ (gamma).

Nel feto è l'emoglobina prevalente, un feto ha una emoglobina differente perché non respira direttamente.

Infatti l'HbF ha più affinità con l'ossigeno rispetto alla HbA c ciò le permette di prelevare I 'ossigeno dal

sangue materno a livello della placenta.

 Emoglobine patologiche. La più nota è Hbs ANEMIA FALCIFORME un amminoacido β è mutato; cioè è

mutato un nucleotide del gene e il glutammato diventa valina. Il glutammato è un amminoacido carico

negativamente, mentre la valina è un amminoacido idrofobico. I RBC diventano a falce e la loro membrana

è piu rigida è non trasporta bene O2

PERCHÉ ASSUMONO QUESTA STRANA FORMA? Perché quando l'emoglobina S è in forma T,

tende a formare delle fibre, delle catene: polimerizza e si formano delle lunghe catene di emoglobina.

Inoltre queste fibre tendono poi ad allinearsi e cristallizzarsi, cosi si formano fibre ancora più grosse di Hb

all'interno del citoplasma del RBC. Questo è il motivo per cui, da tondeggiante, il globulo rosso diventa poi

allungato, Stiamo parlando di un fattore irreversibile, che causa una scarsa ossigenazione a livello dei

tessuti. Inoltre questi globuli rossi, passando nei capillari, possono romperli o occluderli

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IL METABOLISMO

Il METABOLISMO è un insieme di funzioni del nostro organismo e delle nostre cellule che parte dai

NUTRIENTI, li digerisce e li trasforma in energia e componenti. Prende questa energia e questi componenti e li

usa per fare le sue cellule per far funzionare le sue cellule.

Nelle cellule ritroviamo poi carboidrati, grassi e proteine, ma non quelli che abbiamo mangiato, bensì quelli

adatti alle nostre cellule.

Tutto si riduce a rottura di legami e formazione di nuovi legami. Si parte da molecole complesse che noi

rompiamo, la rottura dei legami libera energia che noi immagazziniamo sotto forma di Atp, che viene poi

utilizzato per compiere altre azioni.

NUTRIENTE = tutto ciò che si introduce con la dieta.

PROTEINE AMMINOACIDI

ZUCCHERI –> MONOSACCARIDI

GRASSI ACIDI GRASSI E GLICEROLO

CATABOLISMO: fase degradativa e riduttiva, i composti vengono ulteriormente metabolizzati e viene estratta

l’energia contenuta negli alimenti di partenza. L’ energia viene raccolta sotto forma di ATP che viene usata

nella seconda fase del metabolismo, chiamata anabolismo

ANABOLISMO: fase in cui l’organismo sintetizza le macromolecole che gli servono, vengono prodotti ancora

proteine, zuccheri e grassi, che però pur appartenendo alla stessa categoria hanno una struttura diversa.

CARBOIDRATI

Si chiamano così perché contengono carbonio e acqua in egual misura. L’ acqua però non è esattamente

presente come H20 in realtà abbiamo carbonio, idrogeno e ossigeno. Oggi si scrive la formula bruta come

C H O .

n 2n n

Due grandi categorie: gli ALDOSI (gruppo Aldeidico C=O-H) e CHETOSI (gruppo C=O)

OSI ogni C lega OH più tutti gli H per suturare i legami

Lo zucchero più semplice è una molecola che contiene 3 atomi di C. Possiamo avere dai 3C ai 9C.

I più importati sono a 5C (pentosi, il RIBOSIO) e a 6C (esosi, GLUCOSIO)

RIBOSIO nel DNA come DESOSSIRIBOSIO (manca O2 in posizione 2) esiste una forma ciclica e lineare negli

acidi nucleici è sempre ciclica

GLUCOSIO monosaccaride (ricordiamo anche il fruttosio che è esoso monosaccaride)

DISACCARIDI formati da 2 monosaccaridi: LATTOSIO e SACCAROSIO legati da un LEGAME

GLICOSIDILICO

POLISACCARIDI: ( 1000 +) tante molecole di glucosio legate dal legame GLICOSIDILICO, amido, cellulosa,

glicogeno

Perchè se sono tutti costituiti da glucosio, li chiamiamo con nomi diversi? Perché cambia la loro forma. Ad

esempio nella cellulosa il legame glicosidico fa si che le molecole di glucosio siano perfettamente allineate,

che formino linee parallele. Invece nell'amido e nel glicogeno (l'amido si trova nelle piante; il glicogeno invece

è la forma corrispondente all'amido che si trova negli animali) troviamo forme simili, che differiscono dalla

cellulosa perché formano strutture globulari: la catena tende cioè ad arrotolarsi su se stessa.

Perché, visto che è sempre glucosio?

La prima differenza sta che nella cellulosa i legami glicosidici sono di tipo β e puntano verso l'alto dando

strutture lineari, mentre nel amido e nel glicogeno i legami glicosidici sono legarmi di tipo che puntano verso

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il basso e danno strutture a spirale.

La seconda differenza sta nel fatto che amido e glicogeno sono polimeri ramificati.

La differenza fra amido e glicogeno sta nella quantità di ramificazioni. Il glicogeno è più ramificato dell'amido. Il

vantaggio di avere una molecola con più ramificazioni è che occupa meno spazio.

LA DIFFERENZA DI FORMA DIPENDE DALLA DIFFERENZA DI FUNZIONE. Che il glucosio sia conservato

in un'unica grande molecola, invece che in tante piccole molecole, ha una funzione di tipo osmotico: per

evitare che le cellule si rigonfino eccessivamente, è più utile conservare tante unità in un'unica grande

molecola, piuttosto che in tante molecole più piccole. Questo evita che le cellule presentino una pressione

osmotica troppo elevata e quindi rigonfino in maniera eccessiva.

Ricordare che tutte le cellule del nostro organismo sono in grado di conservare il glucosio sotto forma

di glicogeno.

Come e dove vengono digeriti i carboidrati?

La prima fase della digestione avviene in bocca, grazie ad enzimi presenti nella saliva che si chiamano -

amilasi, si chiamano perché sono in grado di rompere i legami glicosidilici di tipo Abbiamo una prima

 .

digestione dei carboidrati ma solo parziale, poi il bolo va nello stomaco (pH 2) e l’amilasi salivare viene

inattivata. Successivamente il bolo passa nell'intestino dove il pH sale a 7, a questo livello non abbiamo

ancora digerito completamente i carboidrati e viene secreta un’altra amilasi di tipo pancreatico che

-

digerisce ancora i carboidrati fino ad arrivare a livello dei disaccaridi. Procedendo nel tratto intestinale le

cellule della mucosa intestinale rilasciano degli enzimi specifici per i vari disaccaridi qui presenti

(isomaltasi, maltasi, saccarasi, lattasi). Così i carboidrati vengono digeriti a GLUCOSIO, FRUTTOSIO E

GALATTOSIO, che vengono assorbiti dalle cellule della mucosa intestinale e passano nel torrente circolatorio

(in particolare nella circolazione PORTALE che collega l’intestino al FEGATO). La cellulosa presenta legami di

tipo β e non viene digerita, viene direttamente eliminata.

LE PROTEINE

Le proteine sono polimeri di amminoacidi [un gruppo acido e un gruppo amminico (NH2) entrambi legati allo

stesso carbonio chiamato carbonio alfa per cui spesso gli amminoacidi sono indicati come -amminoacidi]

Nelle proteine ci sono 20 amminoacidi e il gruppo R è diverso in ogni amminoacido.

Come sono uniti gli amminoacidi all'interno delle proteine?

Sono legati l’uno all’altro tramite il LEGAME PEPTIDICO che si forma per reazione tra il gruppo carbossilico (-

COOH) del primo amminoacido con il gruppo amminico del amminoacido contiguo. Durante la reazione il

gruppo OH e H escono come acqua e si forma il legame peptidico.

Gli amminoacidi possono essere raggruppati in 5 categorie a seconda delle caratteristiche del gruppo R: A.

NON POLARI, A. CARICHI NEGATIVAMENTE, A. CARICHI POSITIVAMENTE, A. POLARI NON CARICHI e

A. AROMATICI. L’insieme porta alla formazione delle varie proteine.

Le proteine presentano livelli crescenti di struttura. C'è una struttura primaria: una catena di amminoacidi

che si ripiega in vari modi, portando alla generazione di strutture secondarie. Le strutture secondarie sono

elica e β-foglietto (la catena non si arrotola ma rimane parallela). Le proteine hanno un senso da un

-

estremità c’è un gruppo N terminale libero e dall’ altra –COOH libero. Le strutture secondarie si arrotolano

ulteriormente a dare strutture terziarie, tutte le proteine hanno strutture terziarie. Le proteine costituite da più

sub-unità hanno anche una struttura quaternaria che definisce in quale disposizione tridimensionale si

associano le varie subunità.

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Il tipo di avvolgimenti e di strutture che assume la proteina dipendono dal tipo amminico che abbiamo nella

sequenza primaria ( polare, non polare, ecc…)

Ma come e dove le digeriamo?

Il nostro organismo possiede degli enzimi che possono rompere i legami peptidici. Se abbiamo una struttura

quaternaria, i nostri enzimi possono attaccare i legami peptici esposti all’esterno perché quelli all’interno sono

difficili da raggiungere. Il primo scopo è quello di denaturare la proteina, cioè rompere e aprire la struttura

tridimensionale in modo da ottenere accesso alla struttura primaria. Quando ciò è avvenuto, gli enzimi

possono lavorare ln maniera efficiente.

La digestione proteica comincia nello stomaco, che presenta cellule parietali, le quali secernano HCL che

determina il pH acido dello stomaco (pH 2). Grazie al pH acido si disgregano le strutture delle proteine e ciò

permette l'esposizione di un gran numero di legami peptidici. Poi vi è un secondo tipo di cellule, le cellule

adenomorfe, che rilasciano il pepsinogeno all’ interno dello stomaco e quando raggiunge il succo gastrico si

attiva in presenza di pH acido in PEPSINA (primo enzima che comincia a digerire le proteine). La digestione

nello stomaco passa da una proteina con migliaia di amminoacidi a dei frammenti più piccoli ma ancora

abbastanza lunghi (sono ancora polipeptidi).

Quando viene rilasciato il pepsinogeno?

All’ arrivo del bolo alimentare nello stomaco, le cellule della mucosa gastrica rilasciano nel sangue un ormone

che si chiama GASTRINA, la quale segnala alle cellule adenomorfe che è il momento di rilasciare

pepsinogeno (il pepsinogeno digerisce se stesso attivandosi a pepsina).

Questa è una prima digestione grossolana, una prima fase in cui Ie proteine cominciano a venire ridotte di

dimensioni. Dopo questo processo il bolo passa nell' intestino che ha pH 7.

Ma come è possibile dal momento che noi introduciamo qualcosa di acido nell'intestino?

Avviene la secrezione di un tampone il bicarbonato (arriva Sempre dal pancreas), all'interno dell'intestino. La

sua funzione e di alzare il ph del bolo alimentare a 7 perché tutto ciò che avviene nel nostro intestino, può

avvenire solo se il pH è 7. La pepsina non è più in grado di lavorare.

Allora intervengono nuovi enzimi, secreti dal pancreas esocrino, attraverso il dotto pancreatico, rilascia degli

enzimi digestivi sotto forma di proteine inattive. Sono tanti tipi di proteine e vanno sotto il nome di ZIMOGENI,

se fossero attivi prima di arrivare nell'intestino, causerebbero l'autodigestione del pancreas stesso. Il pancreas

conserva gli zimogeni dentro vescicole e solo nel lume intestinale, a pH 7 essi si attivano a formare delle

proteasi attive (enzimi che degradano le proteine). Gli zimogeni pancreatici sono 5 diversi: il

TRIPSINOGENO, CHIMOTRIPSINOGENO, PROELASTASI PROCARBOSSIPEPTIDASI, PROLIPASI. Essi

si trasformano in: tripsina, chimotripsina, e via dicendo (le forme attive). Tutti gli zimogeni si attivano tramite

taglio proteolitico, cioè vengono digeriti da qualche altro enzima.

Finché sono tutti interi non sono in grado di digerire nulla, la perdita di un pezzettino genere una proteina

dotata di attività enzimatica.

Da notare che tutti gli enzimi pancreatici, tranne la lipasi che digerisce i lipidi, digeriscono le proteine.

Ma chi comincia questa catena di digestione degli zimogeni?

Nel intestino è presente una peptidasi secreta dalla mucosa intestinale già in forma attiva,

l’ENTEROPEPTIDASI che comincia la cascata di attivazioni. E’ specifica per uno solo degli zimogeni, il

tripsinogeno, che viene attivato a tripsina. Poi la tripsina, oltre a digerire le proteine, attiva anche gli altri

zimogeni, trasformandoli in forme attive.

Succede dl nuovo quanto visto per i carboidrati: nel tenue gli enterociti della mucosa intestinale assorbono gli

amminoacidi che passano nelle cellule e da qui nel torrente circolatorio. In particolare passano nella

circolazione portale e vanno al fegato.

Gli amminoacidi sono suddivisi in due categorie: ESSENZIALI E NON ESSENZIALI.

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Tutti i 20 amminoacidi sono essenziali per la costituzione delle proteine nel nostro corpo, alcuni devono essere

per forza introdotti con l’alimentazione, perché il nostro organismo non li sa sintetizzare. È per questo che sono

definiti essenziali.

C’è anche una suddivisione di questi amminoacidi dal punto di vista del metabolismo: GLUCOGENICI

(servono anche per sintetizzare il glucosio) e CHETOGENICI (sintetizzano i corpi chetonici), ma alcuni

possono fare l'una e l'altra cosa.

Quali sono gli utilizzi che il nostro organismo fa degli amminoacidi che abbiamo introdotto?

Fare le proteine.

Sintetizzare altri composti: glucosio, corpi chetonici, acidi grassi e per le PORFIRINE: creatinina,

neurotrasmettitori, purine, pirimidine e vari composti che contengono azoto.

Gli amminoacidi, infatti, contenendo il gruppo amminico sono la sorgente di azoto del nostro organismo. Perciò

quando l’organismo deve sintetizzare composti con l’azoto spesso parte dagli amminoacidi, perché noi non

siamo in grado di organicare l'azoto atmosferico.

L’ ultimo destino degli amminoicidi è la CO2. In realtà al nostro organismo non serve ed è il prodotto di scarto

che si ottiene quando si ossidano gli alimenti.

Quindi un destino degli è amminoacidi è quello di essere ossidati, così da poter recuperare energia per fare

ATP.

I GRASSI O LIPIDI

Sono divisi in due classi di RISERVA (trigliceridi o triacilgliceroli) e STRUTTURALI.

Il glicerolo è una molecola piccola a 3C alla quale sono attaccati tre acidi grassi.

I lipidi strutturali: la molecola di base è sempre glicerolo al quale sono attaccate due code di acido grasso e

una testa polare (va a formare le membrane quella plasmatica e tutte quelle di tutta la cellula).

La testa polare è a contatto con la parte acquosa mentre le code sono rivolte una verso l’atra e si formano i

doppi strati lipidici.

Che tipo di code si trovano nei lipidi?

Ci sono vari tipi di acidi grassi che possono essere attaccati ai nostri lipidi, e questi acidi grassi possono avere

code tutte sature, quindi in cui i vari atomi di C sono rutti uniti da legami singoli; oppure possono presentare

delle insaturazioni, dovute alla presenza di doppi legami.

Qual è la differenza?

Se non c'è il doppio legarne abbiamo una struttura più o meno dritta; se invece inseriamo doppi legami, l'acido

grasso della coda si ripiega e non più disteso. La presenza o l’ assenza di acidi grassi con dei doppi legami

determina una diversa fluidità di membrana. Il grado fluidità della membrana dipende dalla percentuale delle

code.

Gli acidi grassi ANIMALI sono prevalentemente SATURI, quelli VEGETALI INSATURI.

Due importanti sono l’ACIDO LINOLEICO e l’ACIDO LINOLENICO. Perché sono importanti?

Per inserire dei doppi legami in fondo alla catena. Questi acidi grassi servono all'organismo per sintetizzare

acidi grassi più lunghi, come l'acido arachidonico che serve per la sintesi di altre molecole, per esempio le

prostaglandine, che sono mediatori dell'infiammazione. Inoltre l'acido arachidonico è essenziale per la

segnalazione intracellulare.

Come vengono digeriti e assorbiti i lipidi?

Il processo avviene nell'intestino, i lipidi sono sostanze idrofobiche, mentre il succo gastrico è una soluzione

acquosa, quindi i lipidi non si sciolgono nel succo gastrico. Il primo processo che deve avvenire è quello di

solubizzare i lipidi in modo che possano entrare in contatto con gli enzimi digestivi.

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Chi svolge quest’ azione?

I lipidi vengono emulsionati dai Sali biliari, dalla bile. La bile è contenuta nella cistifellea, ma viene sintetizzata

dal fegato e rilasciato nel primo tratto del intestino quando arrivano gli alimenti.

Come sono fatti i Sali biliari?

Una parte è idrofilica, mentre l’altra è idrofobica.

Cosa succede quando si mescolano con i grassi che abbiamo mangiato ?

Emulsionano i grassi e li inseriscono all’ interno di micelle, specie di vescicole in cui viene messa la parte

idrofobica; nella parte esterna, a contatto con una soluzione acquosa abbiamo le code.

L’ enzima che agisce sui lipidi e la lipasi che li degrada. I primi lipidi sono dei trigliceridi, dalla cui digestione

otteniamo il glicerolo più tre acidi grassi. Il gliceroli è una molecola solubile in acqua mentre gli acidi grassi non

lo sono e vengono assorbiti dalla mucosa intestinale.

L'enterocita assorbe gli acidi grassi dalla mucosa intestinale e all’interno della cellula riforma i trigliceridi, che

vengono associati ad apolipopotreine e colesterolo in modo tale da costruire una particella che si chiama

CHILOMICRONE (sono molto grandi e non riescono ad attraversare la membrana dei vasi sanguigni, prima

devono passare attraverso il sistema linfatico)

Come è fatto un e chilomicrone?

È una particella che appartiene alla categoria delle lipoproteine. Esistono diversi tipi, quattro dei quali hanno

una struttura molto simile: una specie di sacchettino con dentro lipidi di vario tipo.

Il chilomicrone ne è un esempio: esiste uno strato di fosfolipidi che determina la forma della nostra

particella, ne delimita la superficie. Abbiamo i lipidi con testa polare all'esterno e le code idrofobiche

rivolte all'interno. All’ interno del chilomicrone troviamo colesterolo e proteine (apolipoproteine con nomi

particolari B48, CIII, CIl).

Cosa contengono al loro interno?

I chilomicroni contengono trigliceridi ed esteri del colesterolo.

Qual è la funzione del chilomicrone?

Distribuisce ai tessuti periferici gli acidi grassi dei suoi trigliceridi.

Come viene liberato un acido grasso che è contenuto in un trigliceride che a sua volta sta nel chilomicrone?

Ci vuole una proteina che permetta questo, la lipasi. Lipasi significa che digerisce i lipidi. Questo enzima è

presente nel torrrente circolatorio e riconosce il chilomicrone grazie alle sue apolipoproteine, in particolare la

CII. L'enzima riesce a digerire i trigliceridi contenuti nel chilomicrone. Quindi gli acidi grassi escono e possono

attraversare lo strato lipidico spontaneamente ed entrare nei tessuti periferici. Qui hanno due possibili destini:

1. Riformare altri trigliceridi che vengono depositati e conservati in questa forma (nel tessuto adiposo);

2. Possono venire usati per produrre ATP, cioè formano energia.

I trigliceridi sono molecole grandi e idrofobiche e se non li solubilizziamo, non riusciamo a trasportarli. Li

dobbiamo inserire nei chilomicroni proprio perché altrimenti non potremmo trasportarli dall'intestino ai tessuti

periferici.

Quali sono le altre apolipopotreine?

Ci sono Vldl, Ldl, Hdl. Le sigle si riferiscono alla densità delle nostre particelle. Le VldV sono le lipoproteine a

bassissima densità; le LDL hanno bassa densita; le HDL hanno alta densità. I trigliceridi non sono gli unici lipidi

che mangiamo: un altro importantissimo è il colesterolo, che serve alla funzione cellulare. I chilomicroni

servono a distribuire i lipidi nel nostro organismo.

Perché abbiamo quattro tipi di lipoproteine con densità diverse?

La loro densità è direttamente dipendente dal loro contenuto. Il contenuto di un chilomicrone è per il 90%

trigliceridi, poi piccole quantità di proteine, fosfolipidi e anche colesterolo ed esteri del colesterolo. Le proteine


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Corso di laurea: Corso di laurea in infermieristica (ALBA, ALESSANDRIA, BIELLA, NOVARA,TORTONA, VERBANIA)
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