Biochimica ed elementi di nutrizione

Coenzimi NADP, NADPH, FAD e FMN

Il coenzima NADP partecipa alle riduzioni anaboliche. Il NADPH, chiamato anche potere riducente, riduce non solo le macromolecole biologiche, ma anche le specie reattive dell'ossigeno, come i radicali liberi che possono danneggiare le cellule. Questi radicali liberi si formano sia all'interno del nostro organismo che a causa dell'ambiente esterno, come l'inquinamento e i raggi ultravioletti. Il NADP svolge quindi un ruolo importante nella detossificazione cellulare.

I coenzimi FAD e FMN sono nucleotidi flavinici. Il FAD, che sta per flavin adenind dinucleotide, e l'FMN, che sta per flavin mononucleotide, possiedono entrambi il gruppo flavinico nella loro struttura molecolare. Questo gruppo flavinico è caratterizzato dalla presenza di tre anelli condensati tra loro e possiede un gruppo reattivo.

attaccati a unozucchero derivatizzato.In questo anello sono presenti 2 azoti che riceveranno 2 elettroni.La struttura del FAD e FMN è meno essenziale rispetto al NAD, basta sapere com'è fatto e come sono isostituenti e che la riduzione avviene per trasferimento di 2 idrogeni e 2 elettroni.La vitamina B2 è la riboflavina:Il NADH e FADH2 vengono ridotti durante il catabolismo. Vuol dire che si forma una grossa quantità dicoenzimi ridotti:Alla fine del catabolismo si sono prodotti una grande quantità di NADH e FADH2. Come già detto questereazioni cataboliche avvengono principalmente nei mitocondri. Siccome questi enzimi ridotti lavorano incontinuazione, alla fine del metabolismo devono essere rigenerati. Questo NADH che si forma durante ilcatabolismo ossidativo, viene riossidato a NAD+ nella catena respiratoria. Gli ioni H escono dalla matricemitocondriale e rimarranno nello spazio intermembrana, mentre gli elettroni passano nella

La catena respiratoria elettrochimica è responsabile della produzione di energia nelle cellule. Durante questo processo, il NADH e il FADH2 trasferiscono elettroni agli accettori di elettroni della catena respiratoria e riducono l'ossigeno ad acqua. Il NADH ha un potenziale riduttivo più negativo dell'ossigeno perché è in grado di donare elettroni con maggiore facilità.

Passando al metabolismo dei carboidrati, i carboidrati che vengono ingeriti con la dieta o quelli di riserva vengono scomposti e utilizzati per produrre energia. La glicogenolisi è il processo mediante il quale il glicogeno viene degradato in glucosio. Se l'apporto di glucosio è eccessivo, può essere immagazzinato attraverso la glicogenosintesi.

Un altro carboidrato di interesse è l'amido, che viene digerito dall'amilasi. L'amilasi è un enzima che idrolizza i legami glicosidici, rompendoli con l'aggiunta di una molecola di acqua. Altre idrolasi importanti includono la saccaridasi, la maltasi e la lattasi, che producono monosaccaridi come fruttosio, glucosio e galattosio.

Per quanto riguarda i carboidrati di riserva...

abbiamo il glicogeno, polisaccaride accumulato nel fegato e nel muscolo e presente in quantità tale da poter soddisfare il fabbisogno di glucosio per circa un giorno. Vuol dire che anche se non ingeriamo carboidrati per un'intera giornata la quantità di glicogeno nel fegato permette di far rimanere costante il livello di glicemia, il glicogeno nei muscoli permette di mantenere un elevato livello di ATP per soddisfare le azioni metaboliche di base. Questi depositi di glicogeno rispondono a stimoli diversi, la funzione del glicogeno epatico e muscolare sono molto diverse tra loro. Il glicogeno epatico mantiene costante il livello di glicemia, il muscolo invece ha bisogno di tanta energia e trasforma tutto il glicogeno al suo interno in glucosio 6 fosfato, ma non lo rilascia nel circolo sanguigno, ma va sempre incontro a processi glicolitici che permettono di produrre energia. Il glicogeno rispetto all'amido è una molecola molto più ramificata, oltre alle.

catene lineari si hanno legamitrasversali che permettono le ramificazioni.I legami trasversali sono sempre glicosidici, ma α-1,6.Glicogeno:Si nota sempre l'estremità 4 libera del carbonio e viene definita non riducente, per distinguerla dal carbonio 1 che è l'estremità riducente.Non ci può essere uno stesso enzima che riconosca il legame α 1,4 da α 1,6 ma servono 2 enzimi. Vedremo che saranno più di due enzimi.Questi due tipi di legami devono essere "rotti.Il primo enzima è la glicogeno-fosforilasi, è l'enzima chiave della via metabolica, ovvero l'enzima regolatoriola cui velocità di reazione può essere regolata.Il suo compito è quello di andare a staccare progressivamente una molecola di glucosio a partiredall'estremità non riducente, le molecole si staccano come glucosio 1-fosfato. A questo punto la molecola di glicogeno si ritrova accorciata di alcune unità,

Non ci sono più residui che possono essere attaccati dall'aglicogeno-fosforilasi, perché quando arriva vicino alla ramificazione si ferma, ovvero vicino al legame α 1,6. Allora interviene un altro enzima che è la trasferasi, che ha il compito di andare a staccare 3 residui di glucosio e di portarli da una parte all'altra di una ramificazione. Si allunga una parte della catena e a questo punto, ora che la parte della catena è più lunga, di nuovo può ricominciare l'azione della glicogeno-fosforilasi. Rimane un piccolo residuo di glucosio legato con legame α 1,6 che può essere idrolizzato da una glucosidasi che rompe il legame glicosidico andando a formare il glucosio libero. La glicogeno-fosforilasi è un enzima particolare, in quanto riesce a staccare un residuo di glucosio, ma lo stacca nella forma formando glucosio 1-fosfato, cioè andando a formare una forma attivata del glucosio. Non utilizza una molecola.di atp, quindi non consuma energia, ma in maniera straordinaria usa una molecola di fosfato inorganico (ortofosfato) per andare a rompere è il legame α 1,4 in modo che si vada a formare direttamente il glucosio 1-fosfato. Da un punto di vista termodinamico questa reazione non dovrebbe avvenire, ma il ΔG dipende anche dal rapporto tra prodotti e reagenti, siccome la quantità di orto fosfato nella cellula è molto alta, la reazione può avvenire perché si sposta verso destra, proprio per il rapporto prodotti-reagenti. Anche questo enzima ha bisogno di un coenzima. È il piridossal fosfato, deriva da una vitamina idrosolubile, ovvero la vitamina B6. Il gruppo fosfato di questo coenzima permette di far avvenire il sistema di catalisi, spingendo sul legame glicosidico, è quindi un fosfato libero citosolico, non è quello dell'enzima. Negli alimenti si possono trovare anche la piridoxina, la piridossamina: Tra vitamina e coenzima la

La differenza è la presenza del gruppo fosfato legato al CH2OH in posizione 5. Il piridossal fosfato si vedrà come un enzima particolare, perché non si ritrova in molte reazioni, ma si ritroverà quando si parlerà della degradazione degli AA e vedremo che interviene durante il catabolismo degli AA dove però agirà non più con il suo gruppo orto fosfato in posizione 5, ma metterà in gioco il gruppo aldeidico in posizione 4.

Glicosidasi: enzima che rompe il legame α-1,6. La rottura di questo legame avviene grazie all'introduzione di una molecola di acqua sul legame glicosidico e quindi la glicosidasi che idrolizza il legame 1,6 è un'aidrolasi, perché realizza una reazione di idrolisi. L'acqua fa sì che il prodotto della reazione non sia un glucosio fosforilato, ma sia invece un glucosio libero, non attivato.

Nella maggioranza si produce glucosio 1-fosfato per l'azione della fosforilasi.

c'è però un 10% di glucosio derivato dall'azione della glucosidasi che è glucosio libero. Entrambi i composti devono trasformarsi in glucosio 6-fosfato per entrare nella glicolisi, che è il punto di partenza della glicolisi. Abbiamo il glucosio 1-fosfato che deve trasformarsi in glucosio 6-fosfato, quindi in un isomero l'uno dell'altro. Mentre il glucosio libero deve essere fosforilato per essere trasformato in glucosio 6-fosfato. Il primo enzima coinvolto è una isomerasi chiamata 6-fosfogluco mutasi. Il secondo enzima è una chinasi, che lavora sul glucosio che è un esoso, quindi prende il nome di esochinasi. Così si produce glucosio 6-fosfato che può entrare nella glicolisi, che sarà attiva solo quando dobbiamo produrre energia. Nel fegato, e solo nel fegato, siccome il glucosio 6-fosfato prodotto dalla glicogenolisi può essere usato per ripristinare

Livelli di glucosio nel sangue, nel fegato esiste l'enzima glucosio 6-fosfatasi che defosforila il glucosio rendendolo glucosio libero in modo tale da poterlo far entrare nel sangue. Infatti il glucosio per circolare nel sangue deve essere defosforilato. Dal sangue arriva ai tessuti periferici che necessitano di glucosio per formare ATP. Il metabolismo ha un enzima chiave, che spesso è un enzima allosterico e spesso è regolato con un meccanismo di regolazione allosterica, a cui spesso si aggiunge un meccanismo di regolazione covalente. Nella prossima lezione partiremo con la regolazione della glicogeno fosforilasi. È presente in due forme isoenzimatiche: forma muscolare e forma epatica avendo funzioni differenti in questi due posti e si trova sia in forma tesa che forma rilassata. Il passaggio da forma tesa a rilassata è indotto sia da modulatori allosterici, sia da fosforilazione. Isoenzimi: forme dello stesso enzima con uguale attività catalitica, ma'interno delle cellule muscolari sono diversi e la glicogenofosforilasi può essere attivata per produrre glucosio anche quando la concentrazione di glucosio nel sangue è normale. Questo meccanismo permette al muscolo di utilizzare il glicogeno come fonte di energia durante l'esercizio fisico intenso.