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ASPARTATO (amminoacido polare – idrofilo – carico negativamente)
E’ un amminoacido polare, definito anche come acido dicarbossilico,
-
in quanto presenta 2 gruppi carbossilici -COO ; quello nella catena
laterale determina l’acidità della molecola.
L’aspartato rientra anche nel metabolismo: dona infatti il suo gruppo amminico nel
ciclo dell’urea; inoltre, da questo amminoacido è possibile produrre glucosio, il che
indica che questo amminoacido rientrerà anche nel metabolismo del glucosio e nel
processo energetico.
GLUTAMMATO (amminoacido polare – idrofilo – carico negativamente)
E’ un amminoacido polare, definito anche come acido dicarbossilico,
-
in quanto presenta 2 gruppi carbossilici –COO ; quello nella catena
laterale determina l’acidità della molecola.
Come l’aspartato, anche il glutammato rientra nel metabolismo:
anch’esso infatti dona il suo gruppo amminico nel ciclo dell’urea e
rientra nel metabolismo del glucosio e nel processo energetico.
LISINA (amminoacido polare – idrofilo – carico positivamente)
E’ un amminoacido polare basico, in cui la carica positiva della 3+
molecola è determinata dal + presente sul gruppo amminico –NH .
Tale gruppo amminico, potrà stare esposto all’acqua e potrà ad
esempio andare ad interagire con l’aspartato o il glutammato,
carichi negativamente.
ARGININA (amminoacido polare – idrofilo – carico positivamente)
E’ un amminoacido polare basico che presenta un gruppo
guanidinico nella catena laterale, il che determina la carica
positiva della molecola.
E’ un amminoacido molto importane in quanto fa interazioni molto
forti ed inoltre è da questo che otteniamo l’ossido nitrico
(mediatore della vasodilatazione) e l’urea.
ISTIDINA (amminoacido polare – idrofilo – carico positivamente)
Presenta nella catena laterale un anello imidazolico ed interviene
nella struttura e nella funzione sia dell’emoglobina che degli
enzimi proteolitici.
Lo stato di ionizzazione dell’anello imidazolico dipende molto
dalle fluttuazioni del pH – soprattutto intorno a pH neutro – a
seconda del quale può modificare la sua carica.
L’istidina può quindi essere definita come un sensore del pH
nelle proteine, compresa l’emoglobina.
AMMINOACIDI APOLARI: sono lipofili, cioè non solubili in acqua
GLICINA (amminoacido apolare – idrofobico -)
E’ l’amminoacido che presenta la catena laterale più semplice, in
quanto questa è rappresentata da un atomo di idrogeno.
(amminoacido apolare – idrofobico -)
ALANINA
La sua catena laterale è rappresentata da un gruppo metilico -CH 3
VALINA (amminoacido apolare – idrofobico - )
La catena laterale presenta due metili –CH , perciò l’acqua farà
3
fatica ad organizzarsi attorno a queste molecole, in quanto si
creerà un guscio idrofobico.
LEUCINA (amminoacido apolare – idrofobico - )
Presenta una catena laterale un po’ più lunga ed è un
amminoacido ramificato; tra leucina ed isoleucina (seguente) varia
sostanzialmente solo la posizione del secondo metile –CH .
3
ISOLEUCINA (amminoacido apolare – idrofobico - )
Rispetto alla leucina cambia solo la disposizione nello spazio, in
quanto si tratta di un isomero.
METIONINA (amminoacido apolare – idrofobico - )
La metionina possiede un atomo di zolfo (S), perciò questo è un
altro amminoacido solforato, così come la cisteina, tuttavia questo
non crea ponti disolfuro!
Questo amminoacido è un indicatore di invecchiamento delle
proteine in quanto lo zolfo (S) può essere ossidato, con formazione
di metionin-sulfossido, che viene a sua volta riconosciuto come
costituente di una proteina invecchiata, e quindi questa viene
subito degradata.
AMMINOACIDI AROMATICI: sono tendenzialmente idrofobici e possiedono proprietà
specifiche.
FENILALANINA (amminoacido aromatico – idrofobico - )
Presenta un anello benzenico nella catena laterale, perciò rispetto
alla tirosina è maggiormente idrofobica.
TIROSINA (amminoacido aromatico)
Presenza un fenolo nella catena laterale, ma l’ossidrile –OH può
essere coinvolto in legami idrogeno.
TRIPTOFANO (amminoacido aromatico – idrofobico - )
Presenta un anello indolico nella catena laterale, per questo è
abbastanza idrofobico, tuttavia l’azoto indolico (NH) può creare
ponti idrogeno.
Tendenzialmente è collocato nel cuore nella proteina, nella
posizione più centrale.
Sia il triptofano, che la tirosina, che la fenilalanina, hanno la
caratteristica di essere fluorescenti.