Enzimi: importanza in medicina
Ruolo degli enzimi
- Chiave per capire errori del metabolismo
- Importanti nelle reazioni di detossificazione
- Targets di chemioterapia
- Essenziali per formulare il razionale di un farmaco
- Punto di riferimento nella diagnosi e nel monitoraggio terapeutico
- Il ruolo primario delle vitamine è svolto come cofattori di enzimi
Caratteristiche degli enzimi
Tutti gli enzimi sono proteine:
- Hanno un peso molecolare tra 15 kDa e 1000 kDa
- Mostrano le stesse proprietà fisiche e chimiche delle proteine:
- Denaturazione
- Precipitazione
- Sensibilità alle proteasi
Nota: Alcuni RNA catalitici o ribozimi possono essere classificati come enzimi.
Proprietà distintive degli enzimi
- Capacità catalitica
- Specificità di substrato
- Regolazione
I residui amminoacidici che formano il sito di legame sono disposti in modo tale da reagire specificamente con il substrato mediante forze attrattive.
Cofattori e coenzimi
Molti enzimi necessitano di componenti chimici addizionali detti cofattori. Questi includono ioni inorganici come Fe2+, Mg2+, Zn2+. I cofattori possono essere coenzimi, molecole organiche o metallo-organiche. I coenzimi legati covalentemente all'enzima sono chiamati gruppi prostetici.
Gruppo prostetico + Apoenzima = Oloenzima
Esempi di enzimi e cofattori
| Enzima | Cofattore |
|---|---|
| Catalasi | Fe2+ o Fe3+ |
| Perossidasi | Cu2+ |
| Citocromo ossidasi | Cu2+ |
| Anidrasi carbonica | Zn2+ |
| Alcol deidrogenasi | Zn2+ |
| Glucosio-6-fosfatasi | Mg2+ |
| Piruvato chinasi | Mg2+ |
| Ribonucleotide reduttasi | Mn2+ |
| Ureasi | Ni2+ |
| Dinitrogenasi | Mo |
| Glutatione perossidasi | Se |
Esempi di enzimi e coenzimi che trasferiscono gruppi chimici
| Coenzima | Gruppi trasferiti | Enzimi |
|---|---|---|
| FAD | Atomi di idrogeno | Deidrogenasi |
| NAD | Ione idruro | Acil-transferasi |
| Coenzima A | Gruppi acilici | Decarbossilasi |
| Tiamina pirofosfato | Gruppi idrossialchilici | Amminotransferasi |
| Piridossalfosfato | Gruppo amminico | Carbossilasi |
| Biotina | CO2 | Transferasi |
| Tetraidrofolato | Formil, metilen, metil | Transferasi |
Cinetica delle reazioni enzimatiche
La velocità di reazione è proporzionale alla concentrazione di A e alla costante di proporzionalità o costante di velocità. Poiché v è proporzionale ad A (unico reagente), la reazione PA è detta reazione di primo ordine (reazione unimolecolare).
Invece, nella reazione v = K[A][B], poiché è proporzionale al prodotto di due concentrazioni, la reazione è di secondo ordine.
La reazione si verifica perché ad ogni istante dato, sia A che B hanno l'energia necessaria per raggiungere una condizione reattiva nota come stato di transizione.
Ci sono due modi per accelerare una reazione chimica:
- Aumento della temperatura
- Aggiunta di un catalizzatore: il catalizzatore abbassa il ΔG, aumentando l'energia media dei reagenti e promuovendo il loro ingresso nella condizione reattiva dello stato di transizione.
Curva di saturazione del substrato per una reazione enzimatica
A bassa [S], v è proporzionale a [S] (reazione di primo ordine). Ad alta [S], v diviene indipendente da [S] e si avvicina ad un limite massimo. Il valore di v a questo limite è indicato come Vmax. La reazione enzimatica obbedisce ora ad una cinetica di ordine zero, cioè la velocità è indipendente dalla [reagente] e dipende direttamente dall'enzima. Quando v non aumenta anche se [S] aumenta, il sistema è saturato dal substrato.
Teoria generale di azione degli enzimi proposta da Michaelis e Menten
L'enzima ed il suo substrato si associano reversibilmente per formare un complesso ES. Il prodotto si forma in un secondo stadio quando si rompe per dare E + P. Lo stadio precoce della reazione è mostrato in scala maggiore:
v = Vmax[S]/[KM + S]
dove KM è la costante di Michaelis-Menten, Vmax è la velocità allo stato stazionario, e v è la velocità iniziale.
La velocità di una reazione enzimatica in qualsiasi istante è determinata dal rapporto fra le due costanti KM e Vmax e la concentrazione del substrato.
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Recensioni
I concetti di enzimi (con descrizione delle caratteristiche, funzioni, proprietà fisiche e chimiche), capacità catalica, specificità di substrato e regolazione non sono mai stati spiegati meglio in un appunto che devo dire mi è servito tantissimo per capire concetti che durante le lezioni non mi sono state del tutto chiare. Spettacolari!
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