Biochimica generale

le basi della vita

la biochimica studia i costituenti della materia vivente e i loro processi di trasformazione.

• Estrazione energia dall'ambiente tramite molecole di riserva o nutrienti
• Capacità di crescita, differenzazione e riproduzione
• Capacità di rispondere ai cambiamenti dell'ambiente

Ci sono diverse molecole importanti della materia vivente:

• gli element: i più importanti sono H, Na, Ca, K, C, U, O, P, S, Cl
• i composti
• i gruppi funzionali: composti del carbonio
• i metaboliti
• le macromolecole

gli organismi si dividono su due grandi categorie:

• Autotrofi: riduzione CO₂ a glucosio favorita dalla luce
• piante   6 CO₂ + 6 H₂O → C₆H₁₂O₆ + 6 O₂
• Eterotrofi: ossidazione del glucosio a CO₂ e produzione di energia
• noi   C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ → 6 CO₂ + 6 H₂O

le reazioni che si svolgono nel nostro organismo possono essere di due tipi:

Endoergoniche: reazioni che hanno bisogno di energia

Esoergoniche: reazioni che liberano energia

Noi possiamo svolgere anche reazioni endoergoniche basta che le accompagniamo a reazioni esoergoniche

Esempio:

Glucosio + fosfato inorganico → Glucosio-6-fosfato (1)

È una reazione esoergonica lo vediamo anche dal grafico e per questa avviene una reazione molto esoergonica

Reazione 1

ATP → ADP + Pi

reazione molto esoergonica

• Reazione 1
• Reazione 2
• Reazione 3

ΔG₃ = ΔG₁ + ΔG₂

Reazione 2

Reazione 3

Glucosio + ATP → Glucosio–P + ADP

Per quanto riguarda (ovvero reazione molto esoergonica) servire sempre ATP per far avvenire reazioni endoergoniche.

Se facendo abbiamo risolto il problema dell’energia chimica, quello della velocità, che risolveremo più avanti con gli enzimi.

l’acqua

H^δ- O^δ+ H^δ+

104.5

Molarità acqua forza 55

L’acqua è la matrice ideale della vita in quanto in essa è possibile l’interazione con diversi tipi di molecole.

Negli organismi viventi costituisce più del 70% del peso.

Questa coesione rende le molecole polari di come in acqua mentre le molecole apolari rigide e solo idrofiste.

legame ad idrogeno

Dato che la differenza di elettronegatività è minore le molecole non hanno tendenza alle ionizzazioni.

Nel ghiaccio ogni molecola di acqua forma quattro legami con molecole vicine.

legame idrogeno forte

Legame fosfodiestere

E' un legame tra i nucleotidi, riguarda i zuccheri e viene chiamato così perchè è presente il fosforo tra i due legami esteri (3'-5').

Riguardano perché danno i numeri anche ai carboni dello zucchero: la base che ha come zucchero ribosio questo l'acido. Nella deossiribonucleica si forma distanza una sacca da una catena (Estremità 5') ed estremità 3'. Se non è presente lo zucchero può ci da doppio filamento al basa.

I due filamenti variano in direzione opposta tra loro, le basi sono complementari e sono tenuti insieme da legami ad idrogeno.

Complementarietà:

• Citosina con guanina: 3 legami ad idrogeno
• Adenina con timina: 2 legami ad idrogeno

Il DNA è detto a doppia elica detrossa

Le Proteine

Sono catene di amminoacidi, e sono al centro di tutti i meccanismi biologici che avvengono all'interno di noi.

Le proteine si possono classificare biologicamente: "fini amminoacine" che evocano le transaminasi e legano altre molecole a selettive interazioni cellulari con la matrice.

Il legame che lega le proteine può diminuire disuguali. Il modo più importante è a base di successivi acidi amminoici e polipeptidici il primo amminoacido lascia libero NH₂ e l’ultimo lascia libero il COOH.

Le proteine si dividono in:

Essenziali - Vie cataboliche

• Isoleucina
• Leucina
• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptofano
• Valina

Non essenziali

• Alamina
• Arginina
• Asparagina
• Acido aspartico
• Cisteina
• Glutammina
• Acido glutamico
• Glicina
• Prolina
• Serina
• Tirosina

A noi non servono tutti gli amminoacidi, il nostro organismo non produce tutti gli amminoacidi ☺. Noi li produciamo tramite le vie metaboliche!

Si dividono in:

Via catabolica ➔ Dove si ha lo smontaggio delle molecole

Via anabolica ➔ Dove si costruisce sintetizza la molecola

Un legame che ci può importare è il ponte disolfuro. È una reazione che avviene tra due cisteine:

Si valuta poi non solo l’identità ma anche la conformazione delle proteine considerando l’effetto che subtle differences in amino acid sequence → folding. Queste mutazioni possono avere anche il solo effetto di stabilizzare lo stato attivo di una proteina che funge da regolatore positivo del ciclo cellulare (es. sequenza CR), che è un altro ottimo modo per avere dimensioni più grandi.

Esempio: Citocromo C

Sono in grossi organuli: varia idrofobia (membran xamphique secondo Singer); proteine di organulo (velocità da colore), immunolocalizzazione e produzione (ATP) allo stesso modo.

Nota bene:Due strutture terziarie possono essere simili avendo struttu-ra primaria diversa. Alcune volte è possibile che varia solo unafunzione che struttura.

Banche dati di proteine e geni:Raccolgono informazioni strutturali e sequenziali, e l’archivio le ordina, e le rendona accessibili al mondo della ricerca in modo omogeneo e fruibile.

• Genbank → Sequenze DNA e RNA
• EMBL →
• PDB → Strutture tridimensionali delle proteine
• Uniprot → Sequenze proteiche

Modificazioni post-traduzionali delle proteine

Da uno solo tipo di prodotto di traduzione primaria si possono ottenere tramite modificazione chimica una molteplicità di proteine diverse.

• Modificazione di singoli aminoacidi: fosforilazione, lipidazione, etc.
• N-glicosilazione: si attacca un monosaccaride al NH₂
• O-glicosilazione: si attacca un monosaccaride al OH

Aggiunta di gruppi isoprenilici: favorenziare di una catenada proteina RAS a volte viene fissicilato aggiungendouna catena isoprenica tramite il legame di ponti disolfuro.

di allontanamento dei reagenti deve avvenire lentissimamente perché si avviene velocemente "l'esperimento" non avviene.

Polisine Viene da Firenze Nobel perché consegue che della

struttura proteica date le tutte le proteine non imparare dalla proteina allora allergenica e senza alterare conoscere la vita per provosi altra rallentamento autotismae questo strutturale e trealentale struttura primaria.

La base di autotime le proteine si organizzano in:

• Tutto α
• Tutto β
• α/β segmenti de β alternati.
• Segmenti α e β distanziati.

Famiglie di proteine:

Proteine con eguaglianze somiglianze strutturali e funzionali

Superfamiglie:

Famiglie di proteine con poche analogie di sequenza se un con un altro struttura tate causare.

Denaturazione delle proteine:

Perdita della struttura tridimensionale di una proteina. Tipicamente consuenadell'aumento di temperatura, con e senza mezzo diversa delle resistenza delle proteina oppure a variazioni di pH.

Chaperoni molecolari o chaperonine

Sono proteine che interagiscono con proteine ancora non ripiegate correttamente, favorendo il completamento di questo processo.

• Due principali classi:
  • Proteine Hsp 70
• Chaperonine

Funzioni delle proteine:

• Strutture per legami su altre strutture
• Tesis legare o leggiuole

Variabili dalle batterie:

Formule di inserimento di allentino vivo, attraverso le missioni.

Un esempiio di funzione di proteine sono l'emoglobina e la mioglobina che esse due, come ben sappiano, importante dei legami per ossigeno

N.B.

• Suo accrescere per la scarca possibilità
• dell'emoglobina anche. Grazie al gruppo protettivo eme, e grazie al legno legame l'ossigem

Curiosità:

Sono più affini alla CO rispetto all'O₂, quindi vedendo arieggiare frequenti freq su quale frequente aria di O₂ tesi perché arrestir poicionessa ince uuatuansdi O₂ teorie legano peruna la CO co sono disponibile leggeramento.