Biochimica: emoglobina e mioglobina

Proteine che legano l'ossigeno: emoglobina e mioglobina

Hanno entrambe come gruppo prostetico l’eme e sono 2 proteine in grado di legare l'ossigeno. L'ossigeno è poco solubile in acqua, non può quindi essere trasportato ai tessuti in quantità sufficiente se è semplicemente disciolto nel plasma.

Funzioni di emoglobina e mioglobina

Emoglobina → trasporta ossigeno (trasporto).

Mioglobina → trasporta comunque l'ossigeno ma si occupa dello scambio di quest’ultimo tra emoglobina e mitocondrio (scambio e riserva).

• Metabolismo aerobico → molto più efficace per la sintesi di ATP.
• Ossigeno → l'85% è utilizzato nella fosforilazione ossidativa.

Caratteristiche dell'emoglobina

L'emoglobina si trova nei globuli rossi (eritrociti), che sono cellule del sangue, non hanno nucleo e organelli citoplasmatici ma hanno solo citoplasma ed emoglobina (vita media 120 giorni). Ogni eritrocita può portare circa 1 milione di molecole di ossigeno.

L'emoglobina è una proteina quaternaria (costituita da più di una unità → attenzione quaternaria non vuol dire da 4 unità ma da più unità! Solo che l'emoglobina ne ha 4), costituita da 4 subunità, 2 alpha e 2 beta legate tra loro. Funziona (quindi si lega all'ossigeno) solo se le 4 subunità sono legate. Ciascuna delle 4 subunità contiene un gruppo eme.

Ogni unità (di tipo terziario) forma una cavità idrofobica con i ripiegamenti, la quale accoglie il gruppo eme (la caratteristica del gene è che contiene 1 atomo di ferro (palla rossa al centro) con 2 cariche positive → Fe²⁺).

Al centro dell'anello che lo costituisce c'è uno ione ferroso con due cariche positive, che sono compensate dalle 2 cariche negative che stanno sull'eme stesso, quindi è di carica neutra. Al centro dell'eme ci sono 2H legati ai 2N e compensano le due cariche positive del ferro.

L'eme si trova dentro le unità alpha o beta ed è protetto dall'emoglobina ed è legato tramite la globina, forma questi legami con dei gruppi laterali. Rimane uno spazio tra le 4 subunità (come se avvicino 4 palle) che avrà un ruolo nella funzione dell'emoglobina.

Legame del ferro e l'ossigeno

La funzione di legare l'O₂ è assolta dal ferro (ma non da solo, poiché non sarebbe capace, anzi aumenterebbe i radicali liberi) legato a proteine. La transferrina è la proteina che lega il ferro e lo porta in depositi legandolo poi alla ferritina.

Il ferro è proprio qui che si va a legare l'ossigeno. È il centro dell'attività dell'emoglobina, ma da solo non può viaggiare nel nostro organismo poiché scatenerebbe la produzione dei radicali liberi, quindi viaggia sempre legato ad una proteina. Quindi tutta la struttura che ha intorno serve a farlo viaggiare.

Il gruppo eme

L'eme è un gruppo prostetico che deriva da una struttura ad anello chiamata protoporfirina (struttura base del gruppo eme). Lo ione ferroso (Fe²⁺) è legato con 4 legami di coordinazione con la protoporfirina e gli altri 2 rispettivamente con la globina e l'ossigeno.

Questo gruppo prostetico è formato da 4 azoti, 2 legati all'idrogeno, e nella costituzione del gruppo eme i 2 protoni si levano, quindi l'eme diventa con 2 cariche negative (derivanti dalla dissociazione dei 2H⁺) che poi si compensano con le 2 cariche positive del ferro, quindi l'eme ha carica neutra.

L'eme può avere anche ferro trivalente, quindi 3+, e questa emoglobina non è funzionante poiché invece di legarsi all'ossigeno si lega a qualsiasi ione negativo. Di emoglobina non funzionante ne produciamo una piccola percentuale.

La protoporfirina

La struttura della protoporfirina è rappresentata a forma di rombo, i 4 vertici sono gli azoti (N). Può formare 6 legami covalenti dativi (legame tra 1 donatore di coppia).